|
|
| 1.1.1--《生化--笔记》 |
|
|
|
|
-1
-1
-2
-1
蛋白质
氨基酸
名解
补充：（李Ⅱp12）
［定义］等电点：
补充：（李Ⅱ14）
［定义］氨基酸的等电点
补充：（李Ⅱp17）
［定义］蛋白质等电点
肽键
［定义］肽键：两分子氨基酸可由一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去一分子水缩合成二肽，两个氨基酸之间产生的酰胺键称为肽键，具有不典型双键性质。
②更多的氨基酸相连而构成多肽。
补充：（2019暨习p28）
考点：肽键部分双键性质
填空题
（未）
氨基酸分类
（2010暨大）简述Ser、Thr、Pro、Tyr，个氨基酸R基团的特性。
1.特性
（2）Pro是脯氨酸的缩写，它的α-氨基结合从而破坏了杂环，因此，脯氨酸没有自由的α-氨基，所以在肽链中它无法结合下一个氨基酸的α-羧基连接，因此常常出现在肽链的转角处和断裂处；
名解
谷胱甘肽GSH
考点：谷胱甘肽结构与功能
为了突出这一点，谷胱甘肽常表示为γ-谷胱甘肽。在红细胞中，谷胱甘肽不仅可以作为巯基缓冲剂，维持血红蛋白或其他巯基酶Cys残基处于还原状态，还可以用于消除脂质过氧化物对细胞膜的破坏，是生物体很好的氧化还原缓冲剂。
补充：（2019暨习p31）
还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点?还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同?
蛋白质三级结构/结构域
名解2
1.定义：分子伴侣，是一个协助新合成的多肽链正确折叠和转运的蛋白质家族。它们能够阻止部分肽段的错误折叠，抑制新生肽链的不恰当聚集，排除与其他蛋白质的不合理结合，协助多肽链的正确折叠和跨膜转运，协助寡聚蛋白的组装。
名解1
1.定义：蛋白质的三级结构，指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。球状构象给出最低的表面积和体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用力降低到最小。
（2009暨大）
稳定蛋白质三级结构的作用力（氢键）、（范德华力）、（疏水键）、（盐键）、（二硫键）。
②一级结构的主要化学键是肽键，有的还包括二硫键。③一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
（3）一级结构中，氨基酸的改变有可能不影响生物活性。不同生物来源的同种蛋白质其一级结构不一定相等。
2.原因：因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即：正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2.相互关系：蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能相适应的。
（2）蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或表现或所表现的性质。
（3）一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应。
（总-尾）（3）目前有相当多的蛋白质工程的例子可以说明肽键中某些氨基的突变可以引起突变蛋白的构象改变。
补充：（生化《网学天地》p14）本题考点：蛋白质结构与功能的关系。
（总-首）蛋白质的结构与其功能的关系十分密切，结构是功能的基础，结构的改变往往导致功能的改变。
（5）变性蛋白和变构酶也证明构象改变时，功能也会发生改变。
当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力，就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。
举例说明蛋白质结构与功能的关系。
（2）类型：蛋白质二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。
2.类型：常见的超二级结构有αα、βαβ、β-发夹、β-曲折、希腊花式拓扑结构等
答案
蛋白质二级结构/超二级结构
考点：蛋白质超二级结构种类
蛋白质四级结构/蛋白质亚基
如血红蛋白，由4个亚基组成，并非所有的蛋白质都具有四级结构水平，但具有四级结构水平的蛋白质，如果各亚基被分开，则完全或部分失去活性。
补充：（2019暨习p27）
考点：同源蛋白概念
考点：蛋白质同源比较
补充：百度
2.作用：人们可通过对蛋白质家族成员的比较，得到多种物种进化的重要证据。
（2019暨大）蛋白质家族
②核小体核心颗粒之间通过60bp左右的连接DNA相连。核小体的形状类似一个扁平的碟子或一个圆柱体，染色质就是由一连串的核小体所组成。
④有丝分裂时染色质进一步压缩为染色体，压缩包装比高达8400，即只有伸展状态时长度的万分之一。
本题考点：蛋白激酶的类别
（第四版练习册p33）
蛋白质变性
影响
2.蛋白质变性后会发生以下几方面的改变：
（1）生物活性丧失
1.简述蛋白质变性作用的机制
（2）蛋白质变性后的理化性质、生物学性质会发生改变，如：生物活性丧失，溶解度降低，易被蛋白酶水解等等。
考点：蛋白质构象
［定义］盐析：由于大量中性盐的加入，使水的活度降低，原来溶液中大部分甚至全部的自由水转化为盐离子的水化水。此时那些被迫与蛋白质表面的疏水集团接触，并掩盖它们的水分子成为下一步最自由的可利用的水分子，因此被移去以溶液化盐离子，留下暴露出来的疏水集团。随着盐浓度的增加，蛋白质疏水表面进一步暴露，由于输水作用，蛋白质聚集而沉淀。
［定义］盐析：当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入，使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性，且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来，称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。
［定义］电泳：带电粒颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动称为电泳。
（2）其二，不宜用过高或过高过低的pH，否则，会引起蛋白质变性，还会使欲分离组分净电荷的相对差距缩小。
（1）SDS能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态，形成仅保持原有原有分子大小为特征的负离子状团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，
（2）由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
补充：（生化《网学天地》→p6）本题考点：SDS凝胶电泳的原理。
1.如果在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入阴离子去污剂十二烷基硫酸钠（SDS）和少量的巯基乙醇，
（2）所以在该体系中，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。
补充：（2019暨习p43）
进行SDS-PAGE时，蛋白质（由负极向正极移动）
考点：SDS在电泳中的作用
名解1
（2）超过滤：是利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
（2019暨大）蛋白质常用的分离技术有哪些？举两例说明。
（总-首）蛋白质由氨基酸构成，一部分性质与氨基酸相同，如有两性游离的和等电点，某些呈色反应等。
（3）凝胶过滤层析法是一种根据各种蛋白质分子的差异进行分离纯化蛋白质的方法。
非真题考点：常用工具酶
未
论述蛋白质的功能并举例说明。
1.蛋白质有哪些重要功能
（2）α-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的，相邻的螺圈之间形成键内氢键，氢键的取向，几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面每隔3个氨基酸的C=O形成，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此，α-螺旋相当稳定。
（3）α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。α-螺旋的左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋。
（1）β-折叠结构中，两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm（反平行式）及0.325nm（平行式）。
（4）肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层上下。
1.妨碍蛋白质形成α-螺旋结构的因素
补充：（李Ⅱp20）α-螺旋
补充：（第三版练习册p39）β-折叠
补充：（生化p80→p17）
1.蛋白质的β-折叠结构有何特点?
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
酶
（1）一个是底物结合部位，决定了酶的专一性；
3.对于结合蛋白类的酶，辅基、辅酶是其活性中心的重要组成部分。
（3）一般认为性中心有两个功能部位：底物结合部位、催化部位
（2）核酸酶是指专用来水解核酸磷酸酯键的酶。核酶的功能是多样性：有的参与核酸水解，有的参与核酸合成，有的还参与酯健的水解，甚至蛋白质的合成。
举例说明什么是核酶?讨论发现核酶的意义。
考点：抑制剂对酶米氏动力学重要参数的影响。
什么是蛋白质辅基?以肌红蛋白为例，阐述辅基与蛋白质结构、功能的关系。
（2015暨大）酶及其辅助因子是什么？简述它们之间的关系。
2.从化学组成来看，酶可以分为两类：
考点：酶辅因子的作用
什么是酶活力?测定酶活力时应遵循什么原则？为什么？
什么是酶活力单位?举例说明为什么一般不用质量单位表示酶量。
（2）负协同效应是指亲和力减弱，降低酶催化活性的这种效应V-［S］曲线呈表现双曲线。
（2011暨大）酶的别构调节
补充（李Ⅱp32）
补充：（生化《网学天地》p55）本题考点：同工酶的概念
它们分布在同一种属或同一个体的不同组织中，也可存在于同一细胞的不同细胞器中。
同工酶是由两个或两个以上不同或相同的亚基缔合而成的，具有四级结构，单个亚基没有活性。细胞中同工酶的种类和比例与胚胎发生、细胞分化、机体状态及代谢调节有关。同工酶参与细胞的分化、发育和代谢的精细调节。
（理解完成）
讨论可逆抑制剂对酶的抑制剂特点，并举一例说明可逆抑制剂在人类生产、生活或科学研究中的应用。
癌细胞的分裂需要大量DNA的合成，胸腺嘧啶是合成DNA的重要原料之一。
补充：（生化p80→p27）简述酶作为生物催化剂，与一般化学催化剂的共性及其个性?
酶是生物催化剂，主要作用是降低化学反应的活化能，增加了反应物分子越过活化能屏障和完成反应的概率。
本题考点：影响酶促反应的因素
酶高效催化的根本原因是什么?有哪些影响因素?结合实例讨论影响酶催化效率的主要因素。
影响酶促酶高效催化的因素是多方面的：
酶活性调节有哪些种类?各有什么特点?
本题考点：六大酶类的特征
核酸
名解
（
2017
暨大）
核酸变性（
DNA
变性）
1.
定义
（
2013
暨大）
2.
影响溶解温度的主要因素如下：
（
1
）
DNA
的均一性
（
2
）
G
—
C
的含量
补充：（第三版练习册
p120
）
①
DNA
的均一性
:
均质
DNA
的
Tm
范围较小
,
异质
DNA
的
Tm
范围较大
(Tm
可作为衡量
DNA
均
一性的标准）
③介质中的离子强度
:
离子强度高
,Tm
较高
,
且
Tm
范围较小
(
高盐
buffer
中保存
DNA)
核酸复性
核酸分子杂交
②核酸杂交可以是
DNA-DNA
，也可以是
DNA-RNA
杂交。
（
2013
暨大）何谓分子杂交？举例说明其中实际工作中的应用。
②其基本原理就是应用核酸分子的变性和复性的性质，使来源不同的
DNA
（或
RNA
）片段
,
按碱基互补关系形成杂交双链分子。
（
2
）核酸分子杂交作为一项基本技术，已应用于核酸结构与功能研究的各个方面，在医学上，目前已应用于多种遗传性疾病的基因诊断，恶性肿瘤的基因分析，传染病病原体的检测等领域中，其成果大大促进了现代医学的进步和发展。
（
2019
暨大）发夹结构
②拓扑易构酶Ⅰ通过切断
DNA
的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。
（
2
）拓扑异构酶可分为两类：
②类型Ⅱ的酶能使
DNA
的两条链同时发生断裂和再连接，当它引入超螺旋时需要由
ATP
供给能量。
（
2
）Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的
DNA
的水解。
（
3
）Ⅲ型也只催化非甲基化的水解，但识别位点距离切割位点较远。
限制性核酸内切酶
限制性核酸内切酶
补充：（生化
p80
→
p60
）
1.
核酸酶包括哪几种主要类型
?
补充：（
2019
暨习
p71
）核酸酶
不同的限制性内切酶水解位点不同，但都是专门水解
DNA
的双链。可见
DNA
酶是核酸酶中的一类，作用底物是
DNA
，其作用方式多种多样。
（
2011
暨大）什么叫限制性内切核酸酶？任举一例说明及应用。
什么是“
restrictionendonuclease
”
?
讨论其特点和用途。
3.
应用：在研究中，限制性内切酶的
DNA
重组与基因鉴定中有广泛用途，如突变种鉴定、
DNA
限制图谱的制作等。
（
1
）①超螺旋
DNA
比双螺旋
DNA
分子更紧密。
②超螺旋
DNA
的形成有利于线性
DNA
的包装。
（
2
）与线性
DNA
相比，超螺旋
DNA
在超离心时下沉更快，在电泳时迁移也更快。
DNA
超螺旋
1.
超螺旋的生物学意义
DNA
双螺旋结构
③人类对疾病的认识也从器官、组织、细胞水平深入到分子水平。
2.
解释生命活动：
（
2018
暨大）
（
2019
暨大）什么是
Z
型
DNA
，简述
Z
型
DNA
对基因表达的影响？
B-DNA
、
A-DNA
、
Z-DNA
（
3
）
Z-DNA
是富含
CG
的
DNA
序列所形成的，与
B-DNA
相比，最大的区别是
Z-DNA
是左手螺旋，而且螺旋显得细长。
结构特点
（同补充）
②其主要功能是传递和加工遗传信息。
非编码
RNA
从长度上来划分，可以分为
3
类，小于
50nt
，包括
microRNA
，
siRNA
，
piRNA
；
50nt
到
500nt
，包括
rRNA
，
tRNA
，
snRNA
，
snoRNA
等等；
大于
500nt
，包括长的
mRNA-like
的非编码
RNA
，长的不带
polyA
尾巴非编码
RNA
等等。
tRNA
二级结构
补充：（生化
p80
→
p79
）
简述
tRNA
在蛋白质的生物合成中是如何起作用的。
（
2
）
DNA
的测定
2.
定磷法
RNA
和
DNA
都含有磷酸，可以进行磷的测定。纯的核酸中含量在
9.5%
左右，
（
2
）用紫外吸收法判断核酸的纯度是
DNA
与
RNA
的紫外吸光度不一样，纯
DNA
的
A260/A280
应大于
1.8
，纯
RNA
应达到
2.0
。
维生素、抗生素、激素
蛋白质激素，如：胰岛素、生长激素（GH）等；
肽类激素，如：催产素、促肾上腺皮质激素（ACTH）等；
氨基酸及其衍生物，如：甲状腺激素、肾上腺素等
糖皮质激素（肾上腺皮质分泌），如：皮质醇（氢化可的松）和皮质素（可地松）等
性激素和孕激素等
新陈代谢
总论
①在真核生物中，主要在线粒体内膜上称为线粒体氧化体系；
②生物氧化在细胞内进行，氧化过程消化氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”和“细胞氧化”。
生物氧化
②生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧，放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。
2.异同：但是生物体内的氧化过程是缓慢的，逐渐的将能量释放出来，其中大部分能量转移到一些特殊的化合物中。而燃烧是剧烈的氧化作用，化学能大量转化为热能。
2.特点比较：
补充：（第三版练习册p149）能量代谢在新陈代谢中占何等地位。
2.地位（作用）：生物体一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源，生命活动也就无法进行，生命也就停止。
（2）分解代谢（异化作用），是指机体将自身物质转化为代谢产物，排出体外。
（1）其中分子水平的调节，包括反应物和产物的调节，（主要是浓度调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
（3）多细胞生物还受到在整体水平上的调节，主要包括激素调节和神经调节，高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。此外，对各种生物来说都有来自基因表达的调控作用。
在体内ATP有哪些生理作用?
③其中，线粒体外膜较光滑，起细胞器膜界模的作用；线粒体内膜向内皱褶形成线粒体嵴，负担更多的生化反应。这两层膜将线粒体分出两个区室，位于两层线粒体膜之间的是线粒体膜间隙，被线粒体内膜包裹的是线粒体基质。
（2016暨大）主动运输
生物膜是由（）和（）组成的流动镶嵌结构。
③糖蛋白与糖脂只存在模的外半层，而糖基暴露于膜外。膜的不对称性，在时间和空间上确保了各项生理功能有序的进行。
②脂肪酸链越短，不饱和程度越高，膜脂的流动性就越大；膜脂的流动还会带动膜蛋白，围绕与膜平面垂直的轴进行旋转运动，但不进行翻转运动，这是生长细胞完成多种生物功能所必需的。
（2012暨大）生物膜分子结构的理论模型有哪些？“流动镶嵌模型”的基本内容是什么？
2.流动镶嵌模型的基本内容有：
糖类、脂类
名解
脂肪酸β-氧化
β-氧化
2.胆固醇合成的部位在细胞的胞质与线粒体，类似脂肪酸的生物合成。合成时，乙酰辅酶A，先要从线粒体转移至胞质，由三个阶段十几步酶促反应组成：
名解
巴斯德效应
填空题
氨基酸合成起始于（糖酵解），（TCA）和磷酸戊糖途径的种间代谢产物。
（3）在无氧呼吸作用过程中，
①先是在细胞质基质中葡萄糖分解为两分子丙酮酸与还原态氢。
（5）丙酮酸是葡萄糖氧化分解的中间产物，进而分解为二氧化碳和水（或者是酒精）。也是糖类和蛋白质类的联系产物，蛋白质脱氨基后就形成了酮酸，这也就成为了必要氨基酸和非必要氨基酸的分类标准（必要氨基酸是氧化糖类氧化分解后形成的氨基酸必须靠就食来获取）
1.糖酵解产物丙酮酸的去处
本题考点：丙酮酸的去处
请说明丙酮酸参与了哪些物质代谢途径。
转氨作用
（2013暨大）论述蛋白质、糖类和脂质代谢的联系。
为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?
请描述6-磷酸葡萄糖在糖代谢中作为交叉点的作用。
②同时6-磷酸葡萄糖还能够进入PPP途径，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等酶作用下生成NADPH和5-磷酸核糖，NADPH可以为其他生物大分子的合成提供还原力，也能够在尼克酰胺核苷酸转氢酶的作用下生成NADH，形成正能量，而5-磷酸核糖是合成组氨酸与核苷酸的前体。
……
1.糖酵解的生物学意义
本题考点：糖酵解的调控
三羧酸循环
柠檬酸循环的意义
解析
②整个循环有4次脱氢，脱下的4对氢原子，其中3对NDA-为受氢体，1对以FAD为受氢体，循环中各中间产物不断的被消耗和补充，使循环处于动态平衡中。
③一次循环，可以释放大量能量。由于三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生，也可由甘油、脂肪酸和氨基酸的氧化分解产生，所以该循环实际上是糖、脂肪以及蛋白质在体内彻底氧化的共同途径。
（2）由于循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸，故被称为三羧酸循环和柠檬酸循环，简称TCA循环。为了纪念德国科学家HansKrebs在阐明三羧酸循环中所做出的突出贡献，三羧酸循环途径又被称为Krebs循环。
本题考点：三羧酸循环过程
解析
答案
……
柠檬酸环节的调节
什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？
乙醛酸循环
（1）线粒体膜的完整性，如果膜不完整，H+就能自由通过线粒体膜，无法在膜两侧形成质子动力势，氧化磷酸化就会解偶联。
（4）电子传递与ATP合成是两件相关而又不同的事件。
（1）线粒体内膜对H+、K+、Cl-等不通透。
（总）
①一种胞液型与NAD+辅酶；
②另一种位于线粒体内膜外表面，与FAD为辅酶的黄素蛋白。
糖酵解过程产生的NADH+H+经过磷酸甘油穿梭之后，以FADH2形式进入电子传递链
糖酵解过程产生的NADH+H+经过苹果酸-天冬氨酸穿梭之后，仍以NADH+H+的形式进入电子传递链。
2.（1）定义：NADPH是一种辅酶，叫还原型辅酶Ⅱ，学名还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，主要产生于脂肪酸的氧化分解，
1.磷酸戊糖途径的生理意义
补充：（生化p80→p37）
在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进步氧化?
2.乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸（能源物质）以及防止因乳酸堆积而引起酸中毒。
糖异生作用
什么是糖异生作用？哪些物质可异生为糖？
2.非糖物质包括氨基酸、乳酸、甘油、丙酮酸以及三羧酸循环中的一些有机酸。糖异生途径基本上是糖酵解的逆行过程。
糖异生生理意义
肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基生成NH3，后者可用中和H+，故有利于维持机体酸碱平衡。
（2019.暨大）：血糖浓度如何维持相对稳定？
（1）如果饥饿时，血糖浓度低，则机体会启动糖原分解过程，特别是肝糖原可通过糖原磷酸化酶、糖原脱支酶、磷酸葡萄糖变位酶以及葡萄糖-6-磷酸酶生成葡萄糖，对血糖浓度进行回补。
（2）另外，在饥饿时，身体也会启动糖异生，从其他物质生成葡萄糖，也是一种回补途径。当血糖浓度过高时，机体分泌胰岛素，刺激糖原合成，降低血糖浓度。
试述糖异生和糖酵解代谢途径有哪些差异？
②糖异生有简单的非糖前体（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为糖（葡萄糖或糖原）的过程。所以糖异生是与糖酵解相反的过程。
1.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?
1.定义：丙氨酸——葡萄糖循环
（2020暨大）一碳单位
一碳单位
分子生物学
DNARNA蛋白质
①当大肠杆菌在含有葡萄糖，而不含乳糖的培养基中培养时，阻遏蛋白与操纵基因结合，从而阻挡的RNA聚合酶的前移，使结构基因不能转录，也就不产生利用乳糖的三种酶。
可抑制与这个操纵基因相联系的基因群，也就是操纵子的mRNA合成。
反义RNA
聚合酶链式反应PCR
定义
原理
用途
冈崎片段
冈崎片段
1.定义：端粒酶是一种由RNA和蛋白质组成的核糖核蛋白复合体，属于反转录酶。它以自身的RNA作为端粒DNA复制复制的模板，合成出富含脱氧单磷酸鸟苷的DNA序列后，添加到染色体的末端并与端粒蛋白质结合，从而稳定了染色体的结构。
②端粒在不同物种细胞中，对于保持染色体稳定性和细胞活性有重要作用，端粒酶能延长缩短端粒（缩短的端粒及细胞复制能力受限），从而增强体外细胞的增殖能力。
本题考点：端粒酶
本题考点：逆转录酶的性质
1.定义：同源重组：发生在同源DNA序列之间的重组称为同源重组。这种重组方式要求两段DNA序列类似，并在特定重组蛋白或酶的作用下完成。
2.同源重组的特点：依赖大范围的DNA同源序列的联会。重组过程中，两个染色体或DNA分子交换对等的部分。需要有关重组的蛋白质参与，蛋白质因子对DNA碱基序列的特异性要求不高，真核生物染色体的状态影响重组的频率。
简述原核细胞与真核细胞的RNA聚合酶有何不同。
简述RNA转录的过程。
1.定义：反作用因子：包括上游调节因子（激活因子和遏制因子），它们与顺式作用元件中的上游激活序列（元件）、应答元件和沉默子等特异的结合，对真核生物的转录分别起促进和阻遏作用。
①其中发育调控是指真核生物为确保自身生长、发育、分化等对基因表达，按“预定”和“有序”的程序进行调控，是不可逆的过程。
（2）无论是原核生物还是真核生物，其转录受反式调节因子所调节；真核生物的转录调节涉及到染色质改型，原核生物不存在染色质水平的调节。
SSB结合于螺旋酶沿复制叉方向向前推进产生的单链区，防止新形成的单链DNA重新配对，形成双链DNA或被核酸酶降解的蛋白质。
信号肽
原因：非自主因子的存在能抑制邻近基因的表达，非自主因子插入靶序列后，原来位置上即失去非自主因子序列，结果造成染色体断裂或重排，由此引起显性基因丢失，隐性基因表达。
（3）与逆转录病毒的主要区别在于它不具备编码外壳蛋白的基因，因而不具备感染能力。由于只有真核生物能完全满足逆转座子存在的条件（逆转录酶、整合酶、重复序列等），所以逆转作者只存在于真核生物中。
（2）氨酰-tRNA合成酶对氨基酸具有极高的专一性，且只作用于L-氨基酸，确保每一种氨基酸与其对应的tRNA结合（含同工tRNA），减少多肽合成的差错。
（3）氨酰-tRNA合成酶校正酰化的错误，使tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子配对，确保合成氨基酸顺序的准确性。
氨酰-tRNA合成酶
（2020暨大）简述基因突变的意义
亚硝酸为强脱氨剂，可使腺嘌呤转变为次黄嘌呤，鸟嘌呤转变为黄嘌呤，胞嘧啶转变为尿嘧啶，而导致碱基配对错误。烷化剂，如硫酸二甲酯（DMS），可使鸟嘌呤的N7位氮原子甲基化，使之成为带一个正电荷的季铵基团，减弱N9位上的N-糖苷键，这时脱氧核糖核苷酸不稳定，发生水解而丢失嘌呤碱，以后可被其它碱基取代，或引起DNA链断裂。
终止密码
（4）密码子有通用性，除线粒体等极少数情况外，遗传密码从病毒到人类是通用的。
遗传密码如何编码?有哪些基本特性?
凝缩状态的染色质称为异染色质，为非活性转录区。真核生物通过异染色质化而关闭某些基因的表达。如雌性哺乳动物细胞有两个X染色体，其中一个高度异染色质化而永久性的失去活性，通常染色质的活性转录区无或很少甲基化，非活性区则甲基化程度高。
DNA
②通过N14和N15标记大肠杆菌实验，证实了半保留复制。
（2008.一、3）填空：
DNA的复制形式是（半保留），两条链采取（半不连续）的方式合成，在复制过程中的片段是（冈崎片段）。
（3）以复制叉向前移动的方向为标准，一条模板链为3''→5''走向，在其上DNA能以5''→3''方向连续合成，称为前导链；
（4）另一条模板链为5''→3''走向，在其上DNA也是5''→3''方向合成，但与复制叉移动的方向正好相反，故随着复制叉的移动形成许多不连续的冈崎片段，最后在连成一条完整的DNA链，该连称为后随链。
本题考点：DNA复制的方式和方向
2.DNA复制的不连续性的实质是DNA聚合酶延伸的方向是5''→3''。
DNA连接酶：
本题考点：DNA复制过程及有关的酶的作用顺序。
（未）
补充：（生化p80→63）
I:(4)RNA聚合酶(引物酶);(5)DNA连接酶。其作用顺序是:
A.(4)、(3)、(1)、(2)、(5)
B.(2)、(3)、(4)、(1)、(5)
C.(4)、(2)、(1)、(5)、(3)
D.(4)、(2)、(1)、(3)、(5)
E/(2)、(4)、(1)、(3)、(5)
(在DNA真正能够开始复制之前,必须由解链酶使DNA双链结构局部解链在每股单链DNA模
板上NA聚合酶(物酶)催化合成一小段(大约105个核苷酸)互补RNA引物然后
由DNA聚合酶向引物3′端加入脱氧核苷一5三磷酸,从5→3方向合成DNA片段(冈
畸片段),直至另一RNA引物的5′末端接着在DNA聚合酶的作用下将RNA引物从5端逐
步降解除去与之相邻的DNA片段由3′端延长,以填补RNA除去后留下的空隙最后DNA连
)→面
3/80
本题考点：1.参与DNA复制的酶及其功能
1.DNA复制的基本规律。
（1）复制过程是半保留的。
①当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以四种脱氧核糖核苷5''-三磷酸为底物，在RNA引物的3''端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出PPi。DNA链的合成是以两条亲代DNA链为模板，按碱基互补配对原则进行复制的。
②亲代DNA的双股链反向平行，一条链是5''→3''方向，另一条链是3''→5''方向。在一个复制叉内两条链的复制方向不同，所以新合成的两条子链极性也正好相反。
③由于迄今为止还没有发现一种DNA聚合酶，能按3''→5''方向延伸，因此子链中有一条链沿着亲代DNA单链的3''→5''方向（亦即新合成的DNA沿5''→3''方向）不断延长。
②这样与两条亲代DNA链为模板，就形成了两条DNA双螺旋分子，每个分子中一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的。
直接修复：光复活的机制是可见光（最有效波长为400纳米左右）激活了光复活酶，它能分解由于紫外线照射而形成的嘧啶二聚体。光复活作用是一种高度专一的直接修复方式。
①（第三版练习册p233）
A.单个碱基缺陷：碱基切除修复。DNA复制时有少量dUTP参入DNA链。
a.核酸内切酶识别DNA损伤部分切开，核酸外切酶切除损伤的DNA，DNA聚合酶修复，DNA连接酶连接。
b.插入酶插入正确碱基。
C.发生严重损伤：核苷酸切除修复。
RNA
代谢调控
生物酶工程
（2013暨大）
一、蛋白质
考点1：必需氨基酸
考点3：肽键、肽平面
考点5：结构域
考点6：结构与功能
考点7：一级结构～四级结构
考点8：蛋白质亚基
考点9：蛋白质变性
考点10：盐析
考点11：电泳
考点12：SDS-PAGE
考点15：蛋白质功能
考点16：α-螺旋
考点17：β-折叠
考点2：等电点
考点4：谷胱甘肽
考点13：透析、超滤
考点14：分离提纯
二、酶
考点1：酶原的激活
考点2：活性中心
考点3：核酶
考点4：竞争性抑制
考点5：辅酶、辅基
考点6：酶活力、酶比活
考点7：别构调节
考点8：诱导契合
考点9：同工酶
考点12：六大酶类
考点10：米氏方程
考点11：酶的高效催化
三、核酸
考点1：核酸变性
考点2：核酸分子杂交
考点3：拓扑异构酶
考点4：限制性内切酶
考点5：增色效应
考点6：超螺旋
考点7：DNA双螺旋
考点8：3类RNA
考点9：tRNA的性质特点
考点10：测定核酸
四、维生素、生物氧化
考点1：生物氧化
考点2：新陈代谢
考点3：电子传递链
五、糖代谢
考点1：酮体
考点2：胆固醇
考点3：巴斯德效应
考点4：丙酮酸的去路
考点5：三大代谢（蛋白质、糖、脂）
考点6：糖酵解的意义
考点7：糖酵解调控
考点8：糖酵解的过程
考点9：柠檬酸循环的意义
考点10：柠檬酸循环的过程
考点11：柠檬酸循环的调控
考点12：乙醛酸循环
考点13：化学渗透假说
考点14：NADH进入线粒体的两种途径
考点15：无糖磷酸途径
考点16：乳酸循环
考点17：糖异生作用
考点18：血糖调节
考点19：转氨作用
考点20：一碳单位
六、分子生物学
考点1：操纵子
考点2：反义RNA
考点3：PCR技术
考点4：冈崎片段
考点5：端粒、端粒酶
考点6：基因重组
考点7：转录定义、过程
考点8：反式作用因子
考点9：信号肽
考点10：转座子
考点11：氨酰-tRNA合成酶
考点12：基因突变
考点13：遗传密码的特点
考点14：外源DNA与载体DNA的连接方式
考点15：DNA半保留复制
考点16：复制过程
考点17：DNA损伤与修复
操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因与共同的控制位点组成一个基因表达的协同单位，称为操纵子。
操纵子的结构：操纵子由调节区和结构基因区两部分组成，调节区包括启动子和操纵序列等，该区域可以接受调节基因产物的调节，例如乳糖操纵子的调节，包括启动子、操纵序列和CAP位点。调节基因产生的CAP蛋白能够与调节区的CAP位点结合对乳糖操纵子产生正调节作用。注意调节基因不在操纵子中。
②转录的功能单位。很多功能上相关的基因前后相连成串，由一个共同的控制区进行转录的控制，包括结构基因以及调控基因的整个DNA序列。主要见于原核生物的转录调控，如乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子、组氨酸操纵子、色氨酸操纵子等
（2009暨大）操纵子
补充：（2019暨习p245）
补充：（普生--第四版练习册p165）1.在大肠杆菌乳糖操纵子中，下列基因的功能是什么？
补充：（第三版练习册p268）1.以乳糖操纵子为例，简述原核细胞基因表达调控原理。
补充：（第三版练习册p271）何为操纵子？根据操纵子模型说明酶的诱导和阻遏。
补充：（2019暨习p245）
（2020暨大）阻遏蛋白
（2020暨大）载脂蛋白
（2015暨大）反义RNA
补充：（生化p80→p72）
补充1（第三版练习册p272）：何为反义RNA？它的发现有何理论意义和实践意义？
（2020暨大-简答）
（2020暨大）PCR的特异性由哪些因素决定？
补充：1.讨论影响PCR可靠性的因素
补充：何谓PCR？有什么用途？
补充：（第三版练习册p280）说明聚和酶链式反应（PCR）的原理和用途
补充：（生化p80→p61）
补充：（2019暨习p246）
补充：何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片段？试述冈崎片段合成的过程。
（2017暨大）端粒
补充：（李Ⅱp112）
补充：（第三版练习册p237）
补充：（李Ⅱp111）
（2020暨大）端粒酶
（2015暨大）
1试述端粒酶的作用原理
补充：（李Ⅱp125）
补充：（网学天地p105）
补充：（网学天地p103）
（2017暨大）什么是重组？请按照目的基因的分离和扩增，重组载体的构建，目的基因的表达和鉴定三个步骤的顺序，简单阐述基因工程的基本原理。
（2019暨大）同源重组
（第三版练习册p239）
补充1：
补充2：什么是同源重组？它有何功能？
补充：（生化p80→p70）
补充：（生化p80→p71）
（2008暨大）反作用因子
（2008暨大）
补充：（李Ⅱp130）简述转录因子的几种结构基序。
补充：（李Ⅱp144）
（2017暨大）什么是转录因子以及转录因子的结构特点？简述在转录水平基因表达的调控。
补充：（第三版练习册p251）转录调节因子的结构有何特点？
（2018暨大）请比较原核和真核基因转录启动子的主要特征和差异
补充：（第三版练习册p251）简要说明原核生物和真核生物转录调控的主要特点
（2020暨大）信号肽
补充：（李Ⅱp134）
补充：（生化p80→p72）
（2018暨大）转座子
［定义］必需氨基酸：是指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来讲，必需氨基酸共有八组，赖氨酸、精氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。如果饮食中经常缺少上述氨基酸，可影响健康，它对婴儿的成长起着重要作用。组氨酸、精氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸。
补充：（第三版练习册p220）什么是必须氨基酸和非必须氨基酸？
（1）必需氨基酸
生物体本身不能合成而为机体蛋白质合成所必需的氨基酸称为必需氨基酸，人的必需氨基酸有10种。
（2）非必需氨基酸
生物体本身能合成的蛋白质氨基酸称为非必需氨基酸，人的非必需氨基酸有12种。
补充：（第三版练习册p221）哪些氨基酸对人体是必须氨基酸？为什么有些氨基酸称为非必需氨基酸？
1.定义
（1）必需氨基酸：凡是机体不能自身合成，必须自外界获取的氨基酸，称必需氨基酸。苯丙氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、组氨酸和精氨酸10种对人类是必需的。
（2）非必需氨基酸：一些氨基酸能自身合成，即使膳食中缺乏也能进行正常的生命活动，所以称为非必需氨基酸。
等电点
［定义］等电点：调节两性离子（氨基酸，蛋白质等）溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。不同结构的两性离子，有不同的pI值。
［定义］等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子成电中性，此时的溶液pH称为该氨基酸的等电点
蛋白质处于等电点时，所带的正电荷和负电荷相等，其静电荷为零，由于相邻蛋白质分子之间没有静电力而趋于聚集沉淀，此时的蛋白质溶液度最低。沉淀出来的蛋白质保持着天然构象，能重新溶解于适当的pH和一定浓度的盐溶液中。由于蛋白质聚集沉淀，封闭了蛋白酶的某些活性位点，所以不易被蛋白酶水解。
氨基酸含有碱性的氨基和酸性的羧基，具有两性解离的特性，在某种ph环境中，氨基酸的酸性基团和碱性基团解离程度相等，成为兼性离子，此时氨基酸所处容环境的PH值称为氨基酸的等电点
调节两性离子（氨基酸、蛋白质）等溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。不同结构的两性离子有不同的pI值。
（2020暨大）肽平面
［定义］肽键具有一定程度的双键性质，位于同一平面，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。
补充：（生化《网学天地》p7）
本题考点：肽平面的原子组成
解析：蛋白质中的氨基酸互相结合，形成多肽链。其中一个氨基酸的α-羧基和另一个相邻氨基酸的α-氨基脱去一分子水，形成肽键。肽键也称酰胺键。通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基（－CO－NH－）称为肽基。组成肽基的四个原子和两个相邻的Cα原子，倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰胺平面，即肽平面。
本题考点：肽平面的结构
解析：在一个肽平面中，共有五个化学键，肽键和羰基键不能自由旋转，N－H键及两个Cα键能自由旋转。
补充：（生化《网学天地》p21）
本题考点：肽平面结构形成的原因：
1.肽键共振产生几种重要结果
（1）限制绕肽键的自由旋转，给肽主链的每一氨基酸残基只保留两个自由度：绕N－Cα键的旋转和绕Cα－C键的旋转。
（2）组成肽基的四个原子和2个相邻的Cα原子倾向于共平面，形成肽平面。
（3）C－N键具有部分双键的性质，而C－O键具有部分单键的性质，由于C－N键具有部分双键的性质，绕键旋转的能障比较高。对肽键来说，这一能障在室温下，足以防止旋转，保持酰胺基处于平面。
［定义］肽键是一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
补充：（第三版练习册p28）
①有10个以内的氨基酸缩合而成的肽，称为寡肽，
补充：（2019暨习p17）
肽键/肽平面/酰胺平面
1.肽键
2.肽平面/酰胺平面
是指一种氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水所形成的酰胺键；肽键具有双键性质。
酰胺基-CO-NH-上的4个原子，因为肽键的部分双键性质而处于同一个平面上，又叫肽平面或酰胺平面。
肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基发生缩合反应，脱去一分子水形成的酰胺键。肽键并非的单键，也不是典型的双键，而是具有部分双键性质，这是由于酰胺氮上的孤电子对与羰基之间发生了共振相互作用，使肽键呈共振杂化体结构。部分双键性质使得肽键不能自由旋转，导致肽基上的6个原子（含肽键上的4个原子）共处于一个平面上。
分子中含有硫的氨基酸的是（甲硫氨酸）、（半胱氨酸）。
（2009暨大）
具有紫外吸收能力的氨基酸（苯丙氨酸）、（酪氨酸）、（色氨酸）。
（2014暨大）组成蛋白质的芳香族氨基酸，包括（苯丙氨酸）、（酪氨酸）、（色氨酸）等三种，它们的R基团共同的地方是都含有（苯环）。
补充：（生化拼80→10）4.题
（1）Ser是丝氨酸的缩写和Thr是苏氨酸，它们的R基侧链上的有-OH基，因此，R基具有一定的极性；
（3）Tyr是酪氨酸的缩写，它的R基是一个对亚甲基苯酚，所以具有一定的极性，并且因为带有苯环，可以用于吸光度的测量。
（2017暨大）
［定义］谷胱甘肽是一种由三个氨基酸组成的小分子肽，它作为体内重要的抗氧化剂和自由基清除剂，如与自由基、重金属等结合，从而把体机体内有害的毒物转化为无害的物质，排泄出体外。
补充：（2019暨习p28）
谷胱甘肽（GSH）分子是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，活性基团为巯基。在谷胱甘肽分子中，谷氨酸和半胱氨酸之间的肽键具有特殊性，成键的羰基来自谷氨酸的γ-羧基，而不是α-羧基。
（1）典型的肽键是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的。而还原性谷胱甘肽分子中的肽键为γ-肽键，即谷氨酸的γ-羧基和半胱氨酸的α-氨基脱水所形成的肽键。
（2）还原性与氧化性谷胱甘肽的结构区别主要有两点
①还原型谷胱甘肽含有自由巯基（-SH），氧化性谷胱甘肽含有二硫键。
②还原型谷胱甘肽是由3个氨基酸残基组成，谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸各1个；氧化性谷胱甘肽有6个氨基酸残基组成，谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸各2个。
由谷氨酸和甘氨酸和半胱氨酸组成的三肽。
2.生理作用
（1）作为体内重要的还原剂，保护蛋白质或酶免遭氧化，使它们处在活性状态。
（2）可还原细胞内产生的H2O2，避免细胞受损。
（3）其巯基具有嗜核特性，能与外源的致癌剂或药物等结合，从而阻断它们与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭损害。
补充：（第三版练习册p33）
每一个谷胱甘肽分子只含有一个巯基，在进行氧化反应而形成二硫键时，有两个谷胱甘肽分子共同参与反应，提供两个氢原子，这两个谷胱甘肽分子本身则通过二硫键相连。
1.定义：结构域，在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。结构域之间靠无规则卷曲连接。
（2008暨大）1.定义：结构域，蛋白质在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
补充：（生化《网学天地》p13）本题考点：亚基与结构域的辨析。
（1）亚基：是一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成的蛋白质分子最小共价结构单位。
（2）结构域：是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
（2008暨大）结构域
补充：（李Ⅱp13）
1.定义：结构域，蛋白质的三级结构常可区分成一个和数个球状区域，折叠着较为紧密，各行其功能称为结构域
对于一个较大的蛋白质分子，多肽链往往折叠成两个或两个以上相对独立的三维实体，以方便行使生物功能。这种存在于蛋白质三级结构中的相对独立的三维实体，就称结构域。一个蛋白质可能是单结构域的，也可能是多结构域的。
三级结构指多肽链借助各种次级键（有时还包括二硫键）盘绕成具有特殊肽链走向的紧密球状结构。三级结构中至少含有两种二级结构，有的以α-螺旋为主，有得以β-折叠为主，但一般都离不开β-转角或自由卷曲。β-转角和自由卷曲往往位于球状蛋白质的表面，对维持正常的三维构象以及分子间专一性互作具有重要作用。
1.定义：分子伴侣，其作用就是使肽链正确折叠，从而形成正确的空间构象。
（2014暨大）除了分子伴侣外，（蛋白质二硫键异构酶）、（肽基脯氨酸异构酶）两类酶参与了蛋白质折叠过程。
1.定义：三级结构，是指多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘曲而形成特定的球状分子结构。
（2016暨大）
（2019暨大）分子伴侣
补充：（2019暨习p18）
补充：（李Ⅱp13）
三级结构
补充：（李Ⅱp13）一级结构
1.定义：一级结构，①蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
补充：（李Ⅱp17）蛋白质的一级结构与功能关系
1.结构与功能的关系
（1）由于一级结构决定空间结构，所以一级结构相近的蛋白质有相似的功能。
（2）而相同氨基酸组成的蛋白质，其一级结构和空间结构不一定相同，所以功能也不一定相同。
补充：（生化p80→p17）
什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
1.定义：蛋白质一级结构，指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?
