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蛋白质(protein)是一切生命物质基础，没有蛋白质就没有生命，可见蛋白质对人体是非常重要。正常成人体内16％～19％是蛋白质。人体内蛋白质始
终处于不断地分解，又不断地合成的动态平衡中，借以可达到组织蛋白不断更新和修复。肠和骨髓内蛋白质更新速度较快。但总体来说，人体内每天约更新3％的蛋
白质。 一、蛋白质功能 1．构成人体组织成分人体任何组织和器官，都以蛋白质作为重要组成成分，所以人体在生长过程中，就包含着蛋白质不断地增加。人体组织(1ean tissue)中，如肌肉、心、肝、肾等器官含大量蛋白质；骨骼和牙齿含大量胶原蛋白，指(趾)甲含角蛋白；细胞中从细胞膜到细胞内各种结构均含蛋白质。 可见蛋白质是人体不能缺少的构成成分。 2．构成体内各种重要物质如含蛋白质的酶，催化体内一切物质分解和合成；激素使内环境稳定，并调节许多生理过程；抗体可以抵御外来微生物及其他有害物质入 侵；细胞膜和血液中蛋白质担负着各类物质运输相交换；体液内可溶性且可离解为阴、阳离子的蛋白质，使体液渗透压和酸碱度得以稳定；此外血液凝固、视觉形 成、人体运动等等，无一不与蛋白质有关。故蛋白质是生命的物质基础，是生命存在的形式。 3．供给能量因蛋白质含碳、氢、氧元素，当机体需要时，可以被代谢分解，释放出能量。19食物蛋白质在体内约产生16．7kJ(4．0kca1)能量。 二、氨基酸和必需氨基酸 1．氨基酸和肽蛋白质是由许多氨基酸(amino acid)以肽键连接，并形成一定空间结构的大分子。由于氨基酸种类、数量、排列次序和空间结构千差万别，就构成无数种功能各异的蛋白质，也才有丰富多彩 奥妙无穷的生物世界。构成人体蛋白质氨基酸有20种(不包括胱氨酸，cystine)，见表2-4。蛋白质分解时次级结构称肽(peptide)，含10 个以上氨基酸的肽称多肽(po1ypeptide)，含4-6个氨基酸称寡肽(o1igopeptide)，含3个或2个氨基酸分别称3肽 (tripeptide)和2肽(dipeptide)。 2．必需氨基酸构成人体蛋白质20种氨基酸中，有9种氨基酸，人体不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须从食物中直接获得，称为必需氨基酸 (essentia1 ami-no acid，EAA)；还有9种人体自身可以合成能满足机体需要，称非为必需氨基酸(nonessentia1 amino acid，NEAA)，见表2-4。 组氨酸是婴儿必需氨基酸，但FA0、WHO在1985年首次提出成人组氨酸需要量为8-12mg／(kg·d)，同时许多报道证实组氨酸是成人体内必需氨 基酸，但由于组氨酸在人体肌肉和血红蛋白中大量贮存，而人体对其需要量相对较少，对直接证实成人体内无合成组氨酸能力的研究带来很大困难，故尚难确定组氨 酸为人体必需氨基酸。 半胱氨酸和酪氨酸在体内分别由甲硫氨酸和苯丙氨酸转变而成，如饮食能直接提供这2种氨基酸，则人体对甲硫氨酸和苯丙氨酸需要分别减少30％和50％，所以 半胱氨酸和酪氨酸为条件必需氨基酸(conditiona11y essentia1 amino acid)或半必需氨基酸(semi-essentia1 amino acid)。在计算食物必需氨基酸组成时，常将甲硫氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合并计算。 3．氨基酸模式和限制氨基酸人体蛋白质及食物蛋白质必需氨基酸种类和含量有差异，营养学用氨基酸模式(amino acid pattern)来表示这种差异。所谓氨基酸模式，是指某种蛋白质各种必需氨基酸构成比例。其计算方法是将该种蛋白质的色氨酸含量为1，分别计算出其他必 需氨基酸的相应比值，这些比值就是该种蛋白质的氨基酸模式，见表2-5。 食物蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质越接近时，必需氨基酸被机体利用程度越高，食物蛋白质营养价值也相对越高，如动物性蛋白质中蛋类、奶类、肉类、鱼类等及 大豆蛋白质。因此，这些蛋白质统称为优质蛋白质。其中鸡蛋蛋白质与人体蛋白质氨基酸模式最接近，在实验中常以其作为参考蛋白(reference protein)。