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08.4 三、名词解释题 31．蛋白质的变性作用：在某些理化因素作用下，使蛋白质空间构象破坏，导致蛋白质理化性质和生物学性质改变的现象称为蛋白质的变性作用。 32．同工酶：将生物体内具有相同催化功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶。 33．必需脂肪酸：人体内不能合成或合成量不足，必须从食物中获取的脂肪酸称之为必需脂肪酸。 34．半保留复制：DNA复制时，以亲代DNA解开的两条链为模板，通过碱基配对原则合成两条新链，形成两个相同的子代DNA分子。子代DNA分子中一条链是新合成的，一条链是保留的模板链，将这种复制方式称为半保留复制。 35．转基因食品：指利用基因工程技术改变基因组构成的动物，植物和微生物生产的食品及食品添加剂。 四、简答题 36．与原核生物相比，真核生物mRNA有哪些结构特点? 37．简述糖有氧氧化的生理意义。 38．简述抗代谢药物调控核苷酸合成的具体部位。 39．简述大肠杆菌RNA聚合酶全酶与核心酶的区别及σ因子的作用 40．清蛋白主要在什么组织中合成?它有哪些主要功能? 41．简述肺脏在维持酸碱平衡中的作用。 五、论述题 42．试述激素对钙磷代谢的调节作用。 43．试述酶在临床治疗中的用途，并举例说明。 08.7 三、名词解释题 33．氨基酸代谢库：自消化道吸收人体内的氨基酸和内源性氨基酸，（包括体内合成及组织蛋白质分解的）混为一体称为氨基酸代谢库或氨基酸库。 34．变构调节：某些小分子物质(代谢物)可与酶蛋白的特殊部位结合，引起酶构象变化，从而改变酶的催化活性，这种调节方式称之 35．生物转化：非营养物质在肝内进行一系列代谢转变后，其极性(水溶性)增加，更易于随胆汁或尿液排出体外，这一过程称之 36．不对称转录：DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，这种选择性转录方式称之 37．激素：是生物体内特定细胞分泌的一类特殊化学物质，主要通过血液运输，远距离调控某些细胞的生命活动和代谢过程 四、简答题 38．简述tRNA的结构特点。 39．简述体内的血糖浓度是如何保持动态平衡的。 40．简述胆固醇在体内的代谢及转化。 41．简述真核细胞内DNA聚合酶的种类和主要功能。 42．简述mRNA分子中遗传密码的特点。 43．简述钙磷在骨骼形成中的作用。 五、论述题 44．试以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系。 45．试述乳糖操纵子的负性调节机制。 09.4 三、名词解释题 31. 增色效应： DNA变性后，紫外光吸收作用明显增强，将一现象称为增色效应。 32. 酶 原：生物体内的有些酶在细胞内刚合成时没有活性，将这种无活性的酶前体称为原。 33. 端粒酶：由RNA与蛋白质构成的一种核蛋白，是一种特殊的反转录酶，负责合成端粒DNA。 34. 非蛋白氮(NPN)：血液中非蛋白质含化合物主要有尿素、尿酸、肌酥、肌酸、氨基酸、多肽、胆红素和氨等，它们中的氮总称为非蛋白氮(NPN)。 35. 激 素：激素是生物体内特定细胞分泌的一类特殊化学物质，主要通过血液运输，远距离调控某些细胞的生命活动和代谢过程。 四、简答题 36. 简述酶作用的专一性。 37. 何谓血糖?简述血糖的来源与去路。 38. 简述生物体内生成ATP的方式。 39. 何谓分子病?以镰刀型贫血病为例简述基因突变与分子病之间的关系。 40. 简述引起溶血性黄疸的原因及机理。 41. 简述佝偻病的发病原因、特点及影响因素。 五、论述题 42. 试述DNA的右手双螺旋结构特点。 43. 根据成熟红细胞的结构特点，说明其糖代谢特点。 09.7 三、名词解释题 31．蛋白厦的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即成兼性离子。