1.定义：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
补充：（生化p80→p18）举例说明，蛋白质的结构与其功能关之间的关系。
1相互关系
（1）蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
补充：（生化《网学天地》p13）本题考点：蛋白质结构与功能的关系
（总-首）（1）蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构，这一原则目前基本上仍然正确。但是是有条件的。
例如，同样一条肽链，在存在变性剂的条件下，是松散的。
（2）现在所说的蛋白质的三级结构取决于它的氨基酸序列是指在生理条件下，蛋白质的一级结构和其三级结构之间的特定的对应关系。
典型的例子是牛胰核糖核酸酶的二硫键被还原，肽链松散后，经适当的条件，致使肽链中的二硫键正确配对，此时肽链仍能呈现具有生物活性的天然构象。
解析：
（2）一级结构近似的蛋白质，功能也相似。同源蛋白（指不同机体中具有同一功能的蛋白质）的一级结构，且亲缘关系越接近者，差异越小。如胰岛素，细胞色素c等。
（3）来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有细微细差异，往往是分子病的基础，如比较HbA和HbS的比较。
（4）蛋白质变性作用表明蛋白质空间结构与功能的关系十分密切。
补充：（生化《网学天地》p17）本题考点：蛋白质结构与功能的关系
（1）一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。
解析：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质特有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质，行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。
蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能团集团来实现的，
所以，蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了，而且从某种程度上来说，蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。
［举例］血红蛋白是一种聚蛋白质，由四个亚基组成，2个α-亚基和2个β-亚基，每个亚基均有一个血红素，且有与氧结合的高亲合力，每个血红素都可以和一个氧分子结合。
这种由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
另外，血红蛋白分子上残基若发生变化，也会影响其功能的改变，如血红蛋白的β-链中的N末端，第六位的谷氨酸若被缬氨酸取代，就会产生镰刀型红细胞贫血症，使红细胞不能正常携带氧。
（2011暨大）试述蛋白质分子构象变化及其活力之间的关系。
1.蛋白质多种多样的功能与其空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是蛋白质所有功能的基础，空间构象的改变将会导致蛋白质功能、性质等发生改变，主要体现以下几个方面：
（1）蛋白质空间构象的轻微变化，会影响蛋白质的性质。
以血红蛋白为例，血红蛋白由四个亚基构成，分别是两个α亚基和两个β亚基，每个亚基上面都有1个血红素辅基，用于氧气的携带。当人们突然处于高海拔地区，氧气浓度骤减，这时BPG通过别构效应与血红蛋白结合，从而降低血红蛋白对氧气的亲和力，使人们快速的适应，这其中BPG通过别构效应改变了蛋白质的空间构象，从而改变了血红蛋白的性质。
（2）可以改变某些酶的活力，如别构酶，通过改变酶结构而改变酶的活力。
补充：（2019暨习p15）蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构对蛋白质生物功能起决定性作用。蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。蛋白质一级结构的变化，往往会通过高级结构的变化，最终影响到蛋白质生物功能，有时甚至一个关键氨基酸残基的突变，也可也有可能引起蛋白质生物功能的改变。
以镰刀状红细胞贫血症为例。血红蛋白有四个亚基组成，两个α-亚基和两个β-亚基。正常的血红蛋白β-亚基N-末端第六位氨基酸残基为谷氨酸，含有正常血红蛋白的红血球为双凹圆盘形，可以在毛细血管中正常流动，在血液中正常运输氧气。当血红蛋白β-亚基一级结构的N-末端第6位谷氨酸变成缬氨酸后，导致β-亚基三维结构表面电荷性质发生变化，促使血红蛋白亚基在脱氧情况下，相互粘连形成连纤维状多聚体。血红蛋白高级结构的变化，致使红细胞形成镰刀状，在毛细血管处发生堵塞，引起炎症和疼痛，镰刀形细胞易破裂溶血，从而引起贫血症状。
需要进一步了解的是：蛋白质一级结构中各氨基酸残基的贡献不同。不变残基在蛋白质高级结构和生物功能中起重要作用，如果发生变化会严重影响蛋白质功能；可变残基发生改变，不会引起蛋白质功能变化。
如许多同源蛋白质之间，虽然在一级结构尚存在一些差异，但生物功能是相同的。不变残基在蛋白质行使生物功能时起重要作用，而可变残基在蛋白质进化上占有重要位置。
补充：（2019暨习p33）
（2）蛋白质的高级结构决定生物功能
（1）蛋白质的一级结构决定高级结构
举例：镰刀状细胞贫血症。
其本质是血红蛋白分子β-亚基一级结构的N-末端，第六位谷氨酸变成缬氨酸。谷氨酸生理条件下带负电荷，而缬氨酸的侧链是一个非极性基团，因此，缬氨酸对谷氨酸的替代，不仅导致β-亚基三维结构，表面电荷性质发生变化，而且多了一个疏水尾巴，创造了一个“黏性”突起，促使血红蛋白亚基在脱氧（注意是脱氧，因为在氧合状态不受影响）情况下，相互粘连形成纤维状多聚体。
可见，蛋白质结构决定蛋白质的生物功能。蛋白质一级结构的变化，有时甚至是一个氨基酸残基的改变，都有可能引起白质分子构象的改变，从而失去正常功能。
血红蛋白这种高级结构的变化，致使红细胞变成镰刀状，而失去原有的平滑与弹性，在毛细血管处发生堵塞，导致细胞缺血受伤，引起炎症和疼痛，甚至镰刀状细胞本身破裂溶血，从而引起贫血症状。
补充：（第三版练习册p32）阐述蛋白质一级结构和功能的关系
蛋白质一级结构对蛋白质生物功能起决定性作用。蛋白质一级结构的变化往往会通过高级结构的变化，最终影响到蛋白质生物功能，有时甚至一个关键氨基酸残基的突变，也有可能引起蛋白质生物功能发生改变。
以镰刀型细胞贫血症为例进行阐述。血红蛋白由四个亚基组成，两个α-亚极和两个β-亚基。
正常的血红蛋白β-亚基N-末端第六位氨基酸残基变为谷氨酸。含有正常血红蛋白的红血球为双凹圆盘形，可以在毛细血管中正常流动，在血液中正常运输氧气，如果β-亚基N-末端第六位氨基酸残基变为缬氨酸，血红蛋白的高级结构就会发生变化，从而导致镰刀型红细胞贫血症。
蛋白质一级结构中，各氨基酸残基的贡献不同。不变残基在蛋白质高级结构和生物功能中起重要作用，如果发生变化，会严重影响蛋白质功能；可变残基发生改变则不会引起蛋白质功能变化。如许多同源蛋白质之间，虽然在一级结构上存在一些差异，但生物功能是相同的。
补充：（第三版练习册p32）什么是蛋白质一级结构。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链的氨基酸顺序以及二硫键的位置。在蛋白质一级结构中，氨基酸残基之间以肽键相连，蛋白质一级结构是线性结构，有氨基和羧基两个末端。
补充：（李Ⅱp13）二级结构
（1）定义：蛋白质二级结构：指蛋白质分子中主链骨架原子的局部有规则的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
补充：（李Ⅱp13）超二级结构
1.定义：在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件称为超二级结构。
补充：（生化《网学天地》p17）本题考点：蛋白质的二级结构和超二级结构的类型
蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式，主要由上述三种基本类型。其中，以α-螺旋最常见。
超二级结构，是指蛋白质中相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规律的、在空间上能辨认的二级结构组合体。超二级结构，在结构的组织层次上高于二级结构，可以充当三级结构的构件，但还没有形成完整的结构域。目前已知的超二级结构有上述三种组合方式。
①，天然蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠和β-转角。
②超二级结构有三种基本组合形成：αα、βαβ和βββ。
补充：（2019暨习p18）
二级结构是指多肽链借助氢键排列成沿一维方向形成的周期性结构的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角等
蛋白质分子中，由若干个相邻的二级结构相互组合在一起，形成的有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，被称为超二级结构。如ααα，βαβ，希腊钥匙等
补充：（生化p80→9）超二级结构
（2012暨大）［类型］蛋白质二级结构的形式主要有（α-螺旋）、（β-转角）、（β-折叠）、（无规则卷曲）
补充：（2019暨习p26）
在球状蛋白质中，经常可以看到有若干个相邻二级结构形成的具有一定规律的超二级结构，如螺旋-环-螺旋，卷曲螺旋，螺旋束，等等
补充：（李Ⅱp20）
维持蛋白质三级结构，最主要的是疏水作用力
（2010暨大）四级结构
名解
1.定义：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基，通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。
四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布及亚基之间的相互作用。
2.维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。
名解1
1定义：四级结构，是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的。具有特定三维结构的蛋白质构象
补充：（李Ⅱp21）
1.定义：蛋白质的四级结构可以定义为特定的三级结构单元通过非共价键形成的大分子体系。
补充：（生化《网学天地》p7）本题考点：蛋白质的四级结构
1.定义：蛋白质的四级结构是指由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链聚集而成的，具有特定构象的蛋白质分子结构。
（2015暨大）蛋白质亚基
1.定义：亚基，体内许多功能性蛋白质含有两条或两条以上肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
补充：（李Ⅱp13）亚基
1.亚基，有些蛋白质是由多个三级结构单元构成的，其中的每个三级结构单位称作一个亚基。
蛋白质的四级结构指亚基之间的空间关系。亚基之间的组合一般呈现一定的对称性，亚基之间的结合由疏水作用等维持。
（2011暨大）蛋白质亚基之间存在界面，界面的大部分是由（疏水性氨基酸）组成，亚基之间主要的化学作用力是（非共价键（次级键））
有些蛋白质与多个球状蛋白的聚合体形成存在，各球状蛋白质，通过非共价键，彼此缔结在一起，这样的聚集体形成称为四级结构。具有四级结构的蛋白质分子往往具有分子对称性。
在具有四级结构的蛋白质中，分子含有两个以上球状蛋白质，各球状蛋白质之间以非共价键彼此缔结在一起，其中每个球状蛋白质就是一个亚基。
补充：（2019暨习p18）
同源蛋白
1定义：同源蛋白：是指来源于不同物种、但氨基酸序列和生物功能相似的一类起源相同的蛋白质。
如细胞色素c在不同的种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。
2.作用：通过同源蛋白一级结构的比较可以看出生物的亲缘关系的远近。
（2009暨大）1.定义：同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能相似的蛋白质，例如血红蛋白。
蛋白质中往往只要具备了一定的“同源序列”，具有一定程度的结构相似性，就能执行同样的生物功能。存在于不同生物中的一组序列和功能相似的蛋白质，互称同源蛋白。同源蛋白之间的一级结构上相似，在氨基酸组成和氨基酸顺序上并非完全一致。
补充：（2019暨习p30）
一组序列和功能相似的蛋白质互称同源蛋白。血红蛋白中的单个亚基和肌红蛋白相比，一级结构和三维结构均相似，功能也相似，都能与血红素辅基结合，从而形成氧结合位点。胶原蛋白和角蛋白虽然都是纤维状蛋白，但序列差别大，DNA聚合酶和胰蛋白酶属于不同功能的酶，也不是同源蛋白。
（2018暨大）什么是蛋白质家族？请简述蛋白质序列同源性分析的主要应用
（无现成答案）
1定义：体内氨基酸序列相似并且结构与功能十分相近的蛋白质构成“蛋白质家族”（proteinfamily），同一蛋白质家族的成员称为“同源蛋白质”（homologousprotein）
在体内还发现，2个或2个以上蛋白质家族之间其氨基酸序列相似度不高，但有发挥相似作用的同一模体结构，通常将这些蛋白质家族归类为“超家族”（superfamily），“超家族”成员为共同祖先进化而来的一大类蛋白质。
（2017暨大）什么是核蛋白质？请举一例说明和蛋白质的结构和功能？
1.定义：①核蛋白质为核酸与蛋白质结合的复合蛋白质的总称，
②根据核酸的种类，大致分为结合于DNA的脱氧核糖核蛋白质（DNP）和结合于RNA的核糖核蛋白质。
③具有代表性的，前者如核精蛋白和核组蛋白，后者如核糖体
2.举例：①例如组蛋白组成的核小体，每个核小体由146bp的DNA缠绕组蛋白八聚体近两圈形成。
③当一连串核小体呈螺旋状排列构成纤丝状时，DNA内的压缩包装比约为40。纤丝本身再进一步压缩后，成为常染色质的状态时，DNA的压缩包装比约为1000。
（2017暨大）
什么是蛋白激酶？举两例说明蛋白质激酶所催化的反应及其在细胞内的功能。
1.定义：蛋白激酶，是一种催化蛋白质磷酸化反应的酶。它能把腺苷三磷酸（通常是ATP）上的γ-磷酸转移到蛋白质分子的氨基酸残基上。在大多数情况下，这一磷酸化反应是发生在蛋白质的丝氨酸残基和苏氨酸残基上，也有酪氨酸残基上。
2.举例：例如蛋白激酶A也称为环磷酸腺苷依赖蛋白质激酶,其活性依赖于细胞中环磷酸腺苷（cAMP）的含量。PKA是一种全酶，（由许多次单位组成，是完整的且有作用的酶），它包含了两个调控次单位以及两个代谢次单位。当细胞中的cAMP较少时，PKA虽然会短暂失去活性，但仍然可以保持结构完整。当cAMP浓度增加，cAMP会接上位于两个调控单位上的活性区，并使蛋白激酶A的构形改变，进而将两个代谢次单位释放。自由的代谢次单位，则可以参与一些化学反应。
补充：（网学天地p66）
1.（总-首）蛋白激酶是一个非常大的家族，目前已经发现至少有200多种蛋白激酶，由于各类蛋白激酶具有很大的相似性，特别是催化亚基或催化部分，说明它们很可能有共同的原始祖先基因，所以常把蛋白激酶称为一个家族。一些蛋白激酶具有重要的生物学功能。
（1）蛋白激酶A（PKA）
是普遍存在于动物体内的一种蛋白激酶，它可以通过磷酸化激活多种酶，也可以通过催化蛋白磷酸化抑制多种酶活性。
（2）蛋白激酶C（PKC）
是广泛分布于真核细胞，特别是哺乳动物细胞中的一种蛋白质激酶，对调节细胞代谢、分化、生长、增殖乃至癌变以及细胞内生物信息的传递等均起着重要的作用。
是糖原代谢中一个关键的调节酶，通过催化磷酸化和去磷酸化反应来调节磷酸化酶的活性。
（4）蛋白酪氨酸激酶（PTK）
是细胞正常发育、分化和癌变相关。
（2017暨大）蛋白质的基序
（3）磷酸化酶激酶（PhK）
1.定义：蛋白质的基序：基序一般指构成任何一种特征序列的基本结构，（既指此功能的基本结构，也指编码此结构的蛋白质/DNA序列），作为结构域中的亚单元，其功能是体现结构域的多种生物学作用。
（2017暨大）同源物
1.定义：同源物，从共同始祖分子经趋化或进化而产生的，在序列或结构上存在着相似性的物质。如同源基因、同源蛋白。
蛋白质变性
1.定义：①蛋白质变性，天然蛋白质分子受到某些物理或化学因素的影响时，次级键被破坏，天然构象解体，生物活性丧失，这种作用称为蛋白质变性作用。
②蛋白质变性后，理化性质也会有明显改变，如溶解度降低，黏度增加，扩散系数降低。
③蛋白质研究中常用变性剂有脲、盐酸胍、SDS等。
1.定义①天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度降低，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
②蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏而引起的天然构象被破坏，使其有序的结构变成无序的分子形式。
③蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
补充（李Ⅱp13）变性作用
1.定义：蛋白质变性，天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。
定义
天然蛋白质分子受到某些物理或化学因素的影响时，次级键被破坏，天然构象解体，生物活性丧失，这种作用称为蛋白质变性作用。蛋白质变性后，理化性质也会有明显改变，如溶解度降低，黏度增加，扩散系数降低。蛋白质研究中常用变性剂有脲、盐酸胍、SDS等。
（2016暨大）何为蛋白质变性？简述变性对蛋白质的影响。
1.定义
（1）因素
①天然蛋白质分子受到某些物理因素，如热、紫外线照射、高压和表面张力等，
②或化学因素，如有机溶剂，脲、胍、酸、碱等的影响时，
（2）生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。
2.变性对蛋白质的影响主要有：
①生物活性丧失；
②一些侧链基团的暴露
③一些物理化学去改变
④生物化学性质的改变
补充：（生化p80→p18）
什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后有哪些性质会发生改变?
1.定义：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质的分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露，结晶能力丧失，分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大，黏度增加，光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用，当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象及遭到破坏，引起变性。
补充：（生化《网学天地》p8）本题考点：蛋白质的变性
1.定义：
（1）①蛋白质变性是在某些理化因素的作用下，蛋白质特定空间结构被破坏。
②一般认为是二硫键和非共价键被破坏，它的一级结构并不发生变化，所以蛋白质的相对分子质量不变。
（2）临床化验室用加热凝固反应，检验尿中蛋白质，
（3）日常生活中把蛋白质煮熟食用，便于消化，
（4）但另一方面，当制备保存蛋白质制剂，（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
2.蛋白质的变性作用有许多实际应用，
（1）例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌，
补充：（李Ⅱp18）蛋白质变性
（1）蛋白质变性的主要特征是空间结构破坏，一些原来处于蛋白质内部的侧链基团暴露，生物学功能丧失，理化性质改变。
（2）蛋白质变性是由于次级键破裂引起空间结构破坏，但一级结构保持完整，用透析法除去尿素，有时可以使变性蛋白质复性，稀溶液中的蛋白质用弱酸、弱碱等变性后，有时可以不沉淀。
1.定义：构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子，在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或很少几种在能量上是有利的。
（2010暨大）写出蛋白质的分离纯化技术（密度梯度离心）、（透析和超滤）、（凝胶过滤）、（凝胶电泳）、（亲和层析）
（2009暨大）盐析
什么是盐析、盐溶?有何用途？与KCl、NaCl等相比，（NH4）2SO4用作沉淀剂的优点是什么？
（2009暨大）
补充：（李Ⅱp12）构象
蛋白质构象是指高级结构，而高级结构的形成主要靠次级键（有时需要二硫键）。蛋白质在体内生理环境下随时发生构象变化，以适应功能需要，不需要高温。
补充：（2019暨习p49）
盐析是通过向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐，如硫酸氨，致使蛋白质发生沉淀的蛋白质分离技术。
盐析作用主要是由于大量中性盐的加入，使水的活度降低，不仅原来溶液中的大部分水转变为盐离子的水化水，而且蛋白质分子表面通过静电作用结合的水化层也被移去以溶剂化盐离子，使蛋白质分子表面的疏水残基充分暴露，从而发生聚集而沉淀下来。
不同蛋白质分子表面疏水基团含量不同，溶解度不同，被沉淀下来所需的中性盐浓度也就不同。因此，选定某溶液中性盐，可以将目标蛋白沉淀分离。此法是按溶解度分离蛋白质的一种方法，常用于蛋白质粗分级分离，也可以用于蛋白质浓缩。
中性盐影响蛋白质溶解度的能力是其离子强度的函数。与KCl、NaCl等相比，（NH4）2SO4用作沉淀剂的优点是：因为它是二价离子中性盐，而且在水中溶解度很高，溶解度的温度系数也较低，故能在低温下（4℃）以高浓度存在，争夺溶液中的水以及蛋白质分子表面的水化水，使蛋白质溶液溶解度有效降低，从而使蛋白质再保持活性的情况下，从溶液中沉淀出来。
低浓度中性盐增加蛋白质溶解度的现象称为盐溶。
盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后形成带电层，使蛋白质分子彼此排斥，同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，从而增加了蛋白质的溶解度。盐溶常在生物样品蛋白质提取或固体蛋白质溶解时运用。
补充：（李Ⅱp14）盐析
补充：（李Ⅱp14）
［定义］盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度增高。
电泳
（2014暨大）
补充：（第三版练习册p130）何谓核酸凝胶电泳？有何用途？
1.定义
带电荷的物质在电场中的趋向运动称为电泳。核酸分子之糖-磷酸基团，呈负离子化状态，核酸分子在一定的电场强度的电场中，它们会向正电极方向迁移，由于在电泳中往往使用无反应活性的稳定的支持介质，电泳迁移率（或迁移速度）与分子的摩擦系数成反比。而摩擦系数是分子大小，介质粘度等的函数，因此，可在同一凝胶中，一定电场强度下，可在凝胶上分离出不同分子量大小或相同分子量，但构型有差异的核酸分子。
2.用途
核酸电泳是进行核酸研究的重要手段，是核酸探针，核酸扩增和序列分析等技术所不可或缺的组成部分，可以分辨用其它方法，（如密度梯度离心）所无法分离的核酸片段，是分离、鉴定和纯化核酸的一种常用方法。
补充：（李Ⅱp30）
1.用电泳法分离蛋白质时，选择pH通常考虑两个因素，
（1）其一，欲使分离组分所带的净电荷差别较大，
（2010暨大）SDS-PAGE的测定蛋白质分子的原理
（2009暨大）SDS-PAGE的原理及步骤
（同2009暨大）
（总-首）SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，是在聚丙烯磷酰胺凝胶系统中引入SDS（十二烷基硫酸钠），
补充：（李Ⅱp18）
SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质（分子大小的差异）
SDS使蛋白质解离成亚基，并结合大量的SDS，从而使蛋白质分子带有足够的负电荷，消除了蛋白质分子原有的电荷差异，所以电泳速度只取决于蛋白质分子的大小。
补充：（第三版练习册p55）PAGE可以用于蛋白质纯度鉴定吗？为什么？
1.不能。
2.原因：
因为PAGE是聚丙烯酰氨凝胶电泳，在相同电泳条件下，蛋白质迁移速度取决于多种因素：
（1）分子大小、
（2）分子形状、
（3）电荷性质。
（总-未）因此不同种的蛋白质可能因为多种因素的综合效应聚集在一条电泳条带上。
补充：（2019暨习p51）
为什么SDS-PAGE可以鉴定蛋白质的分子量？
1.原因
（1）（总-首）蛋白质由氨基酸残基组成，在溶液中，蛋白质分子由于氨基酸的解离而带有电荷；蛋白质带电粒子在电场中会发生会发生向与所带电荷相反的电极移动。蛋白质电泳迁移速度与蛋白质分子质量、分子形状、电荷性质有关。
①SDS即十二烷基硫酸钠，一种蛋白质变性剂，它可以破坏蛋白质分子中的氢键和疏水作用，在巯基乙醇的存在下，使蛋白质多肽链充分展开，并以1.4：1的质量比与蛋白质结合成复合物；
（2）SDS-PAGE为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳。
②由于SDS带负电，大量SDS分子的介入，导致蛋白质分子带上大量负电荷，这样就消除了不同蛋白质分子原来所带电荷上的差异；
③蛋白质结合SDS后分子形状发生变化，成为长棒状，这样就消除了不同蛋白质分子在形态上的差异。
（总-未）因此，在SDS存在下，蛋白质在电场中泳动时，其迁移速率仅与蛋白质的分子质量有关。
（3）蛋白质分子的“M”的对数与相对迁移率“μ”的关系式为：logM=a-bμ（a，b为常数）；对已知分子量的一系列标准蛋白质进行SDS-PAGE，分别制定各标准蛋白质的迁移率，以迁移率为横坐标，以蛋白质分子质量对数为纵坐标，即得到一个呈负线性关系的标准曲线，见下图。在同样电泳条件下测出未知蛋白质的迁移率，即可在标准曲线上查出未知蛋白的分子质量。
（4）由于SDS-PAGE是变性电泳。因此，对多亚基蛋白来说，测得的分子质量是蛋白质亚基的分子质量。
（总-首）蛋白质颗粒在各种介质中，包括在聚丙烯酰胺凝胶中电泳时，它的迁移率取决于它所带的净电荷，以及分子大小和形状等因素。
（1）由于SDS是阴离子，多肽链覆盖上相同密度的负电荷，该电荷远超过蛋白质分子，原有的电荷量，因而覆盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别，而且改变了蛋白质单体分子的构象，
SDS，即十二烷基硫酸钠，常用作蛋白质变性剂。在β-巯基乙醇存在下，蛋白质亚基分离，二硫键断裂，多肽链充分伸展，SDS以其烃链与蛋白质分子的侧链，通过疏水相互作用结合成复合体。由于SDS是阴离子，被大量引入SDS的蛋白质分子，便带上大量负电荷，在电泳时必然由负极向正极移动。
补充：（2019暨习p50）
凝胶过滤用于鉴定蛋白质的分子量时，结果是否与SDS-PAGE的结果一致？
答（1）结果不一定一致
（2）SDS-PAGE，为变性电泳（简单介绍基本原理）
（3）公式（略）
（4）结论：凝胶过滤测得的是天然蛋白质的分子质量，SDS-PAGE测的是蛋白质亚基的分子质量。如果被鉴定蛋白为单亚基，两种结果将基本一致，如果为多亚基蛋白，两种方法获得的结果则不一致。
补充：（p80→14）凝胶过滤
未17题
补充：（p80→11）24题
［定义］透析：利用特殊膜制成透析袋，此膜只允许小分子化合物透过，而蛋白质是高分子化合物故留在袋内。故把袋置于水中，蛋白质溶液中的小分子杂质可被去除，如去除盐析后蛋白质中混杂的盐类，也常利用此方法浓缩蛋白质，即袋外放吸水剂，小分子的水即可透出，蛋白质溶液可被浓缩。
未
透析
名解2
1.定义：透析是将蛋白质样品装在半透膜制成的透析袋中，浸入大量缓冲液进行平衡。由于小分子可以透过半透膜进入环境溶液中，而大分子被滞留在透析袋中，经过连续、多次更换透析液即可除去蛋白质样品中的小分子物质。
2.用途（作用）：透析常用于除去蛋白质样品中的小分子，如盐、糖等。
名解3
1.定义：透析，将含有小分子化合物，（如盐类）的生物大分子溶液装到用半透膜制成的透析袋中，将透析袋的口扎紧，放入水或低浓度缓冲液中，小分子化合物能自由穿过半透膜扩散到水或缓冲液中，而生物大分子（如蛋白质）不能透过半透膜，被截留在半透膜内。
2.用途（作用）：用此技术可以分离小分子化合物和生物大分子。
（2011暨大）透析与超过滤
（1）透析：是利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。
补充：（2019暨习p49）蛋白质凝胶过滤和蛋白质超滤是一回事吗？请给予解释。
凝胶过滤不是一般意义上的过滤，而是一种分子筛柱层析。凝胶过滤是根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子，能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。此法常用于分子大小差别大的蛋白质的分离，也可用于对球状蛋白质的天然分子质量鉴定。
超滤则是将蛋白质溶液装入一种用半透膜制成的过滤器中，通过加压、抽真空或离心，使水溶液透过半透膜，而蛋白质得到浓缩。超滤常用于蛋白质溶液的浓缩。
超滤
1.定义：超滤，则是将蛋白质溶液装入一种用半透膜制成的过滤器中，通过加压、抽真空或离心，使水溶液透过半透膜，而蛋白质得到浓缩。
2.用途（作用）：超滤常用于蛋白质溶液的浓缩。
（真题无现成答案）
（2009暨大）测定蛋白质总量的常用方法，有（凯氏定氮法），（双缩脲法），（染料结合法），（紫外分光光度法）（Folin-酚试剂法）、（胶体金法）。
（2012暨大）在得到蛋白质粗提液后，应该采取什么样的分离程序分离已得到的靶酶？如何检测所获得的靶酶已被纯化？
1.分级程序：
（1）初级分离：
盐析，利用蛋白质在一定的浓度的盐溶液中的迅速下降，可以将蛋白质粗略的提纯。
（2）粗细分离：
②亲和吸附，利用靶酶与底物特异性结合的特性，可以可使靶酶分离出来，测定分离的靶酶的纯度的方法有：电泳，沉降，HPLC，溶解度分析。
①凝胶过滤，利用蛋白质的分子大小不同，将蛋白质分离，并且不会损伤蛋白质生物活性。
补充：（生化《网学天地》p18）本题考点：蛋白质的分离提纯
解析：（总-首）蛋白质在组织和细胞中一般都是以复杂的混合物形式存在每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质。蛋白质的分离和提纯工作是生物化学中一项艰巨而繁重的任务。
1.原理：分离和提纯蛋白质的各种方法，主要是利用蛋白质之间各种特性的差异，包括分子的大小和形状、酸碱性质、溶解度、吸附性质和对其他分子的生物学亲合力。
2.分离提纯某一特定蛋白质的一般程序可以分为：前处理、粗分级和细分离三步。
（1）第一步是前处理。
分离提纯某一蛋白质，首先要求把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态代业者放出来，并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。
为此，应根据不同的情况，选择适当的方法，将组织和细胞破碎。组织细胞破碎以后，选择适当的介质（一般用缓冲液）把所要的蛋白质提取出来。
（2）第二步是粗分级。
当蛋白质混合物提取液获得后，选用一套适当的方法，将所要的蛋白质与其他蛋白质分离开来。一般这一步的分级用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。
这些方法的特点是简便、处理量大。既能除去大量杂质，又能浓缩蛋白质溶液。
（3）第三步是细分级。
也就是样品的进一步提纯。样品经粗分级以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。进一步提纯，一般使用层析法，包括凝胶过滤，离子交换层析，吸附层析以及亲和层析等。
必要时还可选用选择电泳法，包括区代电泳法、等电聚焦等作为最后的提纯步骤。用于细分级的方法，一般规模较小，但分辨率高。
结晶是蛋白质分离提纯的最后步骤，蛋白质纯度越高，溶液越浓就越容易得到结晶
答案
但蛋白质是由氨基酸借肽键构成的高分子化合物，又有不同氨基酸相的性质，易沉淀，不易透过半透膜，变性，沉淀凝固等。
通常可利用蛋白质的理化性质和生物学性质来纯化蛋白质。而分离纯化蛋白质，又是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。
（1）蛋白质分子颗粒表面多为青水基团，因而通过吸水分子形成一层消化膜？这是蛋白质胶体稳定的重要因素之一，盐析就是利用硫酸铵、硫酸钠等中性盐破坏蛋白质的水化膜，使之从溶液中析出。使不同性质的蛋白质初步得到分离。
（2）蛋白质分子量较大，不易透过半透膜，故可利用透析的方法将其与小分子化合物分开，人们常用透析法去除蛋白质溶液中盐等小分子为进一步纯化做准备。
（4）含有各种分子量的蛋白质溶液，在通过带有小孔的葡萄糖颗粒所填充的长柱时，大分子量蛋白质不能进入葡聚糖颗粒而直接流出，分子量小的蛋白质则进入颗粒而流出滞后。这样就将蛋白质分成不同分子量的若干组。
（5）蛋白质具有两性游离的特性，在某一pH条件下，蛋白质颗粒表面带有电荷，可利用电泳法和离子交换层析法，将蛋白质纯化，蛋白质被分离纯化后，可用于作一级结构及空间结构的分析。
蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。使蛋白质沉淀的方法，有盐析法，有机溶剂沉淀蛋白质等，蛋白质的颜色反应，主要是与蛋白质的定性测定测量有关。
补充：第三版练习册p31
补充：第三版练习册p29
补充：第三版练习册p55
蛋白质的功能（7个）
补充：（第三版练习册P28）
（总-首）1.蛋白质是生物功能的载体，蛋白质是生物生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多。
（1）催化和调节能力
（酶、激素）
（2）转运功能
（血红蛋白转运氧气和二氧化碳，血清白蛋白运输自由脂肪酸及胆红素）
（3）收缩或运动功能
（构成骨骼肌的肌动蛋白和肌球蛋白）
（4）防御功能
（免疫球蛋白）
（铁蛋白可储存铁）
（5）营养和储存功能
（6）结构蛋白
（韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度）
（7）其它功能
（如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病）
（2012暨大）蛋白质有哪些重要功能？
（1）催化，蛋白质的一个最重要的生物功能是作为生物新陈代谢的催化剂——酶。
（总-首）1.蛋白质的功能主要由以下几种：
（2）调节，许多蛋白质能调节其他蛋白质执行器生理功能，如胰岛素。
（3）转运，很多蛋白质可以将特定的物质从一地转移到另一地，如血红蛋白。
（4）储存，有些生物利用蛋白质作为氮素的储存源，如卵清蛋白。
（5）运动，某些蛋白质赋予细胞以运动的能力，如微丝蛋白。
（6）结构成分，蛋白质可以建造和维持生物体的结构，如纤维状蛋白。
（7）支架作用，某些蛋白质在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用，这类蛋白质被称为支架蛋白或接头蛋白，如SH2组件。
（8）防御和进攻，某些蛋白在细胞防御、保护和开发方面的作用是主动的，如免疫球蛋白。
⑨异常功能，有些蛋白质具有上述以外的功能，如应乐果蛋白。
补充：（普生第四版练习册p9）
（总-首）1.蛋白质是细胞和生物体的重要分子。细胞、组织和机体的结构都与蛋白质有关，生物体内的每一项活动都和蛋白质参与。细胞干重的一半是蛋白质。肌肉、皮肤、血液、毛发的主要成分是蛋白质。蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，也起着十分重要的作用。
（1）有些蛋白质有运输作用，如红细胞中的血红蛋白是运输氧的蛋白质。
（2）多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。
（3）蛇毒，蜂毒等是动物攻防的武器，抗体是动物的免疫蛋白。
（4）在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。
（5）有些蛋白质有调节作用，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原反应，电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。
补充：（生化p80→p18）
（1）生物催化作用
酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白
有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能
如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动
收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能
动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活动物质。
（6）免疫保护功能
抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（总-首）1.β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
（2）相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm，侧链R基团交替的分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连。
（1）多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构
1.β-折叠的结构要点
（3）有平行式和反平行式两种，平行式的折叠，其Φ=-119''，ψ=+113''。反平行折叠其Φ=-139''，ψ=+135''。这种片层在丝心蛋白里大量存在。
α-螺旋每3.6个氨基酸绕一圈，但除螺旋一端的4个-N-H和另一端的4个C=O不参与形成氢键外，其余的-N-H和-C=O均参与氢键的形成。
解析：脯氨酸为亚氨基酸，侧链以环状形式通过氨基氮原子连接在α-碳原子上，羧基是自由的。脯氨酸对蛋白质结构影响大，是因为它的亚氨基在形成肽键后没有酰胺氢，不能形成氢键，从而导致α-螺旋终止。
脯氨酸不同于其他常见蛋白质，氨基酸是因为（其氨基上的氮原子在环中）
补充：（2019暨习p7）
（1）脯氨酸是亚氨基酸，参与形成肽键后，不能再与C=O氧形成氢键，因此不能形成α-螺旋结构。
（2）氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成。
（3）连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。
（1）酸性或碱性氨基酸集中的区域。
（2）较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域
（3）脯氨酸；甘氨酸。
Pro由于无酰胺氢，不能形成链内氢键，它的出现往往引起α-螺旋的终止。
补充：（李Ⅱp15）1.α-螺旋的稳定因素包括
（1）-CO和-NH之间形成的分子内氢键。
（2）α-螺旋的空间排列减小了R-基团之间不利的空间效应。疏水作用对α-螺旋结构的稳定性并不重要。脯氨酸和甘氨酸残基会破坏α-螺旋。
补充：（生化p80→p13）
（7）贮藏蛋白
有些蛋白质具有储藏功能，如植物种子的谷蛋白，可供种子萌发时利用。
（8）接收和传递信息
生物体中的受体蛋白能专一的接受和传递外界的信息。
（9）控制生长和分化
有些蛋白参与细胞生长和分化的调控
（10）毒蛋白
能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
（2013暨大）糖蛋白的生物学功能是什么？
（总-首）1.糖蛋白的主要生物学功能：
（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，如促滤泡激素、促黄体激素、绒毛膜促性腺素等均属于糖蛋白。
（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。
（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋白质，如凝血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。
（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白
（5）决定血液的类型：决定血型的凝集原A、B、O以糖蛋白和糖脂的形式存在
（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍其作用
（7）一些凝集素属于糖蛋白
（2018暨大）在糖蛋白中，糖肽键的两种主要连接方形式为（）和（）
α-螺旋
补充：（第三版练习册p39）1.α-螺旋结构要点（4点）
（1）多个肽键平面通过α-碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。
（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和N-H形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基C=O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。
（4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。
补充：（生化p80→p17）
1.蛋白质α-螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N-H与前面第四个氨基酸C=O的形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
补充：（生化《网学天地p15》）本题考点：蛋白质二级结构的类型及特点
1.定义：蛋白质的二级结构是指多肽主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。维系二级结构的是氢键。
3.α-螺旋结构是：纤维状蛋白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质主链的典型结构形式。α-螺旋结构的特点是：
（1）蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴旋转上升，每上线一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基沿中心旋转100o。
4.β-折叠结构：这种结构它是蛋白质中第二种最常见的二级结构，β-折叠是两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，靠链间氢键连接为片层结构。β-折叠结构特点是
2.类型：天然蛋白质的二级结构主要有三种基本类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角。
（2）肽键按层排列，靠链间氢键维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链上的N-H和C=O之间形成的。
（3）相邻肽链走向可以平行，也可以反平行，肽链的N端在同侧为平行式，不在同侧为反平行式（即相邻肽链的N端，一顺一倒的排列），从能量角度考虑，平行式更为稳定。
1.影响α-螺旋稳定的因素（3点）
［定义］酶：指具有生物催化功能的高分子物质，在酶催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子，大部分酶是蛋白质，但少数是RNA。
［定义］酶原，处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
（2009暨大）1.定义：酶原，体内合成出的蛋白质，有的不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成活蛋白，如果活性蛋白质是酶，这个前体称之为酶原。
酶原激活
1.名解：①酶原激活，有些酶在细胞内合成或初分泌时是无活性的酶原，在一定条件下，酶原水解掉一个或几个肽键，转变成有活性酶的过程，称为酶原的激活。
②实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
补充：（李Ⅱp33）
1.定义：①酶原的激活：是指有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
（1）酶的激活，是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小变大。
1.酶的激活，与酶原的激活不同。
如氯离子是唾液淀粉酶的激活剂，唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力，只是活性较低，加入氯离子后，使水解淀粉能力增强。
（2）酶原的激活是使本来无活性的酶原转变成有活性的酶，即使无活性变成有活性。
1.定义：酶原激活，指无催化活性的蛋白质被蛋白酶作用，断裂除去某个或某些序列后，形成有催化活性的酶的过程。
2.酶原激活的机制为：酶原分子一级结构的改变，导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。
3.酶原激活的生理意义在于：作为酶的贮存形式；保护自身组织细胞不被酶水解消化。
补充：（2019暨习p109）
1.定义：酶原的激活：有些酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后再经特异性蛋白酶作用转变为有活力的酶。这些不具催化活性的酶称为酶原。通过专一性蛋白质水解，使无活性酶原变为有活性的酶的过程，称为酶原激活。
2.意义：如胰凝乳蛋白酶原激活。胰凝乳蛋白酶在胰脏细胞合成时没有活性，当分泌到小肠后，经胰蛋白酶作用，在特定位点发生水解，触发构象变化，形成一个疏水性口袋，酶活性中心形成，变成有活性的酶，这种酶原激活机制有利于保护胰脏的正常功能。
如果蛋白酶合成后就有活性，就会破坏细胞。如出血性胰腺炎，就是由于胰蛋白酶原在未进入小肠时就被激活，使胰腺细胞蛋白质发生了自我降解，从而导致胰腺出血、肿胀。
酶的活性部位
1.酶的活性部位
（1）对于不需要辅酶的酶来说，就是指酶分子在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部分；
（2）对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位的组成部分。
补充：（2019暨习p95）
1.定义：酶活性中心：是指酶分子上结合底物并进行催化反应的特定区域，是由同一条多肽链或不同多肽链上的几个重要氨基酸残基相互靠近形成的。
2.酶活性中心一般有两个功能部位，
（2）另一个是催化部位决定了酶的催化效率。
酶活性中心往往位于酶分子表面的裂缝（或凹陷）中，是一个三维实体、占酶整个分子很小的一部分，有一定柔性。
补充：（第三版练习册p81）酶的活性中心
（1）对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基，或是这些残疾的某些集团，它们在一级结构上相距可能很远，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近。这些残基是酶进行催化的关键部位。
（2）对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
补充：（李Ⅱp33）
1.定义，酶的活性中心：位于酶分子表面的一个裂缝内。底物分子（或一部分）结合到裂缝内，并发生催化作用。裂缝内是相当疏水的区域，非极性基团较多，但在裂缝内也含有某些极性的氨基酸残基，以便与底物结合并发生催化作用。
（2017暨大）
1.定义：①核梅是指具有催化活性的RNA，即化学本质是核糖核酸（RNA）,却具有酶的催化功能。
②核酶的作用底物可以是不同的分子，有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位。
③核酶的功能很多，有的能够切割RNA，有的能够切割DNA，有的还具有RNA连接酶、磷酸酶等活性。
④与蛋白质酶相比，酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。
补充：（2019暨习p104）
1.定义
（1）核酶是指化学本质是核酸、具有酶催化特征的生物分子。
1.定义：具有催化功能的RNA叫核酶。
2.意义
①它的发现，表明RNA是一种既能携带遗传信息又有生物催化功能的生物分子。
②因此，很可能RNA早于蛋白质和DNA，是生命起源中首先出现的生物大分子，而一些有酶活性的内含子可能是生物进化过程中残存的分子“化石”。
（2）核酶的发现，提出了生物大分子和生命起源的新概念，无疑促进对生物进化和生物起源的研究。
3.类型
（1）自我剪接核酶，能够通过剪切和连接催化内含子的移位和RNA分子的重组。
（2）自我剪切核酶，能够使转录产物剪切掉小片段RNA后成为成熟的RNA。
补充：（李Ⅱp121）
1.定义：核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。
（1）突破了酶的概念，是一种自体催化
（2）揭示了内含子自我剪接的奥秘，促进了RNA的研究
（3）为生命的起源和分子进化提供了新的依据。
利用核酶的结构可以设计合成人工合酶。
1.定义：核酶：化学本质是核酸、但有酶作用特点的一类生物分子被称为核酶。在化学本质上属于核糖核酸，但能够催化多聚胞嘧啶核苷酸的水解和连接反应，具有核糖核酸酶和RNA聚合酶的双重催化活性。L19RNA催化效率高，底物专一性强，其动力学规律符合米氏动力学。
（1）氧化还原酶类
是一种催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和脱氢酶。
①氧化酶：催化底物脱氢，并氧化生成H2O2和H2O
②脱氢酶：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）转移酶类
催化化合物某些基团的转移，即将一种分子上的某一基团转移到另一种分子上的反应。
（3）水解酶类
催化水解反应。
（4）裂合酶类
催化从底物移去一个基团，而形成双键的反应或其逆反应。
异构酶类催化各种同分异构体之间的相互转变，即分子内部集团的重新排列。
（5）异构酶类
（6）连接酶类
催化有腺苷三磷酸参加的合成反应，即两种物质合成另一种新的物质反应。
⑥合成酶类
⑤异构酶类
④裂合酶类
③水解酶类
②转移酶类
①氧化还原酶类
1.酶活性受哪些因素调节（5个）
（1）调节酶浓度
（2）通过激素调节酶活性
（3）反馈抑制调节酶活性
（4）抑制剂和激活剂对酶活性的调节
（5）其它调节方式
酶的分类（6大类）
（1）别够调节。由别构酶完成。别够酶为多亚基，分子结构比较复杂，别构酶分子的非催化部位与某些化合物可逆、非共价结合后发生构象变化，酶活性即随即发生变化，别构调节酶不遵循米氏动力学规律。
（2）共价调节。由共价调节酶完成。共价调节酶的某些基团通过共价修饰和去修饰，使酶处于活性与非活性的互变状态，从而达到酶活性调节，共价调节是可逆的。
（3）酶原激活。特点是无活性的酶原，经过蛋白酶的特异水解，才能形成有活性的形式，酶原激活是一个不可逆过程。
酶活性调节是细胞代谢调节的一种精细调节方式。酶活性的调节方式有多种形式，主要有：
底物与酶的邻近效应和定向效应，底物的形变与以诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化及活性中心疏水微环境的作用等。对不同的酶，起主要作用的因素不同，可以分别受一种或几种因素的影响。
如胰凝乳蛋白酶，其活性中心位于分子表面的一个凹穴（疏水性口袋），其中含三个重要的氨基酸残基——Ser、His、Asp。当胰凝乳蛋白酶水解蛋白质时，首先通过疏水性口袋对蛋白质氨基酸残基侧链进行选择，使芳香族氨基酸（或带有较大非极性侧链氨基酸）残基所形成的肽键靠近，并定向于酶活性中心，形成中间复合物，之后酶活性中心通过酸碱催化和共价催化使肽键发生水解。
补充：（2019暨习p108）
酶高效催化的根本原因是酶和底物通过形成中间产物，有效地降低了反应的活化能。
2.核酶的发现拓展了人们对酶和核酸的认识：
（1）核酸不仅作为信息载体，还可以作为生物催化剂
（2）改变了“所有酶都是蛋白质”的传统观念。
（3）对生命起源的分子进化研究有重要启示。在生命进化的历程中，可能RNA先于蛋白质出现在地球上。
补充：（2019暨习p95）核酶
化学本质是核酸，但有酶作用特点的一类生物分子被称为核酶。
除了自我剪切、自我剪接功能，近些年还发现有的核酶可以催化氨酰脂的水解，有的作为肽基转移酶催化肽链的合成，有的还能够以DNA、葡聚糖作为催化底物。
竞争性抑制
名解1
1.定义：竞争性抑制作用，通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而Vmax不变。
补充：（第三版练习册p76）举例说明，竞争性抑制作用在临床上的应用。
（1）磺胺类药物的抑菌作用属于竞争性抑制。
（2）磺胺类药物成分中的对氨基苯磺酸，与四氢叶酸分子中的对氨基苯甲酸结构相似，是细菌体内二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成，进而抑制四氢叶酸的合成，干扰细菌体内一碳单位代谢，使核酸的合成受阻而影响生长繁殖，人体能直接利用食物中的叶酸，体内核酸的合成不受磺胺类药物的干扰。
（3）由于磺胺类药物以竞争性抑制作用，所以服用磺胺类药物必须保持血液中药物的高浓度，发挥有效的竞争性抑制作用。
补充：（普生-第四版练习册p37）酶的抑制剂是如何作用的?酶抑制剂应用举例（举2个例子）。
1.定义：竞争性抑制，抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
名解2
1.定义：竞争性抑制：一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位，这样抑制使得Km增大，Vmax不变。
（2014暨大）
（2011暨大）在竞争性抑制的酶反应中，相对于无抑制剂的正常反应，Vmax（不变），而Km（增大）。
在竞争性抑制剂存在下，酶的Vmax不变，Km值增大。
在非竞争性抑制剂存在下，酶的Vmax变小，但Km值不变，这是因为抑制剂与底物结合，在酶的不同部位抑制剂不会影响底物与酶的结合；
当反应体系中加入反竞争抑制剂时，Vmax减小，Km值降低。
反竞争性抑制
1.定义：反竞争性抑制，抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合，并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
（2009暨大）
1.定义：反竞争抑制，由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失而称为抑制作用，酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合的抑制作用，称为反竞争抑制。
单纯酶
（2020暨大）单纯酶
只由蛋白质组成，不包含辅因子的酶，称作单纯酶。
1.定义：单纯酶，仅由蛋白质组成的酶，例如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
（2017暨大）辅酶
1.定义：辅酶，与酶蛋白疏松结合，并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物，可透析处除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。
（2017暨大）［定义］辅酶是一小有机非蛋白质分子，其用途为在酵素酶内载运化学基。许多辅酶是磷化水溶性维他命。但非维他命物质也可能是辅酶，如ATP-磷酸基的生化载具。
补充：（2019暨习p31）
蛋白质辅基是缀合蛋白质分子中的非蛋白质部分。辅酶与蛋白质结合紧密，以共价键相连，用普通透析技术不能除去。辅基是整个分子的一部分，是蛋白质实现功能所必需的，脱辅基蛋白会部分甚至完全丧失活性。
肌红蛋白的辅基是血红素。血红素位于肌红蛋白分子表面裂缝的疏水微环境中，它由有机分子和Fe原子两部分组成，Fe原子除了与原卟啉环上的4个N原子分别形成4个配位键外，在环一侧的与附近多肽链上的His形成1个配位键，再环另一侧与氧形成1个配位键。可见没有肌红蛋白多肽链折叠合适的微环境，血红素就不能与蛋白质亚基结合，肌红蛋白也就没有结合氧的能力。
1.定义：酶指具有生物催化功能的高分子物质，在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化，转化为另一种分子。大部分酶是蛋白质，但少数是RNA。
（1）单纯蛋白质：除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等
（2）缀合蛋白质：除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子，脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物称为全酶。在酶催化的时候，脱辅酶与辅因子同时存在的时候才起作用，两者单独存在的时候，均无催化作用，其中辅因子，根据它们与酶蛋白结合松紧程度不同，可分为辅酶和辅基。
补充：（2019暨习p103）
辅因子即全酶中的非蛋白质组分，即包括辅基，又包括辅酶，也包括无机离子。在全酶的催化反应中，酶蛋白与辅因子所起的作用不同。酶蛋白本身决定酶反应的专一性及高效性；辅因子有不同作用：或用于维持酶分子的活性构象，或作为电子及特殊功能基团的载体，或在酶与底物之间起连接作用，或中和离子、降低反应中的静电斥力等。酶蛋白与辅因子单独存在时均无催化活力，只有在结合状态时方表现出完全的酶活力。酶的辅因子没有抑制作用。
酶活力
1.定义：酶活力，酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度表示，反应速度越快，活力就越高。
1.定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力，通过测定催化反应速度可了解没活力。
在酶促反应初期，产物浓度随反应进程呈正比例增加，此时的反应速度为初速度v0，随着时间的延长，反应速度逐步下降；到一定反应时间后，产物浓度不再增加。其原因有3个：
②产物对酶的抑制作用。
①产物浓度的增加，使逆反应增加速度增加。
③部分酶分子失活。要准确测定一种酶的催化活力，应测定产物浓度随反应时间呈线性增加时间段的速度（v0）。只有v0能反映酶的真实催化能力。
pH不仅影响酶分子的解离状态和稳定性，而且还影响底物的解离状态，酶的本质一般是蛋白质，过酸、过碱能使酶变性。
因此，要选择在最适pH下进行酶促反应。一个反应的速度，虽然可以在一定范围内随温度升高而加快，但温度过高，会导致酶蛋白质变性，
因此，应在最适温度下进行。此外，溶液中的离子种类和离子强度对酶活性和酶的溶解度都有一定影响，应该选择合适的反应缓冲液。
（3）底物浓度远超过酶量。酶反应速度很高，要准确测定酶活力，必须提供足量的底物，使所有酶处于饱和状态。
补充：（2019暨习p112）
2.测定酶活力时，应坚持如下3个基本原则：
（1）制测定酶促反应初速度。
补充：（2019暨习p106）
按照国际酶学委员会规定，一个酶活力单位是指在最适条件下（25℃，最适pH，充足底物），每分钟能催化1μmol底物所需要的酶量。
催化活性是酶的一个独特属性。酶蛋白质量再多，纯度再高，如果没有活性，则是毫无意义的。因此，在表示酶量时，一般不用质量单位表示，而是用活力单位（U）表示。比如有一种酶制品，在最适条件下，每分钟催化1μmol底物所需要的酶量是0.5μg，那么5μg酶制剂含有10U。用“10U”比用5μg酶更能反映酶量。
酶的比活力
1.定义：酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
2.定义：酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，可以用公式表示：比活力=活力单位数／蛋白质量（mg）
补充：（2019暨习p106）什么是酶的比活力?用“U/mg”和“μmol?min-1?mg-1”为单位表示酶比活力时，在数值上有什么区别?
酶的比活力，就是单位重量的酶所含有的活力单位数表示为“U/mg”。同样一种酶，有的比活力大，有的比活力小。比活力大的酶制品有效酶的纯度高。在酶的分离纯化过程中，常用酶比活力表示酶的纯度。酶的比活力还可以“μmol?min-1?mg-1”为单位表示。即指每分钟、每毫克酶转化底物的μmol数。用这两种单位表示酶的比活力在数值上是相等的。
别构调节
1.定义：别构调节，某些代表物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为别构调节。
补充：（第三版练习册p84）别够调节的机制
（1）序变模型：别构酶中的一条亚基结合了别构效应物之后，构象发生改变，并导致其相邻的亚基的构象发生改变，这种构象变化依次传递，从而影响酶的催化活性。此模型适应于活性中心和别构中心，同处于一个亚基上的别构酶。
（2）齐变模型：别构酶中的一条亚基结合了别构效应物之后，构象发生改变，导致其所有亚基的构象一起变化，从而影响酶的催化活性此模型适应于活性中心和别构中心，分别处于不同亚基的别构酶。血红蛋白的功能可以用此模型解释。
（2012暨大）负协同效应
（1）协同效应是指别构酶的一个亚基与其配体结合后，能够通过改变相邻亚基的构象，而使其对配体的亲和力发生改变，
1.定义：别构调节，酶分子的非催化部分部位与某些化合物可逆的非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
（2012暨大）A因子存在时一个酶的初速度对底物浓度曲线为s型，而当A因子浓度增高时，此线左移，说明A因子是（变构激活剂）
（2014暨大）诱导契合说
1.定义：诱导契合学说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
1.定义：诱导契合：酶与底物结合时，酶构象发生改变的同时，底物分子也发生形变，从而形成一个相互契合的酶-底物复合物，进一步转换成过渡态，大大增加了酶促反应速率。
1.定义：酶的共价修饰调节
（2010暨大）
通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性，称之为酶的共价调节修饰。
（2020暨大）同工酶是指（结构不同）和（功能相同）的酶。
补充：（第三版练习册p86）同工酶有何临床意义
1.定义：①同工酶，是生物体长期进化过程中基因分化的产物，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
②不同的同工酶在不同的组织器官的含量与分布比例不同，使不同组织有不同代谢特点。
③当某一组织发生病变，可能有某种同工酶释放出来，同工酶图谱改变，可以作为某种疾病的诊断指标。
1.定义：①同工酶：是指催化同一种化学反应，但酶结构和性质（理化性质、免疫性质、Km等）不同的一组酶。
②它们存在于生物的同一种属或同一个体的不同发育阶段，或同一发育阶段的不同组织，在细胞发育及代谢调节中起重要作用。
解析：1.定义：①同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性质等方面都存在明显差异的一组酶。
②它们是由两个或两个以上的亚基聚合而成。
③由于Km一般只与酶的性质有关，所以同工酶中不同的酶对底物的Km有明显有着显著的差别，而且不同的酶，其氨基酸组成和顺序也可能不同，在电泳行为上，几个同工酶也常常表现出一些差异。
补充：（2019暨习p95）同工酶
能催化相同的生化反应，但分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在显著差异的一组酶，被称为同工酶。
填空题
（2008暨大）米氏方程有竞争性抑制剂时Km（增大），Vmax（不变），有反竞争性抑制剂时Km（减小）、Vmax（减小）。
（2013暨大）是否所有的酶都遵循米氏方程？哪些没不遵守？它们的反应速度与底物浓度的曲线有什么区别？
2.理由：
1.不是。
（1）一般多聚酶的反应动力学才遵循民事方程，而寡聚酶是不遵循的，别构酶是一种寡聚酶。
（2）因为别构酶有协同效应，故其［S］对v的动力学曲线不是双曲线，而是S型曲线（正协同）或表现双曲线（负协同），两者均不符合米氏方程。
（2015暨大）
写出米氏方程，并说明各符号代表的意思。当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和［S］之间有何关系？
竞争性抑制：抑制剂与底物有类似结构，与底物竞争酶活性中心，增加底物浓度可解除这种抑制。
可逆抑制剂的类型和作用特点如下：
非竞争抑制：抑制剂与酶的结合位点不同于底物结合位点，抑制剂的结合，不影响底物的结合。
反竞争抑制：抑制剂结合到底物结合部位以外，且只能结合到ES上。Vmax降低，Km降低。
应用举例：如抗癌药物5''-氟尿嘧啶可以通过可逆抑制酶活性达到治疗效果。
胸腺嘧啶来源于尿嘧啶，即胸腺嘧啶合成酶以尿嘧啶为底物，合成胸腺嘧啶。5''-氟尿嘧啶是尿嘧啶的类似物，该药物能与尿嘧啶发生可逆竞争，结合在胸腺嘧啶合成酶的活性部位，从而干扰正常胸腺嘧啶的合成，缺少了胸腺嘧啶原料，DNA合成便受到抑制，细胞分裂受阻，因而可以达到抗癌效果。
（2017暨大）我们根据酶的命名就可以知道（反应底物）和（反应性质）。
（2017暨大）常见的影响酶促反应速度的因素有（底物浓度）、（酶浓度）、（温度）和（pH）。
补充：（普生-第四版练习册p37）哪些因素影响酶的活性?
影响酶活性的因素有温度、pH、盐的浓度、激活剂和抑制剂。
（1）温度对酶促反应速度的影响很大，在一定范围内，温度升高可以增加活化分子数目，反应速度提高，温度过高，引起酶的变性失活，使酶促反应速度降低。
（2）pH直接影响到酶和底物的解离状态，从而影响到酶与底物的结合，影响到酶促反应的速度。过酸或过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活。
（3）盐的浓度影响酶活性，高浓度盐干扰酶分子的某些化学键，破坏蛋白质结构，降低酶活性。
（4）抑制剂能减弱、抑制甚至破坏酶的活性，有竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂。
（5）抑制剂能提高酶的活性，可以是无机离子、有机小分子，也可以是生物大分子。
（2018暨大）常见的影响酶促反应Km值的因素是（）、（）和（）。
酶催化特性
（2016暨大）简述酶作为生物催化剂的特点。
（总-首）1.酶是细胞所产生的，受多种因素调节控制的，具有催化能力的生物催化剂，与一般非生物催化剂相比，有以下几个特点
（1）酶易失活，使蛋白质变性的因素，都能使酶失活，酶作用一般都要求比较温和的条件，如常温、常压、中性的盐碱度。
（2）酶具有很高的催化效率。酶催化反应的反应速度比非酶非催化反应高，10ˇ8-10ˇ20倍，比其他催化反应高10ˇ7-10ˇ13倍
（4）酶活性受到调节和控制
（3）酶具有高度专一性，一种酶只能作用于某一类或某一种特定的底物。
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
用量少，而催化效率高。仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点。酶本身在化学反应前后也不改变，可降低化学反应的活化能。
（1）共性
（2）个性
酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
补充：（普生-第四版练习册p36）请叙述酶作为生物催化剂的特性。
（1）酶促反应只催化热力学允许的反应，能加快化学反应的速度，不改变反应平衡点，对正逆反应催化作用相同。
（2）酶的催化效率很高，生物催化剂的效率比无机催化剂高10^6-10^10倍。
（3）具有高度的专一性，一种酶只催化一种反应或一组密切相关的反应。
（4）酶的活性可调，要求适宜的pH和温度。酶的催化反应速度受酶浓度、底物浓度、反应温度和酸碱度的影响，抑制剂、激活剂也影响酶促反应速度。
1.催化效率高
酶催化反应速度是相应的无催化反应的10∧8-10∧20倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。
2.专一性高
3.反应条件温和
温度低于100℃，通常为体温，正常大气压，中性pH环境。
4.活性可调节
根据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
与酶催化速率有关的因素（7个）
（1）底物和酶的邻近效应与定向效应
（2）底物的形变和诱导契合
1.定义：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
补充：诱导契合说
（3）酸碱催化
（4）共价催化
1.定义：共价催化，又称亲核催化或亲电子催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子，并作用于底物或缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
（5）金属离子催化
（6）多元催化和协同效应
（7）活性部位微环境的影响
（2009暨大）影响酶催化效率的因素有（底物与酶的邻近效应与定向效应）、（酸碱催化）、（共价催化）、（底物形变与诱导契合）、（金属离子催化）、（多元催化与协同效应）
补充：（网学天地p61）
解析
（总-首）1.酶是专一性强，催化效率很高的生物催化剂，这是由酶分子的特殊结构决定的，经过多种途径的研究，发现有许多因素可以使酶反应加速。
（1）邻近和定向效应
可以说酶和底物复合物的形成过程，既是专一性的识别过程，更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程，在这一过程中，包括两种效应，邻近效应和定位效应。
①邻近效应
是指酶与底物结合，形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团和底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速度大大增加的一种效应。
②定向效应
是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应的活化能使反应易于发生。
（2）分子张力和扭曲
酸碱催化是指通过瞬时的定向反应物提供质子或从反应物接受质子与稳定过渡态，来加速反应。
（4）共价催化
共价催化在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或吸收电子，并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间化合物，降低反应活化能，使反应加速。
（5）价介电子环境的影响
酶分子活性中心穴内相对的说是非极性的，极性的水分则被排斥到穴外，这样，酶的催化基团处于低介电环境中。由于没有水分的屏蔽作用，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间就容易发生反应，加速了催化反应的进行。
（总-未）上述实现酶反应高效率的五个重要因素，其中最主要的可能是酶与底物结合时，两者构象的改变，使他们相互契合，底物分子适当的向酶分子活性中心靠近，并且趋向于酶的催化部位，使活性中心这一局部地区的底物浓度大大提高，并使底物分子发生扭曲，易于断裂。其他因素在不同的酶促反应中的作用，可能各有偏重。
如胰凝乳蛋白酶催化特定肽键水解时，其主要作用的是形成酰化共价中间产物和广义酸碱催化。
补充：（
2019
暨习
p78
）
考点：核酸变性。
1.
定义：核酸变性，天然核酸在某些物理化学因素（如过酸、过碱、过热、变性剂等）作用下，双螺旋区会因氢键断裂变成单链，紫外吸收升高，黏度下降，生物活性丧失。这种现象称为核酸的变性。核酸变性时，碱基间的氢键和碱基堆积力受到破坏，但没有共价键的断裂。
补充：（生化
p80
→
p4
）生化
（
2
）一系列理化性质也随之改变：
1.
定义：核酸的变性
（
1
）是核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则的线团，并不涉及共价键的断裂。
粘度降低，浮力密度升高等，同时改变二级结构，有时可以失去部分或全部生物活性。
DNA
变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的
DNA
对
260nm
紫外光的吸收率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应。
（
1
）蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到理化因素的影响，使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质，如紫外吸收光谱等的改变，但并未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性作用。有些变性蛋白质在除去引起变性的理化因素后，又可以复性。
（
2
）
DNA
变性：则是指
DNA
分子中的氢键断裂，双螺旋解开。
DNA
分子由双螺旋结构转变为无规则线团的现象。变性后的
DNA
的生物活性丧失，理化性质如紫外吸收光谱也发生等也发生改变。变性
DNA
在适当条件下也可以重新缔合成双螺旋结构而复性。在维持
DNA
分子双螺旋结构中，氢键为主要作用力。
1.
定义：核酸变性，
①在理化因素作用下，
DNA
双螺旋的两条互补链松散而分开，成为单链，从而导致
DNA
的理化性质及生物学性质发生改变的现象，称为
DNA
的变性。
②变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。
2.
特点：变性温度范围很窄，
260nm
处的紫外吸收增加，粘度下降，生物活性丧失，比旋度下降，酸碱滴定曲线改变。
简述核酸变性和复性的过程，以及影响溶解温度和复性速度的主要因素。
1.