反之，食物蛋白质中1种或几种必需氨基酸相对含量较低，使其他必需氨基酸不能被充分利用而浪费，蛋白质营养价值降低，这些含量相对较低 的必需氨基酸称限制氨基酸(1imiting amino acid)。其中含量最低的称第一限制氨基酸，余者以此类推。植物性蛋白常相对缺少下列必需氨基酸：赖氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸和色氨酸，所以其营养价值相 对较低，如大米和面粉蛋白质赖氨酸含量最少。为提高植物性蛋白质营养价值，常将2种或2种以上食物混合食用，而达到以多补少，提高饮食蛋白质营养价值。以 相互补充其必需氨基酸不足的作用，称为蛋白质互补作用(comp1ementary action)。如将大豆制品和米面同时食用，大豆蛋白可弥补米、面蛋白赖氨酸不足，米、面也可一定程度补充大豆蛋白甲硫氨酸不足，起到互补作用。 三、特殊氨基酸 1．牛磺酸牛磺酸是动物细胞含硫氨基酸代谢的终产物。通常认为主要是通过半胱亚硫酸脱羧酶将半胱氨酸氧化转变而成。牛磺酸可与胆酸结合，对脂肪的溶解和吸 收具有十分重要的作用。在低钙的情况下，牛磺酸可增加心肌收缩力，钙过高时，又可保护心肌免于受损。牛磺酸在初乳中含量异常丰富，而新生儿及婴儿合成牛磺 酸的能力很低。牛磺酸缺乏可使婴儿体重增加减慢。植物性食物不含牛磺酸，动物性食物如肉类则含量丰富，尤其是蛤类、贝壳类食物。 2．谷氨酰胺谷氨酰胺对肠黏膜细胞、淋巴细胞及纤维细胞具有特殊作用，现认为是条件必需氨基酸。在肠内营养及口服营养液中适量加入谷氨酰胺，对危重患者十 分重要。因为谷氨酰胺在维持肠代谢与功能中有十分重要意义。实验中已证明，谷氨酰胺可减少肠黏膜绒毛萎缩，刺激肠黏膜生长，增加绒毛高度与氮含量，还可减 少细菌扩散。 3．精氨酸为非必需氨基酸，在肌酸合成过程中起重要作用，现认为是条件必需氨基酸。在肌酸代谢中产生一氧化氮，能调节血管张力，调整血压和血流量。 四、蛋白质消化、吸收和代谢 1．消化食物蛋白在胃液消化酶作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。胃蛋白酶原由胃底部和幽门部主细胞分泌，在胃酸和已存在的胃蛋白酶作用 下，释放出部分多肽，形成具有活性胃蛋白酶。胃蛋白酶作用较弱、专一性较差，除粘液蛋白外，只能促进各种水溶性蛋白质水解成为多肽，主要水解苯丙氨酸、酪 氨酸和亮氨酸组成的肽键。 胰液含有胰蛋白酶(trypsin)、糜蛋白酶(chymotrypsin)、弹性蛋白酶等内肽酶及羧基肽酶A与羧基肽酶B等外肽酶。胰酶催化蛋白质水解 的作用和专一性都较强，所以胃切除术后患者，食物蛋白虽未经胃蛋白酶的作用，但其消化率并未受到严重影响。初分泌的各种胰酶都是无活性酶原，分泌至十二指 肠后才被激活发挥作用。胰蛋白酶原被小肠上皮细胞刷状缘表面的肠激酶激活变成胰蛋白酶。胰蛋白酶再激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，使之变成相 应酶。胰蛋白酶原分泌受肠内食物蛋白的影响，当胰蛋白酶与食物蛋白结合完毕后，多余的胰蛋白酶能抑制胰腺再分泌。 胰酶水解蛋白的产物，仅33％左右为氨基酸，其余为10个氨基酸以下肽链的寡肽。肠液中肽酶极少，而在肠黏膜细胞刷状缘和胞液中，分别含有多种寡肽酶，能 从肽链N端逐步水解肽链，称为氨基肽酶。刷状缘含有的酶能水解2～6个氨基酸组成的肽；肠液中的酶主要水解二肽、三肽。通常认为正常情况下，四肽以上肽链 在刷状缘时，先水解为三肽或二肽，吸收入细胞后再进一步分解为氨基酸。 2．吸收氨基酸通过小肠黏膜细胞是由主动转运系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。具有相似结构的氨基酸在共同使用同一转运系统时，相互间具有竞争 机制，这种竞争的结果，使含量高的氨基酸相应地被吸收多些，从而保证肠内能按食物氨基酸含量比例进行吸收。如饮食中过多加入某种氨基酸，由于这种竞争作用 会造成同类型氨基酸吸收减少。如亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸有共同转运系统，如过多加入亮氨酸，则异亮氨酸和缬氨酸吸收就会减少，结果是食物蛋白质营养价值 下降。 