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Worthington公司有关淀粉酶，β的历史： α-淀粉酶于 1925 年由 Kuhn 命名，因为水解产物为 α 构型。1930年，奥尔森发现了另一种淀粉酶，它产生了一种β-甘露糖，并将其命名为β-淀粉酶。 β-淀粉酶在 1940 年代首次被纯化（Schoch 1942 和 Haworth等人1946）。霍普金斯等人。1948年首先开始研究β-淀粉酶的动力学。 在 1960 年代和 1970 年代，甘薯 β-淀粉酶的纯化技术得到了改进（Nakayama 和 Amagase 1963，Takeda 和 Hizukuri 1969，以及 Hegde等人1979）。该酶在 1970 年代后期成功地固定在琼脂糖和琼脂糖凝胶上（Caldwell等人， 1976a，b）。 1991 年，β-淀粉酶被成功克隆并在大肠杆菌中表达（Yoshida et al. 1991）。四聚酶的完整氨基酸序列和初步晶体结构于 1993 年确定（Toda等人1993 和 Cudney 和 McPherson 1993）。晶体结构在 1995 年得到改进（Cheong et al. 1995）。1996 年，Pujadas等人。研究了β-淀粉酶的进化，确定这些酶是标志性结构基序所说明的简约分歧的一个例子。 2001 年，开发了一种使用亲和沉淀的简单纯化方法（Teotia等人， 2001 年）。2002 年研究了盐酸胍和增加压力对酶活性的影响（Tanaka et al. 2002）。 β-淀粉酶是一种外酶，通过水解 α-1,4-葡聚糖键，从多糖链的非还原端释放连续的麦芽糖单元。受攻击的最短的正常糖是麦芽四糖（Myrback 和 Neumuller 1950）。由于它不能绕过支链多糖（如糖原或支链淀粉）中的支链键，因此水解是不完全的，并且存在大分子J限糊精。 β-淀粉酶主要存在于高等植物和甘薯的种子中。它产生单一产品：麦芽糖。Marshal 和 Whelan (1973) 报告了去除任何污染的 β-葡萄糖苷酶。甘薯块根中的酶异常丰富，约占可溶性蛋白质总量的 5%。相比之下，其他块根仅含有微量的 β-淀粉酶活性（Li 和 Oba 1985，以及 Yoshida 和 Nakamura 1991）。 Worthington公司淀粉酶，β的分子特征： 编码β-淀粉酶的基因是amyB。一个 1404 bp 的开放阅读框编码 499 个氨基酸的 β-淀粉酶亚基前体。经过蛋氨酸加工后，蛋白质的成熟形式包含 498 个残基（Yoshida 和 Nakamura 1991）。该基因包含 7 个外显子和 6 个内含子，TATA 盒序列存在于多个转录位点上游 26 至 30 bp 处。amyB的上游区域包含几个已知的植物核因子结合的序列；amyB基因的调控被认为是由一种或多种常见的顺式调控元件控制的（Yoshida et al.1992)。来自大麦和大豆的甘薯 β-淀粉酶和种子 β-淀粉酶的亚基具有大约 68% 的氨基酸同一性（Yoshida 和 Nakamura 1991）。
Worthington淀粉酶，β的应用： 淀粉和糖原结构研究 酿造和蒸馏工业中的发酵 液化淀粉的糖化：高麦芽糖浆和高转化糖浆的生产 Worthington公司淀粉酶，β参考文献（部分）： Kato, M., Hiromi, K., and Morita, Y.: Purification and Kinetic Studies of Wheat Bran beta-Amylase. Evaluation of Subsite Affinities , J. Biochem. 75, 563, 1974 Kohno, A., Nanmori, T., and Shinke, R.: Purification of beta-Amylase from Alfalfa (Medicago sativa L.) Seeds , J. Biochem. 105, 231, 1989 Lee, E.: The Action of Sweet Potato beta-Amylase on Glycogen and Amylopectin: Formation of a Novel Limit Dextrin , Arch Biochem Biophys 146, 488, 1971 Lee, E., and Whelan, W.: An Enzymic Impurity in Crystalline Sweet-Potato beta-Amylase, Biochem J 95, 27, 1965 |
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