《细胞生物学》系列课程第九章-细胞骨架-MF-IF第二节微丝（microfilament）又称肌动蛋白丝(actinfilament)
普遍存在于各种细胞中，非对称的细胞中尤为发达组成：肌动蛋白(actin)形态实心纤维状直径5-8nm（7nm）纤细柔顺微绒毛
应力纤维伪足收缩环ThestructurescontainingMFsF-actinG-actin一、微丝的化学组成与形态结
构微丝的主要成分：肌动蛋白（actin）肌动蛋白的存在形式单体：球状肌动蛋白（G-actin）多聚体：纤维状肌动蛋白（F-act
in）肌动蛋白单体单链多肽（375个氨基酸），外观呈哑铃形上有一个ATP(或ADP)结合位点肌动蛋白多聚体——微丝■肌动蛋白聚
合而成的双螺旋结构■微丝具有极性正端：聚合速度快负端：聚合速度慢肌动蛋白的种类：脊椎动物：α、β、γα肌动蛋白：只在肌肉细胞中
表达β和γ肌动蛋白：存在于所有非肌肉细胞中二、肌动蛋白结合蛋白一类能与肌动蛋白单体或微丝结合，对微丝的组织结构和行为起调节作用，与
微丝的装配及功能有关的蛋白质。类型已分离出100多种，按功能可分：成束蛋白成束蛋白各种肌动蛋白结合蛋白N端C端微丝的马达蛋白——肌
球蛋白（myosin）一个蛋白质超家族，至少包括37个成员ATP结合位点actin结合位点三、微丝的组装过程微丝的组装分为三个阶段
微丝的组装过程需要ATP提供能量ATP-actin与微丝末端的亲合力高ADP-actin与微丝末端的亲合力低影响微丝组装的因素常见
影响因素：G-actin浓度ATPMg2+、Na+、K+、Ca2+微丝结合蛋白药物等微丝特异性药物细胞松弛素B（cyt
ochalasinB）真菌分泌的生物碱与MF正端结合，抑制MF的聚合，最终使MF解体鬼笔环肽（phalloidin）从毒蕈分离的
毒素同聚合的MF侧面结合，抑制MF的解体毒蕈amanitaphalloides四、微丝的功能（一）构成细胞支架，维持细胞形态（二
）参与细胞运动（三）参与细胞分裂（四）参与肌肉收缩（五）参与信号传递(一)构成细胞支架，维持细胞形态微丝更多分布于质膜下皮质区，
并由微丝结合蛋白交联成比较密集的三维网络结构。Gel-likenetwork细胞膜20-30根MF微绒毛（microvillus
）应力纤维（stressfibers）也叫张力纤维，是真核细胞中广泛存在的由微丝束构成的较为稳定的纤维状结构。内含肌动蛋白丝和肌
球蛋白丝可收缩，但不产生运动维持细胞的扁平铺展和特异形状赋予细胞韧性和强度(二)参与细胞运动微丝参与多种细胞运动胞质环流吞噬活动
变形运动（三）参与细胞分裂微丝与肌球蛋白-Ⅱ丝组成收缩环（肌肉收缩的基本结构单位）（四）参与肌肉收缩M线肌钙蛋白肌动蛋白原肌球蛋白
细肌丝（直径约5nm）又称肌动蛋白丝主要成分：肌动蛋白辅助成分：原肌球蛋白（tropomyosin）肌钙蛋白（troponin）
粗肌丝粗肌丝（直径约10nm）组成：肌球蛋白Ⅱ肌球蛋白Ⅱ具有两个头部和一个尾部肌肉收缩是由粗、细肌丝之间的相对滑动所致细肌丝++
粗肌丝++Theentireprocess(binding,pullinganddetaching)maybe
repeatedmanytimes,makingtheactinfilamentslidebythe
myosinfilamentandthemusclecontracts.（五）参与信号转导细胞表面的受体在受到外界信号
作用时，可触发质膜下肌动蛋白的结构变化，启动细胞内激酶变化的信号传导过程。借助微丝在细胞质中的分布，信号继续传到至核膜及核内骨架，
调控DNA的结构和功能。反之，通过此途径，核内的信息也可传递到质膜。第三节中间纤维又称中间丝（intermediatefil
ament，IF）直径约10nm，介于MT和MF之间特点：最稳定的细胞骨架成分对高盐、非离子去垢剂不敏感强韧，不易断无极性具有组
织特异性核纤层核孔复合体内核膜外核膜间期核存在部位：细胞质中—围绕核并扩展到细胞质膜细胞核中—核膜下核纤层核纤层核孔复合体
内核膜外核膜间期核中间纤维蛋白(单体)中间纤维（聚合体）一、中间纤维的化学组成与结构IF的化学组成：中间纤维蛋白IF是中间纤维蛋
