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前导肽，是信号肽的一种，长度约20-80个氨基酸。 前导肽( leader peptide)又称转运肽(transit peptide)或导向序列(targeting sequence) ，位于成熟蛋白的N端，引导蛋白穿膜，并且在后来被剪切掉。 各种实验表明衰减作用需要负载色氨酸tRNA参与，这意味着前导序列的某些部分被翻译了。分析前导序列发现，它包括起始密码子AUG和终止密码子UGA;如果翻译起始于AUG，应该产生一个含有14个氨基酸的多肽。这个假设的多肽被称为前导肽。 前导肽通常是疏水的。由非电负性氨基酸构成，中间夹有碱性氨基酸，而没有酸性氨基酸，羟基氨基酸含量高(特别是Ser)，易形成双亲a螺旋轮。不同的前导顺序缺乏同源性，这意味着和识别有关的信号不是一极结构，而是二极三极结构，或这一区域产生的特点。有一种可能是此前导肽形成一种双亲螺旋，即带电荷的基团在螺旋的一侧，不带电荷的在另一侧。 前导肽含有作为细胞器蛋白定位所需的所有信息。导肽的这种能力可以通过构建入工蛋白来检验。将来自细胞器的导肽和位于胞液中的蛋白连接起来。具体方法是构建融合基因(fusion gere)然后翻译成融合蛋白。 蛋白质分泌是生物界中极其普遍的现象。被分泌的蛋白质在分泌出膜外时其肽链的N端有一段肽结构。几乎所有的分泌的蛋白都含有信号序列。信号序列一般有20～40氨基酸长，在跨膜运输过程中，最终被信号肽酶除去。对原核生物中已知的信号肽分析，可发现有三个保守特点：(1)信号肽的N端有1～3个带正电荷的氨基酸残基;(2)N端的基本氨基酸后有一延伸的14～20个中性氨基酸部分，通常称作疏水中心(hydrophobic core);(3)信号肽切除部位附近的氨基酸有以下特点，可以表示为A-X-B。B紧接着切除位点(processing site)。可以是Ala，Gly或Set;A可以是上述氨基酸，也可以是Leu，Val或Ile。除上述三个基本特点外，许多信号肽的疏水中心区含有1或2个。螺旋不稳定的氨基酸残基如Pro或Gly。 |
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