生物化学问答题汇总

第二章 蛋白质

1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点：

①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸

②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子

③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸

 

2、氨基酸是如何分类的？

按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类

①非极性疏水性氨基酸7种

②极性中性氨基酸8种

③酸性氨基酸2种

④碱性氨基酸3种

 

3、简述蛋白质的分子组成。

蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

 

4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？

蛋白质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。

 

5、简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质  ②高分子性质  ③胶体性质  ④紫外吸收性质⑤呈色反应

 

6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。

①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸

②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸

③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸

④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸

 

第三章 核酸

1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构

②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础

③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧

④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC

⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力

⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制

 

2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。

不同点	DNA	RNA
组成	A、T、G、C	A、U、G、C
结构	二级结构：DNA双螺旋 三级结构：DNA超螺旋	tRNA二级结构：三叶草形 tRNA三级结构：倒“L”形
功能	生物体内遗传信息的载体	mRNA传递遗传信息，是合成蛋白质的直接模板；tRNA、rRNA参与蛋白质的合成过程

 

3、tRNA三叶草结构的特点是什么？

①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。

②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。

③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。

④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。

⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。

 

第四、五章 酶

1、简述酶促反应的特点。

①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍

②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应

③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感

④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征

⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节

 

2、何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？

概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。

实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。

生理意义：

①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象

②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用

 

3、影响酶促反应的主要因素有哪些？试说明之。

①[S]  ②[E]  ③pH  ④T温度  ⑤inhibitor抑制剂  ⑥activator催化剂，活化剂

 

4、简述酶快速调节的方式。

①酶原及酶原激活机制  ②别构调节  ③共价修饰调节

 

第六章 糖代谢

1、简述人体血糖的来源和去路。

来源：①食物糖的消化吸收  ②（肝）糖原分解  ③非糖物质糖异生

去路：①氧化供能  ②合成糖原 ③转变为脂肪或氨基酸  ④转变为其他糖  ⑤形成糖尿

 

2、何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？

①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶

③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶

 

3、为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？

肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。

 

4、磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理意义？

①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2 。此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH H 的主要代谢途径，NADPH H 参与多种代谢反应。

②非氧化反应，包括一系列基团转移 。此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。

 

5、以图表形式总结各种激素对血糖浓度的调节作用。

降血糖
激素	对糖代谢的影响		促进释放的主要因素
胰岛素	（1）促进肌肉、脂肪组织细胞膜对葡萄糖通透性，使血糖容易进入细胞内（肝、脑除外） （2）促进肝葡萄糖激酶活性，使血糖易进入肝细胞内合成肝糖原 （3）促进糖氧化分解 （4）促进糖转变为脂肪 （5）抑制糖异生		高血糖、高氨基酸、迷走神经兴奋、胰泌素、胰高血糖素
升血糖
激素		对糖代谢的影响		促进释放的主要因素
肾上腺素		（1）促进肝糖原分解为血糖 （2）促进肌糖原酵解 （3）促进糖异生		交感神经兴奋、低血糖
胰高血糖素		（1）促进肝糖原分解为血糖 （2）促进糖异生		低血糖、低氨基酸、促胰酶素
糖皮质激素		（1）促进肝外组织蛋白质分解生成氨基酸 （2）促进肝内糖异生		应激
生长素		早期：有胰岛素样作用（时间很短） 晚期：有抗胰岛素作用（主要作用）		低血糖、运动、应激

 

6、简述糖酵解和糖有氧氧化的异同点。

不同点	糖酵解	糖有氧氧化
终产物	乳酸	CO2、H2O
需氧情况	无氧	有氧
释放能量	2ATP	36/38ATP
氧化部位	胞液	胞液、线粒体
相同点	从葡萄糖到丙酮酸的反应相同

 

第七章 脂类代谢

1、说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。

糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能

脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇

 

2、简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。

①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料

②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化为CO₂和H₂O

 

