系统命名法：标明酶的所有底物及反应性质。底物名称之间以“：”分隔。并附有一个4个数字的分类编号，数字前冠以EC（en
zymecommission).酶的分类按酶促反应性质分为六大类1.氧化还原酶类(oxidor
eductase)2.转移酶类(transferase)3.水解酶类(hydrolase)
4.裂合酶类(lyase)5.异构酶类(isomerase)6.合成酶
类(或连接酶类，ligase)第九节其它类型的酶（了解）1982年，T.Cech等首先发现四膜虫rRNA前体具有
自我剪切作用NobelPrize1989具有酶促活性的RNA称为核酶核酶(ribozyme)L-19I
VS的功能：核苷酸转移反应水解反应磷酸转移反应脱磷酸反应RNA限制性内切反应RNA聚合反应酶与疾病的关系——发
病机制研究酪氨酸酶——黑色素——白化病苯丙氨酸羟化酶——苯丙酮酸尿症维生素K缺乏——凝血因子生成
障碍——出血（后天性）酶与疾病的诊断——辅助诊断、观察愈后AFP、乙酰胆碱酯酶活性测定——神经管缺损和开放性
脊柱裂——首选生化指标血、尿淀粉酶——急性胰腺炎血中谷丙转氨酶——肝炎的活动情况第十节酶与医学的关系（自学）
先天性酶障碍酶与疾病的治疗替代治疗：消化不良：胃蛋白酶、胰蛋白酶、淀粉酶抗菌治疗：磺胺类药物：竞争抑制二氢叶酸合成酶。抗
癌治疗：氨甲碟呤：竞争抑制二氢叶酸还原酶。对症治疗：链激酶、尿激酶——促血栓溶解调整代谢，纠正紊乱：精神抑郁症患者—
—单胺氧化酶抑制剂——增加兴奋性神经递质，维持平衡。掌握的内容酶：酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质(生物大分子），生
物催化剂。化学本质绝大多数酶是蛋白质；少数是RNA，如核酶。酶的活性中心酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位，称
酶的活性中心催化相同化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶同工酶即为反应速度达到最大反应速度一半时的作用物
浓度米氏常数Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的结构、性质有关，与酶浓度无关。表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与
作用物的亲和力越小。竞争性抑制作用酶促反应Vmax不变，Km值增大。非竞争性抑制作用酶促反应Vmax降低，Km值不变反竞
争性抑制作用Vmax降低，Km值降低本章重点1概念：酶，酶的活性中心，同工酶，变构酶，酶原2酶的化学本质，酶的分子
组成3影响酶促反应的6个因素4米氏常数的意义5可逆性抑制剂对Vmax和Km的影响随着底物浓度的增高：
反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。曲线上升趋缓[S]VVmax当底物浓度高达一定程度：反应速度不再
增加，达最大速度；反应为零级反应，曲线平坦[S]VVmax中间产物酶促反应模式——中间产物学说E+Sk1
k2k3ESE+P米－曼氏方程式1913※1913年
Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaeliseq
uation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)Ｋ
m：米氏常数(Michaelisconstant)V=Vmax[S]Km+[S]（二）Km的意义当v=1/
2·Vmax时：Vmax/2=Vmax[S]Km+[S]1/2=[S]Km+[S
]Km=[S]v=Vmax[S]Km+[S]1、Km是当酶促反应速度为最大反应速度
一半时的底物浓度。vVMAX[S]1/2?VmaxKmKm值只与酶的结构、性质有关，与酶的浓度无关。不同的酶Km值不同
。2、Km值可以表示酶与底物的亲和力Km值越大，酶与底物的亲和力越小Km值越小，酶与底物的亲和力越大3、Km值是酶的特征
性常数4、由若干酶催化一个连续代谢过程时，Km值最大的一步反应为限速反应，该酶为限速酶（调节酶）ABDC
E(1)(3)(2)(4)?1/[S]1/v1/Vmax-1/KmKmVmax（三）Km和Vmax的
测定双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图法，林-贝氏作图法）v=Vmax[S]Km+[S]1
[S]1Vmax+=1vKmVmaxy=ax+b?1/[S]1/
v1/Vmax-1/KmKmVmax1[S]1Vmax+=1vKmV
maxy=ax+b横轴截距当y=0时，x=?1/[S]=-1/Km纵轴截距
当x=0时，y=?1/v=1/Vmax横轴截距增大（如-3变为-2），Km？纵轴截距增大，Vma