此时的溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 32．脂肪动员：脂防细胞中储存的甘油三酯经一系列脂肪依次催化，逐步解释出甘油和脂防酸。运送到全身各组织利用的过程称为脂肪动员。 33．耐糖现象：正常人对糖代谢有着精细的调节机制，在一次性摄入大盘葡萄糖之后，血糖水平8不会出现大的波动和持续升高，这种现象称为耐糖现象。 34．操纵子：原核生物中的一个转录单位，是原核生物基因表达与调控的基本单位，由DNA调控元件和数个结构基因构成。 35．生物转化作用：营养物质在肝内进行氧化、还原、水解和结合反应后.其极性(水溶性)增加.更易于附胆汁或尿液排出体外，这一过程称为生物转化作用。 四、简答题 36．简述核酸的种类及其生物学功能。 核酸分为两大类：脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。(1分)DNA是遗传，变异及遗传信息传递有关。RNA又分为三类：信使RNA(mRNA)，带有来自DNA的遗传信息，是蛋白质合成的模板；核糖体RNA(rRNA)，与核糖体蛋白质共同构成核糖体，后者是蛋白质合成的场所；转运RNA(tRNA).将氨基酸转运到核糖体上合成蛋合质。总之RNA与遗传信息的表达有关。(3分) 37．简述酶的竞争性抑制作用。 抑制剂与酶的作用物结构相似，能和作用物竞争并与酶的活性中心结合。(2分)若酶与抑制剂结合，则不能再与作用物结合，使有活性酸的数量减少。(1分)抑制程度取决于抑制剂与作用物的相对浓度及其二者与酶的亲合力大小，当增加作用物浓度时，抑制作用可被减弱，甚至解除。(2分) 38．嘌呤核苷酸从头合成的原料有哪些？该途径的调控机制是什么? 嘌呤核苷酸合成的原料包括：磷酸核糖.甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位和二氧化碳(3分)该途径的调控机制是反馈调节。(2分) 39．何谓限制性内切酶？该酶基因工程操怍中有何用途？ 限制性内切是识别DNA的特异序列，并在识别位点或周围切割双链DNA的一类内切酶。(2分)在基因工程包括切割、连接、转入、筛选等环节，限制性内切酶主要用于目的基因和载体的选择性切割过程中。(3分) 40．简述丙氨酸转氨酶在组织中的分布特点、辅酶及临床意义。 丙氨酸转氨酶是细胞内酶，主要分布在肝细胞内。它的辅酶是磷酸吡哆醛。在临床上的意义：肝细胞受损时，该酶逸出进入血液，血清中该酶活性增加，所以检测血清中该酶的活性，可用于临床肝细胞受损的诊断与预后的指标。 41．简述胆汁酸代谢的主要过程。 肝细胞内，以胆固醇为原料。经过一系列反应，生成游离型初级胆汁酸─胆酸和鹅脱氧胆酸。它们又可分别与甘氨酸或牛磺酸反应，生成4种结合型初级胆汁酸，分泌进入胆汁。在小肠下部，初级胆汁酸转变为次级胆汁酸─脱氧胆酸和石胆酸。除石胆酸以外，95%的次级胆汁酸被小肠主动吸收入肝，重新生成结合胆汁酸，进行“肠肝循环”，最大限度发挥胆汁酸的乳化作用。 五 论述题 42．试述原核生物与真核生物DNA聚合酶的作用特点及其区别。 要点：作用特点：①需要DNA模板：②需要NA作为引物：③以dNTP为底物；④聚合的方向为5’→3’；⑤产物种属性质决定于模板DNA；⑥复制过程有校对作用。(6分) 区别：原核生物两条链由同一种DNA聚合酶完成，真核生物由不同的DNA聚合完成。(4分) 43．分析论述在进食和空腹两种状态下，机体对血糖的调节作用。 要点：进食后，血糖浓度升高。(1分)①肝脏和肌肉器官的调节。糖原合成作用加强，肝糖的分解和糖异生作用减弱。(1.5分)②激紧的调节。胰岛素的分泌量增加，它促进糖原的合成抑制肝糖原的分解和糖异生作用。(1.5分)③神经的调节。迷走神经兴奋，肝糖原合成作用增强。(1分) 空腹时，血糖浓度降低。(1分)①肝脏和肌肉等器官的调节。