白的多聚体中间纤维蛋白：丝状，不与核苷酸结合50多种，来源于同一基因家族，高度同源不同类型细胞表达不同的中间纤维蛋白各种中间纤维蛋
白结构类似，差别主要在头尾。头部区(N端)：高度可变尾部区(C端)：高度可变中间杆状区：高度保守，单体间聚合的结构基础31
0-350aminoacids二、中间纤维的类型根据氨基酸序列的相似性，中间纤维蛋白可分为六大类类型名称中间丝细胞内分布Ⅰ酸
性角蛋白角蛋白丝上皮细胞Ⅱ中性/碱性角蛋白角蛋白丝上皮细胞Ⅲ波形蛋白波形蛋白丝间充质细胞结蛋白结蛋白丝肌细胞外周蛋白外周蛋白丝外周
神经元胶质原纤维酸性蛋白神经胶质丝神经胶质细胞Ⅳ神经丝蛋白神经丝神经元Ⅴ核纤层蛋白核纤层蛋白丝各种类型细胞Ⅵ神经干细胞蛋白神经干细
胞丝神经干细胞三、中间纤维结合蛋白（intermediatefilamentassociatedprotein,IFAP）
IFAP是一类在结构和功能上与IF密切相关，但其本身并不是IF组分的蛋白质。迄今已知有15种IFAP，分别与特定的IF结合功能：调
节IF的超分子结构介导IF之间交联成网、成束，并把IF交联到质膜或其他骨架成分上。单体二聚体四聚体原纤维横断面上有32个单体蛋白中
间纤维四、IF的组装中间纤维组装的调节主要调节方式：IF蛋白中丝氨酸和苏氨酸的磷酸化磷酸化——去组装去磷酸化——组装三、中
间纤维的功能（一）骨架支撑作用IF向外与质膜及细胞外基质相连，在胞质中与MT、MF和细胞器相连，向内与核膜、核纤层相连，在胞质内形
成一稳定且坚韧的支撑网架系统，为细胞提供机械支持。IF在能够承受较大机械张力和剪切力的肌肉细胞和上皮细胞中特别丰富。桥粒半桥粒(二
)参与细胞连接参与桥粒的形成细胞－细胞的粘着参与半桥粒的形成细胞－胞外基质的粘着维持组织的完整性没有IF的上皮细胞有IF的上皮细胞
拉伸拉伸细胞破裂细胞保持完整连在一起单纯性大疱性表皮松懈症：角蛋白基因突变患者皮肤(三)参与细胞分化IF蛋白的表达具有组织特异
性，不同类型的细胞或细胞不同的发育阶段，表达不同类型的IF蛋白。表明IF与可能细胞分化有密切的关系。肿瘤细胞转移后仍保留原细胞的I
F，临床上利用这一特点来诊断肿瘤的原发部位。(四)参与细胞内信息传递实验表明，IF在体外与单链DNA有高度亲和性。在信息传递过程中
，IF水解产物进入核内，可通过与组蛋白和DNA的作用调节复制和转录。胞质mRNA锚定于中间纤维，可能对细胞内mRNA的定位和翻译具
有一定作用。核纤层核孔复合体内核膜外核膜间期核间期核其他功能：维持核膜稳定与核在胞质中的空间定位有关细胞骨架三种组分的比较微丝微管
中间纤维单体肌动蛋白α、β管蛋白中间纤维蛋白结合核苷酸ATPGTP无纤维直径~7nm~25nm10nm结构双链螺旋13根原纤丝组成
空心管状纤维8个4聚体组成的纤维状结构极性有有无马达蛋白肌球蛋白动力蛋白，驱动蛋白无特异性药物细胞松驰素,鬼笔环肽秋水仙素，长春花
碱，紫杉酚细胞骨架小结微管单体：微管蛋白(α,β异二聚体)体外组装：GTP供能成核期—寡聚体(限速期）聚合期—聚合﹥解
聚稳定期—聚合=解聚体内组装：从微管组织中心开始MTOC的概念常见的MTOC：中心体、基体特异性药物：秋水仙素、长春花碱、
紫杉醇微管功能：骨架支撑作用，维持细胞形态参与细胞内物质运输需要微管马达蛋白：驱动蛋白、动力蛋白参与中心粒、纤毛和鞭毛的形成纤毛
、鞭毛：二联管“9+2”基体、中心粒：三联管“9+0”维持细胞内细胞器的定位与分布参与染色体运动，调节细胞分裂（纺锤体）参与
信号转导ATP供能中间纤维特点：稳定、强韧、无极性、具有组织特异性单体：中间纤维蛋白杆状区—恒定头、尾部—可变区组
装：单体→二聚体→四聚体→原纤维→IF装配调节：磷酸化功能：骨架支撑作用参与细胞连接参与细胞分化参与细胞内信息传递横断面可见32个单体蛋白结合位点：阳离子：ATP肌球蛋白包括骨骼肌、心肌和平滑肌肌球蛋白II不仅存在于肌肉细胞中，也存在于非肌肉细胞中TheheaddomainsofallmyosinsaresimilarThetaildomainsofdifferentmyosinsaredivergent只有形成三聚体才稳定II型肌球蛋白含两条重链、4条轻链都有结合蛋白 |
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