x？2.酶浓度对反应速度的影响在pH值、温度一定，无抑制剂时，当[S]足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比，即V∝[E]。
3.温度对反应速度的影响酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为
～。不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37℃左右。低温的作用:贮存生物制品、菌种等低
温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。临床上的低温麻醉减少组织细胞的代谢程度，使机体耐受手术时
氧和营养物质的缺乏温度过高和过低对酶活性的影响其本质相同吗？解离状态：蛋白质的极性基团(活性中心)辅助因子
的荷电状态底物的解离状态而不同的解离状态或直接影响酶与底物的结合,或影响酶的空间结构,从而改变酶的活力四、
pH对反应速度的影响pHv胃蛋白酶pH1.5,精氨酸酶9.8最适pH1.57.09.8酶的最适pH:酶催化
活性最高时的pH。5.激动剂对酶反应速度的影响激动剂凡能使酶活性增强的物质。如金属离子、氯离子等作用
机理：1可能与酶、作用物结合形成复合物而起促进作用。2可能参与酶活性中心的构成。6.抑制剂对反应速度的影响抑制剂：凡能
使酶活性下降但又不引起酶蛋白变性的物质，称～。多与酶催化中心的内、外必需基团结合，抑制酶的催化活性；去除抑制剂，酶活性可以恢复
。抑制作用的分类：不可逆性抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制抑制剂可逆性抑制这类抑制剂与酶活性中心内、外的必
需基团结合形成牢固不可逆的共价结合，降低酶活性。不能用透析等方法去除，但可用某些药物解毒。不可逆性抑制二巯基丙醇BAL有
机磷农药中毒：抑制胆碱酯酶活性（共价结合于酶活性中心的丝氨酸-OH)重金属和砷制剂中毒：与酶的巯基结合，使酶失活。解
磷定二巯基丙醇可逆性抑制这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除。分类：竞争性抑制
非竞争性抑制反竞争性抑制抑制剂在化学结构上与底物类似，与底物竞争酶的活性中心。抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比E
+SESE+PI+EIKi—抑制常数1.竞争
性抑制作用红色曲线：加入竞争性抑制剂特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。酶促反应Vmax不变，Km值增
大。V=Vmax[S]Km(1+[I]/ki)+[S]竞争性抑制作用V对[S]的双倒数作图特点抑制程度取决
于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；I与S结构类似，或部分相似，竞争酶的活性中心；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。
[I]1V1[S]0Km1Km1(1+
)[I]kiVmax1--磺胺类药物的抑菌机制抑制四氢叶酸合成（核酸合成需要的原料之一）与对
氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸抑制剂与活性中心外的必需基团结
合，不影响酶与底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。2.非竞争性抑制作
用特点：不能通过增加作用物的浓度消除抑制剂的影响。酶促反应Vmax降低，Km值不变。红色曲线：加入非竞争性抑制剂V=[S]
(1+[I]/ki)VmaxKm+[S]非竞争性抑制的米氏方程式的双倒数形式VmaxKm[S]V
1=1Vmax1+(1+[I]ki)(1+[I]ki)特点抑制
剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变
。[I]1V1[S]Km1(1+)[I]
kiVmax1Vmax0非竞争性抑制作用V对[S]的双倒数作图E+S
ESE+P+IESIKi3.反竞争性抑制作用抑制剂仅与酶和底物形成的
中间产物（ES）结合酶促反应Vmax降低，Km值降低。红色曲线：加入了反竞争性抑制剂V=[S](1+[I]/ki)V
max（1＋[I]/ki)Km＋[S]反竞争性抑制作用的米氏方程式的双倒数形式VmaxKm[S]V
1=1Vmax1+(1+[I]ki)[I]1V1[S]Km1(1+
)[I]kiVmax1Vmax0(1+)[I]kiKm反竞争性抑制作用V对[S
]的双倒数作图特点：抑制剂只与酶-底物复合物结合；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低
。三种可逆性抑制作用的特点影响竞争性非竞争性反竞争性
与I结合的组分EE及ESES抑制程度取决于[I]/[S]比值[I][I]对Vmax影响不变降低降低对