在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有709左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。未被 吸收的蛋白质由粪便排出体外。 3．氨基酸代谢池存在于人体各组织、器官和体液中的氨基酸统称为氨基酸池。氨基酸池中游离氨基酸除来自食物外，大部分是体内蛋白质分解产物。这些氨基酸主 要被用来重新合成人体蛋白质，以达到机体蛋白质不断更新和修复。未被利用的氨基酸，则经代谢转变成尿素、氨、尿酸和肌酐等由尿排出体外。 机体每天由于皮肤、毛发和黏膜的脱落，妇女月经期失血等及肠内菌体死亡排出，损失209以上蛋白质，这种氮排出是机体不可避免的氮消耗，称为必要氮损失 (ob1iga．tory nitrogen 10sses)。按每千克体重计，成年男性每天必要氮损失为54mg，成年女性为55mg。当饮食碳水化合物和脂肪不能满足机体能量需要时，或蛋白质摄入 过多时，蛋白质才分别被用来作为能源或转化为碳水化合物和脂肪。因此，在正常情况下，理论上只要从饮食中获得相当于必要氮损失量，即可满足人体对蛋白质的 需要。 4．氮平衡 (1)氮平衡定义：所谓氮平衡，是反应机体摄人氮和排出氮的关系，了解代谢和合成代谢处于动态平衡，这种平衡可用氮平衡(nitrogen ba1ance)表示。通常食物蛋白质含氮量约为16％。 成年人摄入和排出的氮量大致相等，8等于或接近零，摄人氮在±5％以内，为零氮平衡(zeronitrogen ba1ance)；儿童在生长发育时期、妇女怀孕期、疾病恢复期有部分蛋白质在体内潴留，B为正数，为正氮平衡(positive nitrogen ba1ance)，以满足机体对蛋白质额外的需要；衰老、短暂的饥饿或某些消耗性疾病，排出氮量大于摄人氮量，B为负数，为负氮平衡(negative nitrogen ba1ance)，在这种状况下，应尽可能增加蛋白质供应，减轻或改变负氮平衡。 (2)氮平衡影响因素： 1)能量：当供给能量低于实际需要时，氮平衡向负平衡方向改变。当蛋白质达到需要时，能量超过需要则可保证氮平衡；但如果蛋白质本身不足，那么尽管增加额 外能量，也不会改善氮平衡状况。能量不足严重则将持续向负平衡方向发展。 2)活动量：减少活动量即可使能量消耗减少，能量供给高于需要时则可对蛋白质具有保护作用。 3)激素：生长激素、睾酮等作用于合成代谢的激素倾向于使氮在体内潴留，而甲状腺素、皮质类激素等作用于分解代谢的激素则倾向于使体内氮排出。 4)蛋白质与氨基酸摄入量：若处于低氮摄入水平，其尿氮排出将随之下降，蛋白质摄入低于消耗，就会出现负氮平衡并引起体内蛋白质消耗，继续发展还可引起器 官功能改变。 5)各种应激状态：精神过分紧张、焦虑、思想负担过重及疾病状态时，对氮排出均有一定影响。 五、食物蛋白质营养学评价 评价食品蛋白质营养价值，对于食品质量鉴定、新食品资源研究和开发，指导人群饮食等许多方面，都十分必要。各种食物，其蛋白质含量、氨基酸模式等都不同， 人体对不同蛋白质的消化、吸收和利用程度也存在差异，所以营养学主要从食物蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度进行全面评价。 1．蛋白质含量虽然蛋白质含量不等于质量，但无一定数量，再好的蛋白质其营养价值也有限。所以蛋白质含量是食物蛋白质营养价值基础。食物中蛋白质含量测定 常用微量凯氏(Kjdah1)定氮法，测定食物中氮含量，再乘以由氮的蛋白质换算系数，可得食物蛋白质含量。同种食物的换算系数不变，换算系数根据氮占蛋 白质百分比计算。食物含氮量占蛋白质16％，其倒数即为6．25，由氮计算蛋白质换算系数是6．25。2．蛋白质消化率蛋白质消化率 (digestibi1ity)不仅反应蛋白质在体内被分解的程度，同时还反应消化后氨基酸和肽被吸收程度。因蛋白质在食物中存在的形式、结构名不相同， 食物中含有不利于蛋白质吸收的其他因素影响等。不同食物，或同种食物不同加工方式，其蛋白质消化率都有差异。如动物性食品蛋白质通常高于植物性食品(表 2-6)。大豆整粒食用时，消化率仅60％，而加工成豆腐后，消化率提高到90％以上。这是因为加工时，去除大豆纤维素和其他不利于蛋白质消化吸收的影响 因素。 