定义：核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂变成单链，并不涉及共价键的断裂。
DNA
变性的特点是爆发射的，变性作用发生在一个窄的温度范围内，有一个相变过程，通常把加热变性使
DNA
的双螺旋结构失去一半的温度称为该
DNA
的熔点或溶解温度。
DNA
的变性温度
(Tm
值
):
加热变性使
DNA
的双螺旋结构失去一半时的温度称为该
DNA
的变性温度
(
也叫熔点或熔解温度
,
一般在
82-95
℃之间
)
（
3
）介质的离子强度
DNA
的
T
值大小与下列因素有关
:
②
G-C
的含量：
G+C
的含量越高
,
则
Tm
越高。
Tm=69.3+0.41(%g+C)(
可由
GC
含量计算
Tm);
3.
核酸的复性是指变性
DNA
在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，其中影响复性速度的主要因素有：
（
1
）
DNA
片段的大小
（
2
）
DNA
片段的重复序列
（
3
）复性的温度控制
补充：（暨习
2019p85
）
解释核酸的变性和复性，并举例说明分子杂交在核酸研究中的应用。
1.
定义
（
2
）举例：如
DNA
印迹。①是一种利用分子杂交原理鉴定
DNA
的方法。技术要点是：将
DNA
样品进行限制性内切酶处理，并用琼脂糖凝胶电泳将不同长度的
DNA
进行分离，然后将
DNA
变性并原位转移至滤膜，与带有标记的核酸探针（已知序列）进行杂交反应，从而能使能与探针互补的
DNA
片段得到检测。
2.
（
1
）通过核酸的变性和复性操作，可使两条来源不同，但有碱基序列互补关系的
DNA
单链分子之间或
DNA
单链分子与
RNA
分子之间在互补区段形成双链
DNA
分子或
DNA/RNA
异质双链分子，即核酸的分子杂交。分子杂交在分子生物学研究中用途广泛。
（
2
）核酸复性，在适当条件下，
DNA
变性后的两条分开的核苷酸链可以靠氢键重新结合，成为双螺旋，使其物理化学及生物活性得到恢复，这便是核酸复性。
（
1
）核酸变性，天然核酸在某些物理或化学因素（如过酸、过碱、过热、加变性剂）作用下，双螺旋区因氢健断裂变成单链，紫外吸收升高，粘度下降，生物活性全部或部分丧失。这种现象称为核酸的变性。
补充：（李Ⅱ
p52
）试述
DNA
的变性、复性，及其在生物学中的作用。
（
2017
暨大）序列互补的
DNA
在加热变性后降温可以复性，复性的温度主要受（
DNA
的浓度），（
DNA
的大小）、（
G-C
比例）等因素的影响。
（
2011
暨大）
DNA
的变性温度（
Tm
）的大小与（
CG
的含量）、（
DNA
的均一度）、（介质中的离子强度）等因素有关。
（
3
）应用：利用
DNA
的此种性质，形成了一种分子生物学研究的重要方法——分子杂交，即是将不同来源的
DNA
或
DNA
与
RNA
链经退火处理，形成杂合双链
DNA
或
DNA-RNA
杂合分子。
1.
定义：①核酸的分子杂交，两条来源不同的单链核酸（
DNA
或
RNA
），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂合双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
（
2013
暨大）
1.
定义：①分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术，
②其基本原理是待测单链核酸与已知核酸的单链核酸（叫做探针）间通过碱基配对形成可检出的双螺旋片段。
③这种技术可在
DNA
与
DNA
，
RNA
与
RNA
或
DNA
与
RNA
之间进行形成
DNA
—
DNA
，
RNA
—
RNA
或
RNA
—
DNA
等不同类型的杂交分子。
2.
请在实际工作中的应用：
（
2
）基因克隆的筛选
（
1
）可通过特定序列的探针检测样品中是否含有与之同源的核酸序列
（
4
）基因组中特定基因序列的定量和定性检测
（
3
）酶切图谱制作
（
6
）疾病的诊断、微生物病原体检测
补充：（第三版练习册
p123
）核酸杂交的分子基础是什么？有哪些应用？
1.
定义：①分子杂交（简称杂交）是核酸研究中一项最基本的实验技术。
2.
应用：
（
1
）
探针是指带有某些标记物，如放射性同位素
32P
，荧光物质异硫氰酸荧光素等的特异性核酸序列片段，若我们设法使一个核酸序列带上
32P
，那么它与靶序列互补形成的杂交双链，就会带有放射性。
以适当方法接受来自杂交链的放射信号，即可对靶序列
DNA
的存在及其分子大小加以鉴别。在现代分子生物学实验中，探针的制备和使用是与分子杂交相辅相成的技术手段。
补充：（李Ⅱ
p43
）
1.
定义：①分子杂交：不同的
DNA
片段之间，
DNA
片段与
RNA
片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
1.
定义：发夹结构：
RNA
是单链线性分子，只有局部区域为双链结构，这些结构是由于
RNA
单链分子通过自身回折，使得互补的碱基对相遇形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
（
2011
暨大）拓朴异构酶
③某些拓补异构酶Ⅱ也称为
DNA
促旋酶。
（
2011
暨大）
DNA
拓扑异构酶
1.
定义：（
1
）
DNA
拓扑异构酶：①除连环数不同外，其它性质均相同的
DNA
分子称为拓扑异构体，引起拓朴异构反应的酶，称为拓扑异构酶。
②
DNA
拓扑异构酶通过改变
DNA
的α
-
（连环数）值而影响其拓扑结构。
①类型Ⅰ的酶能使
DNA
的一条链发生断裂和再连接，反应无需供能量，
补充：（李Ⅱ
p116
）什么是拓扑异构酶？它们怎样参与
DNA
的复制过程？
1.
定义：
DNA
拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶，它们能够催化
DNA
链的断裂和结合，从而控制
DNA
的拓扑状态，拓补异构酶参与了超螺旋结构模板的调节。
2.
在复制过程中，由于
DNA
双链的解开，导致复制叉前方积聚的张力增加，从而增加了超螺旋的形成，
DNA
拓扑异构酶可以控制超螺旋形成与解开，减少
DNA
复制产生的张力，保证复制的正常进行。
补充：（生化《网学天地》
p29
）本题考点：
DNA
的拓扑异构酶的作用
②
DNA
拓扑异构酶通常改变
DNA
的值，而影响其拓扑结构。
2.
拓扑异构酶有两种
（
2
）Ⅱ类酶刚好相反，可使松弛型环状
DNA
转变成超螺旋
DNA
，每次催化作用使α值减少
2
，所以拓扑异构酶Ⅱ也称促旋酶。
（
1
）Ⅰ类能使双链超螺旋
DNA
转变成松散型环状
DNA
，每一次催化作用，可使α值增加
1
；
限制性内切酶
1.
定义：限制性内切酶：一种在特殊核甘酸序列处水解双链
DNA
的内切酶。
（
1
）Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主
DNA
的甲基化，又能催化非甲基化的
DNA
的水解；
1.
定义：限制性核酸内切酶，能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序由专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
补充：（生化
p80
→
p55
）
1.
定义：限制性核酸内切酶，能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
（
1
）脱氧核糖核酸酶：作用与
DNA
分子
（
3
）核酸外切酶：作用于多核苷酸链末端的核酸酶，包括
3''
核酸外切酶和
5''
核酸外切酶。
（
4
）核酸内切酶：作用于多核苷酸链内部和磷酸二酯键的核酸酶，包括碱基专一性核酸内切酶和碱基序列专一性核酸内切酶（限制性核酸内切酶）。
核酸酶泛指催化核酸磷酸酯键水解的酶。核酸酶专一性不同，有的以
DNA
为底物，称为
DNase
；有的以
RNA
为底物，称为
RNase
；有的既可水解
DNA
，又可水解
RNA
；有的对水解位点的碱基序列有专一性的要求，如限制性内切酶。
1.
定义：限制性内切核酸是指能识别特定的
DNA
序列，并按特定的
DNA
末端进行切分，限制性内切酸酶简称限制酶，具有专一性，一般在识别序列内切割，而末端有两种，分别为粘性末端和平末端。被切开的末端，顺序为一中心对称。
2.
应用：限制性核酸内切酶的应用最多的地方是在基因工程构建运载体上，通过相同或者不同的限制酶的切分，使得目的基因和运载体的末端具有相同的黏性末端或者平末端，从而使得它们可以连接起来，并且构成我们需要的运载体。
（
1
）专用于降解异源
DNA
1.
限制性内切酶的作用特点
（
2
）具有特异的识别序列
（
3
）同时水解
DNA
两条链，形成的
DNA
片段有平末端和黏末端两种。
补充：（
2019
暨习
p82
）
1.
定义：
“
restrictionendonuclease
”即限制性内切酶，
DNA
核酸梅的一种，是细菌体内存在的一类核酸内切酶，它可以识别外源
DNA
的特定序列，并与之结合，从而限制外源
DNA
表达，避免入侵
DNA
干扰本身的遗传性稳定性。
2.
限制性内切酶的作用特点是
（
1
）专一性识别具有回文特征的
DNA
序列，定点切断磷酸二酯键。
（
2
）切断
DNA
双链时形成黏性末端和平末端。
（
2014
暨大）增色效应
1.
定义：增色效应，当
DNA
从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在
260nm
处的吸收值增加，这叫“增色效应”。
（
2014
暨大）
1.
定义：增色效应：单链多核苷酸的摩尔吸光系数值比双螺旋结构多核苷酸的摩尔吸光系数要高，所以核酸发生变化时，摩尔吸光系数值升高约
25%
，此现象称为增色现象。
1.
定义：增色效应：
DNA
变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的
DNA
对
260nm
紫外光的吸收率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应。
补充：（
2019
暨习
p71
）
DNA
超螺旋
1.
定义：
DNA
超螺旋：是指双螺旋
DNA
，进一步扭曲所形成的麻花状构象。
③
DNA
超螺旋在有关酶的作用下，可以发生解旋，以利于与其他生物分子互作、
DNA
的复制和转录。
补充：（李Ⅱ
p42
）
1.
定义：
DNA
超螺旋：超螺旋是环状
DNA
的三级结构，绝大部分原核生物，
DNA
是共价闭合的环状双螺旋分子，此环形分子可进一步扭曲和折叠，形成超螺旋。
补充：（李Ⅱ
p51
）
（
1
）螺旋
DNA
比松弛型
DNA
更紧密，使
DNA
分子的体积更小，得以包装在细胞内。
（
2
）超螺旋会影响双螺旋分子的解旋能力，从而影响到
DNA
与其他分子之间的相互作用。
（
3
）超螺旋有利于
DNA
的转录、复制及表达调控。
（
2010
暨大）维持
DNA
双螺旋结构的次级键是（疏水键）、（氢键）（范德华力）、（碱基堆积力）
补充：（第三版练习册
p103
）提出
DNA
双螺旋结构模型的背景和依据是什么？
1.
背景：
20
世纪上半叶，数理学科进一步渗入生物学，生物化学本身是一门交叉学科，也就成为数理学科与生物学之间的桥梁。数理学科的渗入，不仅带来了新的理论和思想方法，而且引入了许多新的技术和实验方法。
2.
依据：已知核酸的化学结构知识、
DNA
碱基组成规律、得到的
DNA
的
X
射线衍射结果。此外，对
DNA
衍射图的研究以及提出蛋白质的α
-
螺旋结构也都有启发作用。
补充：（第三版练习册
p103
）
1.
提出
DNA
双螺旋结构的意义
（总
-
首）因为
DNA
双螺旋结构模型的建立，说明了基因的结构信息和功能，三者之间的关系，使当时分子生物学先驱者形成三个学派结构，学派信息学派和生化遗传学派得到统一，并推动了分子生物学的迅猛发展
沃森
--
克里克提出的
DNA
双螺旋结构模型，在生物学遗传学发展历史上为什么是一块具有特殊意义的里程碑？
（总
-
首）沃森
--
克里克提出的
DNA
双螺旋结构模型为遗传学进入分子水平奠定了基础，是现代分子生物学的里程碑，对生命科学、自然科学，乃至社会科学产生深远的影响。
补充：（普生第四版练习册
p163
）
（
1
）
DNA
双螺旋结构的发现，揭示了生命的奥秘、揭开了分子遗传学和分子生物学诞生和发展的帷幕。分子遗传学、分子生物学和其它生命科学领域如雨后春笋般迅速成长和发展，先后提出中心法则、“操纵子”学说、“生物调节”等的概念，理论标志着人类认识生命、认识自我实现了又一新的飞跃。
（
2
）①
DNA
双螺旋结构建立推动了以工具为导向的生物技术革命。
②限制性内切酶
DNA
连接酶、
RNA
聚合酶的发现，
DNA
测序技术的发明，
DNA
自动序列仪的出现并不断升级换代，以及体外快速扩增
DNA
的聚合酶链式反应（
PCR
）技术的发明与发展，构成了以操作重组
DNA
为核心的重组
DNA
技术学，使科学家们分离、分析及操作基因的能力在实验生物学领域，几乎达到无所不能的地步。
③人类基因组计划（
HGP
）得以实施，基因组学得以普便开展。
②双螺旋分子模型解释了遗传信息的存储与和传递，基因的分离、突变和重组，
DNA
的损伤和修复等诸多问题，对基因受控表达各个环节的研究将彻底揭开细胞分裂、生长、分化、凋亡全过程的奥妙所在。
（
4
）
DNA
双螺旋结构加深了对生命进化的认识。使用生物大分子序列的分析结果来建立进化树，了解到关于人类起源、进化、迁移等过程的许多细节。
补充：（李Ⅱ
p50
）
DNA
双螺旋结构模型的基本要点
?
这些特点能解释哪些基本的生命现象？
1.DNA
双螺旋结构模型的基本要点有
（
1
）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴，互相缠绕，两条链均为右手螺旋。
（
2
）嘌呤和嘧啶位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过
3''
，
5''
磷酸二脂键相连接，形成
DNA
分子的骨架，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面则于纵轴平行。
（
3
）双螺旋的平均直径为
2nm
，两个相邻的碱基对之间的高度，即碱基堆积距离为
0.34nm
，两条核苷酸之间的夹角为
36
o，沿中心轴每旋转一周有
10
个核苷酸，每一转的高度（即螺距）为
3.4nm
。
（
4
）两条核苷酸，依靠彼此碱基之间形成的氢键相联系，而结合在一起。
（
5
）碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。但根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列彼此确定后，即可决定另一互补的序列。
双螺旋
DNA
是储存遗传信息的分子，通过半保留复制，储存遗传信息，通过转录和翻译表达出生命活动所需信息（蛋白质和酶）。
补充：（生化《网学天地》
p31
）本题考点：
DNA
双螺旋结构模型：
解析：（总
-
首）
DNA
螺旋结构由沃森和克里克两个人于
1953
年提出来的，该模型的建立对促进分子生物学及分子遗传的发展具有化时代的意义，它对
DNA
本身的复制机制、对遗传信息储存方式和遗传信息的表达、对生物遗传性的稳定性和变异性规律等的阐明，起了很重要的作用。
（
1
）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链都为右手螺旋。
（
2
）碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过
3''
，
5''-
磷酸二酯键相连接，形成
DNA
的分子骨架，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。
（
3
）双螺旋的平均直径为
2nm
，相邻两对碱基间垂直距离为
0.34nm
，旋转角为
36
o，每
10
对碱基旋绕一周为
360
o，每周螺距离度为
3.4nm
。
（
5
）两条链借碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固的结合起来，维持
DNA
结构的稳定性。
（
4
）在双螺旋的表面有大和小沟。
填空题
（
2015
暨大）稳定
DNA
双螺旋的次级键（氢键）、（碱基堆积力）、（疏水键）、（范德华力）。
（
2009
暨大）
1.
定义：碱基堆积力：在
DNA
双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进的过程中，彼此堆积在一起，互相吸引形成作用力。
Z
型
DNA
常出现于（
）和（
）碱基交替出现的序列中。
（无现成答案）
补充：（
2019
暨习
p71
）
DNA
，具有构象多态性，在相对湿度不同时获得的
DNA
晶体构象有区别：
（
1
）
B-DNA
是在相对湿度为
92%
的条件下获得的，双螺旋平均直径为
2nm
，螺距为
3.4nm
，沿中心轴每旋转一周，有
10
个核苷酸。
（
2
）
A-DNA
是在相对湿度为
75%
时获得的，与
B-DNA
一样，也是双右手螺旋，但螺旋粗短。
1.
三类
RNA
的作用
（
2
）
tRNA
：携带氨基酸并起解译作用（携带氨基酸并识别密码子）
（
3
）
mRNA
：作为蛋白质合成模板，携带
DNA
遗传信息。（携带
DNA
的遗传信息并作为蛋白质的模板）
（
1
）
rRNA
：起催化作用（起装配和催化作用）
补充：（普生第四版练习册
p146
）简述
RNA
的种类和功能。
（总
-
首）
RNA
是核苷酸的多聚体。一个核苷酸分子由磷酸，核糖和含氮碱基构成。
RNA
的碱基主要有四种，即腺嘌呤（
A
）、鸟嘌呤（
G
）、胞嘧啶（
C
）、尿嘧啶（
U
），另外还有多种特殊碱基存在于特定类型，
RNA
，已发现的
RNA
有以下几种，它们各自在细胞中发挥不同的功能。
（
1
）信使
RNA
（
mRNA
）：携带从
DNA
转录来的遗传信息，是蛋白质生物的模板。
（
2
）转运
RNA
（
tRNA
）：负责蛋白质合成时氨基酸的转运。
（
4
）细胞中还有许多种类和功能不一的小型
RNA
，像是组成剪接体的
snRNA
，复责
rRNA
成型的
snoRNA
，以及参与
RNAi
作用的
miRNA
和
siRNA
等，可调节基因表达。
而其它如Ⅰ、Ⅱ型一型内含子、
RNaseP
、
HDV
、核糖体
RNA
等等都有催化生化反应过程的活性，即具有酶的活性，这类
RNA
被称为核酶。
1.
三类
RNA
的区别
tRNA
约占全部
RNA
的
15%
，在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。已知一级结构的
tRNA
有
160
种，每种
tRNA
可运载一种特定的氨基酸，一种氨基酸可由一种或多种
tRNA
运载。
（
2011
暨大）
tRNA
分子
3''
末端的最后三个核苷酸为
5''
（
CCA
）
3''
②
①
③
④
（
2011
暨大）为什么
tRNA
上会存在大量的修饰型的核苷酸？其生物学意义又是什么？
（总
-
首）
1.tRNA
含有
10%
～
20%
的稀有碱基，即较多的修饰型核苷酸，如甲基化的嘌呤
mG
，
mA
，双氢尿嘧啶，次黄嘌呤等，这些经过特殊修饰碱基的存在，对维持
tRNA
的特殊的三叶草结构及其生物学功能都具有十分重要的生物学意义：
（
1
）维持及稳定
tRNA
所特有的三叶草结构，例如无法配对的锁套结构，
T
ψ
C
环中的ψ为特殊的假尿嘧啶，
D
中经修饰的二氢嘧啶，这种特殊的三叶草结构，使
tRNA
具有的三联体密码子配对，将准确的氨基酸转运到核苷酸核糖体的生物学功能。
（
2
）在
tRNA
反密码子
3
端邻近部位会出现较多的修饰型嘌呤核苷酸，这对于维持反密码子环的稳定性及密码子，反密码子之间的配对是很重要的。
（
3
）
tRNA
反密码子中密码子
CTG
，
CTA
是修饰过的次黄嘌呤核苷酸，能识别三种密码子，维持
tRNA
生物学的摆动性，使部分错误的突变转变为同义突变，不影响翻译蛋白的功能，起到校正的作用。
（
4
）
tRNA
被甲基化修饰时，加甲基的部位也可能与其三级结构有关，并增加了
tRNA
的识别作用。
（
3
）
mRNA
mRNA
在核糖体上作为蛋白质合成的模板，决定肽链的氨基酸排列顺序。
结构特点
②原核
mRNA
（
2016
暨大）简述
RNA
的功能多样性。
（
1
）控制蛋白质合成
补充：
1.RNA
功能的多样性（
5
个）
（
2
）作用于
RNA
转录后加工与修饰
补充：（第三版练习册
p256
）
RNA
的主要功能是什么？
RNA
转录后的一系列加工有何生物意义？
1.
功能：
①
RNA
既能像
DNA
那样储存和传递遗传信息，又能像蛋白质那样具有催化和调节功能，
2.
生物学意义：
①
RNA
在转录后常常需要经加工才成为成熟的有功能的
RNA
分子。
②
RNA
转录后的信息加工是一个抽提信息、转录信息、消除错误、调节表达的过程。
（
3
）基因表达与细胞功能的调节
（
5
）遗传信息的加工与进化
（补充：）其核心作用是既可以作为信息分子，又可以作为功能分子发挥作用。
补充：（第三版练习册
p253
）
1.
简要说明
RNA
功能多样性。
蛋白质的生物合成是生物机体最简单也是最重要的代谢过程，三类
RNA
共同承担并完成这一过程，
①
rRNA
起着装配和催化作用，
②
tRNA
起着转运和信息转换的作用，
③
mRNA
起信使和模板的作用。
（
2
）
RNA
具有重要的催化功能和其它持家功能。
自然界存在的核酸多数催化分子内反应，它们是
RNA
合成后加工的一种方式，包括自我剪切、自我拼接和自我催化。
（
3
）
RNA
转录后加工和修饰依赖于各类小
RNA
和其蛋白质复合物。
RNA
转录后的信息加工十分复杂，包括切割、修剪、修饰、异构、附加、拼接、编辑和再编码等，除少数比较简单的过程，可以直接由酶完成外，通常都要有一些特殊的
RNA
参与作用。
反义
RNA
可通过与靶部位序列互补而与之结合，或直接阻止其功能或改变靶部位构想而影响其功能。
（
5
）
RNA
在生物进化中起重要作用。
从
RNA
的拼接过程中可以推测蛋白质及其基因模块构筑的演化过程。拼接和编辑可以消除基因突变的危害，增加遗传信息的多样性，促进生物进化。
RNA
也可能是某些获得性遗传的分子基础。
（
1
）
RNA
在遗传信息的翻译中起决定作用。
（
4
）生物催化与其他细胞持家功能
（
4
）
RNA
对基因表达和细胞功能具有重要调节作用
核酶的发现表明
RNA
即是信息分子，又是功能分子，生命起源早期可能首先出现的是
RNA
。
（
2020
暨大）非编码
RNA
非编码
RNA
：是指不编码蛋白质的
RNA
，其中包括
rRNA
，
tRNA
，
snRNA
，
snoRNA
和
micriRNA
等多种功能的
RNA
，还包括未知功能的
RNA
。这些
RNA
的共同特点是都能从基因组上转录而来，但是不翻译成蛋白，在
RNA
水平上就能行使各自的生物学功能了。
1.
定义：
tRNA
的二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，
tRNA
的“三叶草”形结构包括：氨基酸臂、二氢尿嘧啶（
DHU
）环。反密码环、额外环和
T
ψ
C
环五部分。
（
2014
暨大）
1.
定义：
tRNA
的二级结构是一种三叶草结构，（反密码环）、（假尿嘧啶环）、（
T
ψ
C
环）是其三个最主要的环状结构，其
3''
末端的最后三个核苷酸为
5''
（
CCA
）
3''
。
补充：（李Ⅱ
p50
）
1.
简述
tRNA
二级结构的组成特点及其每一部分的功能
（总
-
首）
tRNA
的二级结构为三叶草结构，其结构特征为
（
1
）
tRNA
的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片段称为臂，未配对的片段称为环。
（
3
）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与
mRNA
上的密码子相互识别。
（
2
）叶柄是氨基酸臂，其上含有
CCA-OH
，此结构是接受氨基酸的位置。
（
5
）右侧是假尿嘧啶环（
T
ψ
C
环），它与核糖体的结合有关。
（
6
）在反密码子与假尿嘧啶环之间是可变环，它的大小决定着
tRNA
分子大小。
（
4
）左侧是二氢尿嘧啶环（
D
环），它与氨基酸
-tRNA
合成酶的结合有关。
补充：（生化《网学天地》
p30
）本题考点：
tRNA
的二级结构。
（总
-
首）
tRNA
的二级结构都呈三叶草形，双螺旋区构成了叶柄，突环区好像是三叶片，突环区好像是三叶草的三片小叶，由于双螺旋结构所占比例很高，
tRNA
的二级结构十分稳定，所有的
tRNA
都有
4
个主要环（或臂），其名称和功能大致如下：
（
1
）反密码子环：由
7
个核苷酸组成，环中有
3
个碱基形成反密码子，通过与对碱基组成的螺旋区与
tRNA
的其余部分相连。它可以识别
mRNA
的密码子。
（
2
）氨基酸臂：由
7
对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为
CCA
，接受活化的氨基酸。
（
4
）
T
ψ
C
环：由
7
个核苷酸组成，通过由
5
对碱基组成的双螺旋区与
tRNA
分子的其余部分相连。它可能与核苷酸的结合有关。
（
3
）二氢尿嘧定环：由
8
～
12
个核苷酸组成，具有两个二氢尿嘧啶，通过由
3
～
4
对碱基组成的双螺旋区与
tRNA
分子的其余部分相连，该环可能与识别特定的氨酰基
-tRNA
合成酶有关。
（
5
）某些
tRNA
还有一额外环。含有
3
～
18
个不配对碱基，位于反密码子环和
T
ψ
C
环之间。不同
tRNA
具有不同大小的额外环，所以是
tRNA
分类的重要指标。
（
2
）
tRNA
上反密码子识别
mRNA
链上的密码子。
1.
作用：（总
-
首）在蛋白质合成中，
tRNA
起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照
mRNA
链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所——核糖体的特定部位。
tRNA
是多肽链和
mRNA
之间的重要转换器。
（
1
）其
3''
端接受活化的氨基酸，形成氨酰
tRNA
（
2013
暨大）一条单链
DNA
与一条单链
RNA
相对分子质量相同，你如何将他们区分开？
1.
主要由以下方法
（
3
）合成多肽链时，多肽链通过
tRNA
暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。
先用浓硫酸或过氯酸，将有机磷酸水解成无机磷。在酸性条件下正磷酸与钼酸作用生成磷钼酸，在还原剂存在下还原成钼蓝，在最大吸收峰
660nm
处，在一定的范围内溶液光密度与磷含量成正比。
单链
DNA
与单链
RNA
相对分子量质量相同，但是因为
DNA
中
T
和
RNA
中
U
的存在，所以这两条链中的磷含量不同（因为胸腺嘧啶的相对分子质量大于尿嘧啶，所以单链
RNA
的磷酸含量大于单链
DNA
），所以可以用定磷法区分
（
2
）定糖法
当
RNA
与盐酸共热时，核糖转化为醛糖，它与甲基苯二酚（地衣酚）反应成鲜绿色，最大吸收峰在
670nm
，反应需三氯化铁作催化剂。
DNA
在酸性溶液中与二苯胺共热，其脱氧核糖可参与反应生成蓝色化合物，最大吸收峰在
670nm
，所以可以用于区分。
DNA
与
RNA
的紫外吸光度不一样，
（
3
）紫外分光光度法
（
1
）定磷法
①纯
DNA
的
A260/A280
应大于
1.8
，
②纯
RNA
应达到
2.0
，所以可以用于区分。
（
4
）溶解性
DNA
溶于苯酚而
RNA
不溶，故可用苯酚沉淀
RNA
。
（
5
）沉降速度
对于拓扑异构体（核苷酸数目相同的核酸），其沉降速度为：
RNA>
超螺旋
DNA>
解旋链环状
DNA>
松弛环状
DNA>
线性
DNA
，也就是说，在离心管中最上层是线性
DNA
，最下层是
RNA
。
补充：（第三版练习册
p129
）测定核酸
（
1
）
RNA
的测定
1.