Km的影响增加不变降低调节亚基/区：有些酶分子除活性中心（催化部位）以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚
基内，称～。变构调节：调节亚基和变构剂（体内一些小分子代谢物）结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性（增高或降低）的现象
，称～，或别构调节。化学修饰：磷酸化、腺苷化、甲基化第六节调节酶变构调节：cAMP的作用机理蛋
白激酶A的激活R调节亚基C催化亚基①速度最慢，它的速度决定整个代谢途径的总
速度，故又称其为限速酶(limitingvelocityenzymes)。②催化单向反应不可逆或非平衡反应，它的活性决定
整个代谢途径的方向。③这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。关键酶催化的反应具有以下特点：代谢途径是一系
列酶促反应组成的，其速度及方向由其中的调节酶决定。第八节酶的命名和分类（了解）习惯命名法1.根据其催化底物来命名：磷酸酶
2.根据所催化反应的性质来命名：脱氢酶、脱羧酶、聚合酶等3.结合上述两个原则来命名：乳酸脱氢酶4.有时在这些命名基础上加上酶
的来源或其它特点：如胃蛋白酶/胰蛋白酶， 酸性/碱性磷酸酶第三章酶与生物催
化剂李慧：huili1011@bjmu.edu.cnTel:82805552需要掌握的知识1概念：酶，酶的活性中
心，同工酶，酶原2酶的化学本质，酶的分子组成3酶促反应特点4影响酶促反应的6个因素5米氏常数的意义6可逆性抑制
剂对Vmax和Km的影响第一节生物催化剂在生命活动中的重要性什么是酶(Enzyme)？酶是活细胞产生的一类具
有催化功能的蛋白质(生物大分子），生物催化剂。化学本质绝大多数酶是蛋白质；少数是RN
A或DNA，如核酶。按化学本质分类 蛋白质类酶：天然酶，抗体酶，人工合成的酶 核酸类酶：核酶，脱氧核酶1783年，
意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）1836年，德国科学家施旺（T.Schwann
，1810—1882）1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner，1887—1955)20世纪30年代，指出酶是一
类具有生物催化作用的蛋白质20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥特曼（S.Altman，193
9—）酶/生物催化剂重要性1生命活动所必须。机体新陈代谢的一系列复杂的化学反应几乎都是酶催化的，代谢调节也多是通过对酶调节实
现的2先天性遗传性疾病的分子基础就是体内某种酶缺失造成的饮酒后，乙醇代谢需要乙醇脱氢酶分解为乙醛85％亚洲人，5－1
0％英国人，9－14％法国人该酶作用比正常快5倍，使乙醇很快分解为乙醛50％亚洲人缺乏乙醛脱氢酶-2，不
能将乙醛进一步分解，造成乙醛在体内蓄积蛋白质酶 单纯酶：如蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等结合酶酶蛋
白：决定反应特异性辅基：结合牢固，透析不能分离辅酶：结合疏松，透析可分离辅助因子参与酶蛋白催化,决定反应性质和反应类型一
、酶的化学组成第二节酶的分子结构全酶：酶蛋白和辅助因子共同组成全酶。酶蛋白和辅助因子单独存在都不
具有酶活性，只有全酶具有酶活性。常见的辅助因子：小分子有机化合物：如维生素B族衍生物，NAD+(辅酶I）常组成辅酶
作用：起运载体的作用，参与传递电子、质子或其它基团金属离子如K+、Na+、Mg2+、Zn2+等，常组成
辅基。作用：参与电子传递；稳定分子构象；在酶与作用物间起连接作用；利用电荷效应影响酶活性。一种酶蛋白只能
与一种辅助因子结合一种辅助因子可与多种酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同反应：如NAD+——L－乳酸脱氢酶、
L－谷氨酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶等决定酶高度专一性和高效率的是酶蛋白
辅助因子参与酶蛋白催化，决定反应性质和反应类型酶蛋白与辅助因子的关系：二、酶的活性中心酶的活性中心：activecent
er酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位，称酶的活性中心。必需基团：酶分子中与酶活性
密切相关的化学基团调节区酶的活性中心之外存在，使酶接受其它因子调节活性中心内的必需基团结合基团(binding
group)与底物相结合催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。活