蛋白质消化率测定，无论以人或动物为实验对象，都必须检测实验期内摄人食物氮、排出体外的粪氮和粪代谢氮，再用下列公式计算。粪代谢氮，是指肠内源性氮， 是在试验对象完全不摄人蛋白质时，粪中含氮量。成人24h内粪代谢氮为0．9。1．29。蛋白质消化率(M)=[食物氮一(粪氮一粪代谢氮)]÷食物氮 ×100 根据上式计算的结果，即为食物蛋白质真消化率(true digestibi1ity)。在实际应用中，常不考虑粪代谢氮。这样不仅实验方法简便，且因所测结果比真消化率要低，具有安全性。这种消化率叫做表观消 化率(apparent digestibi1ity)。 3．蛋白质利用率衡量蛋白质利用率指标很多，各种指标分别从不同角度反映蛋白质利用程度。以下介绍几种常用指标。 (1)生物价：蛋白质生物价(bio10gica1 va1ue，BV)是反映食物蛋白质消化吸收后，被机体利用程度指标。生物价的值越高，表明其被机体利用程度越高，最大值为100。 尿氮和尿内源性氮检测原理和方法与粪氮、粪代谢氮相同。生物价对指导肝、肾患者饮食治疗很有意义。生物价高，表明食物蛋白质中氨基酸主要用来合成人体蛋 白，极少有过多氨基酸经肝、肾代谢而释放能量，或由尿排出多余氮，故可大大减少肝、肾负担，有利于其功能恢复。 (2)蛋白质净利用率：蛋白质净利用率(net protein uti1ization，NPU)是反应食物中蛋白质被利用的程度。此项指标包括食物蛋白质消化和利用，故更为全面。 蛋白质净利用率(％)=消化率×生物价=储留率÷食物氮×100 (3)蛋白质功效比值：蛋白质功效比值(protein effciency rati0，PER)测定，是用处于生长阶段的幼年动物，经常用刚断奶雄性大鼠，以其在实验期内体重增加和摄人蛋白质量比值，作为反映蛋白质营养价值的指 标。因所测蛋白质主要被用来提供生长的需要，所以该指标被广泛用来作婴幼儿食品蛋白质评价。实验时饲料中被测蛋白质是睢一蛋白来源，占饲料总能量10％， 实验周期为28d。 蛋白质功效比值=动物体重增加(g)÷摄人食物蛋白质(g) 同种食物，在不同实验条件下，所测得功效比值常有明显差异。为使实验结果具有一致性和可比性，实验用标化酪蛋白为参考蛋白设对照组，无论酪蛋白组功效比值 为多少，均应换算为2．5，然后按下式计算被测蛋白质功效比值。 被测蛋白质功效比值=实验组功效比值÷对照组×2．5 (4)氨基酸评分和经消化率修正氨基酸评分：氨基酸评分(amino acid score，AAS)和经消化率修正氨基酸评分(protein digestibi1ity corrected amino acid score，PDCAAS)，也称为蛋白质化学评分(chemica1 score)，是目前广为采用的评价方法。该法是用被测食物蛋白质必需氨基酸评分模式(amino acid scoring pattern)和推荐的理想模式或参考蛋白模式进行比较。因此，该指标反映蛋白质构成和利用率的关系。不同年龄人群，其氨基酸评分模式不同，不同食物其 氨基酸评分模式也不相同。氨基酸评分分值为食物蛋白质中必需氨基酸和参考蛋白或理想模式中对应必需氨基酸的比值。 确定某种食物蛋白质氨基酸评分，分为2个步骤。第1步计算被测蛋白质每种必需氨基酸评分值；第2步是在上述计算结果中，找出最低必需氨基酸(第一限制氨基 酸)评分值，即为该蛋白质氨基酸评分(表2-7)。 氨基酸评分方法比较简单，缺点是没有考虑食物蛋白质消化率。为此，最近美国FDA(food and drug administration，FDA)通过1种新方法，即经消化率修正的氨基酸评分(PDCAAS)。此法可替代蛋白质功效比值PER对除孕妇和1岁以 下婴儿以外，所有人群的食物蛋白质进行评价。 其计算公式：PDCAAS=氨基酸评分×真消化率。 除上述方法和指标外，还有些蛋白质营养评价方法和指标，如相对蛋白质值(ra-tive protein va1ue，npv)；净蛋白质比值(net protein rati0，NPR)；氮平衡指数(nitr0．gen ba1aence index，NBI)等，这些指标较少使用。 六、蛋白质平均需要量测定 目前研究蛋白质需要量方法常见为要因加算法、氮平衡方法及在幼儿中根据生长发育的观察法，还有从氨基酸的需要量来推算蛋白质的需要量等。 