定糖法
RNA
分子中所含的核糖经浓硫酸或浓盐酸作用脱水，生成糠醛。糠醛可与
3
，
5-
二羟甲苯（苔黑酚或地衣酚）反应生成绿色化合物，该化合物可在
670~680nm
波长下进行比色测定。
DNA
分子中脱氧核糖在冰醋酸或浓硫酸存在下，可与二苯胺反应生成兰色化合物，该化合物可在
595~620nm
波长下进行比色测定。
因此，测出核酸中磷含量就可计算核酸的含量，测定时先将核算用强酸消化成无机磷酸，后者可与定磷试剂中的钼酸反应生成磷钼酸。在经过还原作用和生成蓝色的复合物，最后在
650~660nm
进行比色测定。
（
2011
暨大）怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量？
（
3
）样品中，如含有杂蛋白及苯酚，
A260/A280
比值即明显降低。不纯的样品，不能用紫外吸收法作定量测定。
（
4
）对于纯的样品，只要读出
260nm
的
A
值，即可算出含量。通常以
A
为
1
相比于
50
μ
g/ml
双螺旋
DNA
，或是
40
μ
g/ml
单链
DNA
（或
RNA
），或
20
μ
g/ml
寡核苷酸计算。
（
1
）
嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在
240
～
290nm
的紫外波段有一强烈的吸收峰，最大吸收峰在
260nm
附近。
（2015暨大）同效维生物
1.定义：同效维生素，指具有维生素作用和活性的衍生物，如视黄醇酯、视黄醛、视黄酸是维生素A的同效维生素，而脱硫生物素在许多细菌中是生物素的同效维生素。
脂溶性维生素包括（A、D、E、K）
填空
（2013暨大）激素敏感性脂肪酶
1.定义：激素敏感性脂肪酶是脂肪分解的限速酶，受多种激素的调控。促进脂肪动员的激素称为脂解激素，如肾上腺素、胰高血糖素、ACTH、TSH；胰岛素、前列腺素E2及盐酸等抑制脂肪动员的激素称为抗脂解激素。
补充：（第三版练习册p139）何谓激素？按化学本质，可将激素分为哪几类？举例说明。
1.定义：激素是一类由内分泌组织合成的微量的化学物质，它由血液运输到靶组织，起着一个信使作调节靶组织（器官）的功能。
2.控化学本质可以将激素分为3类：
（1）含氮激素：
（2）甾类激素：盐皮质激素（肾上腺皮质分泌），如：醛甾酮等；
（3）脂肪酸衍生物激素，如：前列腺素等
脂肪酸
生物氧化
名解
1.定义：脂肪酸：是由一条长的烃链（“尾”）和一条末端羧基（“头”）组成的羧酸。
（2010暨大）为什么体内经脂肪酸合成酶系催化生成的脂肪酸皆为偶碳数？
（1）这主要是因为体内脂肪酸合成的碳链延长的供体是二碳，所以最后合成的脂肪酸是偶数碳，能用三碳作为脂肪酸碳链延长共体的极少。
1.原因：
（2）脂肪酸合成的过程主要包括启动、装载、缩合、还原、脱水、还原和释放，合成原料的乙酰CoA和丙二酰CoA，他们在缩合的过程会放出一个二氧化碳，所以实际上合成的过程是两个碳原子加在脂肪酸上，所以生成的脂肪酸皆为偶数。
1.定义：生物氧化又称细胞氧化或细胞呼吸，指的是有机物质在生物体内彻底氧化成水和二氧化碳，并释放能量的过程。
②原核生物中，主要在细胞质膜上。细胞中还有一些与ATP形成无关的生物氧化过程，称为非线粒体氧化体系。
（2010暨大）生物氧化
1.定义：（1）①生物氧化：生物体内有机物质氧化和产生大量能量的过程，称为生物氧化。
（2）生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结合成水，在有机物被氧化成CO2和水的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。
补充：（生化p80→p31）
1.定义：（1）①生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程，称为生物氧化。
（2）生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2，底物氧化脱氢及电子，通过呼吸链传递、分子氧与传递氢结成水，在有机物被氧化成二氧化碳和水的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。
补充：（普生第四版练习册p38）什么叫细胞呼吸?简述其过程。
细胞呼吸指生活细胞氧化分解有机物放出CO2，同时释放能量的过程。葡萄糖（或糖原）在正常有氧的条件下，氧化后产生二氧化碳和水，这个过程称作糖的有氧氧化，又称细胞氧化或生物氧化。
整个过程分为3个阶段：
（1）糖酵解。一分子葡萄糖进入细胞后，经过一系列酶促反应，生成两分子丙酮酸的过程，在细胞质中进行。
（2）柠檬酸循环。丙酮酸进入线粒体基质，在丙酮酸脱氢酶复合体催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环，由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢和脱羧反应后，又以草酰乙酸的再生结束。由于循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸，故被称为三羧酸循环或柠檬酸循环，简称TCA循环。通过柠檬酸循环，丙酮酸彻底氧化，发生部位在线粒体。
（3）电子传递与氧化磷酸化。经过电子传递和化学渗透，将氧化与磷酸化相偶联，发生在线粒体内膜。
生物氧化是指什么？其与体外的一般氧化反应如燃烧有什么异同？
1.定义：生物氧化是化学物质在其体内进行的氧化作用，生物氧化的最终产物是和燃烧一样，也是二氧化碳和水。
补充：（2019暨习p146）什么是生物氧化？请比较燃烧和生物氧化的反应特点
1.定义：生物氧化：指有机物氧化分解成二氧化碳和水，并释出能量形成ATP的过程，反应实质是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原反应。
（1）燃烧在高温条件下进行，而生物氧化是在细胞内正常体温、生理pH、有水的条件下进行。
（2）燃烧过程快速而剧烈，而生物氧化是在酶的催化下，经过一系列连续的化学反应，逐步氧化、逐步释放能量。
（3）燃烧以热和光的形式将能量释放出来，而生物氧化过程释放的能量储存在ATP中。
（2016暨大）1.定义：新陈代谢：营养物质在生物体内所经历的一切化学变化，总称为新陈代谢。
新陈代谢
1.定义：能量代谢是新陈代谢中不可分割的部分。一切新陈代谢过程总是伴随着蕴藏在化学物质中的能量转化，统称能量代谢。
补充：（第三版练习册p146）新陈代谢
1.定义：代谢又称新陈代谢，是生物体内所有化学变化的总称，它包括合成代谢和分解代谢。
（1）合成代谢（同化作用），是指机体从环境中摄取营养物质，又把它们转化为自身物质；
（3）关系：二者是相辅相成的，它们的平衡使生物体既保持自身的稳定，又能不断更新，以适应环境。代谢是生命的基本特征。
补充（第三版练习册p149）怎样理解新陈代谢？
（1）新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
①从环境中获得营养物质
（2）新陈代谢的功能包括五个方面：
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子
③结构元件的装配
（3）新陈代谢，包括分解代谢和合成代谢。
①分解代谢是将营养物质变为较小、简单的物质，通常是释放能量的过程，合成代谢是将结构元件建造成生物体所需的大分子，是需能过程。
②合成代谢和分解代谢存在一些共用途径，但通常这两个过程无法同时发生。
⑤提供生命活动的能量
（总-首）生物机体的代谢有着完整精密的调节机制，使它能够适应内外复杂的变化环境，从而得以生存。代谢调节有多种方式，分为分子水平、细胞水平以及整体水平。
②酶的活性受到别构效应，共价修饰以及环境中底物和产物浓度等调的调节，其中最为普遍的调节机制是可逆的别构调节和共价修饰两种。
（2）细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
（2009暨大）产生ATP的主要途径（氧化磷酸化）
（2016暨大）1.定义：氧化磷酸化：指的是与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用，是将生物氧化过程中释放的自由能，用以是ADP和无机磷酸生成高能ATP的作用。（常与底物水平磷酸化相区别）
补充：（生化p80→p38）
在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式储存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时储存形式。
（2）是机体其他能量形式的来源。
①ATP分子内所含有的高能键可转化成其他能量形式，以维持机体的正常生理机能，
②例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP功能，而与以其他三磷酸核苷酸作为能量的直接来源，
③如糖原合成需UTP供能，磷脂合成需CTP供能，蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。
（3）可生成cAMP参与激素作用。
ATP，在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。
（2009暨大）一分子16碳软脂酸经β-氧化可产生（106）个ATP。
（2014暨大）β-氧化中，脂肪酸的活化形式是（酯酰辅酶A）。合成多糖时，葡萄糖的活化形式是（UDPG）。ACP的中文名称是（酰基载体蛋白）。脂肪酸合酶存在于（内质网）中？
（2017暨大）解释线粒体的结构特点，并描述电子传递和氧化磷酸化的基本过程。
1.定义：①线粒体是一种存在于大多数细胞中的，由两层膜包被的细胞器，细胞中制造能量的结构，细胞进行有氧呼吸的主要场所，被称为“能量工厂”，其直径在0.5～10微米左右，一般呈短棒状或圆球状，但因生物种类和生理状态而异，还可呈环状、线状、哑铃状、分杈状、扁盘状或其它形状。
②线粒体由外至内，可划分为线粒体外膜、线粒体膜间隙、线粒体内膜和线粒体基质四个功能区。处于线粒体外侧的膜彼此平行，都是典型的单体膜。
2.电子传递是在线粒体内膜上若干递氢体顺序排列，将氢传递至氧生成水，电子传递与氧化磷酸化相偶联，电子传递过程中产生的能量，通过氧化磷酸化生产，ATP作为生物能量的储存和供养形式。氧化磷酸化是好氧生物产能代谢的最终步骤，线粒体是真核生物进行氧化磷酸化的细胞器，而电子传递链各组分和ATP合酶均分布在内膜上，并且并且伴随e-传递形成的［H+］跨膜梯度是所有生物氧化反应中所获能量的储库。
（2013暨大）光合磷酸化
1.定义：①光合磷酸化是植物叶绿体的类囊体膜或光合细菌的载色体在光下催化腺二磷（ADP）与磷酸（Pi）形成腺三磷（ATP）的反应。
（2008暨大）电子传递链
1.定义：电子传递链：线粒体内膜上按一定顺序排列的酶和辅酶组成的转递氢或电子的体系，称为电子传递链，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，此链也称为呼吸链。
（2008暨大）呼吸电子传递链
1.定义：①电子从NADH到O2的传递所经过的途径形象地称为电子传递链。
②这条链主要由复合蛋白组成，大致分为4部分，分别为NADH-Q还原酶辅酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶。
（1）四种蛋白质复合体
补充：1.电子传递链的组成
②琥珀酸-CoQ氧化还原酶
③CoQ-细胞色素c氧化还原酶
④细胞色素c氧化酶
（2）一个单体蛋白
细胞色素c
（2010暨大）细胞色素
1.定义：①细胞色素是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白的总称。
②因含有血红素，所以显红色或褐色。细胞色素这一名词称也是因为它们有颜色而得名。
（2013暨大）泛素
1.定义：①泛素是一种存在于所有真核生物，（大部分真核细胞）中的小蛋白。泛素76个氨基酸组成，分子量大约8500。
辅酶Q
②它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其背26s蛋白酶体降解。（泛素即泛肽）
（3）一个有机分子
（2016暨大）主动运输：凡物质逆浓度梯度的运输过程称为主动运输。
（2013暨大）解偶联剂
1.定义：①解偶联剂，它的作用是使电子传递和ATP形成两个过程分离，失掉它们的紧密联系。
②它只抑制ATP的合成过程，不抑制电子传递过程，使电子传递产生的自由能变为热能。
③因为这种试剂使电子传递失去正常的控制，亦即不能形成离子浓度。造成过分的利用氧和底物而能量得不到储存。
补充：（普生408p231）
解偶联剂是指消除类囊体膜或线粒体内膜内外质子梯度，解除磷酸化反应与电子传递之间偶联的试剂。
脂肪代谢
生物膜
（2018暨大）
生物膜①结构模型的类型有?②“流动镶嵌”模型要点
补充：（第三版练习册p143）流动镶嵌模型
（总-首）生物膜是靠各种组分之间大量的非共价（静电力、疏水力和范德华力）相互作用聚集起来的超分子复合物，为流体结构，两侧不对称，可看作是由定向的蛋白和极性脂组成的二维溶液。
（1）膜脂、脂蛋白和膜糖脂分布的不对称性
①构成膜组分的脂质、蛋白质和糖类，在膜两侧的分布都是不对称的。
②以人红细胞膜为例，在膜脂的双分子层中，外半层以磷脂酰胆碱为主，而内半层指以磷脂酰丝氨酸和磷酯酰乙醇胺为主，同时不饱和脂肪酸主要存在于外半层，所有的膜蛋白在质膜上都呈不对称分布，这是膜功能具有方向性的物质基础。
（2）膜的流动性
①膜的流动性主要是脂质分子的侧向运动，同时，膜脂分子还能围绕轴心做自旋运动、尾部摆动以及双层脂分子之间的翻转运动。
（1）“蛋白质-脂质-蛋白质”的三明治式的质膜结构模型，
1.生物膜的理论模型有：
（2）流动镶嵌模型
（1）膜的流动性，即膜蛋白和膜脂均可侧向运动
补充：（第三版练习册p145）生物膜分子结构的模型主要有哪几类？“流动镶嵌模型”的要点是什么？
（2）膜蛋白分布不对称性，有的结合在膜表面，有的嵌入或横跨脂双分子层
（2）但以1972年根据电子显微镜的观察和对膜化学组成成分的分析及对某些蛋白质、脂类分子的膜通透性和运动的研究，提出的“流动镶嵌模型”得到了广泛支持和接受。
（3）该模型认为：生物模是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构，其中蛋白质犹如一座座冰山漂移在流动脂质的“海洋”中。强调了膜的不对称性和流动性。
（2019暨大）简述生物膜的结构以及影响膜流动性的主要原因
（1）从1925年至今，随着人们对生物膜结构的研究，科学家们曾先后提出过几十种模型和假说，如脂双层模型、“三夹板”模型、“单位膜”模型和“板块镶嵌”模型等。
①NADH-CoQ氧化还原酶
②有两种类型：循环式光合磷酸化和非循环式光合磷酸化。
1.（总-首）ATP在体内有许多重要的生理作用：
（1）是机体能量的暂时储存形式。
（2016暨大）氧化磷酸化
①酶的数量受到合成与分解速率的控制，
（2019暨大）自由基
1.定义：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未（不）成对电子的原子或原子团。
（2012暨大）酮体
（2012暨大）1.定义：酮体：是指在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物，乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
1.定义：酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。酮体经血液运输至肝外组织氧化利用，是肝脏向肝外输出能量的一种方式。
补充1：什么是酮体？在何处生成，在何处氧化利用？试述酮体的生成过程及氧化利用过程，酮体生成的生理意义。什么是酮症？对机体有损伤？
1.定义：酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。酮体经血液运输至肝外组织氧化利用，是肝脏向肝外输出能量的一种方式。
酮体生成：
（2013暨大）1.定义：酮血症：严重饥饿或未经治疗的糖尿病人体内，糖类物质利用受阻或长期不能进食，机体所需能量不能从糖的氧化取得，于是大量动用脂肪提供能量，脂肪酸大量氧化，生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，导致血液中酮体堆积，含量升高，临床上称为酮血症。
（2018暨大）苯丙酮尿症是由于（）酶缺乏，尿黑酸症是由于（）酶缺乏而引起。
（2020暨大）酮体是什么？简述其代谢特点
（真题没现成答案）
（2009暨大）1.定义：β-氧化作用
饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羟基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子和β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程，称为脂肪酸的β氧化。
脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α-碳原子和β-碳原子之间断裂，β-碳原子氧化成羧基生含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
β-氧化：指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳链的α，β碳原子上脱氢氧化并断裂，生成一分子乙酰CoA的过程。
补充：（2019暨习p191）
（2020暨大）简述胆固醇合成的原料、部位，重要调节酶和中间产物。
1.胆固醇生物合成的原料是乙酰-CoA，并以NADPH+H+为供氢体，合成过程中消耗ATP。
（1）第一阶段
3分子乙酰辅酶A经中间产物合成含6个碳原子的甲羟戊酸（MBA），HMG-CoA还原酶是胆固醇生物合成的限速酶，其活性受众多因素调节。
MVA磷酸化再脱羧生成活泼的5碳代谢中间产物，再头尾相连缩合成10碳、15碳直至缩成含30个碳原子的链状，中间产物鲨烯
鲨烯再经环化脱羧等反应生成含27个碳原子的环状胆固醇。
补充：（李Ⅱp91）试述胆固醇在人体中的三种生物学功能，列出胆固醇从乙酰辅酶A合成过程中的五个中间物，并说明LDL胆固醇代谢中的作用。
1.胆固醇的功能
（2）第二阶段
（3）第三阶段
（1）生物膜的组成成分，对调节膜流动性有很大作用。
（2）作为激素的前体，在体内转化为类固醇激素。
（3）形成胆汁促进脂类在小肠的消化吸收。
乙酸、甲羟戊酸、异戊二烯衍生物、角鲨烯、羊毛固醇
2.胆固醇合成的五个中间物：
3.LDL，介导胆固醇的转运，将胆固醇从血液转运到靶组织细胞内，抑制靶组织的胆固醇及LDL受体的合成。
4.HFL，可以减少胆固醇的沉积，防止血栓形成。HDL可以回收从死亡、衰老细胞空心的细胞膜，被降解血浆脂蛋白等释放到血浆中的胆固醇。其上的蛋白将其酯化为胆固醇，并将它转移到LDL。
（2012暨大）1.定义：限速酶：它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可以改变代谢方向。
（2012暨大）巴斯德效应
1.定义：1861年巴斯德发现，相比起足氧的情况，酵母在缺氧的情况下消耗更多的葡萄糖，这就是所谓的巴斯德效应。
1.定义：巴斯德效应：氧存在可以降低兼性厌氧微生物对葡萄糖的消耗，并加快细胞生长速度的现象，称为巴斯德效应（氧存在可以抑制无氧发酵作用）。
补充：（李Ⅱp72）巴斯德效应
补充：（2019暨习p163）
巴斯德效应：在有氧条件下，糖酵解反应速度减慢的现象，被称为巴斯德效应。在有氧条件下，丙酮酸进入TCA循环，产生更多的ATP。而ATP是糖酵解途径调控关键酶磷酸果糖激酶的别构抑制剂，结果磷酸果糖激酶活性受到抑制，糖酵解反应速度减慢。
（2009暨大）对糖酵解和糖异生都起作用的酶是（6-磷酸葡萄糖异构酶）、（醛缩酶）、（异构酶）、（甘油酸-3-磷酸脱氢酶）、（磷酸甘油酸激酶）、（磷酸甘油酸异构酶）、（烯醇化酶）。
（2010暨大）EMP途径的关键酶是（磷酸葡萄糖激酶）、（磷酸果糖激酶）、（丙酮酸激酶）
（2015暨大）简述丙酮酸在物质代谢过程中的生物学意义。
1.生物学意义
（1）丙酮酸是一种代谢中间产物，在有氧呼吸的第一阶段，葡萄糖分解成丙酮酸，并且丙酮酸可以在转氨酶的作用下转化成非必需氨基酸。
（2）在有氧呼吸作用过程中，丙酮酸在线粒体中与水彻底分解成二氧化碳和还原态氢，接着还是在线粒体中氢与氧反应结合成水，放出大量能量。
②然后依据是植物还是动物不彻底的分解，形成酒精还是乳酸，所以说丙酮酸是呼吸作用的中间产物，同时也是合成氨基酸的原料。
另外还可以在无氧条件下生成乳酸，同时可以生成乙醇。
（4）丙酮酸是三羧酸循环的起始底物，也是糖酵解的最终产物，因此它是连接两个过程的关键产物。
（1）无氧条件下，丙酮酸转变为乳酸。
（2），无氧条件下，丙酮酸转变为乙醛，进而生成乙醇。
（3）有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧生成乙酰-CoA，进入三羧酸循环，氧化供能。
（1）在有氧条件下丙酮酸可以继续氧化产生乙酰CoA，进入相关代谢途径。
（4）丙酮酸羧化酶作用下，形成草酰乙酸。
（3）丙酮酸也可在丙酮酸羧化酶的作用下形成草酰乙酸，而后进入葡萄糖异生途径生成葡萄糖。
（2）在无氧条件下，有些生物丙酮酸在丙酮酸脱羧酶和乙醇脱氢酶的作用下，进入酒精发酵途径形成乙醇，也可在乳酸脱氢酶的催化下，进入乳酸发酵途径产生乳酸。
补充：（网学天地p86）
1.定义：丙酮酸是一个重要的中间产物，它的去向随着机体所处的条件而各不相同，它不仅可以直接参与糖的代谢，而且还可以间接的参与脂类的代谢。
（1）丙酮酸+NAD-+HSCoA→NADH+H+乙酰CoA+CO2
（2）丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi
答案：
解析：
1.丙酮酸脱氢酶
（3）丙酮酸+NADH+H→乳酸+NAD-
（4）丙酮酸→乙醛
（5）丙酮酸+谷氨酸→丙酮酸+酮戊二酸
补充：（2019暨习294）
（1）丙酮酸是糖酵解的产物。
（2）丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，可以生成乳酸，从而进入乳酸发酵途径。
（3）丙酮酸在丙酮酸脱氢脱羧酶和乙醛脱氢酶的作用下，能够产生乙醇进入酒精发酵途径。
（4）丙酮酸在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，产生乙酰CoA，而后进入TCA循环彻底氧化分解。
（5）丙酮酸还能够在转氨酶的作用下生成丙氨酸，也可直接参与到缬氨酸、亮氨酸和苏氨酸的合成过程中。
（6）丙酮酸能够在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇氏丙酮酸羧激酶化下生成磷酸烯醇式丙酮酸。该物质能够作为芳香族氨基酸的合成前体，也能够进入葡萄糖异生作用。
（7）丙酮酸能够通过柠檬酸-丙酮酸循环参与脂肪酸代谢，该循环将线粒体中的乙酰CoA转运到细胞质中。
综上所述，丙酮酸不仅参与糖代谢、脂代谢，还参与了氨基酸代谢等过程。
（2010暨大）联合脱氨基作用
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基，并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
（2010暨大）1.联合脱氨的两种途径。
（1）氨基酸的α-氨基借助转氨作用，转移到α-酮戊二酸的分子上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氨酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，同时释放出氨。
（2）嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用，这一过程的内容是：制次黄嘌呤核苷酸，与天冬氨酸作用形成中间产物腺苷酸代琥珀酸，后者在裂合酶的作用下，分裂成嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸水解后即产生游离氨和次黄嘌呤核苷酸。
（2008暨大）转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基。
补充：（生化p80→p55）
在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
（1）从糖代谢和氨基酸代谢来看，在糖代谢过程中，葡萄糖经历糖酵解和柠檬酸循环可以生成丙酮酸，甘油酸-3-磷酸、α-酮戊二酸和草酰乙酸，而这些中间产物是丝氨酸、丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸等氨基酸的碳骨架，他们可以通过转氨基作用生成氨基酸。同时，氨基酸代谢可以生成丙酮酸，甘油酸-3-磷酸、α-酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物，而这些物质可以直接进入糖代谢。
（2）从糖代谢和脂肪代谢来看，在糖代谢过程中，葡萄糖经历糖酵解和柠檬酸循环可以产生乙酰Co-A，而乙酰Co-A和乙酰Co-A生成的丙二酰Co-A可以进入脂肪酸的合成过程，同时，脂肪酸的氧化分解，最终产物是乙酰Co-A，而乙酰Co-A可以直接进入柠檬酸循环。
补充：（李Ⅱp80）为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？
（3）从糖代谢与核酸代谢来说，核苷酸的代谢比较复杂，比如嘌呤环的合成，需要二氧化碳，天冬氨酸，甲酸盐，谷氨酰胺和甘油酸为原料，它与氨基酸的代谢联系比较紧密，但是氨基酸的代谢与糖代谢之间紧密相连，所以核苷酸的代谢实际上是与糖代解间接相联系。
（1）三羧酸循环的底物是乙酰辅酶A，而糖和脂在进行分解时的最终底物。正是这个乙酰CoA。
（2）同时，三羧酸循环中间还有10步反应，每一步都可以接受外来的正确分子进入循环，这就为脱去氨基的氨基酸（即蛋白质分解后的产物）的进一步氧化提供了途径。
（2014暨大）简述糖代谢与氨基酸、脂肪和酸代谢的相互关系？
（3）需要进一步理解的是，这三类物质的代谢终产物都是二氧化碳和水（蛋白质要加上尿素），而这正是三羧酸循环的作用：将含碳骨架氧化成二氧化碳和水，使共同的途径，就可以减少参加不同反应所需要的酶，不仅可以减少细胞内蛋白质成分的混乱程度（实际上已经非常混乱了），还可以减少表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶），更可以减少基因组的大小。
1.（总-首）柠檬酸循环的速度和其他代谢途径一样，受到精确调控以适应细胞对能量的需要，以及满足某些生物合成对底物的需要。其调控表现如下：
补充：（第三版练习册p174）
（1）柠檬酸和酶
催化乙酰-CoA和草酰乙酸生产柠檬酸这一步反应，反应中存在一个水解高能硫酯键的放能反应，因此为不可逆反应。柠檬酸合酶受底物（乙酰CoA、草酰乙酸）控制，也受NAD+/NADH比例影响，同时受琥珀酰-CoA竞争抑制。
（2）异柠檬酸脱氢酶
催化异柠檬酸脱氢酶生成α-酮戊二酸，为不可逆反应。异柠檬酸脱氢酶是一个变构酶，也是柠檬酸循环的限速酶。受ATP、NAD+激活，ATP、NADH抑制。
（3）α-酮戊二酸脱氢酶复合体
催化α-酮戊二酸脱氢酶生成琥珀酰-CoA的反应，为不可逆反应。多酶复合体受DADH、琥珀酰-CoA抑制，同时，在高能状态下NAD+/NADH的比率对此反应也有调节作用。
补充：（李Ⅱp75）
①柠檬酸合成酶受柠檬酸的反馈抑制，
调节控制柠檬酸循环的部位主要有柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶。
②α-酮戊二酸脱氢酶受琥珀酰-CoA反馈抑制，
补充：（李Ⅱp81）讨论三羧酸循环的调控部位
1.（总-首）三羧酸循环的速率和流量受多种因素的调控，在三个不可逆反应中，其中异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体所催化的反应是三羧酸循环的主要调节点。
（1）当NADH/NAD+和ATP/ADP浓度比值升高时，异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体被反馈抑制，三羧酸循环速率减慢，而ADP则是柠檬酸脱氢酶的变构激活剂。
（2）线粒体中Ca2+浓度增高，可激活异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体及丙酮酸脱氢酶复合体活性，糖的有氧氧化增强。
（3）三羧酸循环也受氧化磷酸化速率的影响。三羧酸循环中由4次脱氢生成的NADH+H+和FADH2中的氢和电子需通过电子传递链进行氧化及磷酸化生成ATP，使氧化型NAD+和FAD得以再生，否则三羧酸循环中的脱氢反应将无法进行。因此，凡是抑制电子传递链各环节的因素均可阻断三羧酸循环（巴斯德效应）。
（2013暨大）1.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？
（1）丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸以及色氨酸共10种氨基酸脱氨基后的碳骨架分解可形成乙酰-CoA，乙酰-CoA可以通过与草酰乙酸结合，而进入柠檬酸循环。
（2）精氨酸、组氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸及谷氨酸共五种氨基酸，形成α-酮戊二酸，它是柠檬酸循环的中间物料。
（4）苯丙氨酸、酪氨酸形成延胡索酸，它是柠檬酸循环的中间物。
（5）天冬氨酸、天冬酰胺转变为草酰乙酸，它是柠檬酸循环的中间物。
因此构成蛋白质的20种氨基酸，通过转变为乙酰-CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰-CoA、延胡索酸以及草酰乙酸五种物质都能进入柠檬酸循环。
补充（第三版练习册p218）氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？
构成蛋白质的20种氨基酸，脱氨基后所形成的碳链，通过转变为柠檬酸循环的中间产物，
如乙酰-CoA，α-酮戊二酸，琥珀酸-CoA，延胡索酸和草酰乙酸进入柠檬酸循环。
1.定义：乙醛酸途径是一条仅在植物细胞和某些微生物内运转的途径，异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶是这个途径所特有的酶。该途径不仅使二碳物（乙酰基）能合成葡萄糖，而且亦可为柠檬酸循环提供中间物草酰乙酸。
（2015暨大）1.定义：乙醛酸循环是在（植物）或（微生物）中被称为（乙醛酸循环体）中发生的，与TCA循环不同的两种酶是（异柠檬酸裂合酶）和（苹果酸合酶）
乙醛酸途径
补充：（李Ⅱp81）讨论乙醛酸循环过程及生理意义
1.植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙酰酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环，在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰CoA参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化生成草酰乙酸的过程。
2乙酰辅酶A+NAD+2H2O→琥珀酸+2辅酶A+NADH+H
2.总反应方程式
4.［示例］在油料作物种子发芽期，乙醛酸循环进行的非常活跃，在此期间种子中储藏的脂类经乙酰-CoA生成糖，及时供给生长点所需的能量和碳架，促进发芽、生长。
3.意义：乙醛酸循环实现了脂肪到糖的转变，对植物的生长发育起着重要的作用
补充：（第三版练习册p173）
乙醛酸循环提高了生物利用生物体力利用乙酰-CoA的能力。只要极少量的乙酰草酸作引物，乙酰酸循环就可以持续运行，不断产生琥珀酸，为TCA回补四碳单位。
补充：（生化p80→p53）
1.定义：乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈，需要消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变成葡萄糖。
2.乙醛醛酸循环的意义有如下几点
（1）乙酰CoA经乙醛酸循环和琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物，将脂肪酸转变为糖的途径。
补充：（2019暨习p192）
1.定义：①化学渗透假说于1961年提出的解释氧化磷酸化偶联机制的假说。
（2015暨大）简述ATP合成的化学渗透偶联学说
（2014暨大）化学渗透假说
乙醛酸循环：存在于植物和微生物中与TCA循环，有一些共同反应的有机酸代谢循环。该途径与TCA循环相比，具有特殊的柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶，能够利用乙酰CoA净生成琥珀酸。该途径是TCA循环的支路，是油料植物种子脂肪酸转化为糖类物质以及微生物利用乙酸作为碳源进行代谢的途径。
②该学说认为电子传递过程中，伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移，形成跨膜的氢离子梯度，这种势能驱动了氧化磷酸化反应（提供了动力）合成ATP。
2.它强调方面
（2）是定向的化学反应，ATP水解的方向是定向的，H+从线粒体内膜基质抽提到膜间隙，产生电化学质子梯度。
（3）ATP合成的动力：质子动力势，每进入2个H+驱动合成1个ATP。
1.定义：①化学渗透假说英国生物化学家于1961年提出的解释化学磷酸化偶联机制的假说。
补充（第三版练习册p181）：化学渗透偶联学说内容
1.内容：（1）电子传递和氧化磷酸化作用是通过质子浓度梯度偶联起来的。电子在呼吸链中的传递，伴随着质子从线粒体基质中的泵出，结果造成线粒体内膜两侧质子浓度的差别（质子浓度梯度），基质中质子的浓度低于膜外侧质子的浓度，同时产生一种膜电势，膜外侧为正。
②该学说认为在电子传递过程中，伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移，形成跨膜的氢离子梯度，这种势能驱动了氧化磷酸化反应（提供了动力）合成的ATP。
补充：（2019暨习p145）什么是化学渗透学说?有哪些证据支持？
1.定义：化学渗透学说认为电子沿呼吸链传递伴随着H+从线粒体内膜基质“泵”到内膜外侧，从而在内膜两侧形成了跨膜的pH梯度与电位梯度，二者合称为质子驱动力，该驱动力使线粒体内膜内侧的ADP和Pi形成ATP。
2.化学渗透学说主要由以下证据：
（2）电子传递中产生的跨线粒体内膜的质子浓度。
（3）只有完整的线粒体才能进行ATP的合成。
（4）破坏质子梯度和电位差，必然破坏氧化磷酸化。
（5）人为创造线粒体内外质子浓度，在没有氧化底物时也能合成ATP。
补充：（2019暨习p133）
1.定义：①化学渗透学说认为电子沿呼吸链传递伴随着H+从线粒体内膜基质“泵”到内膜外侧，从而在内膜两侧形成了跨膜的pH梯度和电位梯度，二者合称为质子驱动力，该驱动力使ADP和Pi形成ATP。
②化学渗透学说阐述的是关于电子传递释放的能量和氧化磷酸化合成ATP的偶联机理。
补充：（2019暨习p144）
1.定义：化学渗透学说是用来解释线粒体氧化磷酸化偶联机理的。电子传递的结果是形成一个跨线粒体质子梯度，该质子梯度驱动ATP合成。
填空题
三羧酸循环和磷酸戊糖途径发生场所分别是（线粒体）和（细胞质）。
NADH氧化进入线粒体的两种途径
（2016暨大）论述NADH进入线粒体的两种穿梭途径。
（1）α-磷酸甘油穿梭
存在于动物神经组织和骨骼肌细胞中，这种穿梭作用是磷酸甘油和磷酸二氢丙酮，通过线粒体内膜的交换，将胞液NADH的电子转移到线粒体内的FAD上行成FADH2，然后进入电子传递链中。
因此，该NADH的一对电子通过α-磷酸甘油穿梭进入电子传递链中，只能产生1.5分子ATP。
补充：磷酸甘油穿梭
磷酸甘油穿梭在昆虫的飞翔肌中，是一种优势途径。哺乳动物中，主要存在于肌肉和脑组织中，涉及两种3-磷酸甘油脱氢酶：
补充：（李Ⅱp74）
组成呼吸链的酶系统，只分布于线粒体内膜上，NADH也不能自由通过线粒体内膜，胞液中的NADH必须通过苹果酸-柠檬酸穿梭作用或者α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内，才能进行生物氧化产生ATP。
（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭
这种穿梭作用多发现于肝脏和心肌细胞质中。通过这种穿梭作用，胞液中的NADH的一对电子进入电子传递链，传递给氧后产生2.5分子ATP。
补充：哺乳动物肝脏、肾、心肌中非常活跃。该途径涉及苹果酸脱氢酶和天冬氨酸转氨酶。
（2012暨大）NADH和NADPH的生物学功能区别是什么？哪个被用于ATP的产生？
1.（1）定义：NADP，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，叫还原型辅酶Ⅰ，产生于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。
（2）它的生物学功能是通过电子传递呼吸传递链产生ATP，为生物体提供能量，
（2）功能：在很多生物体内的化学反应中，起递氢体的作用，具有重要的意义。
戊糖磷酸途径
（2016暨大-简答）戊糖磷酸途径
（2016暨大）简述戊糖磷酸途径的生物学意义
1.定义：戊糖磷酸途径：葡萄糖氧化分解的一种方式，由于此途径是由6-磷酸葡萄糖开始，故亦称为己糖磷酸旁路。此途径在胞浆中进行，可分为两个阶段。
2.它的生物学意义是：
（1）戊糖磷酸途径是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；
（2）保证谷胱甘肽还原状态，
（3）戊糖磷酸途径，是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件。
补充：（第三版练习册p191）
（1）磷酸戊糖途径是体内生成NADPH的主要代谢途径。NADPH在体内一方面作为供氢体参与脂肪酸、胆固醇等生物合成，参与羟化反应；一方面其还原型能够维持巯基酶的活性，并使氧化型谷胱甘肽还原，维持红细胞膜的完整性。
（2）磷酸戊糖途径是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径。体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由葡萄糖-6-磷酸脱氢脱梭生成，也可以由3-磷酸甘油醛和果糖-6-磷酸经基团转移的逆反应生成。
