【原】一起来看酶（三）

  

酶的催化特点

    酶具有一般催化剂的共性：如加快反应速度、不改变平衡常数、自身质量无改变。同时它还具有一般催化剂所没有的特性：

※高效催化性

    反应速度与不加催化剂相比可以提高一亿到一万兆。

※高度专一性

    即酶只能对特定的一种底物、一类化合物、一定的化学键、一种异构体、一定的化学反应起作用。

※不稳定性

    容易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。反应条件温和：常温、常压、中性PH。

    酶的催化作用需要一个中间络合物来释放酶活性。酶与底物结合生成不稳定的中间络合物，再分解成产物并释放出酶，使反应沿着一个低活化能的路径进行，降低反应所需的活化能，所以能够加快反应速度。

    酶为什么会与底物形成中间产物，酶问什么具有高效性、专一性、可调节等特性，都与酶本身的特殊结构有关系。由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的小空间区域，叫做酶的活性中心。

酶的活性中心出现频率最高的氨基酸类：丝氨酸、组氨酸、半胱氨酸、硌氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸。

我们将酶分子中与底物结合的部位或区域叫做结合部位。将酶分子中促使底物发生化学变化的部位叫做催化部位。

    结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。（待续）