1．要因加算法根据人体在特定时间内必要氮损失作为基础加上人体在特定生理条件下的额外需要。必要氮损失测定是在成人食用无蛋白饮食数天后，在特定时间内 测定从身体排泄及从皮肤等各个途径所损失的氮。根据测定所得数值，折算为蛋白质，再考虑蛋白质的利用率、生物价等校正得出每人每天每千克体重需要0．89 蛋白质。此数值还受能量充足与否、年龄、机体应激状态等因素影响。 2．氮平衡方法用此法了解人体对蛋白质需要量，也是常用方法，并可用于氨基酸需要量分析。通过测定每天摄人氮和各种途径排出氮，了解其所处平衡状况。测定 不同分量蛋白质氮平衡结果，可以找到能够达到平衡的蛋白质量值。 3．氨基酸及其模式与需要量人类有9种必需氨基酸。根据实验科学家们测得各年龄段人体必需氨基酸的需要量。必需氨基酸与非必需氨基酸比例，婴儿必需氨基酸 占所需氨基酸总量43％，儿童为36％，而成人为19％～20％。 七、蛋白质营养状况评价 蛋白质缺乏在成人和儿童中都有发生，但生长阶段的儿童更为敏感。据WH0估计，目前全世界500万儿童患蛋白质．能量营养不良(protein- energy ma1nutrition．PEM)，其中有因疾病和营养不当引起，但大多数则是因贫穷和饥饿所致。主要分布在非洲，在中、南美洲，中东、东亚和南亚地 区。PEM有2种，一是称为Kwashiorker，来自加纳语，指能量摄人基本满足要求，而蛋白质严重不足的儿童营养性疾病，主要表现为腹部、腿部水 肿，虚弱、表情淡漠、生长滞缓，头发变色、变脆和易脱落，易感染其他疾病等；二是称为Marasmus，意为消瘦，指蛋白质和能量摄人均严重不足的儿童营 养性疾病，患儿消瘦无力，因易感染其他疾病而死亡。也有人认为这2种营养不良症是PEM不同阶段。在成人蛋白质摄人不足，同样可引起体力下降、浮肿、抗病 力减弱等有害作用。 蛋白质，尤其是动物性蛋白质摄入过多，对人体同样有害。首先过多动物蛋白质摄人，就必然摄人较多动物脂肪和胆固醇。其次蛋白质过多本身也会产生有害影响。 通常人体不贮存蛋白质，所以必须将过多蛋白质脱氨分解，氮则由尿排出体外。此过程需要大量水分，即可加重肾负担，若肾功能本来不好，则危害就更大。过多动 物蛋白摄入，也造成含硫氨基酸摄人过多，加速骨骼中钙质丢失，易发生骨质疏松(osteoporosis)。1．蛋白质营养不良机体贮存蛋白质的量很少， 在营养充足时，也不过只有机体蛋白总量1％左右。这种蛋白质称为易动蛋白，主要贮于肝、肠黏膜和胰腺，丢失后对器官功能没有改变。当饮食蛋白缺乏时，组织 蛋白分解快、合成慢，导致一系列生化、病理改变和临床表现。其中肠黏膜和消化腺较早累及，临床表现为消化吸收不良、腹泻；肝不能维持正常结构与功能，出现 脂肪浸润；血浆蛋白合成发生障碍；酶的活性降低，主要是黄嘌呤氧化酶和谷氨酸脱氢酶降低；由于肌肉蛋白合成不足而逐渐出现肌肉萎缩；因抗体合成减少，对传 染病的抵抗力下降；由于肾上腺皮质功能减退，很难克服应激状态；胶原合成也会发生障碍，使伤口不易愈合；儿童时期可见骨骼生长缓慢、智力发育障碍。蛋白质 长期摄人不足，可逐渐形成营养性水肿，严重时导致死亡。 2．营养状况评价长期蛋白质摄入不足，将影响机体组织蛋白质的合成。在儿童和青少年，表现为生长发育迟缓，身高体重低于正常儿童，甚至影响智力的正常发 育。成人可有疲倦、无力、体重降低、血浆清蛋白下降、肌肉萎缩、贫血，严重时可出现营养不良性水肿。另外，还能使伤口愈合缓慢、免疫功能低下。 蛋白质严重缺乏，多见于发展中国家的儿童蛋白质缺乏常与能量缺乏同时发生，称为蛋白质．能量营养不良，是几组临床症状不同的综合征。严重的PEM，可导致 儿童死亡。轻型、慢性的PEM常被忽略，但对儿童生长发育有明显影响。 八、蛋白质供给量及来源 人体内存在氮平衡，通过饮食给人体提供蛋白质应满足机体的氮平衡，长时期不恰当正氮平衡和负氮平衡都可对人体造成危害。 理论上，成人每天摄人不到309蛋白质就可达到零氮平衡。但从安全性考虑，成人按每千克体重每天摄入0．89蛋白质较好。我国以植物性食物为主，所以供给 量在1.0～1．2r／(kg．bw)。按能量计算，成人蛋白质摄入占总能量10％～12％，儿童青少年为12％。14％；蛋白质营养正常时，人体内有关 反映蛋白质营养水平的指标也应正常。常用指标主要为血清白蛋白，正常值为35～S09／1，血清运铁蛋白，正常值为2·2～4.O9／1等。 