1.①葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的NADPH具有许多重要的生理功能，其中最重要的是作为合成代谢的供氢体。
②如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终与氧结合生成水。
③但是线粒体内膜不允许NADPH和NADH通过，胞液中NADPH所携带的氢是通过氢酶催化过程进入线粒体的：
（1）NADPH+NAD+→NADP+NADH
（2）NADH所携带的氢通过两种穿梭作用进入线粒体进行氧化。
②苹果酸穿梭作用，进入线粒体后生成NADH。
①α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体后生产FADH2
（2015暨大）乳酸循环
1.定义：乳酸循环，肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解产生乳酸，乳酸释放进入血液，可经血液循环转运至肝脏，再经糖异生作用生成自由葡萄糖，葡萄糖再回到血液后，又可被肌肉摄取，这样构成了一个循环称为乳酸循环，也称为Cori循环。
肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血流进入肝脏细胞，在肝细胞内，通过葡萄异生转变为葡萄糖，又回到血液，随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
（2015暨大）1.定义：可立氏循环
补充：（李Ⅱp72）乳酸循环
1.定义：乳酸循环：动物体肌肉组织在缺氧条件下进行糖酵解作用，产生大量乳酸，少部分乳酸随尿液排出体外，但大部分乳酸经血液循环运至肝脏，在肝细胞内通过糖异生途径转变成葡萄糖，葡萄糖随血液循环供给肌肉、脑等组织利用。这种乳酸被再次利用的过程称为乳酸循环，又称克立氏循环。
补充：（第三版练习册p195）
简述乳酸循环形成的原因及其生理意义
1.定义：①乳酸循环亦称Cori循环,其形成是由于肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。肝内糖异生很活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶，可水解葡萄糖-6-磷酸而释放出葡萄糖，而肌肉组织中除糖异生的活性很低外，又无葡萄糖-6-磷酸酶，
②因此，肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖、更不能释放出葡萄糖。
补充：（第三版练习册p191）
1.定义：糖异生作用是指非糖物质（如丙酮酸、甘油、乳酸等）转变成葡萄糖或糖原的过程。
该代谢途径主要存在于动物体的肝和肾中。实验表明，哺乳动物糖异生作用主要是在肝脏细胞中进行的，肾在正常情况下，糖异生能力只有肝的1/10。
补充（第三版练习册p194）：
1.定义：糖异生：由非糖物质生成葡萄糖的过程，称为糖异生作用。
3.在糖酵解途径中，除三个反应不可逆外，其他反应均是可逆的，三个不可逆反应分别由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化，如果要逆行，则需要另外的酶来催化，这些酶是葡萄糖-6-磷酸酶、果糖-1，6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。
4.在动物体内，能生糖的氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、天冬氨酸谷氨酸、脯氨酸、半胱氨酸、精氨酸、组氨酸和赖氨酸、缬氨酸等，
这些氨基酸先通过某些反应，分别转变成丙酮酸、草酰乙酸及α-酮戊二酸，然后转变为糖。甘油也可以转变为糖，转变步骤是先磷酸化形成磷酸甘油，然后脱氢生成磷酸二氢丙酮，再循糖酵解逆行过程生成糖。
补充：（第三版练习册p193）
（1）在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定，在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用，生成葡萄糖，以维持血糖浓度的相对稳定。
（2）补充肝糖原。肝脏利用乳糖、甘油、丙酮酸等三碳化合物，通过糖异生为糖原的途径，称为糖原合成的三碳途径或间接途径
（3）回收乳酸分子中的能量
由于乳酸主要是在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏，重新生成葡萄糖后，再加以利用。
（4）维持酸碱平衡。
补充：（第三版练习册p202）该题综合性较强，需联系唐原合成与分解糖异生两部分内容。
1.（总-首）对人体来说，血糖水平的稳定对确保细胞执行其正常功能具有重要意义。
由于肌肉组织中，缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因而肌糖原无法分解补充葡萄糖。
（2016暨大）简述血糖的来源与去路
1.血糖来源
（1）糖类消化吸收：食物中的糖类消化吸收入血，这是血糖最主要的来源
（2）肝糖原分解：短期饥饿后肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液。
（3）糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内合成葡萄糖。
（4）其他单糖的转化。
补充：（第三版练习册p169）1.概括除葡萄糖以外的其他单糖如何进入分解代谢的？
（1）海藻糖+H2O→2葡糖糖，可直接进入糖酵解
（2）蔗糖+H2O→葡萄糖+果糖，其中，葡萄糖可直接进入糖酵解，果糖进入糖酵解有两种途径
①果糖+ATP→果糖－6－磷酸，该物质是糖酵解中间产物，因此可进入糖酵解过程
②果糖+ATP→果糖－1－磷酸，果糖－1－磷酸→甘油醛+磷酸二羟基丙酮，其中，甘油醛+ATP→3－磷酸甘油醛，因此，也都形成糖酵解中间产物进入该过程。
（3）乳酸+H2O→半乳酸+葡萄糖，葡萄糖直接进入，半乳糖经过复杂反应生成尿苷二磷酸葡萄糖，进而生成葡萄糖－1－磷酸，在异构酶作用下，变成葡萄糖－6－磷酸，从而进入糖酵解过程。
（4）甘露糖+ATP→甘露糖－6－磷酸，甘露糖－6－磷酸在异构酶作用下变成果糖－6－磷酸，进入糖酵解过程。
（1）氧化分解：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP为细胞代谢供给能量，此为血糖的主要去路。
2.血糖去路
（2）合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。
（3）转化成非糖物质：转化为甘油、脂肪酸，以合成脂肪；转化为氨基酸，以合成蛋白质。
（4）转变成其他糖或糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。
（5）血糖浓度高于肾阈（8.9～9.9mmol/L，160～180mg/dl）时，可随尿排出一部分。
补充：（第三版练习册p162）激素对血糖的调节
1.（总-首）激素对血糖的调节分为两类：一类能够升高血糖，如肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素等；另一类能够降低血糖，如胰岛素。
（1）肾上腺素
能通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联激活磷酸化酶，加速糖原分解，肝糖原分解为葡萄糖，肌糖原经酵解生成乳酸，通过乳酸循环间接升高血糖。
（2）胰高血糖素
（3）糖皮质激素
通过加速肝糖原分解，抑制糖酵解、加速糖异生和加速脂肪转化而升高血糖水平
另一方面，糖皮质激素可抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖
（4）胰岛素
体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。
一方面，糖皮质激素可以促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生作用
作用机制可能有两方面：
胰岛素降低血糖是多方面作用的结果：如促进肌肉、脂肪组织细胞膜载体转运葡萄糖进入细胞内，加速肝及肌肉内的糖原合成及减少肝糖原分解，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，加快糖的有氧氧化，抑制肝内糖异生，减少脂肪转化，促进肝及肌肉组织利用葡萄糖等。胰岛素本质上是通过影响血糖的来源和去路来调节血糖浓度。
补充：（李Ⅱp80）
①糖酵解途径是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。
（2）糖异生要克服糖酵解过程的三个不可逆反应，这三个不可逆反应，必须有不同的酶所催化。这三步反应都是强放热反应，他们分别是
①葡萄糖经己糖激酶催化生成6-磷酸葡萄糖
②6-磷酸果糖经磷酸果糖激酶催化生成1，6-二磷酸果糖
③磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸
（2012暨大）（李Ⅱp79）1.简述糖原合成代谢
（2）糖原合成酶是糖原合成代谢的关键酶，调控6-P-G和葡萄糖ATP活化糖原合酶
（1）糖原合成的酶有UDP-葡萄糖焦磷酸化酶，糖原合成酶，糖原分支酶，各种酶的功能。
（3）肾上腺素和胰高血糖素，可使糖原合成和酶磷酸化而活化抑制，胰岛素可以使糖原酶去磷酸化而激活。
血糖浓度如何维持相对平衡。
糖原
核酸降解和核苷酸代谢
（2011暨大）核苷酸
1.定义：核苷酸是由戊糖和核苷酸构成，可分为核甘酸和脱氧核苷酸两类。两者基本化学结构相同，只是所含戊糖不同。核糖核苷酸是核糖核酸的结构单位；脱氧核糖核苷酸是脱氧核糖核酸的结构单位。
蛋白质降解、氨基酸代谢
（2014暨大）转氨基作用
1.定义：转氨基作用：在转氨酶作用下，一种α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，生成新的α-氨基酸，原来的α-氨基酸则转变成新的α-酮酸，这种转氨酶催化的氨基在α-氨基酸和α-酮酸之间转移的过程称为转氨基作用。
名解2
1.定义：①转氨基作用，有转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
③除Gly、Lys、Thr、Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：丙氨酸氨基转移酶、天冬氨酸氨基转移酶。
②转氨酶以磷酸吡哆醛（胺）为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。
（2014暨大）
转氨作用：氨基酸脱下的氨基转移到一个α-酮酸上，产生与原氨基酸相适应的酮酸和一个新的氨基酸，这个反应是在氨基酸转移酶的催化下发生的。
补充：（生化p80→p60）
（1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。
（2）在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用，把氨基酸上的氨基转移到α-酮戊二酸上，形成谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下脱去氨基。
（2013暨大）葡萄糖--丙酮酸循环
1.定义：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙丙氨酸，后者经血液循环转移运至肝脏，经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运制肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转移至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后，再经血液循环转转运肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸——葡萄糖循环。
1.定义：一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的、含有一个碳原子的化学基团，称为一碳单位。常见的一碳单位有甲基、亚甲基、次甲基、羟甲基、亚氨甲基、甲酰基等。
1.定义：一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。常见的一碳单位有甲基、亚甲基或甲烯基、次甲基或甲炔基、甲酰基、亚甲基、羟甲基等。
补充：（生化p80→p55）
（2016暨大）1.定义：一碳单位：生物化学中将具有一个碳原子的基团，称为“一碳单位”或“一碳基团”，常见的一碳单位有亚氨甲基，甲酰基，羟甲基等。
1.定义：仅含一个碳原子的基团，如甲基，、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
（2020暨大）
1.定义：一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、次甲基、羟甲基、甲酰基及亚氨甲基等。一碳单位是合成核苷酸的重要材料。在体内主要以四氢叶酸为载体。
（2017暨大）四氢叶酸，又称为（辅酶F），常常作为（氨基酸）和（核酸）合成途径中的一碳单位的供体
1.定义：操纵子，在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因。
操纵子
（2009暨大）1.定义：①操纵子：指启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。
（总-首）大肠杆菌乳糖操纵子是大肠杆菌DNA的一个特定区段，由调节基因R，启动基因P，操纵基因O和结构基因Z、Y、A组成。
（1）调节基因：是参与其他基因表达调控的RNA和蛋白质的编码基因。调节基因编码的调节物通过与DNA上的特定位点结合来控制转录，是调控的关键。平时R基因经常进行转录和翻译，产生有活性的阻遏蛋白。
②当大肠杆菌在只含乳糖而不含葡萄糖的培养基中培养时，乳糖便与结合在操纵基因上的阻遏蛋白以及游离的阻遏蛋白相结合，并改变阻遏蛋白的构型，使其失活，从而使阻遏蛋白不能与操纵基因结合，这时RNA聚合酶可以通过O区而到达结构基因，使结构基因开始转录和翻译，产生出利用乳糖的三种酶。
③如果培养基中同时含有葡萄糖和乳糖，细菌只利用葡萄糖，而不利用乳糖，原因是在这种情况下RNA不能与启动基因结合，因此也就不能使结构基因进行转录和翻译。
（2）操纵基因：不编码任何蛋白质，是DNA上一小段序列，它是调节基因所编码的阻遏蛋白的结合部位。操纵基因决定了RNA聚合酶是否能够与DNA序列上的启动子接触，从而沿着DNA分子移动，启动RNA的转录。
（3）启动基因：位于操纵基因之前，二者紧密相连。启动子是一段短的核苷酸序列，它的作用是标志转录起始位点。RNA聚合酶在这一个位点与DNA接触，并开始进行转录。启动基因由环腺苷酸（cAMP）启动，环线苷酸能被葡萄糖所抑制。P区是转录起始时RNA聚合酶的结合部位。
（4）结构基因：是一类编码蛋白质（或酶）或RNA的基因。LacZ基因编码β-半乳糖苷酶。LacY基因编码β-半乳糖苷透性酶。β-半乳糖苷是一种水解β-半乳糖苷键的专一性酶，除能将乳糖水解成葡萄糖和半乳糖外，还能水解其它β-半乳糖苷，（如苯基半乳糖苷）。β-半乳糖苷酶的作用是使外界的被其它半乳糖苷（如乳酸）能透过大肠杆菌细胞壁和原生质膜进入细胞内。
（总-首）乳糖操纵子的结构：含有一个操纵序列（O）、一个启动序列（P）、在P序列上游有CAP结合位点、三个编码乳糖代谢酶的结构基因（Z、Y、A）和一个调节基因（I）。O、P、CAP结合位点共同构成乳糖操纵子的调节区，三个结构基因构成乳糖操纵子的信息区。I基因转录、翻译生成阻遏蛋白。
①当出现乳糖时，乳糖被酶转运进入细胞，被半乳糖苷酶分解成半乳糖，它与阻遏蛋白结合，使其构象变化与O系列分离、不能阻止RNA聚合酶P序列的结合。RNA聚合酶与P序列结合并进入转录区进行转录。
（1）乳糖操纵子的调节机制：没有乳糖，阻遏蛋白与O结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录的启动。
②当没有葡萄糖时，细菌体内cAMP浓度升高，与CAP结合，使其构象变化，与CAP结合位点结合，刺激RAN聚合酶的转录。
③当没有葡萄糖存在时，细菌体内cAMP浓度降低，与CAP结合受阻，RNA聚合酶的转录下降。
（2）协调调节：当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对乳糖操纵子不能发挥作用，如果没有CAP，即使阻遏蛋白与操纵序列分离，转录活性仍然很低，可见阻遏蛋白和CAP两者的作用是相辅相成的。
2.操纵基因模型说明，酶的诱导和阻遏是在调节基因的产物——阻遏蛋白的作用下，通过操纵基因控制结构基因或基因组的转录而发生的。
A：酶的诱导：调节基因表达的阻遏蛋白结合在操纵基因上，结构基因不表达，诱导物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白不能结合在操纵基因上，结构基因可表达，如乳糖操纵子。
B：酶的阻遏：调节基因表达的阻遏蛋白，不能与操纵基因结合，结构基因不表达；代谢产物与阻遏蛋白结合，从而使阻遏蛋白能够结合在操纵基因上，结构基因不表达，如色氨酸操纵子。
1.定义：①阻遏蛋白，是基于某种调节基因所制成的一种控制蛋白质，在原核生物中具有抑制特定基因（群）产生特征蛋白质的作用。
②由于它能识别特定的操纵基因（即操纵子是阻遏蛋白的结合位点），当操纵序列结合阻遏蛋白时，会阻碍RNA聚合酶与启动序列的结合，或使RNA聚合酶不能与沿DNA向前移动，阻遏转录，介导负性调节，因而
阻遏蛋白
阻遏蛋白：一种具有调节作用的DNA结合蛋白，它可以阻止RNA聚合酶的转录作用。
辅阻遏蛋白
辅助阻遏蛋白：一种能够与阻遏蛋白结合，帮助阻遏蛋白阻止RNA聚合酶转录的蛋白质配基。
1.定义：载脂蛋白，是血浆脂蛋白中的蛋白质部分，能够结合和运输血脂到机体各组织进行代谢及利用的蛋白质。
大量研究发现载脂蛋白基因发生突变，形成不同等位基因型多态性，并进一步形成不同表型的载脂蛋白，可影响血脂代谢和利用，从而影响高脂血症、动脉粥样硬化、心脑血管疾病等的发生和发展。
1.定义：反义RNA：具有与靶序列mRNA互补序列的RNA。反义RNA可以通过互补序列与特定的mRNA相结合，结合位置包括mRNA结合核糖体的序列（SD序列）和起始密码子AUG，从而抑制mRNA的翻译。又称干扰mRNA的互补RNA。
（2015暨大）反义RNA
可通过与靶部位序列互补而与之结合，或直接阻止其功能，或改变靶部位构象而影响其功能。
1.定义：反义RNA，具有互补序列的RNA。反义RNA可以通过互补序列与特定的mRNA相结合，结合位置包括mRNA结合核糖体的序列（SDXL序列）和起始密码子AUG，从而抑制mRNA的翻译。又称干扰mRNA的互补RNA。
1.定义：反义RNA是指具有互补序列的RNA。反义RNA可以通过互补序列与特定的mRNA序列结合，从而导致正常翻译的终止。
2.意义：由于通过反义RNA与正义RNA形成双链，RNA分子可特异性的抑制靶基因，通过人为的引入与内源基因具有相同序列的双链RNA（有义RNA或反义RNA），可诱导内源靶基因的mRNA降解，达到阻止基因表达的目的。因此，为人为精确控制基因表达，提供了一条新的途径。
（1）温度循环参数：变性温度取决于PCR反应中双链DNA解链的温度；退火温度决定PCR特异性与产量；引物延伸温度温度的选择取决于TaqDNA聚合酶的最适温度。
（2）引物设计：引物长度一般在16～40bp之间，G+C分布均匀，应避免出现发卡结构和错配现象，引物使用浓度要适宜，浓度过低，导致产量下降，过高会出现引物二聚体及非特异性扩增。
（3）DNA聚合酶：高保真耐热型的聚合酶，能够保证PCR反应的可靠性。
（4）Mg2+浓度、底物浓度及缓冲体系要适当。
1.PCR技术的基本原理：类似于DNA的天然复制过程，其特异性依赖于与靶序列两端互补的寡核苷酸引物。PCR由变性——退火——延伸三个基本反应步骤构成：
（1）模板DNA的变性：模板DNA经加热至93℃左右一定时间后，使模板DNA双链或经PCR扩增形成的双链DNA解离，使之成为单链，以便它与引物结合，为下轮反应做准备。
（2）模板DNA与引物的退火（复性）：模板DNA经加热变性成单链后，温度降至55℃左右，引物与模板DNA单链的互补序列配对结合。
（3）引物的延伸：DNA模板——引物结合物在特TaqDNA聚合酶的作用下，以dNTP为反应原料，靶序序列为模板，按碱基配对与半保留复制原理合成一条新的与模板DNA链互补的半保留复制链，重复循环变性——退火——延伸三过程，就可获得更多的“半保留复制链”，而且这种新链又可成为下次循环的模板。每完成一个循环，2～4min，2～3h就能将待扩目的基因扩增放大几百万倍。到达平台期所需循次数取决于样品中模板的拷贝。
2.PCR技术的应用：生命科学研究，疾病的诊断和治疗，个体识别（DNA身份证），生物制药，转基因动物及农作物，环境监测等诸多方面。
1.原理
PCR即是在体外模拟体内DNA复制的过程，它用加热的办法让所研究的DNA片段变性变成两条单链，人工合成两个引物结合DNA模板的两端，两个短的单链引物在热稳定的聚合酶作用下，通过双链DNA模板的热变性、引物退火和引物延伸的重复循环，体外快速扩增特异DNA片段的技术。
2.用途
（1）为适应DNA诊断的需要，除常规PCR又逐步发展了不同目的特殊类型的PCR技术：长片段PCR、锚定PCR、嵌套式PCR、多重PCR、多重等位基因PCR、不对称PCR、反向PCR、原位PCR、定向PCR、逆转录PCR。
（2008暨大）冈崎片段
补充：（李Ⅱp112）
（2）PCR广泛应用于遗传性疾病的诊断、传染病病原的检测、法医学、考古学和分子生物学的各个领域。彩色PCR可用于基因诊断，也可用于几种可疑病毒感染的诊断。
1.定义：聚合酶链式反应：PCR，一种在体外扩增DNA片段的重要技术。当存在模板DNA、底物、上下游引物和耐热DNA聚合酶时，经过多次“变性——复性——延伸反应”的循环过程，模板DNA可扩增至几百万倍。
（2008暨大）1.定义：冈崎片段：是指DNA双链进行半保留复制时，在复制点附近新合成的与亲代DNA链互补的DNA片段，是冈崎令治等1966年首先发现的相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的后随链的不连续合成期间生成的片段，在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。
1.定义：冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间的暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。
1.DNA半不连续复制：
在DNA复制过程中，以3''→5''DNA链为模板，能连续合成前导链，而以5''→3''DNA链为模板，只能合成许多不连续的冈崎片段，这些片段再相连成随从链，故名半不连续复制。
冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段，通常称其为冈崎片段。在原生生物中冈崎片段1000～2000个核苷酸，在真核生物中冈崎片段为100～200个核苷酸。
1.定义：冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间的暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就证明冈崎片段的存在。
2.冈崎片段：
在DNA的5''→3''方向链上依次合成的互补的许多小的不连续的DNA单链片段，由日本学者冈崎发现，故名为冈崎片段。
3.合成过程：
（2017暨大）1.定义：端粒：是存在于真核生物线状染色体末端的一小段DNA-蛋白质复合体，它与端粒结合蛋白一起构成了特殊的帽子结构，作用是保持染色体的完整性和控制细胞分裂周期。端粒、着丝粒和复制原点是染色体保持完整和稳定的三大要素。
引发体在DNA的5''→3''链上不停地移动，在一定距离上反复合成RNA引物,DNA聚合酶从RNA-OH合成一段短的DNA片段。
1.定义：端粒：是线状染色体末端的DNA重复序列。端粒是线状染色体末端的一种特殊结构，在正常人体细胞中，可随着细胞分裂而逐渐缩短。
真核生物染色体DNA的端粒有何功能？它们是如何合成的？
2.合成：端粒酶以所含的RNA为模板来合成DNA端粒结构。
1.功能：稳定染色体末端结构，防止染色体末端连接，补偿滞后链5''末端在消除RNA引物后造成的空缺。
（2008暨大）1.定义：端粒酶是一种含有RNA链的逆转录酶，它以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。
1.定义：①端粒酶：在细胞中负责端粒的延长的一种酶，是基本的和蛋白逆转录酶，可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端，把DNA复制损伤的端粒填补起来，使端粒修复延长，可以让端粒不会因细胞分裂而有所损耗，使得细胞分裂的次数增加。
③端粒酶在正常人体组织中的活性被抑制，在肿瘤中被重新激活，从而可能参与恶性转化。
④端粒酶在保持稳定、基因组完整、细胞长期的活性和潜在的继续增值能力等方面有重要作用。端粒酶的存在就是把DNA复制的缺陷填补起来，即由把端粒修复延长，可以让端粒不会因细胞分裂而有所损耗，使得细胞分裂的次数增加。
端粒酶是一种含有RNA链的逆转录酶，它以所含的RNA为模板来合成DNA端粒结构。端粒酶可结合到端粒的3''末端上，RNA酶模板的5''末端识别DNA的3''末端碱基并相互配对，以RNA为模板使DNA链延伸,合成一个重复单位后酶再向前移动一个单位。合成结束后，端粒的3''单链末端折回作为引物合其互补链。
1.定义：端粒酶是一种特殊的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，以自身分子内含的RNA为模板合成端粒DNA。
1.定义：端粒酶是一种含有RNA链的逆转录酶，它以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。
通常端粒酶含有约150个碱基的RNA链，其中含1个半拷贝的端粒重复单位的模板，它可结合到端粒的3''末端上，RNA链模板的5''末端识别DNA的3''末端碱基，并相互配对，以RNA为模板使DNA链延伸，合成一个重复单位后酶再向前移动一个单位，端粒的3''单链末端又可回折作为引物，合成其互补链。
1.逆转录酶是RNA指导的DNA聚合酶，是一种多功能酶，它兼有三种酶的活力：
（1）它可以利用RNA做模板，在其上合成出一条互补的DNA链，合成RNA-DNA杂种分子（RNA指导的DNA聚合酶活力）。
（2）它还可以在新合成的DNA链上合成另一条互补DNA链，形成双链DNA分子（DNA指导的DNA聚合酶活力）
（3）除了聚合酶活力外，它尚有核糖核酸酶H的活力，专门水解RNA-DNA杂种分子中的RNA，可沿3''→5''和5''→3''两个方向起核酸外切酶的作用。
基因重组
1.定义：基因重组：是指DNA片段在细胞内、细胞间，甚至在不同种物种之间进行交换，交换后的片段仍具有复制和表达的功能。
1.定义
用分离纯化或人工合成的DNA（目的基因）在体外与载体DNA连接成重组体，并将重组体转化为宿主细胞（细菌或其他细胞），进而筛选出能表达重组DNA的活性宿主细胞，使之繁殖和扩增，直至表达出目的基因所编码的多肽等一系列操作过程，该过程类似一个连续复杂的工程，故将DNA重组技术也称为基因工程。
2.步骤及原理
（1）获取能够表达该蛋白药物的基因
将其作为目的基因，其中目的基因获取的办法主要有以下几种
①限制酶切获取
②人工合成的方法获取
③通过mRNA反转录的方法获取
④PCR的方法扩增获取
⑤建立基因组文库
（2）DNA分子的体外重组
将已制备的目的基因插入到载体DNA中，形成重组DNA，其中载体DNA的应具备以下这些特性：
①具有复制起点
②携带易于筛选的选择标记
③具有多种限制酶的单一识别位点，以供外援基因的插入
④具有较小的相对分子质量和较高的拷贝数
⑤有安全性，并且目的基因目的DNA和载体DNA的连接方法主要有两个方法，黏性末端连接法和平末端连接法。
（3）重组DNA分子引入宿主细胞和筛选鉴定
将重组DNA分子导入到易于培养，生长迅速的宿主细胞中，导入的方法包括基因枪法，钙离子吸收法等，对导入了重组DNA分子的宿主细胞进行培养和筛选，得到能够表达目的基因的宿主细胞，并且将其扩倍，进而得到我们需要的产品重组蛋白。
1.定义：同源重组：又称一般性重组，它是两条同源区的DNA分子，通过配对链的断裂和再连接，而产生片段交换的过程。
2.功能：同源重组在重组修复、基因的加工、整合和转化中起着重要作用。
限制性内切酶
1.定义：限制性内切酶：一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。
①Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又能催化非甲基化的DNA的水解；
②而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。
③Ⅲ型也只催化非甲基化的水解，但识别点距离切割位点较远。
（2009暨大）转录
（2009暨大）1.定义：转录：是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。
1.（总-首）RNA转录过程为起始位点的识别、起始、延伸、终止。
（1）起始位点的识别
RNA聚合酶先于DNA模板上的特殊启动子为部位结合，σ因子起始起着识别DNA分子上的起始信号的作用。在σ亚基作用下，帮助全酶迅速找到启动子，并与之结合，生成较松散的封闭型启动子复合物。致使酶与DNA外部结合，识别部位大约在启动子的-35位点处。接着是DNA构象改变活化，得到开放型的启动子复合物，此时酶启动子紧密结合，在-10位点处解开DNA双链，识别其中的模板链。由于该部位富含A-T碱基对，故有利于DNA解链。开放型复合物一旦形成，DNA就继续解链，酶移动到起始位点。
（2）起始留在起始位点的全酶结合第一个核苷三磷酸。
第一个核苷三磷酸常是GTP或ATP。形成的启动子、全酶和核苷三磷酸复合物称为三元起始复合物，第一个核苷酸掺入的位置称为转录起始点。这时σ亚基被释放脱离核心酶。
（3）延伸
从起始到延伸的转变过程，包括σ因子由缔合向解离的转变。DNA分子和酶分子发生的构象变化，核心酶与DNA的结合松驰，核心酶可沿模板移动，并按模板序列选择下一个核苷酸，并将核苷三磷酸加到生长的RNA链的3''-OH端，催化形成磷酸二酯键。转录延伸方向是沿DNA模板链的3''→5''方向，按碱基配对原则生成5''→3''的RNA产物。RNA链延伸时，RNA聚合酶继续解开一段DNA双链，长度约17个碱基对，使模板链暴露出来。新合成的RNA链与模板形成RNA-DNA的杂交区，当新生的RNA链离开模板DNA后，两条DNA链则重新形成双股螺旋结构。
（4）终止
在DNA分子上有终止转录的特殊碱基顺序称为终止子，它具有使RNA聚合酶停止合成RNA和释放RNA链的作用。这些终止信号有的能被RNA聚合酶自身识别，而有的则需要ρ因子的帮助。ρ因子是一个四聚体蛋白质，它能与RNA聚合酶结合，但不是酶的组分。它的作用是阻RNA聚合酶向前移动，于是转录终止，并释放出已转录完成的RNA链。
对于不依赖于ρ因子的终结子序列的分析，发现有两个明显的特征：即在DNA上有一个15～20的核苷酸的二重对称区，位于RNA链结束之前，形成富含G-C的发夹结构。接着有一串大约6个A的碱基序列，它们转录的RNA链的末端为一连串的U，寡聚U可能提供信号，使RNA聚合酶脱离模板。在真核细胞内，RNA的合成要比原核细胞中的复杂得多。
（1）目的基因调取
体外操作DNA的主要步骤之一是提取载体DNA和所需要的外源目的基因。在细胞中DNA并非以游离态分子存在，而是和RNA及蛋白质结合在一起，形成复合体。DNA纯化的基本步骤是：
①从破坏的细胞壁和膜里释放出可溶性的DNA
②通过变性或蛋白质分解，使DNA和蛋白质的复合体解离。
③将DNA从其它大分子中分离出来。
④DNA浓度和纯度的光学测定。
（2）载体选择
外源DNA（目的基因）要进入受体细胞，必须有一个适当的运载工具将带入细胞内，并载着外源DNA一起进行复制与表达，这种运载工具称为载体。载体必须具备下列条件：
①在受体细胞中，载体可以独立的进行复制。所以载体本身必须是一个复制单位，称复制子，具有复制起点。而且插入外源DNA后不会影响载体本身复制的能力。
②易于鉴定、筛选，了。也就是说，容易将带由外源DNA的重组体与不带外援DNA的载体区分开来。
③易于引入受体细胞。
（3）连接
1.定义：生物酶工程：是以酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，因此亦称为高级酶工程。主要包括3个方面内容：用基因工程技术大量生产酶（克隆酶）；对酶基因进行修饰，产生遗传修饰酶（突变酶）；设计新酶基因，合成自然界不曾有的新酶。
酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
（2009暨大）在蛋白质翻译过程中，起始密码子是（AUG）,终止密码子是（UAA）、（UGA）（UAG）。
蛋白质上常见的翻译后修饰有（糖基化）、（甲基化）、（信号肽的切除）、（空间折叠）。
蛋白质生物合成是从（N段）到（C端），在mRNA上阅读密码子是从（5''）到（3''）
（2014暨大）DNA损伤常见的修复机制有（易错修复）、（直接修复）、（切除修复）、（重组修复）等。
错配修复：在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出不正确的链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。
外源DNA与载体DNA之间可以通过多种方式相连接，主要由以下几种
①，粘性末端连接
②，平末端连接
③，接头连接等
（4）转化
任何外源DNA重组到载体上，然后转入受体细胞中复制繁殖，这一过程称为DNA的克隆。外源DNA，进入受体细胞，并使它获得新遗传特性的过程，称为转化。转化作用是将外源DNA引入细胞的过程。
（5）筛选
由于细胞转化的频率较低，所以从大量的宿主细胞中筛选出带有重组体的细胞并不是很容易的，当前，在实验室中，常用的筛选手段有以下几种：
①，插入失活
③，免疫学方法
②，菌落原位杂交
此外，对重组体转化的鉴定还可以采用表现型的鉴定，对重组质粒纯化并重新转化，限制性酶切图谱的绘制，重组质粒上的基因定位等更深入的方法。
1.定义：（1）反式作用因子：指和顺式作用元件结合的可扩散性蛋白，包括基础因子，上游因子、诱导因子。
（2）反式作用因子通过以下不同的途径发挥调节调控作用。蛋白质和DNA相互作用，蛋白质和配基结合；蛋白质之间的相互作用，以及蛋白质的修饰。
（3）反式作用因子有两个重要的功能结构域：DNA结合结构域和转录活化结构域，它们是其发挥转录调控功能的必需结构，此外还包含有连接区。
1.DNA结合结构域主要包括
（1）螺旋转角螺旋：有两个螺旋，螺旋2是识别和DNA结合，一般结合于大沟；螺旋1和其它蛋白结合。两个螺旋由一个转角链接。
（2）锌指结构：锌指这个名词来源于它的结构，它由一个小组保守的氨基酸和锌离子结合，在蛋白质形成了相对独立的功能域，像一根根手指伸下DNA的大沟。两种类型的DNA结构蛋白具有这种结构，一类是锌指蛋白，另一类是甾类受体。
（3）亮氨酸拉链两个蛋白质之间，相互作用共同构成一个转录复合体，在一系列转录因子中发现的一种膜体涉及两个相同和不同的部分构成。
亮氨酸拉链是一种富含亮氨酸的蛋白链形成的二聚体模体。它本身形成二聚体同时还可以识别到特殊的DNA序列。一个亲水的α-螺旋在其表面的一侧有疏水基团（包括亮氨酸），另一侧表面带有电荷。
1.定义：反正作用因子：大多数真核转录调节因子由某一基因表达后，通过与特异的顺式作用元件相互作用（DNA-蛋白质相互作用），或通过与其它调节因子的相互作用（蛋白质-蛋白质相互作用），反式激活另一基因的转录，故称反式作用蛋白或反式作用因子。
1.定义：转录因子。①基因转录有正调控和负调控之分，如细菌基因的负调控机制是当一种阻遏蛋白结合在受调控的基因上时，基因不表达；而从靶基因上除阻遏蛋白后，RNA聚合酶识别条受调控基因的启动子，使基因得以表达，这是正调控，这种阻遏蛋白是反式作用因子。
②转录因子是起正调控作用的反式作用因子。转录因子，是转录起始过程中RNA聚合酶所需的辅助因子，真核生物基因在无转录因子时处于不表达状态，RNA聚合酶自身无法启动基因转录，只有当转录因子（蛋白质）结合在其识别的DNA序列上后，基因才开始表达。
（1）DNA结合域：多由60～100个氨基酸残基组成的几个亚区结组成。
2.所有的转录因子都具有是哪个区域：
（2）转录激活域：常由30～100氨基酸残基组成，这结构域有富含酸性氨基酸，富含谷氨酰胺，富含脯氨酸等不同种类，一酸性结构域最常见。
（3）连接区：即连接上两个结构域的部分。不与DNA直接结合的转录因子，没有DNA结构域，但能通过转录激活域直接或间接作用与转录复合体而影响转录效率。
（4）转录水平调控是真核基因表达调控的重要环节。根据真核基因表达是否受环境影响可分为：发育调控和瞬间调控。
②瞬时调控是指真核生物在内、外环境的刺激下所做出的适应性转录调控，是可逆过程。
1.转录调节因子分类。转录因子分为两类：
（1）基本转录因子是RNA聚合酶结合启动子所必需的一组因子，为所有mRNA转录启动共有。
（2）特意转录因子为个别基因转录所必需，决定该基因的时间、空间特异性表达，包括转录激活因子和抑制因子。
2.所有转录因子至少包括两个结构域：DNA结构域和转录激活域；此外，很多转录因子还包括一个介导蛋白质——蛋白质相互作用的结构域。最常见的是二聚化结构域。
（1）DNA结构域
（2）转录激活域
通常由60～100个氨基酸残基组成。最常见的DNA结构域结构形式是锌指结构和碱性α-螺旋。类似的碱性DNA结构域多见于碱性亮氨酸拉链和碱性螺旋——环——螺旋。
有30～100个氨基酸残基组成，根据氨基酸组成特点，转录激活域又有酸性肌活域、谷氨酰胺富含区域及脯氨酸富含区域。
（3）介导二聚化的结构域
二聚化的结构域与亮氨酸拉链、螺旋——环——螺旋结构有关。
1.主要特点：
（真题没现成答案）
（1）原核生物功能相关基因常组织在一起，构成操纵子，作为基因表达和调节的单位，真核生物不组成操纵子，每个基因都有自己的基本启动子和调节单元，单独进行转录，相关基因也可进行协同调节，原核生物只有少数种类的调节单元，真核生物调节单元众多，包括组成型元件、可诱导元件以及增强子等；
（2015暨大）单链结合蛋白（SSB蛋白）