3、简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净生成的ATP分子数。

过程：①脱氢 ②加水  ③再脱氢  ④硫解

计算：

①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP

②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH₂和9分子NADH H

③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP

④9分子FADH₂进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP

⑤9分子NADH H 进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP

⑥净生成120 18 27-2=165分子ATP

4、什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生理意义。

酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。

合成原料：乙酰CoA

合成部位：肝细胞线粒体

限速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）

生理意义：

①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式

②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源

③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗

 

5、胆固醇在体内可转化成那些重要物质？

①胆汁酸  ②类固醇激素  ③维生素D₃

 

6、简述血浆脂蛋白按密度法分为几类？简述各类物质组分的特点和主要生理功能。

①CM主要物质：甘油三酯约90% 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯

②VLDL主要物质：甘油三酯约60% 功能：运输内源性甘油三酯

③LDL主要物质：胆固醇酯50% 功能：转运内源性胆固醇至肝外

④HDL主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E 功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢

 

7、简述血浆脂蛋白中载脂蛋白的重要功能。

①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构

②参与脂蛋白受体的识别

③调节脂蛋白代谢限速酶的活性

 

第八章 生物氧化

1、简述两条重要的氧化呼吸链的排列顺序。

 

 

第九章 氨基酸代谢

1、简述鸟氨酸循环的主要过程及其生理意义。

鸟氨酸循环是体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。

 

2、体内氨基酸脱氨基有哪些方式？各有何特点及生理意义？

脱氨方式	特点	生理意义
转氨作用 在转氨酶的作用下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成α-酮酸的过程。	（1）反应是可逆的 （2）催化部位在胞液和线粒体 （3）只有氨基的转移，没有游离氨的生成 （4）转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶 （5）转氨酶具有专一性 （6）大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外	（1）体内多数氨基酸脱氨基的重要方式 （2）机体合成非必需氨基酸的重要途径 （3）不改变氨基酸绝对含量，能调节氨基酸比例
L-谷氨酸氧化脱氨基作用 氨基酸先经脱氨生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α-酮酸和氨的过程。	（1）反应可逆 （2）L-谷氨酸脱氢酶分布广，活性强（肌肉除外），几乎可催化所有氨基酸的脱氧作用 （3）有游离氨的生成	对体内合成非必需氨基酸也起重要作用
联合脱氨基作用 转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环，两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。	转氨基偶联氧化脱氨基作用 （1）主要在肝、肾组织进行	（1）氨基酸脱氨基的主要方式 （2）体内合成非必需氨基酸的主要方式 （3）既能改变氨基酸绝对含量，也能调节氨基酸构成比
	转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （1）主要在肌肉组织进行 （2）该途径不可逆 （3）有游离氨的生成	（1）骨骼肌、脑组织的主要脱氨基方式 （2）是与嘌呤核苷酸合成代谢、三羧酸循环、鸟氨酸循环紧密相连的枢纽环
非氧化性脱氨基作用	主要在微生物体内进行，动物体也存在，但不普遍

 

3、一碳单位有什么重要的生理意义？

①合成嘌呤和嘧啶的原料

②氨基酸与核苷酸代谢的枢纽

③参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）生物合成

④生物体各种化合物甲基化的甲基来源

 

4、简述体内血氨的来源也去路。

来源：①氨基酸及胺的分解  ②肠道吸收  ③肾重吸收

去路：①肝合成尿素排出体外  ②合成谷氨酰胺等非必需氨基酸  ③合成非蛋白含氮化合物  ④肾形成铵盐排出体外

 

第十章 核苷酸代谢

1、简要说明嘌呤核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的三个主要阶段。

器官：肝脏（主），小肠、胸腺（次）

部位：胞液

原料：5-磷酸核糖、氨基酸、CO₂和一碳单位

合成过程：

①R-5-P（5-磷酸核糖）和ATP作用生成PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸）

②合成IMP（次黄嘌呤核苷酸）

③IMP转变为AMP和GMP

 

2、简要说明嘧啶核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的基本步骤。

器官：肝脏

部位：胞液

原料：Asp（天冬氨酸）、Gln（谷氨酰胺）、CO₂

合成过程：

①UMP（尿嘧啶核苷酸）的生成

②CTP（三磷酸胞苷）的合成

③dTMP（脱氧胸苷酸）的生成

 