蛋白质广泛存在于动植物性食物之中。动物性蛋白质质量好，但同时富含饱和脂肪酸和胆固醇，植物性蛋白的利用率较低。因此，应注意蛋白质互补作用，适当搭配 非常重要。大豆蛋白质营养和保健功能越来越被世界所认识，我国是世界大豆生产大国，多吃大豆制品，不仅可提供丰富的优质蛋白，同时也有许多保健功效。 九、氨基酸代谢 1．氨基酸脱氨基作用氨基酸可经多种方式脱氨基，如氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基及非氧化脱氨基等，以联合脱氨基最重要。 (1)转氨基作用：反应既是氨基酸分解代谢过程，又是体内某些非必需氨基酸的合成途径。在各种转氨酶中，以1一谷氨酸与仅一酮酸转氨酶最为重要，如谷丙转 氨酶(GPT。A1T)、谷草转氨酶(GOT，AST)等。转氨基作用只有氨基转移，而没有真正脱氨基。 (2)氧化脱氨基作用：肝、肾、脑等组织广泛存在谷氨酸脱氢酶，可催化谷氨酸氧化脱氨生成仪．酮戊二酸，其辅酶是NAD+或NADP+。 (3)联合脱氨基作用：主要在肝、肾等组织进行。氨基酸首先与d一酮戊二酸在转氨酶作用下生成仅一酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经1一谷氨酸脱氢酶作用，脱 去氨基生成仅一酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基作用全过程是可逆的，也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。 (4)嘌呤核苷酸循环：嘌呤核苷酸循环可看作另一种形式联合脱氨基作用，主要在骨骼肌及心肌中进行。在此过程中，氨基酸通过瞟呤核苷酸循环脱去氨基。 2．仅一酮酸代谢氨基酸脱氨基后生成0r．一酮酸可继续代谢，主要有以下3方面途径：(1)经氨基化生成非必需氨基酸：在谷氨酸脱氢酶催化下，0r．．酮 戊二酸可与氨生成谷氨酸；其余Ot-酮酸氨基化须经联合脱氨基作用的逆反应来进行。 (2)转变为糖及脂类：在体内，仅一酮酸可转变成糖及脂类。大多数氨基酸在体内可生成糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸；能转变为酮体者称为生酮氨基酸，如亮 氨酸及赖氨酸；两种皆有者称为生糖兼生酮氨基酸，如异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸及色．氨酸。 十、氨代谢 1．体内氨来源 (1)组织器官氨基酸及胺分解：氨基酸脱氨基作用产生的氨，是体内氨主要来源，胺类分解也可以产生氨。 (2)肠吸收氨：肠吸收的氨有2个来源，即氨基酸在肠内细菌作用下产生氨和肠内尿素经肠内细菌尿素酶水解产生氨。肠内腐败作用增强时，氨产生量增多。 NH，比NH4+易穿过细胞膜而被吸收；在碱性环境中，NH4+可转变成NH。因此，肠内pH偏碱时，氨吸收加强。对高血氨患者用弱酸性透析液作结肠透 析，禁用碱性肥皂水灌肠，就是为了减少氨吸收。 (3)肾产氨：肾小管上皮细胞分泌氨主要来自谷氨酰胺。谷氨酰胺在谷氨酰胺酶催化下水解成谷氨酸和NH。这部分NH，分泌到肾小管腔与尿中H+结合成 NH4+，以铵盐形式由尿排出体外，这对调节机体酸碱平衡起着重要作用。酸性尿有利于肾小管细胞中氨扩散人尿，而碱性尿则可妨碍肾小管细胞中NH，分泌， 此时氨被吸收入血，成为血氨另一来源。因此，肝硬化腹水患者不宜使用碱性利尿药，以免增高血氨。 2．氨转运氨是有毒物质。除门静脉血液外，体内血液中氨浓度很低。氨在血液中以无毒形式转运，由丙氨酸和谷氨酰胺运输到肝合成尿素，或运至肾以铵盐形式从 尿排出。 (1)丙氨酸·葡萄糖循环：经过此循环过程，可使肌肉内氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝；同时，肝又为肌肉提供生成氨基酸的葡萄糖。 (2)谷氨酰胺运氨作用：在脑、肌组织中，氨与谷氨酸在谷氨酰胺酶的催化下生成谷氨酰胺，并经血液运送至肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。 谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨贮存及运输形式。