1.定义：单链结合蛋白：又称DNA结合蛋白，是DNA复制所必须酶。DNA解旋后，DNA分子只要碱基配对，就有结合成双链的趋向。
②常指新合成多肽链中用于指导蛋白质的跨膜转运（定位）的N-末端的氨基酸序列，（有时不一定在N端），在起始密码之后有一段编码疏水性氨基酸序列的RNA区域，该氨基酸序列就被称为信号肽序列，它负责把蛋白质引导到细胞含不同膜结构的亚细胞器内。
1.定义：①信号肽：是引导新合成的蛋白质向分泌通路转移的短（长度5～30个氨基酸）肽链。
1.定义：信号肽是未成熟的分泌型蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。有碱性N-末端区、疏水核心区及加工区三个区段。蛋白质被转运到细胞的一定部位后，信号肽即被切除。
1.定义：①信号肽假说认为：编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别，并与之相结合。
②信号肽经由膜中蛋白质形成的核孔到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。
1.定义：转作子是可从一个染色体位点转移到另一个位点的分散的重复序列，免疫球蛋白从重基因由可变区基因和恒定区基因构成，通过这些基因的选择性重组，就可以转录表达出各种各样的免疫球蛋白重链，以对付不同的抗原
2.生物学意义：转座子对基因而言是一个不稳定因素，它可导致宿主序列删除、倒位或易位，并且在基因组中成为可移动的同源区。产生新的变异，有利于进化。
补充：（第三版练习册p243）细菌的转座因子有几种?它们的结构有何特点？
1.细菌的转座因子有两类：
（2）另一类是复杂转座子（Tn），包括组合型和复合型两种。
2.结构特点
（1）转座因子含有编码转座酶的基因，两端为反向重复，两侧为正向重复。
1.定义：转座重组：有插入序列和转座子介导的基因移位或重排称为转座重组。转座涉及转座酶，解离酶和DNA聚合酶，共分为复制型，非复制及保守型三种类型。
补充：（第三版练习册p242）何为转座重组？它有何生物学意义？
③翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。
（1）一类为插入序列（IS），
（2）插入序列不含标记基因。
（3）组合型转座子由两个插入序列中间夹一个标记基因。
（4）复合型转座子不含插入序列，但有转座酶基因、解离酶基因和标记基因。
补充：（第三版练习册p243）为什么真核生物转座因子可分为自主因子和非自主因子？他们转座的生物效应是否相同？
1.真核生物由于核结构的存在，转录和翻译被分隔开，顺式显性作用不复存在。即真核生物细胞内，只要存在转座酶，任何序列片段只要存在被该酶识别的反向重复序列均可发生转座，而无需由转座序列自身编码这些酶。真核生物转座因子，家族通常只保留少部分成员，具有转座酶基因活性，多数有不同程度的删除。因此，同一个家族可分为自主因子和非自主因子。
补充：（第三版练习册p254）为什么逆转座子只存在于真核生物？它有何生物学意义？
1.定义：在基因组内存在着通过DNA转录为RNA后，再经逆转录成为cDNA，并插入到基因组的新位点上的因子，称为逆转录子。
2.不相同。
2.特征：
（1）逆转录子的整体结构与整合的逆转录病毒极为相似，其主要特征之一是在两端具有长的同向末端重复序列，而两个末端的每一个末端又各具备一个倒转重复序列。
（2）LTR主要携带有转录起始和终止信号以满足转录及转录后的RNA作为中介通过逆转录完成转座的需要。逆转座子含有内部编码区，编码与逆转录病毒的种群专一性抗原和多蛋白相类似的蛋白质。
3.逆转座子的生物学意义：影响所在位点或邻近基因的活性，成为基因组的不稳定因素，促进基因重组，促进生物进化。
（1）每一种氨基酸，至少有一种氨酰-tRNA合成酶。一种氨基酸可以对应于多种tRNA。氨酰-tRNA合成酶可以接受同种氨基酸的几种同工tRNA。
1.功能
（2008暨大）tRNA通过（反密码子）来识别mRNA密码子，tRNA与AA结合由（氨酰-tRNA合成酶）催化。
1.定义：①转座子是存在于线粒体DNA上，可自主复制和位移的基本单位。
填空题
补充：（生化p80→p73）
补充：（第四版练习册p264）氨酰-tRNA合成酶有何功能。
1.定义：催化氨基酸激活的偶联反应的酶，先是一种氨基酸连接到AMP生成一种氨酰腺苷酸，然后连接到转移RNA分子生成氨酰-tRNA分子。
（1）氨酰-tRNA合成酶对氨基酸具有极高的专一性，确保每一种氨基酸与其对应的tRNA结合
（2）氨酰-tRNA合成酶校正酰化的错误
补充：（第三版练习册p264）在转译过程中，在哪些环节上保证了所合成多肽的准正确无误。
1.（总-首）转移过程是细胞核中DNA的某一区域转录出来的mRNA从核孔穿出来，进入细胞质中，与核糖体结合起来进行蛋白质的合成。以下几个环节保证了所合成的多肽链的正确无误：
（3）起始tRNA识别翻译的起始位点。
（4）tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子配对，确保合成氨基酸顺序的正确性。
补充：（第三版练习册p264）tRNA有何功能？
1.（总-首）在蛋白质合成过程中，tRNA主要起转运氨基酸的作用。包括：
（1）专一性的结合氨基酸，生成氨酰-tRNA，使氨基酸活化。
（2）识别氨基酸密码子，依靠核糖体的特定位点对mRNA的密码子进行识别。
补充：（第三版练习册p255）mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？
（1）一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰-tRNA合成酶的特异识别作用实现。
1.保证翻译准确性的关键有二
（2）二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有利于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。
①染色质丢失
（1）转录前水平的调节
②基因扩增
③基因重排
④染色体DNA的修饰和异染色质化
其中主要有：①染色质的活化
（2）转录活性的调节
②启动子和增强子的顺势作用元件
③调节转录的反式作用因子
（3）转录后水平的调节
其中主要包括三个步骤：①在新生的mRNA前体5-端上加一个甲基化的鸟嘌呤和苷酸，称之为帽子。
②当RNA聚合酶转录至基因的终止信号处，即有特异的核酸内切酶，将新合成的RNA链切下，然后在3''端加上一段多聚核苷酸尾巴（polyA）
③将mRNA前体的内含子部分切去，并使两个外显子重新连接，这一过程称之为拼接。
主要是控制mRNA的稳定性和有选择的进行翻译。
（5）翻译后水平的调节
其中主要包括：①去除起始的甲硫氨酸残基或随后的几个残基。
②切去分泌蛋白或膜蛋白N-末端的信号序列。
（4）翻译水平的调节
③形成分子内的二硫键，以固定折叠构象
④肽链断裂或切除部分肽段
⑤末端或内部某些氨基酸的修饰，如甲基化、乙酰化、磷酸化等
⑥加上糖基（糖蛋白）脂类分子（脂蛋白）或配基（复杂蛋白）。
（2012暨大）1.定义：简并密码子：同一种氨基酸，有两个或更多密码子的现象称为简密码子的简并性，所以具有这种性质的密码子称为简并密码子。
补充：（第三版练习册p238）何为突变？突变与细胞癌变有何关系？
2.突变的类型：点突变；转换、颠换；缺失突变；插入突变；倒位突变；同义突变；错义突变；无义突变；中性突变；移码突变。
3.关系：控制细胞分裂的基因由于突变而失去其调节功能，原癌基因就成为癌基因。因此，细胞癌变与突变率的提高有关。
补充：（第三版练习册p240）基因重组和基因突变有什么区别？
1.基因重组是指非等位基因间的重新组合。能产生大量的变异类型，但只产生新的基因型，不产生新的基因。基因重组的细胞学基础是性原细胞减数分裂的第一次分裂，同源染色体彼此分裂的时间时候，非同源染色体之间的自由组合和同源染色体的染色单体之间的交叉互换。基因重组是杂交育种的理论基础。
2.基因突变是指基因的分子结构的改变，即基因中的脱氧核苷酸的排列顺序发生了改变，从而导致遗传信息的改变。基因突变的频率很低，但能产生新的基因，对生物的进化有重要意义。发生基因突变的原因是DNA在复制时因受内部因素和外部因素的干扰而发生差错。典型实例是镰刀形细胞贫血症，基因突变是诱变育种的理论基础。
补充：（李Ⅱp118）为什么说DNA变异是产生癌症的分子基础？
1.原因：（1）正常情况下，细胞的增殖受到各种基因的严格调控，可以与生长发育的正常需求相适应，而肿瘤是细胞不可控制的增值而产生结果。
补充：（李Ⅱp118）DNA突变有哪几种类型？简述其生物学意义
（2）细胞不可控制的增值往往是由于细胞周期相关基因调控异常或突变，细胞凋亡基因抑制，癌基因活化导致，目前已经发生多种肿瘤的发生与基因突变相关，而DNA损伤修复系统的缺陷也往往导致肿瘤的发生。
1.类型
（1）突变种类：碱基置换突变（转换与颠转）、同义突变和错义突变、无义突变（终止密码子突变，起始密码子突变等）
（2）碱基缺失或插入突变：指在DNA编码区内丢失或增加3或3的倍数个核糖核苷酸而导致的基因突变。或者如果插入或缺失涉及的核苷酸数目不等于3的倍数，将会造成突变点后全部密码子阅读框移位，进而翻译产生的氨基酸序列与正常蛋白质完全不同。
补充：（第三版练习册p232）DNA突变
1.定义：DNA突变是指DNA的碱基顺序发生突然而永久性的改变，从而影响DNA的复制，并且DNA的转录和翻译也跟着改变，表现出异常的遗传特征
2.DNA的突变可以有几种形式？
（1）一个或几个碱基对被置换
（2）插入一个或几个碱基对
（3）一个或多个碱基对缺失置换和插入的变化是可逆的，缺失是不可逆的，最常见的突变形式是碱基对的置换，嘌呤碱之间和嘧啶碱之间的置换，称为转换，嘌呤和嘧啶之间的置换，称为颠换。
3.突变原因
（1）自发突变
突变有自发突变和诱发突变。在DNA的合成中，自发突变的几率很低，大约是10ˇ9个碱基对发生一次突变，各种RNA肿瘤病毒具有很高的自发突变频率。
（2）诱发突变
诱发突变，可以由物理因素或化学因素引起。物理因素，如电离辐射和紫外光等均可诱发突变。化学因素的诱变，如脱氨剂和烷化试剂均可诱发突变。
补充：何为突变？突变与细胞癌变有何关系？
1.基因突变是指由于DNA碱基对的置换、增添、缺失而引起基因结构的变化。
1.遗传密码的特点
密码子连续排列，既无间隔又无重叠。
（2）简并性
除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2～6个密码子
（1）连续性
（2019暨大）什么是定点突变？举例说明定点突变，在研究基因功能中的应用。
补充1：何谓密码子的简并性和变偶性，两者有何关系？
1.简并性，只一个氨基酸，具有两个或两个以上的密码子，密码子的第三个碱基改变往往不影响氨基酸翻译。
2.变偶性。mRNA上的密码子与转移RNA（tRNA）上的反密码子配对辨认时，大多数情况遵循碱基互补配对原则，但也可出现不严格配对，尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补。变偶性可理解为是对密码简并性的一种修正。
（2）通用性
补充：何谓密码子的通用性和变异性，试分析线粒体遗传密码的特点。
1.所谓密码者的通用性，是指各种低等和高等生物，包括病毒，细菌真核生物基本上共用同一套遗传密码
不同生物共用一套密码
2.变异性是指线粒体DNA的编码方式与通常遗传密码有所不同，以及某些生物的基因组密码也出现一定的变异。
（4）摆动性
在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第一个核苷酸，起决定性作用，而第二个，尤其是第三个核苷酸，能够在一定范围内进行变动。
（3）方向性
（5）起始密码
补充：（普生第四版练习册p146）遗传密码有哪些特点？
1.遗传密码具有以下基本特点
（2）遗传密码间无逗号，即在翻译过程中，遗传密码的译读是连续的。
（1）遗传密码为三连体
（3）密码子有简便性，除了Met和Trp只有一个密码之外，其它氨基酸均有两个及以上密码子，例如Arg具有六个密码子。
（5）摆动性。mRNA密码子与tRNA上的反密码子结合时，具有一定摆动性。即密码子的第三位碱基与反密码指的第一位碱基配对时并不严格，配对摆动性完全由tRNA反密码子的空间结构所决定。
补充：（生化p80→p79）
1.（总-首）mRNA上的每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止（4种核苷酸共组成64个密码子），其特点有：
（1）方向性
（2）无标点性
密码子连续排列，既无间隔，又无重叠。
（3）简并性
除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2～6个密码子。
编码方向是5''→3''
（4）通用性
不同生物共用一套密码。
（5）摆动性
在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。
（2013暨大）请举出外源DNA与载体DNA相连接的方法，并比较它们的优缺点。
主要是依赖于核酸内切限制酶和DNA连接酶的作用。
当载体和外源DNA用同一种限制性内切酶核酸消化时，可产生相同的黏性末端。当带有相同黏性末端的DNA片段一起退火，在DNA连接酶的催化作用下黏性末端的单链之间便可进行碱基配对，被共价连接起来形成重组DNA分子。
①同一种酶产生的黏性末端的连接：
（1）黏性末端的连接法
缺点：产生的目的基因会自身环化。
②不同种酶产生的黏性末端的连接
用两种限制性内切酶酸消化载体DNA和外源DNA片段，使载体和外源目的基因的两端分别形成不同的黏性末端，将它们混合，在连接酶的作用下相同的黏性末端可以退火连接成重组DNA分子，实现DNA的定向连接。
优点：避免了载体和外源DNA片段的自身连接，外源DNA只能定向的连接到载体的相应位点之间。
缺点：但也不可避免地会发生载体的位点黏性末端之间两个碱基互补形成开环。
③还可应用同尾酶产生的黏性末端进行连接，这样可以避免载体自连并得到最高的连接。
（2）平末端连接
①优点：给不同的DNA分子的连接带来极大的方便
②缺点：连接效率低，限制性内切酶原有识别系列可能被破坏，外源DNA的插入没方向性，可能产生多拷贝插入现象。
（3）同聚物加违法
①优点：即可使两个平末端的DNA片段进行连接，也可以使平末端的DNA片段与黏性末端DNA连接，连接效率较高。
②缺点：操作繁琐，外源片段难以回收，同聚物尾巴可能会影响外源基因表达，不能把插入片段再接下来。
适用于没有衔接物限制性内切核酸酶酶切位点的外源DNA片段。
（4）衔接物连接法
补充：（第三版练习册p278）1.有哪些方法可以使外源DNA与载体DNA相连接?比较它们的优缺点。
将靶基因片段和载体DNA经相同的限制酶分别切割，使它们两端产生相同的黏性末端。然后经黏性末端碱基对，再经DNA连接酶作用，共价连接成新的重组DNA分子；
将平末端的DNA分子在T4DNA连接酶催化下，使DNA分子的3''-OH和5''-P进行共价相结合
（3）人工接头法
是指利用人工接头加在平端DNA片段的两端，然后用相应限制酶切割人工接头，以产生黏性末端，再与带相同黏性末端的载体相连。
在末端脱氧核苷酸转移酶催化下，在线型载体分子的两端，加上单一核苷酸，如dG组成的多聚尾，而在目的DNA分子的两端加上dC尾，两者混合退火，然后经DNA聚合酶I或Klenow填补裂口处缺失的核苷酸，再通过DNA连接酶修复成环状的双链DNA。
（4）同源多聚尾连接法
（2016暨大）论述真核生物基因表达的调节方式及其特点。
真核生物基因表达的调节主要从以下几个方面：
（1）转录前水平的调节，其中主要有
补充：（第三版练习册p272）真核生物转录前水平的基因表达调节主要有哪些方式？
1.（总-首）通过改变DNA序列和染色质结构，从而影响基因表达的过程均属于转录前水平的调节，主要由以下几种方式
（1）染色质丢失
某些低等真核生物，如蛔虫，在其发育早期卵裂阶段，所有分裂的细胞除一个之外，均将异染色部分删除掉，从而使染色质减少约一半，而保持完整基因组的细胞则成为下一代的生殖细胞，在此加工过程中DNA发生了切除并重新连接。
（2）基因扩增
通过改变基因数量而调节基因表达产物的水平。基因扩增是细胞短期内大量产生出某一基因拷贝，从而适应特殊需要的一种手段。某些脊椎动物和昆虫的卵母细胞，为储备大量核糖体，以供卵母细胞受精后发育的需要，通常都要专一性的增加编码核糖体RNA的基因。
（3）基因重排
基因组序列发生改变，较常见的是失去一段特殊序列，或是一段序列从一个位点转移到另一个位点。重排可使表达的基因发生切换，由表达一种基因转为表达另一种基因。例如，单倍体酵母配对型的转换。
（4）染色体DNA的修饰和异染色质化。
DNA的碱基可被甲基化，主要形成5-甲基胞嘧啶和少量6-甲基腺漂呤。在生物发育和分化过程中，DNA甲基化作用能引起染色质结构、DNA构象、DNA稳定性以及与蛋白质互相作用方式的改变，从而控制基因的表达。
（2）转录活性的调节，其中主要有：
①染色质的活化
②启动子和增强者的顺式作用元件
③调节转录的反式作用因子
（3）转录后水平的调节，其中主要包括三个步骤：
①在新生的mRNA前体5-端上加一个甲基化的鸟嘌呤核苷酸，称之为帽子。
②当RNA聚合酶转录至基因的终止信号处，即有特异的核酸内切酶，将新合成的RNA链切下，然后在3-端，加上一段多聚核苷酸尾巴（polyA）。
（4）翻译水平的调节，主要是控制mRNA的稳定性和有选择性的进行翻译。
（5）翻译后水平的调节，其中主要包括：
①，除去起始的甲硫氨酸残基或最后的几个残基
②，切去分泌蛋白或膜蛋白N-末端的信号序列
⑤末端或内部某些氨基酸的修饰，如甲基化、乙酰化、磷酸化等
⑥加上糖基（糖蛋白）、脂类分子（酯蛋白）或配基（复杂蛋白）
2.真核生物基因表达的特点：
（1）真核生物DNA转录成RNA后,要经过加工,切除内含子转录来的部分，才能成为成熟的mRNA，而原核生物基因没有外显子与内含子之分。
（2）真核生物mRNA要从核孔出来，与细胞质中的核糖体结合才能指导蛋白质合成，原核细胞没有核膜，所以不存在空间的分隔。
DNA的半保留复制
（2009暨大）1.定义：DNA半保留复制：一种双链脱氧核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。因此，复制完成时，将有两个子代DNA分子，每个分子的核苷酸序列均于亲代分子相同。
1.定义：①DNA半保留复制：在DNA复制时，亲代DNA的双螺旋先行解旋和分开，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在这两条链上个形成一条互补链，这样从亲代DNA的分子可以精确的复制成2个子代DNA分子。每个子代DNA分子中，有一条链是从亲代DNA来的，另一条则是新形成的，这叫做半保留复制。
补充：（第三版练习册p231）
（2010暨大）请阐述DNA半保留复制
1.定义：（1）半保留复制。DNA在复制过程中，碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋分开，每条链分别作模板合成新链，每个子代DNA的一条链，来自亲代另一条则是新合成的，故称之为半保留复制。
（2）DNA在复制时，双链DNA解旋成两股分别进行，其复制过程的复制起点呈现叉子的形式，故称复制叉。
补充：（网学天地p102）
解析：1.DNA复制时，每个分子都以它自己为模板，这种复制叫做半保留复制。构成DNA的两条核苷酸链是逆向平行，可是已知的DNA聚合酶只能以5''→3''方向合成DNA，所以一条链可以沿5''→3''方向连续进行复制，而另一条链则为半不连续复制。DNA的复制方向有单向的，也有双向的，DNA的双向复制一般来说是对称的，但也有例外。
2.如枯草杆菌染色体DNA的复制虽是双向的，但是两个复制叉移动的距离不同。一个复制叉仅在染色体上移动1/5距离，然后停下来，等待另一个复制叉完成4/5的距离。质粒R6K两个复制叉的移动也是不对称的，第一个复制叉到达1/5距离即停下来，从反方向开始形成第二个复制叉并完成其余部分的复制。
补充：（第四版练习册p164）什么是DNA的半保留复制？DNA复制的不连续性的实质是什么？
1.定义：半保留复制。DNA的复制是在细胞周期中的S期进行的，亲代DNA双螺旋被解旋酶分成2条单链；以每条单链为模板，按照碱基配对的原则，合成一条新链，新链与原模板链再形成双螺旋结构，这种复制方式为半保留复制。
1.定义：DNA复制是从复制起点开始的。DNA复制时，由DNA合成的方向是5''→3''，所以一条长链是连续合成，另一条为不连续合成，先合成冈崎片段，去引物后再由DNA连接酶连成一条长链。
（1）DNA复制的起始
1.（总-首）DNA的复制可分为三个阶段，起始、延伸、终止。
引发：当DNA的双螺旋解开后，合成RNA引物，引发体沿着模板链5''→3''方向移动，到特定位置，即可引发RNA引物的合成。
（2）DNA链的延伸
①前导链只需要一个RNA引物，后随链的每一个冈崎片段，都需要一个RNA引物，链的延长反应由DNA聚合酶Ⅲ催化。
③DNA聚合酶Ⅰ的5''→3''外切活性切除RNA引物；
②复制体沿着前进的方向合成DNA。
⑤DNA连接酶，真核由ATP供能，原核由NAD供能。
④DNA聚合酶Ⅰ的5''→3''聚合活性补齐缺口；
1.定义：①DNA连接酶催化DNA链两段之间形成磷酸二酯键，但这两段必须是在DNA双螺旋结构之中，它不能将两条游离的单链DNA分子连接起来。
②在大肠杆菌中，成键所需能量来自NAD，产物是AMP和烟酰胺单核苷酸，而在某些动物细胞以及噬菌体中，则以ATP作为能源。
（3）DNA合成的终止
①环状DNA、线性DNA，复制叉相遇即终止。
②DNA复制的调控主要是起始阶段的调控。原核生物DNA复制的调控与其生长环境有关，真核生物DNA复制的调控与细胞周期蛋白等多种蛋白因子有关，机制十分复杂，但复制起始点必须全部甲基化后复制才能发生。
解析
1.DNA复制过程中如下图所示
（2）解旋酶的参与，使复制叉处双螺旋解开。
（3）在引物酶的作用下，引物DNA合成。
（4）由于DNA聚合酶Ⅲ的作用，冈崎片端形成。
③DNA连接酶在DNA合成、修复以及重组中都十分重要的。
（5）通过DNA聚合酶Ⅰ的作用，引物RNA被除去，同时间隙被填补。
（6）连接酶的作用，使不连续的短链连接成DNA新链。
（7）由于拓朴异构酶的参与，有利于复制叉前沿的DNA双螺旋打开。
综上所述，有关酶的作用顺序为：解旋酶、引物酶、DNA聚合酶Ⅲ、DNA聚合酶Ⅰ、连接酶。
E2.参加DNA复制的酶类包括:(1)DNA聚合酶Ⅲ:(2)解链酶:(3)DNA聚合酶
补充：（网学天地p106）
（1）DNA聚合酶
以DNA为模板，以四种dNTP为底物，催化新链不断延长，合成起始时需要引物提供3''-OH。脱氧三磷酸核苷的α-磷酸基与3''-OH反应，生成3''，5''-磷酸二酯键。此外，DNA聚合酶还有核酸外切酶活性。
（2）解旋、解链两类
包括解链酶、拓扑异构酶和单链DNA结合蛋白。
①，解链酶能使碱基对之间的氢键解开。每解开一对碱基，需消耗2个ATP
②拓扑异构酶能松弛超螺旋、克服扭结现象。拓朴异构酶Ⅰ在不需要ATP的作用下能断开DNA双链中的一股，使DNA分子变为松弛状态，然后切口再封闭。拓扑异构酶Ⅱ能同时断开DNA双股链，使其变为松弛状态，然后再将切口封闭，在利用ATP时，还可以松弛状态的DNA变为负超螺旋结构。
③单链DNA结合蛋白：保持模板处于单链状态，便于复制，同时还可防止复制过程中单链模板被核酸酶水解。
（3）引物酶
是一种特殊的RNA聚合酶，该酶以DNA为模板，催化一段RNA引物的合成，复制时在RNA引物的3''-OH末端，加上脱氧三磷酸核苷。
连接DNA链3''-OH末端和另1一DNA链的5''-P末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连成完整的链。
补充：（生化p80→p69）
（4）DNA连接酶
（2）细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点开始，真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同部位起始。
（3）复制可以是单向的，或是双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相等。
（4）两条DNA链合成的方向均是从5''向3''方向进行。
（5）复制的大部分都是半不连续的，即其中一条领头链是相对连续的，其他随后链则是不连续的。
（6）各短片段在开始复制时先形成短片段RNA作为DNA合成的引物，这一RNA片段以后被切除，并用DNA填补余下的空隙。
1.简述DNA复制的过程。
（总-首）DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。由于DNA双链合成延伸均为5''向3''的方向，因此，复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开，RNA引物的合成，DNA链的延长，切除RNA引物，填补缺口，连接相邻的DNA片段。
在DNA的复制原点，双股螺旋解开成单链状态，形成复制叉，分别作为模板，各自合成其互补链。在复制叉上结合着各种各样的复制有关的酶和辅助因子。
引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发RNA引物的合成。移动和引发均需要由ATP提供能量。以DNA为模板，按5''→3''的方向，合成一段引物RNA链，引物长度约为几个至10个核苷酸。在引物的5''端含3个磷酸残基，3''端为游离的羟基。
（1）双链的解开
（2）RNA引物的合成
（3）DNA链的延长
（4）切除引物，填补缺口，连接修复。
①当新形成的岗崎片段延长至一定长度，其3''-OH端与前面一条老片段的5''端接近时，在DNA聚合酶Ⅰ的作用下，在引物RNA与DNA片段的连接处，切去RNA引物后留下的空隙，由DNA聚合酶催化合成一段DNA填上，在DNA连接酶的作用下，连接相邻的DNA链，修复掺入DNA链的错配碱基。
1.定义：半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两条双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制。
补充：（李Ⅱp118）简述DNA半保留复制的机制。
1.DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制。新链的合成遵循严格的碱基配对规律。
补充：（刘国琴）
补充：（第三版练习册p234）何谓DNA的半保留复制？是否所有DNA的复制都以半保留的方式进行？
1.定义：DNA的半保留复制：在复制过程中，首先碱基间氢键需破裂并使双链解旋和分开，然后每条链可作为模板，在其上以碱基互补配对原则合成新的互补链，结果由一条链可以形成互补的两条链。这样新形成的两个DNA分子与原来的碱基顺序完全一样。在此过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种方式称为半保留复制。
稳定DNA双螺旋的次级键（氢键）、（碱基堆积力）、（疏水键）、（范德华力）。
2.双链DNA普遍采用半保留复制的方式，但并非所有DNA复制都是以这种方式。
（总）
补充：（第三版练习册p237）
1.造成DNA损伤的因素，可能是：生物因素、物理因素、化学因素。
细胞内具有一系列具有修复活性酶系统，可以修复DNA的损伤，目前已知有五种修复系统，错配修复、直接修复、切除修复、重组修复、易错修复。
①（第三版练习册p233）
（1）直接修复
②补充1：直接修复，光修复，紫外线可使DNA分子中同一条链上的两个相邻的胸腺嘧啶碱基之间形成二体（TT），两个T与共价键形成环丁烷结构。CT、CC间也可以形成少量二聚体（CT、CC），使复制、转录受阻。1949年已发现光复活现象，可见光（最有效400纳米）可激活光复活酶，此酶能分解由于紫外线形成的嘧啶二聚体。高等哺乳动物没有此酶。
切除修复：又称为复制前修复。所谓切除修复，即是在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤部位切除掉，并以整的那一条链为模板，合成出切去的部分，然后使DNA恢复正常结构的过程。这是比较普遍的一种修复机制，它对多种损伤均能起修复作用。参与切除修复的酶主要有：特异的核酸内切酶、外切酶、聚合酶和连接酶。
（2）切除修复
②补充1：切除修复：在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤部分切除，并以完整的那一条链为模板，合成出切去部分，DNA恢复正常功能。
B.对于无嘌呤，无嘧啶的损伤，有两种修复方法：
③（2015暨大）切除修复：所谓切除修复，即是在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损伤部分切除掉，并以完整的那一条链为模板合成出切去的那部分，然后使DNA恢复正常结构的过程。
补充：（李Ⅱp115）切除修复不是校正紫外线诱导的DNA损伤的唯一方法，为什么？
1.（总-首）紫外线照射可以使DNA分子中同一条链相邻的胸腺嘧啶碱基形成以共价键连接的成环丁烷结构二聚体。影响DNA的双螺旋结构，使复制和转录功能受阻。体内存在多种修复嘧啶二聚体的机制。
（1）修复：有不同的修复机制，光复活直接修复和切除修复。它的机制是可见光（有效波长为400nm左右），激活了光复活酶，它能分解紫外线照射而形成的嘧啶二聚体。
（2）①切除修复：也称核苷酸外切修复，这是一种取代紫外线等辐射物质所造成的损伤部位的暗修复系统。对多种DNA损伤，包括碱基脱落形成的无碱基点，嘧啶二聚体、碱基烷基化、单链断裂等都有修复作用。
②此系统是在几种酶的协同作用下，先在损伤的任一端打开磷酸二酯键，然后外切掉一段寡核苷酸，留下的缺口由修复性合成来填补，再由连接酶将其连接起来。不同的DNA损伤需要不同的特殊核酸内切酶来识别和切割。
①（第三版练习册p233）
重组修复：遗传信息有缺损的子代DNA分子可通过遗传重组而加以弥补，即从完整的母链上将相应核苷酸序列片段移至子链缺口处，然后用再合成的序列来补上母链的空缺。此过程称为重组修复，因为发生在复制之后，又称为复制后修复。
②补充：重种修复：切除修复发生在DNA复制之前，而当DNA复制时尚未修复的损伤部位，可以先复制，再重组修复。在重组修复过程中，DNA链的损伤并未除去。
（第三版练习册p233）
（4）易错修复
易错修复：细胞DNA受到严重损伤或DNA复制系统受到抑制的紧急情况下，为求得生存而出现的一系列低保真度的诱导性修复。
（5）错配修复
①错配修复：刚刚复制后的DNA是半甲基化状态，错配修复的酶系统将未甲基化的错配的新生链切除，并以甲基化的亲代链为模板修复。
②（第三版练习册p233）
（3）重组修复
蛋白质
1.DNA损伤与修复（5种）
（1）单链DNA结合蛋白有保护单链免受降解等的作用
补充：（生化p80→p68）
补充：（第三版练习册p236）DNA的复制过程可分为哪几个阶段？其主要特点是什么？复制的起始是怎样控制的？
①染色体丢失
（1）黏性末端连接
编码方向是5''→3''
3.控制细胞分裂的基因由于突变而失去其调节功能，原癌基因就成为癌基因。因此，细胞癌变与突变率的提高有关。
1.定义：基因突变是指由于DNA碱基对的置换、增添、缺失而引起基因结构的变化。
1.真核生物基因表达的调控
②最简单的转座子不含有任何宿主基因而常被称为插入序列（IS），在细菌一直到高等生物都广泛存在，也称作跳跃基因、插入序列等。
1.原核生物基因表达和调控的协调单位由结构基因、调节基因及由调节基因产物所识别的控制序列（启动子、操纵基因）组成。
（2009暨大）对糖酵解和糖异生都起作用的酶是（6-磷酸葡萄糖异构酶、醛缩酶、异构酶、甘油醛-3-磷酸脱氢酶、磷酸甘油酸激酶、磷酸甘油酸异构酶、烯醇化酶）
（2013暨大）1.定义：血浆脂蛋白：脂蛋白是球状的，直径小到5～12nm,大到1200nm，其大小是依特定的蛋白质和脂类决定的。无论何种类型，脂蛋白的结构都有一球心，它们是由三酯酰甘油或胆固醇等中性酯类构成的。血浆中的脂蛋白共五类，分别为乳糜微粒、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、极高密度酯蛋白和中密度酯蛋白。
补充：（生化p80→p48）
补充：（第三版练习册p165）丙酮酸的主要去路。
补充：（2019暨习p154）
（4）①所以，可以说，三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路。
②联系这几个代谢途径的重要的化合物有：乙酰辅酶A、丙酮酸、天冬氨酸、酮戊二酸、草酰乙酸、丙氨酸、天冬氨酸、核酸等。
补充：（生化p80→p46）
（2）糖代谢产生的碳骨架，最终进入三羧酸循环氧化。
（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成二氧化碳和水的途径。
（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨，然后合成必须氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共通路。
补充：（2019暨习p176）
分析：该考题的考点内容集中于6-磷酸葡萄糖在糖代谢几条途径中的作用。根据下图进行描述。答题要点应该包括6-磷酸葡萄糖在糖酵解、糖原的合成与分解、PPP途径以及葡萄糖异生代谢中的作用。具体要点如下：
（1）①进食后血液中的葡萄糖浓度会增加。葡萄糖从血液进入细胞后，在葡萄糖激酶或者己糖激酶的作用下，形成6-磷酸葡糖，另外，糖原物质能够降解产生1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖在葡萄糖变位酶的作用下，生成6-磷酸葡萄糖。如果生物体需要能量，则葡萄糖进入糖酵解途径，并继续进行TCA循环产生能量。
（2）当生物体中6-磷酸葡萄糖含量高时，6-磷酸葡萄糖能够经过1-磷酸葡萄糖合成糖原储存起来。
（3）当血液中葡萄糖含量低时，生物体再没有进食补充葡萄糖的条件下，如果糖原降解，也无法满足血液葡萄糖的需要，此时生物体能够由其他非糖物质合成6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖在葡萄糖6-磷酸酶的作用下，生成葡萄糖。葡萄糖通过其转运体进入血液，补充血糖。
（4）从图中可以看出6-磷酸葡萄糖参与了糖代谢的几条代谢途径，是连接糖代谢几条途径的关键中间产物，在糖代谢中有很重要的作用。
补充：（第三版练习册p195）试述葡萄糖-6-磷酸在代谢中的重要性。
（总-首）葡萄糖-6-磷酸是萄糖被己糖激酶（肝外组织）或葡萄糖激酶（肝、肾）催化的产物，为糖代谢各途径中的连接点：
（1）经由糖酵解或有氧氧化途径进一步分解代谢，并产生ATP供能。
（2）通过磷酸戊糖途径产生戊糖磷酸和还原当量NADPH
（3）在糖异生途径中由其磷酸酶转化为葡萄糖
（4）在磷酸葡萄糖变位酶作用下，转化成葡萄糖-1-磷酸后进入糖原合成途径。
（2013暨大）1.定义：谢调控：代谢包括物质代谢、能量代谢和信息代谢三个方面，代谢调节是生物体不断进行的一种基本活动。生物通过各种代谢调节来适应内外环境的变化。代谢调节是在身体各个组织和细胞的共同作用下完成的。
（2010暨大）简述Asp（天冬氨酸）在体内物质代谢过程中的生物学意义。
1.天冬氨酸在体内代谢的意义：
（1）天冬氨酸为尿素循环提供一个氨基。
（2）天冬氨酸在的碳骨架草酰乙酸可以通过转氨基作用，将谷氨酸上的氨基生成转移到自己身上，并且生成天冬氨酸。
（3）天冬氨酸脱氨基生成的碳骨架草酰乙酸可以进入柠檬酸循环。
（4）天冬氨酸是合成嘌呤碱和嘧啶碱的原料之一
（2012暨大）氨是有毒物质，不能在血液中游离存在，它是如何进行转运的？
肝外组织产生的氨向肝内转运的方式主要有两种：主要是以谷氨酰胺的形式转运，多数动物细胞内含有谷氨酰胺合成酶，催化谷氨酸与氨结合而形成谷氨酰胺。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易透过细胞膜，是氨主要的运输形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能透过细胞膜。谷氨酰胺由血液运送到肝脏，肝细胞的谷氨酰胺又将其分解为谷氨酸和氨。
另一种是以丙氨酸的形式转运，肌肉可以利用葡萄糖-丙氨酸循环转运氨，将氨运送到肝脏。
丙氨酸在pH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血液运送到肝脏，在与α-酮戊二酸转氨酶又变为丙酮酸和谷氨酸。
补充：（李Ⅱp100）氨的去路
（1）在肝内合成尿素，这是最主要的去路。
（2）合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
（3）合成谷氨酰胺
氨主要通过形成谷氨酰胺转运。在脑、肌肉合成谷氨酰胺，谷氨酰胺为中性无毒物质，易通过生物膜，运输到肝和肾后，被谷氨酰胺酶催化再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存和及运输形式。
糖酵解代谢的生物学意义
（4）生成尿酸
补充：（2019暨习p155）讨论糖酵解代谢的生物学意义。
1.从以下三个方面考虑
（1）物质方面：途径中的中间产物联系其他代谢，如6-磷酸葡萄糖，它本身或者通过转化成磷酸戊糖途径和糖原代谢途径的中间产物；磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸参与氨基酸代谢。
（2）能量方面：对于厌氧生物而言，糖酵解产生的能量为细胞生存和生长提供了可靠的保障，对于好氧生物而言，糖酵解产生的能量也占其能量代谢的一部分。
（3）代谢途径本身：糖酵解是有氧代谢和无氧代谢的共同途径，同时酵解糖酵解代谢中的7步可逆反应与葡萄糖异生途径是一致的。
补充：（第三版练习册p164）
（1）糖酵解是最古老的生物体产生能量的方式，由于生命起源于无氧的年代，因此可能与生物进化有关。
（2）厌氧微生物获得能量的唯一方式，兼性生物也能通过此途径获得能量。
（3）机体供氧充足时，少数组织中的能量来源。如成熟红细胞以糖酵解为唯一途径；视网膜、睾丸、皮肤等以糖酵解为主要功能途径，神经、肿瘤、白细胞等由糖酵解部分供能等
（4）生成了许多具有高度反应活性的中间体，为合成多种生重要有机物提供原料。
补充：（第三版练习册p167）为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的一条途径？
②该途径在有氧或无氧条件下都能进行，只是产生的丙酮酸，在不同的条件下，有不同的去向。
①糖酵解是指葡萄糖酶促降解成丙酮酸，并伴随产生ATP的过程，这一条途径不仅在动物植物体内存在，而且在许多微生物中也存在。
③它是生物的最基本的能量供应系统，因为它能保证生物或某些组织在缺氧条件下为生命活动提供能量。
补充：（第三版练习册p169）总结一下参与糖酵解作用的调控酶有什么特点?