肝糖原分解作用加强，糖异生物作用加强，糖原合成作用减弱。肌糖原分解供能。脂肪动员加强。必要时，体内蛋白质分解加强。(15分)②激素的调节。肾上腺累、胰高血糖素和糖皮质素分泌加强，促进糖原分解和糖异生作用，抑制糖原合成，也促进脂肪动员和蛋白质分解。(1.5分)3神经的调节，交感神经兴奋.使肾上腺髓质增加肾上腺素的分泌。(1分) 10.4 三、名词解释题 31．酶的必需基团：将酶分子中与酶活性有关的化学基团称为必需基团。 32．DNA复性：在适宜条件下，变性分离的DNA双链可以再次互补结合形成双螺旋结构的过程称为DNA复性。 33．变构调节：某些小分子物质可与酶蛋白的特殊部位结合，引起酶构象变化，从而改变酶的催化活性，这种调节方式称为变构调节。 34．核酶：有些RNA分子可以催化自身或其它RNA分子进行生化反应，这类具有催化活性的RNA分子是一类RNA酶，称为核酶。 35．基因组：基因组是指一套染色体上全部基因DNA序列的总和。 四、简答题 36．简述底物浓度与酶促反应速度之间的关系。 要点：底物浓度与酶促反应速度之间呈双曲线关系。当底物浓度很低时，酶促反应速度随底物浓度的增加呈直线形加快(2分)。而当底物浓度继续增加时，酶促反应速度增高的趋势逐渐缓和(2分)。一旦底物浓度相当高时，酶促反应速度不再随底物浓度的增加而增高，达到了极限最大值(2分)。 37．用中文物质名称和箭头图写出三羧酸循环的过程。 草酰乙酸+乙酰CoA→柠檬酸(1分)→顺乌头酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸(2分)→琥珀酸CoA→琥珀酸→延胡索酸→苹果酸(2分)→草酰乙酸(1分)。 38．简述肾上腺素对调节血糖浓度的信号传递过程。 要点：1肾上腺素与膜受体结合，激活G蛋白(2分)；2有活性的G蛋白激活腺苷酸环化酶，产生第二信使cAMP，后者激活蛋白激酶A(2分)；3蛋白激酶A使糖原磷酸化酶活性升高而糖原合成酶活性降低，从而使血糖水平升高。(2分) 39．简述DNA损伤的切除修复过程。 要点：①由特异的核酸酶识别DNA损伤位点，在损伤部位的5’侧切开磷酸二酯键(2分)。2由5’→3核酸外切酶将有损伤的DNA片段切除(1分)。3在DNA聚合酶的催化下，以完整的互补链为模板，按5’→3’方向合成DNA链，填补已切除的空隙(2分)。④由DNA连接酶将新合成的DNA片段与原来的DNA断链连接起来(1分) 40．简述血液的基本功能。 要点：1运输功能：运输氧气、二氧化碳、营养物质、代谢产物及代谢调节物质等(1分)。2平衡功能：血液缓冲体系参与机体酸碱平衡的调节，维持恒定pH值；血液还参与体温调节，维持体温的恒定(2分)。3免疫功能：血液中的白细胞具有吞噬功能，淋巴细胞则与特异性抗体的生成和细胞免疫有关(2分)。4凝血与抗凝血功能：血液中的各种凝血因子参与血液凝固；抗凝血因子可以防止血管阻塞保证血流通畅(1分)。 五、论述题 41．试述蛋白质的两性游离性质和等电点；为什么利用等电点沉淀和电泳可分离纯化蛋白质? 要点：1蛋白质分子末端有自由的α-NH；和α-COO°；蛋白质分子中氨基酸残基侧链也含有可游离的基团。在酸性溶液中，蛋白质解离成阳离子；在碱性溶液中，蛋白质解离成阴离子(2分)。2在某一pH值溶液中，蛋白质不解或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即成兼性离子，此时的溶液pH值称为蛋白质等电点(2分)。3在等电点时，蛋白质兼性离子带有相等的正、负电荷，溶解度最少。不同的蛋白质具有不同的等电点。所以，利用这一特性可从混合蛋白质溶液中沉淀分离不同的蛋白质(2分)。4带电颗粒在直流电场中的移动称为电泳。带电颗粒在直流电场中泳动的速度决定于所带电荷的性质、数目、颗粒的大小和形态等因素。一般来说，在同一电场强度下，颗粒所带净电荷越多、分子量越小，泳动速度越快，反之则慢。