第十一章 血红素与胆色素代谢

1、简述生物转化有哪些特点。

连续性、多样性、解毒和致毒性。

 

2、简述胆汁酸盐肠循环的特点及其意义。

特点：

①进入肠肝的各种胆汁酸约95%被肠壁重吸收进入血液，肠道重吸收的初级、次级胆汁酸、结合型胆汁酸与游离型胆汁酸均可以经门静脉回到肝脏

②结合型胆汁酸主要在回肠以主动转运方式重吸收，游离型胆汁酸则在小肠各部位及大肠经被动重吸收方式进入肝

③重吸收进入肝的游离胆汁酸可重新转变为结合胆汁酸，并和新和成的胆汁酸一起随胆汁再排入十二指肠

意义：使有限的胆汁酸反复利用，满足机体对胆汁酸的需要。

 

3、肝脏在胆红素代谢中有何作用？

①摄取作用  ②转化作用  ③排泄作用

 

4、简述进入血液的未结合胆红素以胆红素-清蛋白复合物的形式运输的生理意义。

①增加了胆红素在血浆中的溶解度，便于运输

②限制胆红素自由透过各种生物膜，避免对组织细胞产生毒性作用

 

第十二章 DNA的生物合成

1、简要说明DNA复制的过程。

①复制时，亲代DNA 双链解开成两条单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。

②子代细胞的DNA双链，其中一股单链是从亲代完整地接受过来的，另一股单链完全重新合成。

③由于碱基互补，两个子代细胞的DNA双链和亲代DNA碱基序列一致。

 

第十三章 RNA的生物合成

1、比较复制和转录的异同点。

不同点	复制	转录
模板	两股链	模板链
原料	dNTP	NTP
聚合酶	DNA聚合酶	RNA聚合酶
产物	子代DNA双链	mRNA，tRNA，rRNA
配对	A-T，G-C	A-U，T-A，G-C
引物	需要RNA引物	不需要
特点	半保留复制	不对称转录
相同点	①都以DNA为模板 ②原料为核苷酸 ③合成方向均为5′→3′方向 ④都需要依赖DNA的聚合酶 ⑤遵守碱基互补配对规律 ⑥产物为多聚核苷酸链 ⑦均形成3′- 5′磷酸二酯键

 

2、简述转录的过程。

DNA模板被转录方向是从3′端向5′端，RNA链的合成方向是从5′端向3′端。RNA的转录过程合成一般分两步，第一步合成原始转录产物（过程包括转录的启动、延伸和终止）；第二步转录产物的后加工，使无生物活性的原始转录产物转变成有生物功能的成熟RNA。但原核生物mRNA的原始转录产物一般不需后加工就能直接作为翻译蛋白质的模板。

第十四章 蛋白质的生物合成

1、已知某一基因的DNA单链：5′-ATGGGCTACTCG-3′

（1）写出DNA复制时另一条单链的核苷酸顺序

5′-TACCCGATGAGC-3′

（2）写出以该链为模板转录成RNA序列

5′-UACCCGAUGAGC-3′

（3）写出合成的多肽序列

酪氨酸-脯氨酸-蛋氨酸-丝氨酸

参考密码子：UAC酪氨酸  CCG脯氨酸  CGA精氨酸  CAU组氨酸  AUG蛋氨酸  AGC丝氨酸  GCC丙氨酸

 

2、根据分子遗传学中心法则完成下列传递过程：DNA、 RNA、 蛋白质

3、简述蛋白质生物合成的过程。

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

 

4、从蛋白质的合成来分析镰刀状细胞性贫血病产生的原因。

血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基，从而使得血红蛋白质分子空间结构改变影响其正常功能。

 

5、简述核蛋白体（即核糖体）在蛋白质生物合成过程中的作用。

氨基酸是在核糖体中形成肽链，转运到内质网上进行初加工，然后转运到高尔基体，高尔基体进行深加工，最后转运到细胞膜外，所以核糖体是合成蛋白质的场所，这些蛋白质属于分泌蛋白，是运送到细胞外起作用的，是附着在内质网上的核糖体合成的；还有一种核糖体是游离在细胞质基质中的，它合成的是胞内蛋白，在细胞内起作用。