1.（总-首）糖酵解最主要的酶为己糖激酶、磷酸果糖激酶以及丙酮酸激酶。其共同点是别构酶，都能受到别构剂的激活或抑制，从而对糖酵解过程进行调控。
（1）如己糖激酶的别构剂为葡萄糖-6-磷酸和ATP。
（2）磷酸果糖激酶的别构剂为2，6-二磷酸果糖、ADP/ATP、NAD+/NADH以及柠檬酸等。
（3）丙酮酸激酶的别构剂为1，6-二磷酸果糖、磷酸烯醇式丙酮酸、ATP、柠檬酸以及长链脂肪酸等。
补充：（第三版练习册p163）糖酵解的调控步骤与调控酶？
1.（总-首）糖酵解与所有代谢途径一样，酵解速度是受调节控制的，有三个调控步骤。其中最主要的是糖酵解过程的第三步，即由磷酸果糖激酶1催化果糖-6-磷酸生成果糖-1，6-二磷酸。
（1）磷酸果糖激酶处在最关键的调控部位。
①ADP和AMP对此酶有激活作用，而ATP、NADH、柠檬酸和长链脂肪酸是此酶的别构效应物，能抑制此酶活性。
②2，6-二磷酸果糖对糖酵解有调节作用，是磷酸果糖激酶强有力的激活剂。
（2）己糖激酶的活性调节
己糖激酶活性受到产物葡萄糖-6-磷酸浓度的调控产物抑制。
（3）丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸过程
①果糖-1，6-二磷酸和磷酸烯醇式丙酮酸是丙酮酸激酶的激活剂。
②ATP、柠檬酸和长链脂肪酸是抑制剂，调控方式类似于果糖激酶。
补充：（网学天地p80）
解析：1.（总-首）糖酵解是糖代谢的主要途径之一，它为机体其他代谢提供了能量和合成原料，参与糖酵解的酶中有3种是调节酶，它们调节着糖酵解进行的速度，这三种调节酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶，都为变构酶。
（1）其中，己糖激酶受高浓度葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制，但受无机磷的促进
（2）磷酸果糖激酶受ATP的变构调节，
（3）丙酮酸激酶受ATP、长链脂肪酸、乙酰CoA、丙酮酸等多种物质的抑制，但是却能被果糖-1,6-磷酸和磷酸烯醇式丙酮酸所激活。
（2012暨大）ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？
虽然磷酸果糖激酶催化磷酸和ATP生成果糖-1，6-二磷酸的过程中，ATP作为磷酸果糖激酶的底物，
但ATP本身是该酶的变构抑制剂，可以降低该酶对果糖-6-磷酸的亲和力，只是ATP可以解除这种抑制效应。所以高浓度的ATP时，会抑制该酶的浓度。
（2016暨大）三羧酸循环（分小点）
1.定义：三羧酸循环，也称柠檬酸循环，krebs循环，其实质是乙酰-CoA的氧化分解，生成CO2、NADH和FADH2。
（2019暨大）三羧酸循环有4次脱氢反应，受氢体分别为（）和（）。
（2016暨大）三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，分布在线粒体。因为在这个循环中，几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环，或者是TCA循环。
补充：（李Ⅱp82）依次写出三羧酸循环中的酶
柠檬酸酶合酶、乌头酸、异核酸酶脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、琥珀酰CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶。
补充：（第三版练习册p174）
1.意义
（1）糖类代谢、脂类代谢以及氨基酸代谢的共同途径，即燃料物质氧化分解的共同途径。
（2）为各种生物分子的合成提供原料。如为谷氨酸的合成提供α-酮戊二酸，为卟啉的合成提供琥珀酰-CoA，为天冬氨酸的合成提供草酰乙酸等。
（3）通过柠檬酸循环释放出ATP以及NADH、FADH2，而这些还原性辅酶进入电子传递链将H+传递给氧，同时释放出大量的ATP的过程。
补充：（第三版练习册p176）1.总结柠檬酸循环在机体代谢中的作用和地位
综上所述，柠檬酸循环对于生物体起着至关重要的作用。
补充：（网学天地p85）
本题考点：三羧酸循环的过程及意义
解析
（1）①三羧酸循环途径共有九部反应：循环中二氧化碳的生成方式是两次脱羧反应，在这九步反应中，有多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单向进行；
（2）另外，α-酮戊二酸及草酰乙酸等循环过程的中间产物可转变为某些氨基酸，而许多氨基酸分解的产物又是循环的中间产物，可经糖异生变成糖或者甘油，所以三羧酸循环是三大营养素相互联系的枢纽。
答案
1.（1）三羧酸循环是由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成，具有三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢和脱羧反应后，又以草酰乙酸的再生产结束。
2.三羧酸循环途径的生物意义，总括起来有如下两方面
（1）为机体提供大量能量。1分子葡萄糖，经过糖酵解、三羧酸循环和呼吸链氧化后，可产生38个分子ATP，能量利用率达40%。
（2）三羧酸循环是糖代谢、蛋白质代谢、脂肪代谢、核酸代谢以及次生物质代谢联络的枢纽，它的中间产物可参与其他代谢途径，其它代谢的产物是最终可通过三羧酸循环氧化为二氧化碳和水，并放出能量。
本题考点：三羧酸循环的意义
（1）由于三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅有糖的氧化分解产生，也可由甘油、脂肪酸和氨基酸的氧化分解产生，所以该循环实际上是糖、脂肪以及蛋白质的体内彻底氧化的共同途径。
答案1.意义
（3）脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸，经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。
补充：（网学天地p86）
1.三羧酸循环途径共有九步反应，分别依次由柠檬酸合酶、顺乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶、琥珀酰-CoA合成酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶等催化
2.循环中二氧化碳的生成方式是两次脱羧反应，整个循环由4次脱氢，脱下的4对氢原子，其中3对1以NDA为受氢体，1对于FAD为受氢体，循环中各中间产物不断的被消耗和补充，使循环处于动态平衡中，一次循环可以释放大量能量为机体利用。在这九步反应中有多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单方向进行。这三种酶所催化的反应即为整个循环途径中三个调节控制部位。
（1）柠檬酸合成酶
①柠檬酸合成酶催化草酰乙酸和乙酰CoA合成柠檬酸。ATP是该酶的别构抑制因子，当ATP浓度增大时，抑制了酶与乙酰CoA结合，柠檬酸合成减少，α-酮戊二酸、NADH、琥珀酰CoA和长链脂肪酸CoA，对此酶也有抑制作用。且AMP能对抗ATP的作用而起激活作用。
②另外，长链脂肪酰CoA抑制柠檬酸合成酶的活性时，导致乙酰CoA改变代谢途径，参与酮体化合物的合成。
（2）异柠檬酸脱氢酶
异柠檬酸脱氢酶是环中第二个调控部位，ADP促进该酶活性，增加了酶与底物的亲和力，但ATP作用相反，是抑制因子。此外，NADH对该酶也有抑制作用。
（3）α-酮戊二酸脱氢酶是环中第三个调控部位，它受产物琥珀酰CoA、NADH的抑制，也受ATP/ADP的调节，比值大（即能荷高）时受抑制，比值小（基能荷低）时被激活。
③异柠檬酸脱氢酶活性与细胞内的能量供应水平有关。
（3）异亮氨酸、甲硫氨酸及缬氨酸共三种氨基酸变为琥珀酰CoA，它是柠檬酸循环的中间物。
（2）这样一种电化学状态，储存了电子传递过程所释放的部分自由能，形成由膜外到膜内的质子迁移力。随后膜外侧的质子通过特殊的通道（ATP核酶）返回基质，并推动ATP的合成。
补充：（第三版练习册p149）新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物学意义？
②
DNA
印迹可用来鉴定不同物种间是否存在同源基因或鉴定转基因生物是否已有外源基因的整合，也可用于鉴定同一生物某一基因的拷贝数。
（
1
）定义：
DNA
变性是指双螺旋区的氢键断裂变成单链，并不涉及共价键的断裂。
（
2
）定义：复性是指变性
DNA
在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构。
（
5
）基因突变分析
③杂交双链可以在
DNA
与
DNA
链之间，也可以在
RNA
和
DNA
链之间形成
,
若杂交的目的是识别
DNA
中的特异核酸系列，这需要牵涉到另一项核酸操作的基本技术——探针的制备。
②这种按照互补碱基配对，而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
1.
定义：①拓扑异构酶：通过切断
DNA
的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变
DNA
连环数的酶。
解析：
1.
定义：①
DNA
的拓扑异构酶，除连环数不同外，其它性质均相同的
DNA
分子称为拓扑异构体，引起拓扑异构反应的酶，称为拓扑异构酶。
（总
-
尾）（
3
）这两种拓扑异构酶的作用刚好相反，所以细胞内两种酶的含量受严格的控制，使细胞内
DNA
保持在一定的超螺旋水平。
（
2
）核糖核酸酶：作用于
RNA
分子
补充：《生化
p80
→
p4
》
（
2017
暨大）超螺旋
（
2017
暨大）
1.
定义：超螺旋，是由
DNA
双螺旋本身进一步盘绕形成的，超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。
（
3
）①
DNA
双螺旋结构深化了对遗传与变异本质的认识。
多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二脂键的走向，习惯上以
C3''
——
C5''
为正向。两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
（
3
）核糖体
RNA
（
rRNA
）：在核糖体中起装配和催化作用。
（
1
）
rRNA
rRNA
占总
RNA
的
80
％左右，是构成核糖体的骨架，与核糖体结合蛋白一起构成核糖体，为蛋白质的合成提供场所。
（
2
）
tRNA
①真核
mRNA
②酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽链被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶，称为原的激活。
如肠激酶是胰蛋白酶原的激活剂，胰蛋白酶原本身没有水解蛋白质的能力，当加入肠激酶后，肠激酶能引起胰蛋白酶原分子结构改变，并使之转变成胰蛋白酶，后者具有水解蛋白质的作用。
（2012暨大）酶的活性中心有两个功能部位，它们分别是（结合部位）和（催化部位）
（2009暨大）酶活性中心：特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心，通常包括结构部位和催化部位。
1.定义：酶活性中心：
（2019暨大）核酶
（2）在最适条件下测定酶促反应速度。
（2014暨大）
（2019暨大）酶的Km值与酶的（）有关，而与酶的（）无关。
补充：（网学天地p59）
操纵子的结构
必需氨基酸
1.名解：必需氨基酸。
2.简述原核细胞与真核细胞的RNA聚合酶有何不同。补充：（生化p80→p70）
3.简述RNA转录的过程。补充：（生化p80→p71）
2.遗传密码如何编码?有哪些基本特性?补充：（生化p80→p79）
2.参与DNA复制的酶及其功能。补充：（网学天地p106）
3.DNA复制的基本规律。补充：（生化p80→p69）
4.简述DNA复制的过程。
1.论述真核生物基因表达的调节方式及其特点。（2016暨大）
2.真核生物转录前水平的基因表达调节主要有哪些方式？补充：（第三版练习册p272）
3.定义：DNA半保留复制：（2009暨大）
4.请阐述DNA半保留复制。（2010暨大）
5.什么是DNA的半保留复制？DNA复制的不连续性的实质是什么？补充：（第四版练习册p164）
1.DNA的复制过程可分为哪几个阶段？其主要特点是什么？复制的起始是怎样控制的？补充：（第三版练习册p236）
1.切除修复不是校正紫外线诱导的DNA损伤的唯一方法，为什么？补充：（李Ⅱp115）
2.切除修复：（2015暨大）
3.DNA损伤常见的修复机制有（易错修复）、（直接修复）、（切除修复）、（重组修复）等。（2014暨大）
5.何谓DNA的半保留复制？是否所有DNA的复制都以半保留的方式进行？补充：（第三版练习册p234）
1.请举出外源DNA与载体DNA相连接的方法，并比较它们的优缺点。（2013暨大）
2.有哪些方法可以使外源DNA与载体DNA相连接?比较它们的优缺点。补充：（第三版练习册p278）
1.转录。（2009暨大）
1.反作用因子。（2008暨大）
2.简述转录因子的几种结构基序。补充：（李Ⅱp130）
3.什么是转录因子以及转录因子的结构特点？简述在转录水平基因表达的调控。（2017暨大）
4.转录调节因子的结构有何特点？补充：（第三版练习册p251）
5.请比较原核和真核基因转录启动子的主要特征和差异。（2018暨大）
6.简要说明原核生物和真核生物转录调控的主要特点。补充：（第三版练习册p251）
1.单链结合蛋白（SSB蛋白）。（2015暨大）
2.信号肽。（2020暨大）
1.转座子。（2018暨大）
2.何为转座重组？它有何生物学意义？补充：（第三版练习册p242）
3.细菌的转座因子有几种?它们的结构有何特点？补充：（第三版练习册p243）
4.为什么真核生物转座因子可分为自主因子和非自主因子？他们转座的生物效应是否相同？补充：（第三版练习册p243）
5.为什么逆转座子只存在于真核生物？它有何生物学意义？补充：（第三版练习册p254）
1.氨酰-tRNA合成酶有何功能。补充：（第四版练习册p264）
2.在转译过程中，在哪些环节上保证了所合成多肽的准正确无误。补充：（第三版练习册p264）
3.tRNA有何功能？补充：（第三版练习册p264）
4.mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？补充：（第三版练习册p255）
1.简述基因突变的意义。（2020暨大）
2.何为突变？突变与细胞癌变有何关系？补充：（第三版练习册p238）
3.基因重组和基因突变有什么区别？补充：（第三版练习册p240）
4.为什么说DNA变异是产生癌症的分子基础？补充：（李Ⅱp118）
5.DNA突变有哪几种类型？简述其生物学意义。补充：（李Ⅱp118）
6.什么是定点突变？举例说明定点突变，在研究基因功能中的应用。（2019暨大）
7.何为突变？突变与细胞癌变有何关系？补充：
1.遗传密码有哪些特点？补充：（普生第四版练习册p146）
3.请说明丙酮酸参与了哪些物质代谢途径。补充：（2019暨习294）
4.为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?
5.请描述6-磷酸葡萄糖在糖代谢中作为交叉点的作用。补充：（2019暨习p176）
2.1.糖酵解的生物学意义。补充：（第三版练习册p164）
1.（2016暨大）三羧酸循环（分小点）
2.补充：（李Ⅱp82）依次写出三羧酸循环中的酶
3.柠檬酸循环的意义。补充：（第三版练习册p174）
5.三羧酸循环的过程及意义。补充：（网学天地p85）
1.柠檬酸环节的调节。补充：（第三版练习册p174）
3.磷酸戊糖途径的生理意义。补充：（第三版练习册p191）
4.在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进步氧化?补充：（生化p80→p37）
2.简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。补充：（第三版练习册p195）
2.糖异生生理意义。补充：（第三版练习册p193）
5.试述糖异生和糖酵解代谢途径有哪些差异？补充：（李Ⅱp80）
2.1.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?补充：（生化p80→p60）
（
2017
暨大）核酸的变性，在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，
DNA
由双链解旋为单链的过程。
补充：（生化《网学天地》
p28
）本题考点：核酸和蛋白质变性
3.简述核酸变性和复性的过程，以及影响溶解温度和复性速度的主要因素。（2013暨大）
1.名解：操纵子。
（2009暨大）
2.操纵子的结构。补充：
（2019暨习p245）
3.在大肠杆菌乳糖操纵子中，下列基因的功能是什么？补充：（
普生--第四版练习册p165）
4.以乳糖操纵子为例，简述原核细胞基因表达调控原理。补充：
（第三版练习册p268）
5.何为操纵子？根据操纵子模型说明酶的诱导和阻遏。补充：
（第三版练习册p271）
6.阻遏蛋白。
（2020暨大）
7.载脂蛋白。
（2020暨大）
1.反义RNA。（
2015暨大）
2.何为反义RNA？它的发现有何理论意义和实践意义？
补充1（第三版练习册p272）
1.PCR的特异性由哪些因素决定？
（2020暨大）
2.讨论影响PCR可靠性的因素。
补充：
3.何谓PCR？有什么用途？
补充：
4.说明聚和酶链式反应（PCR）的原理和用途。
补充：（第三版练习册p280）
1.冈崎片段。
（2008暨大）
2.何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片段？试述冈崎片段合成的过程。
补充：
1.端粒。
（2017暨大）
3.端粒酶。
（2020暨大）
4.试述端粒酶的作用原理。
（2015暨大）
1.什么是重组？请按照目的基因的分离和扩增，重组载体的构建，目的基因的表达和鉴定三个步骤的顺序，简单阐述基因工程的基本原理。
（2017暨大）
2.同源重组。
（2019暨大）
3.什么是同源重组？它有何功能？
补充2：
1.限制性核酸内切酶。补充：（生化p80→p55）
2.1.核酸酶包括哪几种主要类型?补充：（生化p80→p60）
6.补充：（生化《网学天地》p31）本题考点：DNA双螺旋结构模型：
1.
简述
tRNA
二级结构的组成特点及其每一部分的功能。补充：（李Ⅱ
p50
）
3.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的。补充：（生化p80→p79）
（2019暨大）酶原
（2014暨大）酶的激活
本题考点：酶的激活与酶原的激活的比较。
补充：（网学天地p60）
3.本题考点：酶的激活与酶原的激活的比较。补充：（网学天地p60）
什么是酶原?何为酶原激活?举例说明其生物学意义。
补充：（2019暨习p109）
4.什么是酶原?何为酶原激活?举例说明其生物学意义。补充：（2019暨习p109）
2.（1）核酶是指化学本质是核酸、具有酶催化特征的生物分子。补充：（2019暨习p104）
3.举例说明什么是核酶?讨论发现核酶的意义。补充：（2019暨习p109）
4.考点：抑制剂对酶米氏动力学重要参数的影响。补充：（2019暨习p104）
5.1.定义：反竞争抑制。（2009暨大）
3.什么是蛋白质辅基?以肌红蛋白为例，阐述辅基与蛋白质结构、功能的关系。补充：（2019暨习p31）
5.考点：酶辅因子的作用。补充：（2019暨习p103）
1.什么是酶活力?测定酶活力时应遵循什么原则？为什么？补充：（2019暨习p112）
2.什么是酶活力单位?举例说明为什么一般不用质量单位表示酶量。补充：（2019暨习p106）
2.1.定义：酶的共价修饰调节。（2010暨大）
3.讨论可逆抑制剂对酶的抑制剂特点，并举一例说明可逆抑制剂在人类生产、生活或科学研究中的应用。补充：（2019暨习p108）
6.本题考点：影响酶促反应的因素。补充：（网学天地p61）
7.酶高效催化的根本原因是什么?有哪些影响因素?结合实例讨论影响酶催化效率的主要因素。补充：（2019暨习p108）
8.酶活性调节有哪些种类?各有什么特点?补充：（2019暨习p108）
2.本题考点：肽平面的原子组成。补充：（生化《网学天地》p7）
3.本题考点：肽平面结构形成的原因。补充：（生化《网学天地》p21）
4.肽键/肽平面/酰胺平面。补充：（2019暨习p17）
5.考点：肽键部分双键性质。补充：（2019暨习p28）
1.谷胱甘肽GSH。（2017暨大）
2.考点：谷胱甘肽结构与功能。补充：（2019暨习p28）
3.还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点?还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同?补充：（2019暨习p31）
4.
3.蛋白质三级结构/结构域。补充：（2019暨习p18）
2.什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？补充：（生化p80→p17）
3.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?
10.举例说明蛋白质结构与功能的关系。补充：（2019暨习p33）
［定义］兼性离子：氨基酸，蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，羧基等酸性基团脱去质子带电荷带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。
3.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后有哪些性质会发生改变?补充：（生化p80→p18）
4.1.简述蛋白质变性作用的机制
4.为什么SDS-PAGE可以鉴定蛋白质的分子量？补充：（2019暨习p51）
6.考点：SDS在电泳中的作用。补充：（2019暨习p43）
3.补充：（生化《网学天地》p18）本题考点：蛋白质的分离提纯
2.（2012暨大）蛋白质有哪些重要功能？
1.补充：（第三版练习册p39）β-折叠
2.什么是必须氨基酸和非必须氨基酸？补充：（第三版练习册p220）
1.氨基酸的等电点。（2016暨大）
1.肽平面。（2020暨大）
1.结构域。（2008暨大）
2.本题考点：亚基与结构域的辨析。补充：（生化《网学天地》p13）
4.分子伴侣。（2019暨大）
②将营养物质转变成自身需要的结构元件
4.补充：（第三版练习册p176）1.总结柠檬酸循环在机体代谢中的作用和地位
2.真核生物染色体DNA的端粒有何功能？它们是如何合成的？
补充：（第三版练习册p237）
考点17/17：DNA损伤与修复
考点15/17：DNA半保留复制
考点16/17：复制过程
考点14/17：外源DNA与载体DNA的连接方式
考点13/17：遗传密码的特点
考点12/17：基因突变
考点10/17：转座子
考点11/17：氨酰-tRNA合成酶
考点9/17：信号肽
考点8/17：反式作用因子
考点7/17：转录定义、过程
考点6/17：基因重组
考点5/17：端粒、端粒酶
考点4/17：冈崎片段
考点3/17：PCR技术
考点2/17：反义RNA
考点1/17：操纵子
考点20/20：一碳单位
考点19/20：转氨作用
考点18/20：血糖调节
考点17/20：糖异生作用
考点16/20：乳酸循环
考点14/20：NADH进入线粒体的两种途径
考点15/20：戊糖磷酸途径
考点13/20：化学渗透假说
考点12/20：乙醛酸循环
考点11/20：柠檬酸循环的调控
考点10/20：柠檬酸循环的过程
考点9/20：柠檬酸循环的意义
考点8/20：糖酵解的过程
考点7/20：糖酵解调控
考点6/20：糖酵解的意义
考点5/20：三大代谢（蛋白质、糖、脂）
考点4/20：丙酮酸的去路
考点3/20：巴斯德效应
考点2/20：胆固醇
考点1/20：酮体
3.（2012暨大）ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？
2.补充：（第三版练习册p163）糖酵解的调控步骤与调控酶？
3.什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？补充：（生化p80→p53）
1.什么是糖异生作用？哪些物质可异生为糖？补充（第三版练习册p194）
考点1/3：生物氧化
考点2/3：新陈代谢
考点3/3：电子传递链
考点1/10：核酸变性
考点2/10：核酸分子杂交
考点3/10：拓扑异构酶
考点4/10：限制性内切酶
考点5/10：增色效应
考点6/10：超螺旋
考点7/10：DNA双螺旋
考点8/10：3类RNA
考点9/10：tRNA的性质特点
考点10/10：测定核酸
考点12/12：六大酶类
考点11/12：酶的高效催化
考点10/12：米氏方程
考点9/12：同工酶
考点8/12：诱导契合
考点7/12：别构调节
考点6/12：酶活力、酶比活
考点5/12：辅酶、辅基
考点4/12：竞争性抑制
考点3/12：核酶
考点2/12：活性中心
考点1/12：酶原的激活
1.本题考点：六大酶类的特征。补充：（网学天地p59）
（2016暨大）氨基酸的等电点
1.定义
2.什么是盐析、盐溶?有何用途？与KCl、NaCl等相比，（NH4）2SO4用作沉淀剂的优点是什么？补充：（2019暨习p49）
7.凝胶过滤用于鉴定蛋白质的分子量时，结果是否与SDS-PAGE的结果一致？补充：（2019暨习p50）
2.蛋白质的β-折叠结构有何特点?补充：（生化p80→p17）
考点1/17：必需氨基酸
考点2/17：等电点
考点3/17：肽键、肽平面
考点4/17：谷胱甘肽
考点5/17：结构域
考点6/17：结构与功能
考点7/17：一级结构～四级结构
考点8/17：蛋白质亚基
考点9/17：蛋白质变性
考点10/17：盐析
考点11/17：电泳
考点12/17：SDS-PAGE
考点13/17：透析、超滤
考点14/17：分离提纯
考点15/17：蛋白质功能
考点16/17：α-螺旋
考点17/17：β-折叠
1.蛋白质的一级结构与功能关系。补充：（李Ⅱp17）
4.举例说明，蛋白质的结构与其功能关之间的关系。补充：（生化p80→p18）
5.本题考点：蛋白质结构与功能的关系。补充：（生化《网学天地》p13）
6.本题考点：蛋白质结构与功能的关系。补充：（生化《网学天地》p14）
7.本题考点：蛋白质结构与功能的关系。补充：（生化《网学天地》p17）
8.试述蛋白质分子构象变化及其活力之间的关系。（2011暨大）
9.蛋白质结构与功能的关系。补充：（2019暨习p15）
11.阐述蛋白质一级结构和功能的关系。补充：（第三版练习册p32）
12.什么是蛋白质一级结构。补充：（第三版练习册p32）
13.超二级结构。补充：（李Ⅱp13）
16.四级结构。（2010暨大）
14.蛋白质二级结构/超二级结构。补充：（2019暨习p18）
15.蛋白质超二级结构种类。补充：（2019暨习p26）
17.本题考点：蛋白质的四级结构。补充：（生化《网学天地》p7）
18.蛋白质亚基。（2015暨大）
19.蛋白质四级结构/蛋白质亚基。补充：（2019暨习p18）
20.定义：同源蛋白质。（
2009
暨大
1.变性作用。补充（李Ⅱp13）
2.何为蛋白质变性？简述变性对蛋白质的影响。（2016暨大）
5.本题考点：蛋白质的变性。补充：（生化《网学天地》p8）
6.蛋白质变性。补充：（李Ⅱp18）
7.构象。补充：（李Ⅱp12）
1.盐析。（2009暨大）
3.盐析。补充：（李Ⅱp14）
1.电泳。（2014暨大）
2.何谓核酸凝胶电泳？有何用途？补充：（第三版练习册p130）
1.SDS-PAGE的测定蛋白质分子的原理。（2010暨大）
2.SDS-PAGE的原理及步骤。（2009暨大）
3.PAGE可以用于蛋白质纯度鉴定吗？为什么？补充：（第三版练习册p55）
5.本题考点：SDS凝胶电泳的原理。补充：（生化《网学天地》→p6）
1.透析与超过滤。（2011暨大）
2.蛋白质凝胶过滤和蛋白质超滤是一回事吗？请给予解释。补充：（2019暨习p49）
1.蛋白质常用的分离技术有哪些？举两例说明。（2019暨大）
2.在得到蛋白质粗提液后，应该采取什么样的分离程序分离已得到的靶酶？如何检测所获得的靶酶已被纯化？（2012暨大）
1.蛋白质的功能（7个）补充：（第三版练习册P28）
3.论述蛋白质的功能并举例说明。补充：（普生第四版练习册p9）
4.蛋白质有哪些重要功能。补充：（生化p80→p18）
5.糖蛋白的生物学功能是什么？（2013暨大）
1.α-螺旋结构要点（4点）。补充：（第三版练习册p39）
2.蛋白质α-螺旋结构有何特点？补充：（生化p80→p17）
3.本题考点：蛋白质二级结构的类型及特点。补充：（生化《网学天地p15》）
4.影响α-螺旋稳定的因素（3点）
5.α-螺旋的稳定因素包括。补充：（李Ⅱp15）
6.妨碍蛋白质形成α-螺旋结构的因素。补充：（生化p80→p13）
21.考点：蛋白质同源比较。补充：（2019暨习p27）
22.
什么是蛋白质家族？请简述蛋白质序列同源性分析的主要应用。
（
2018
暨大）
23.蛋白质家族。（2019暨大）
24.
什么是核蛋白质？请举一例说明和蛋白质的结构和功能？
（
2017
暨大）
25.什么是蛋白激酶？举两例说明蛋白质激酶所催化的反应及其在细胞内的功能。（2017暨大）
26.本题考点：蛋白激酶的类别。补充：（网学天地p66）
27.蛋白质的基序。
（
2017
暨大）
28.同源物。
（
2017
暨大）
1.酶原。（2019暨大）
2.酶的激活。（2014暨大）
1.）酶活性中心。（2009暨大
2.酶的活性中心。补充：（第三版练习册p81）
1.核酶。（2019暨大）
1.举例说明，竞争性抑制作用在临床上的应用。补充：（第三版练习册p76）
2.酶的抑制剂是如何作用的?酶抑制剂应用举例（举2个例子）。补充：（普生-第四版练习册p37）
3.竞争性抑制。（2014暨大）
1.单纯酶。（2020暨大）
2.辅酶。（2017暨大）
4.酶及其辅助因子是什么？简述它们之间的关系。（2015暨大）
3.什么是酶的比活力?用“U/mg”和“μmol?min-1?mg-1”为单位表示酶比活力时，在数值上有什么区别?补充：（2019暨习p106）
1.别够调节的机制。补充：（第三版练习册p84）
2.负协同效应。（2012暨大）
3.酶的别构调节。（2011暨大）
1.诱导契合说。（2014暨大）
1.同工酶有何临床意义。补充：（第三版练习册p86）
2.本题考点：同工酶的概念。补充：（生化《网学天地》p55）
3.同工酶。补充：（2019暨习p95）
1.是否所有的酶都遵循米氏方程？哪些没不遵守？它们的反应速度与底物浓度的曲线有什么区别？（2013暨大）
2.写出米氏方程，并说明各符号代表的意思。当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和［S］之间有何关系？（2015暨大）
1.哪些因素影响酶的活性?补充：（普生-第四版练习册p37）
2.简述酶作为生物催化剂的特点。（2016暨大）
3.简述酶作为生物催化剂，与一般化学催化剂的共性及其个性?补充：（生化p80→p27）
4.请叙述酶作为生物催化剂的特性。补充：（普生-第四版练习册p36）
5.定义：共价催化。（2015暨大）
1.核酸的变性。（2017暨大）
2.本题考点：核酸和蛋白质变性。补充：（生化《网学天地》p28）
4.DNA的变性温度(Tm值)。补充：（第三版练习册p120）
5.试述DNA的变性、复性，及其在生物学中的作用。补充：（李Ⅱp52）
1.何谓分子杂交？举例说明其中实际工作中的应用。（2013暨大）
2.核酸杂交的分子基础是什么？有哪些应用？补充：（第三版练习册p123）
3.发夹结构。（2019暨大）
1.拓朴异构酶。（2011暨大）
2.什么是拓扑异构酶？它们怎样参与DNA的复制过程？补充：（李Ⅱp116）
3.本题考点：DNA的拓扑异构酶的作用。补充：（生化《网学天地》p29）
3.核酸酶。补充：（2019暨习p71）
4.什么叫限制性内切核酸酶？任举一例说明及应用。（2011暨大）
5.限制性内切酶的作用特点。补充：（2019暨习p78）
6.什么是“restrictionendonuclease”?讨论其特点和用途。补充：（2019暨习p82）
1.增色效应。（2014暨大）
1.超螺旋。（2017暨大）
2.DNA超螺旋。补充：（2019暨习p71）
3.超螺旋的生物学意义。补充：（李Ⅱp51）
1.
维持
DNA
双螺旋结构的次级键是（疏水键）、（氢键）（范德华力）、（碱基堆积力）。（
2010
暨大）
2.提出DNA双螺旋结构模型的背景和依据是什么？补充：（第三版练习册p103）
3.提出DNA双螺旋结构的意义。补充：（第三版练习册p103）
4.沃森--克里克提出的DNA双螺旋结构模型，在生物学遗传学发展历史上为什么是一块具有特殊意义的里程碑？补充：（普生第四版练习册p163）
5.DNA双螺旋结构模型的基本要点?这些特点能解释哪些基本的生命现象？补充：（李Ⅱp50）
1.简述RNA的种类和功能。补充：（普生第四版练习册p146）
2.为什么tRNA上会存在大量的修饰型的核苷酸？其生物学意义又是什么？（2011暨大）
3.简述RNA的功能多样性。（2016暨大）
5.非编码RNA。（2020暨大）
4.简要说明RNA功能多样性。补充：（第三版练习册p253）
2.本题考点：tRNA的二级结构。补充：（生化《网学天地》p30）
1.一条单链DNA与一条单链RNA相对分子质量相同，你如何将他们区分开？（2013暨大）
2.测定核酸。补充：（第三版练习册p129）
3.怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量？（2011暨大）
1.同效维生物。（2015暨大）
2.激素敏感性脂肪酶。（2013暨大）
3.何谓激素？按化学本质，可将激素分为哪几类？举例说明。补充：（第三版练习册p139）
1.为什么体内经脂肪酸合成酶系催化生成的脂肪酸皆为偶碳数？（2010暨大）
2.生物氧化。（2010暨大）
3.什么叫细胞呼吸?简述其过程。补充：（普生第四版练习册p38）
4.生物氧化是指什么？其与体外的一般氧化反应如燃烧有什么异同？（2015暨大）
5.补充：（2019暨习p146）什么是生物氧化？请比较燃烧和生物氧化的反应特点
6.定义：新陈代谢。（2016暨大）
7.怎样理解新陈代谢？补充（第三版练习册p149）
8.新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物学意义？补充：（第三版练习册p149）
9.氧化磷酸化。（2016暨大）
10.在体内ATP有哪些生理作用?补充：（生化p80→p38)
1.解释线粒体的结构特点，并描述电子传递和氧化磷酸化的基本过程。（2017暨大）
2.光合磷酸化。（2013暨大）
3.电子传递链。（2008暨大）
4.呼吸电子传递链。（2008暨大）
5.细胞色素。（2010暨大）
6.泛素。（2013暨大）
7.解偶联剂。（2013暨大）
8.主动运输。（2016暨大）
9.
生物膜分子结构的理论模型有哪些？“流动镶嵌模型”的基本内容是什么？（
2012
暨大）
10.
生物膜分子结构的模型主要有哪几类？“流动镶嵌模型”的要点是什么？
补充：（第三版练习册
p145
）
11.简述生物膜的结构以及影响膜流动性的主要原因。（2019暨大）
1.酮体。（2012暨大）
2.什么是酮体？在何处生成，在何处氧化利用？试述酮体的生成过程及氧化利用过程，酮体生成的生理意义。什么是酮症？对机体有损伤？（补充1）
3.定义：酮血症：（2013暨大）
4.酮体是什么？简述其代谢特点。（2020暨大）
1.简述胆固醇合成的原料、部位，重要调节酶和中间产物。（2020暨大）
2.试述胆固醇在人体中的三种生物学功能，列出胆固醇从乙酰辅酶A合成过程中的五个中间物，并说明LDL胆固醇代谢中的作用。补充：（李Ⅱp91）
1.巴斯德效应。（2012暨大）
1.简述丙酮酸在物质代谢过程中的生物学意义。（2015暨大）
2.丙酮酸的主要去路。补充：（第三版练习册p165）
4.联合脱氨基作用。（2010暨大）
5.联合脱氨的两种途径。（2010暨大）
6.转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基。（2008暨大）
1.简述糖代谢与氨基酸、脂肪和酸代谢的相互关系？（2014暨大）
2.论述蛋白质、糖类和脂质代谢的联系。（2013暨大）
3.为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？补充：（李Ⅱp80）
6.试述葡萄糖-6-磷酸在代谢中的重要性。补充：（第三版练习册p195）
1.讨论糖酵解代谢的生物学意义。补充：（2019暨习p155）
3.为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的一条途径？补充：（第三版练习册p167）
1.总结一下参与糖酵解作用的调控酶有什么特点?补充：（第三版练习册p169）
2.讨论三羧酸循环的调控部位。补充：（李Ⅱp81）
3.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？（2013暨大）
4.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？补充（第三版练习册p218）
1.定义：乙醛酸循环是在（植物）或（微生物）中被称为（乙醛酸循环体）中发生的，与TCA循环不同的两种酶是（异柠檬酸裂合酶）和（苹果酸合酶）。（2015暨大）
2.讨论乙醛酸循环过程及生理意义。补充：（李Ⅱp81）
1.化学渗透假说。（2014暨大）
2.简述ATP合成的化学渗透偶联学说。（2015暨大）
3.化学渗透偶联学说内容。补充（第三版练习册p181）：
4.什么是化学渗透学说?有哪些证据支持？补充：（2019暨习p145）
1.论述NADH进入线粒体的两种穿梭途径。（2016暨大）
2.NADH和NADPH的生物学功能区别是什么？哪个被用于ATP的产生？（2012暨大）
1.戊糖磷酸途径。（2016暨大-简答）
2.简述戊糖磷酸途径的生物学意义。（2016暨大）
1.乳酸循环。（2015暨大）
1.血糖浓度如何维持相对稳定？（2019.暨大）
2.简述血糖的来源与去路。（2016暨大）
3.概括除葡萄糖以外的其他单糖如何进入分解代谢的？补充:（第三版练习册p169）
4.激素对血糖的调节。补充：（第三版练习册p162）
5.（李Ⅱp79）1.简述糖原合成代谢。（2012暨大）
1.转氨基作用。（2014暨大）
3.葡萄糖--丙酮酸循环。（2013暨大）
一碳单位。（2020暨大）
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