临床上对氨中毒患者可服用或输入谷氨酸盐，以降低氨的浓度。 3．体内氨去路 (1)尿素生成：正常情况下体内的氨主要在肝中通过鸟氨酸循环合成尿素而解毒，只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。 (2)合成谷氨酰胺。 (3)氨代谢其他途径：氨参与非必需氨基酸及嘌呤碱、嘧啶碱合成。 4．高氨血症和氨中毒正常生理情况下，血氨来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键。当肝功能严重损伤 时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。氨进入脑组织，可与脑中的仅一酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨还可和脑中的谷氨酸继续结合生成谷氨酰胺。 因此，脑中氨增加可使脑中d．酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，即引起肝性脑病。 十一、特殊氨基酸代谢 1．氨基酸脱羧基作用几种氨基酸经脱羧基作用产生重要胺类如下： (1)1一氨基丁酸(GABA)：由谷氨酸脱羧酶催化谷氨酸脱羧基生成，此酶在脑、肾组织中活性很高，所以脑中GABA的含量较多。GABA是抑制性神经 递质，对中枢神经有抑制作用。 (2)牛磺酸：半胱氨酸首先氧化成磺酸丙氨酸，再脱去羧基生成牛磺酸。牛磺酸是结合胆汁酸组成成分。 (3)组胺：组氨酸通过组氨酸脱羧酶催化生成组胺。组胺主要存在于肥大细胞中，创伤性休克或炎症病变部位有组胺释放。组胺具有强烈的扩张血管功能，能增加 毛细血管的通透性，还能刺激胃蛋白酶和胃酸的分泌。 (4)5一羟色氨(5-HT)：色氨酸经色氨酸羟化酶催化生成5一羟色氨酸，再经脱羧酶作用，生成5-HT。脑内的5-HT作为神经递质、具有抑制作用； 在外围组织具有收缩血管的功能。 (5)多胺：某些氨基酸脱羧基可产生多胺类物质。如鸟氨酸脱羧基生成腐胺，然后再转变为精脒和精胺。精脒和精胺是调节细胞生长的重要物质。凡生长旺盛的组 织及癌瘤组织多胺类含量均较多。 2．含硫氨基酸代谢体内含硫氨基酸有甲硫氨酸(蛋氨酸)、半胱氨酸和胱氨酸。甲硫氨酸代谢： 1)甲硫氨酸与转甲基作用：甲硫氨酸分子中含有s一甲基，通过转甲基作用可生成多种含甲基重要生理活性物质，如肾上腺素、肌酸、肉毒碱等。 2)甲硫氨酸循环：甲硫氨酸通过转甲基作用可转变为同型半胱氨酸，同型半胱氨酸又可接受N，．甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成甲硫氨酸循 环。因体内不能合成同型半胱氨酸，只能由甲硫氨酸转变而来，所以甲硫氨酸不能在体内合成，必须由食物供给。目前认为，高同型半胱氨酸血症可能是动脉粥样硬 化发病的独立危险因子。 3)肌酸合成：肌酸和磷酸肌酸是能量贮存和利用的重要化合物，磷酸肌酸在心肌、骨骼肌及大脑中含量丰富。肌酸和磷酸肌酸代谢终产物是肌酸酐。正常成人，每 天尿中肌酸酐的排出量恒定。当肾严重病变时，肌酸酐排泄受阻，血中肌酸酐浓度升高。 3．半胱氨酸与胱氨酸的代谢半胱氨酸和胱氨酸两者可以相互转变。半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。 4．芳香族氨基酸代谢芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 (1)苯丙氨酸和酪氨酸代谢： 多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称为儿茶酚胺。酪氨酸羟化酶是合成儿茶酚胺的限速酶。酪氨酸另一代谢途径是合成黑色素，在黑色素细胞中酪氨酸酶的催化下 生成。人体缺乏酪氨酸酶可引起白化病。 当体内缺乏苯丙氨酸羟化酶时，苯丙氨酸不能转化为酪氨酸而在体内蓄积，经转氨基作用生成苯丙酮酸，后者继续转变成苯乙酸等衍生物。此时，尿中出现大量苯丙 酮酸等代谢产物，称为苯酮酸尿症。 酪氨酸还可在酪氨酸转氨酶的催化下生成对羟苯丙酮酸，后者经尿黑酸等中间产物变成延胡索酸和乙酰乙酸。尿黑酸分解代谢酶先天缺陷时，可出现尿黑酸尿症。 (2)色氨酸代谢：色氨酸能生成5-HT，能在肝中色氨酸加氧酶作用生成一碳单位。色氨酸分解可产生丙酮酸及乙酰乙酰CoA。色氨酸分解还可产生维生素 PP，是体内合成维生素的特例，但其合成量甚少，不能满足机体需要。 5．支链氨基酸代谢支链氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸，都是必需氨基酸。支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行。 十二、核苷酸代谢 (一)嘌呤核苷酸代谢 1．嘌呤核苷酸合成代谢 (1)嘌呤核苷酸从头合成： 1)嘌呤碱合成元素来源：嘌呤环N。来自天冬氨酸，C：c。来自一碳单位，N，N，来自谷氨酰胺，C。来自C0：C。C，和c，来自甘氨酸。 2)从头合成途径简述：分2个阶段进行，先合成次黄嘌呤核苷酸(IMP)，再转变为AMP和GMP。反应从5一磷酸核糖开始，经磷酸核糖焦磷酸 (PRPP)、5．磷酸核糖胺(PRA)生成等多步反应，生成IMP。 3)从头合成的调节：嘌呤核苷酸合成起始阶段的PRPP合成酶、PRPP酰胺转移酶均可被合成产物IMP、AMP及GMP等抑制。反之，PRPP增加可促 进酰胺转移酶活性，加速PRA生成。 (2)嘌呤核苷酸补救合成：利用嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。 (3)嘌呤核苷酸的抗代谢物：嘌呤核苷酸的抗代谢物是某些嘌呤、氨基酸或叶酸的类似物。主要以竞争性抑制方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的合成代谢，进一步阻止 核酸及蛋白质生物合成。肿瘤细胞的核酸及蛋白质合成十分旺盛，这些核苷酸抗代谢物具有抗肿瘤的作用。具有此作用抗代谢物有6一巯基嘌呤6一巯基鸟嘌呤、8 一杂氮鸟嘌呤等。氮杂丝氨酸、6一重氮-5一氧正亮氨酸等结构与谷氨酰胺相似，氨蝶呤及氨甲蝶呤(MTX)是叶酸类似物，均可抑制嘌呤核苷酸的合成。 2．嘌呤核苷酸分解代谢细胞内嘌呤核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成腺苷、鸟苷或次黄苷。腺苷在腺苷脱氨酶的催化下脱氨变为次黄苷；鸟苷或次黄苷经磷酸分解 成自由的碱基与磷酸核糖。磷酸核糖可成为PRPP的原料，碱基经黄嘌呤氧化酶催化、氧化成尿酸。当嘌呤核苷酸代谢酶功能缺陷，或进食高嘌呤饮食，体内核酸 大量分解，如白血病、恶性肿瘤等疾病，或肾功能障碍时，体内尿酸含量升高，尿酸盐结晶在关节、软骨或肾沉积，可导致关节炎、尿路结石及肾病。别嘌呤醇可抑 制黄嘌呤氧化酶，抑制尿酸生成。 (二)嘧啶核苷酸代谢 1．嘧啶核苷酸合成代谢 (1)嘧啶核苷酸从头合成： 1)嘧啶核苷酸合成元素来源：嘧啶环C：来自C0：，N。来自谷氨酰胺，C。C，C。及N，来自天冬氨酸。 2)从头合成途径：嘧啶核苷酸的合成可分为如下阶段进行：氨基甲酰磷酸的生成；尿嘧啶核苷酸生成；胞嘧啶核苷酸生成；脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。5一氟尿 嘧啶(5．Fu)在体内可转变为5．氟尿嘧啶核苷酸，后者可抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶。 3)从头合成调节：嘧啶核苷酸合成的调节酶是氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ和天冬氨酸转氨甲酰酶，此后种酶分别受UMP和CTP反馈抑制。嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸 均抑制磷酸核糖焦磷酸激酶(PRPP合成酶)。 (2)嘧啶核苷酸补救合成：尿嘧啶核苷酸和胸腺嘧啶核苷酸均可在嘧啶磷酸核糖转移酶作用下由嘧啶生成。 2．嘧啶核苷酸分解代谢嘧啶核苷酸经核苷酸酶和核苷酶作用，脱去磷酸和戊糖，生成嘧啶碱。嘧啶碱在肝经脱氨、氧化、还原、脱羧等反应继续分解。尿嘧啶和胞 嘧啶分解成B．氨基丙酸、氨和C0：；胸腺嘧啶则产生p一氨基异丁酸、氨和COz。 |
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