 

第十五章 基因表达调控

1、简述乳糖操纵子的结构和调控机制。

结构：结构基因、Ⅰ基因、操纵序列、CAP结合位点、启动子

调控机制：

（1）阻遏蛋白的负调控

①没有乳糖：操纵子处于阻遏状态，抑制物（Ⅰ）基因表达阻遏因子，并与操纵基因（O）相互作用，阻止RNAP与启动序列结合，阻止转录启动。

②有乳糖：少量乳糖分子被催化生成异半乳糖，与Lac阻遏因子结合并诱导该因子变构，促使阻遏因子与操纵基因（O）解离，发生转录。

（2）CAP正性调控：cAMP结合CAP形成cAMP-CAP复合物，复合物与CAP特异位点结合，促DNA双螺旋稳定性降低，刺激转录活性。

 

2、在培养基中仅提供乳糖作为唯一碳源，在下列情况下，E.Coli.的命运如何？试分析原因。

（1）操纵子基因突变

死亡。不能与RNA聚合酶结合，关闭转录，不能运用乳糖，所以将死亡。

（2）结构基因突变

大量增殖。O不能与阻遏因子结合，将持续表达，因此大量增殖。

（3）CAP位点基因突变

存活，增殖减弱。不能形成cAMP-CAP复合物，不能促进转录，但正常转录不受影响。

 

3、简述基因表达调控的顺式作用元件。

①顺式元件是存在于基因旁侧调节(激活或阻遏）基因转录的DNA序列。

②若能促进基因转录的则称为正调控元件，反之则称负调控元件。

③主要包括启动子、增强子、沉默子、终止子、隔离子。

④启动子是与RNA聚合酶识别、结合并启动转录的DNA序列。决定了基因转录方向和效率。

⑤增强子是能加强上游或下游基因转录的DNA序列，又称远端增强子元件。可增强转录效率。

⑥沉默子是能抑制上游或下游基因转录的DNA序列，属负调控元件。作用与增强子相反。

⑦终止子是位于编码区下游能促使RNAP识别并终止RNA合成的DNA序列。

⑧隔离子真核基因组内能限定独立转录活性结构域的DNA元件。有抗增强子、抗沉默子，分别限定增强子、沉默子与适宜的靶启动子联络。

 

第十七章 细胞信号转导

1、简述生长因子受体-MAPK信号转导通路。

生长因子与受体结合并使受体自身磷酸化，生长因子受体结合蛋白（Grb2）的SH2结构域与自身磷酸化的受体结合，Grb2的SH2结构域又与鸟苷酸释放因子SOS结合。Ras在SOS的作用下释放GDP，结合GTP从而被激活，并激活Raf-1蛋白激酶，Raf-1催化MEK磷酸化而激活，MEK进一步使MAPK磷酸化而激活。

 

2、简述Gs-PKA信号转导通路。

配体与受体结合后导致受体构象改变，暴露出与Gs蛋白结合位点。受体与Gs在膜上扩散导致二者结合，形成受体-Gs复合物，αs亚基构象改变，排斥GDP，结合GTP而活化，于是αs亚基与βγ亚基解离，暴露出腺苷酸环化酶（AC）结合位点；αs亚基与AC结合而使后者活化，催化ATP生成cAMP。进入CAMP-PKA传导通路。

 

3、简述cAMP-PKA信号转导通路。

胞外细胞信号分子与靶细胞受体结合后，通过Gs或Gi传递给一个共同的腺苷酸环化酶（AC），使其激活。AC被激活后催化ATP生成cAMP，cAMP又激活cAMP依赖性蛋白激酶（PKA），PKA催化其靶蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基的羟基磷酸化，从而产生生物学效应。

 

第二十章 基因重组与基因工程

1、简述基因工程的基本程序。

①目的基因的分离  ②目的基因和载体连结  ③重组DNA分子导入受体细胞  ④DNA重组体的筛选