性中心外的必需基团底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心或称活性部位(activesite)，指
必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心(activece
nter)三、酶原和酶原的激活酶原：无活性的酶的前体称～。如胰蛋白酶原、凝血酶原酶原激活：由无活性酶原转变为
活性酶的过程称～。机理：专一蛋白酶或其它离子，切除部分肽段，改变分子构象、暴露或形成活性中心。意义：1、保证合成的酶在特
定部位、环境中发挥作用。2、保护合成酶的器官本身不被酶水解破坏。例如：胰蛋白酶原——急性胰腺炎四、同
工酶同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶称～。如乳酸脱氢酶不同的同工
酶催化的反应速度相距甚远。可以控制代谢的速度和方向。HHHHHHHMHHMMHMMMMMM
MLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)乳酸脱
氢酶的同工酶举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)骨骼肌中主要是V型对丙酮酸的亲和力高有利于丙酮酸到乳酸的酵解进行
心脏是I型对乳酸的亲和力大，心脏可以利用乳酸生成丙酮酸，进入有氧氧化。遵循一般催化剂共同性质1只需微量即可
催化化学反应；2催化前后不发生质和量的变化；3催化热力学上能进行的反应，但不能产生新反应；4可加速达到反应平衡点，但不
能改变一个反应的平衡点第三节酶促反应特点（一）催化效率极高可使反应速度提高106-1012倍原因：酶
能大大降低反应所需的活化能。例如：用?-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65?C条件下可催化2吨淀粉水解。活化能：在一定温度下
一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是焦／摩尔，单位符号是J/mol。酶对其所催化的作用物具有严格的选择性。一种酶只
能催化一种或一类化合物或化学键，进行一定的化学反应，产生一定的产物，称特异性。特异性分类：绝对特异性相对特异性
立体结构特异性（二）高度特异性绝对特异性只能作用于一种化合物，催化一种反应CNH2NH2O脲酶H2OC
O2+2NH3相对特异性催化一类化合物或化学键PROO-OO磷酸酶HOHROHHOP
O-OO-立体异构特异性一种酶只能催化一种异构体的反应或催化产物只能产生一种异构体，称～。如L—乳酸脱氢酶只能
催化L—乳酸脱氢但不能催化D—乳酸脱氢。酶是一类具有催化反应高效率、高特异性的生物催化剂。一、中间复合物形成与诱导契
合学说二、邻近效应与定向排列三、多元催化四、表面效应第四节酶促反应的机制（了解）1药物设计2抗体酶酶底
物酶和底物的过渡状态产物酶一、酶-底物复合物的形成与诱导契合学说酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互形变和相互适应，进而相互结合。E+SES
E+P邻近效应：底物相互接近，聚集到酶的活性中心，浓度提高；定向作
用：底物正确排列于酶的活性中心，底物分子中起反应的部位位于催化亚基的作用点上。活性中
心的催化亚基上存在着特殊的氨基酸残基侧链，如羧基、氨基、巯基、咪唑基和酚基等，这些基团可作为质子供体或质子受体，它们可对某一反应底物行使催化功能。酶分子的内部疏水性氨基酸较丰富，常形成疏水口袋以容纳并结合作用物，排除水分子的干扰。二、邻近效应及定向排列三、多元催化四、表面效应第五节酶促反应动力学（重点和难点）酶活性：催化化学反应的能力。酶活性高，即催化化学反应的能力强，则化学反应的速度快。反之，酶活性低，则化学反应的速度慢。酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的影响及其反应的规律，称～。酶促反应速度：酶催化反应进行的快慢。可在适宜的条件下，用单位时间作用物的消耗量或产物的生成量来表示。是衡量酶活性的标准（一般采用反应初速度）。酶活性的测定：影响酶促反应的其他因素固定不变（除了酶活性待测）的条件下进行测定酶促反应速度的影响因素底物浓度酶浓度pH温度激活剂抑制剂※研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。1.底物浓度的影响[S]较低时,V与S呈正比,即呈直线关系当[S]增加至一定程度时,V随[S]增加而提高，但不呈直线关系[S]再增加，V达到最大VMAX，[S]再增加V也不会提高。当其它条件在最适、不变情况下，底物浓度对反应速度呈矩形双曲线当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。V随[S]增高而呈直线上升[S]VVmax |
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