由于各种蛋白质的等电点不同、分子量不同，在同一pH缓冲液中带电荷多少不同，在电场中的泳动方向和速度也不同，这样就可将蛋白质混合液中各种蛋白质彼此分开(4分)。 42．DNA复制大致分为四个阶段，试说明各阶段的主要生化过程。 要点：①第一阶段，亲代DNA分子超螺旋的构象变化及解链，在DNA拓扑异构酶使DNA的拓扑构象发生改变，解链酶使DNA的双链解开成为两条单链，之后单链结合蛋白结合在单链模板上保护其免于被水解(2分)。②第二阶段，DNA复制的引发阶段。前导链的引发是在引发酶的作用下合成一段RNA引物。随从链的引发是在引发体的作用下完成的，引发体在随从链上沿5’→3’方向移动，每隔一定距离合成一小段RNA，作用为冈崎片段的引物(3分)。③第三阶段，DNA复制的延长阶段。DNA聚合酶Ⅱ自RNA引物的3’一OH端开始，按照碱基互补原则逐个添加dNMP，以5’→3’方向复制前导链和冈崎片段；DNA聚合酶切除冈崎片段的引物，并填补切除引物后留下的缺口；DNA连接酶连接相邻冈崎片段(3分)。④第四阶段，DNA复制的终止阶段。终止蛋白识别并结合终止序列，阻止解链酶发挥作用，促使复制终止(2分)。 10.7 三、名词解释题 31．蛋白质的一级结构：各种氨基酸在多肽链上按一定顺序排列，称为蛋白质的一级结构。 32．DNA变性：某些理化因素破坏了维持DNA双螺旋结构稳定所需的碱基堆积力和氢键，导致DNA两条链完全解离的现象称为DNA变性。 33．转氨基作用：在转氨酶的催化下，可逆地把氨基酸(氨基供体)的氨基转移给α-酮酸，结果使氨基酸脱氢基转变成相应的α-酮酸，而α-酮酸则接受氨基转变成另一种氨基酸。 34．逆转录：在逆转录酶的作用下，以RNA为模板，由dNTP聚合生成DNA的作用称为逆转录。 35．分子病:由于DNA分子的基因缺陷，使RNA和蛋白质合成异常，导致机体某些结构与功能障碍所造成的疾病称为分子病。 四、简答题 36．简述三种常用的蛋白质呈色反应。 ①双缩跟反应：在碱性条件下蛋白质分子内的肽键可与Cu”形成络合盐而呈紫红色(2分)。②茚三酮反应：在pH5~7的溶液中，蛋白质分子中的α-氨基能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物(2分)。③酷试剂反应：在减性条件下，蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸可与酌试剂反应生出蓝色化合物(2分)。 37．简述血糖的来源与去路。 ①来源：食物糖的消化吸收；肝糖源分解；非糖物质转化(糖异生作用)(3分)。 ②去路：氧化供能；合成糖原；转变为非糖物质(如脂肪、非必须氨基酸等)；转变为其它糖(如核糖等)(3分)。 38．影响氧化磷酸化作用的因素有哪些?各起什么作用? ①ADP和ATP的调节：ADP促进氧化磷酸化作用，ATP抑制氧化磷酸化作用(2分)。②甲状腺激素的调节作用：甲状腺激紧促进化磷酸化作用(2分)。③氧化磷酸化作用的抑制剂：鱼腾酮、阿米妥、抗霉素A、氰化物和CO等是呼吸链阻断剂，阻断电子传递过程；2.4-二硝基酚是解偶联剂，抑制ATP的生成(2分)。 39．简述mRNA分子中密码子的特点。 .①方向性，密码子的排列方向是5’→3’(1分)。②终止密码子与起始密码子，64个密码子中UAA、UAG和UGA3个是终止密码子，AUG是起始密码子(2分)。③密码子不间隔，两个密码子之间没有任何核背酸的问隔(1分)4不同的氨基酸所具有的密码子数目不同，一个氨基酸有1-6密码子不等(1分)。密码子的通用性，生物界基本上共用同一套密码子(1分)。 40．简述血浆清蛋白的主要功能。 四、论述题 1清蛋白的主要功能是维持血浆胶体渗透压。清蛋白在血浆内含量大，摩尔浓度大，生理条件下，其带负电荷，能使水分子聚集其分子表面，故清蛋白能有效地维持血浆胶体渗透压(3分)。2清蛋白另一个功能是它能结合多种配体，如游离脂肪酸、甲状腺激素、皮质醇、胆红素等，在这些物质的转运中起者十分重要的作用（3分）。 41. 什么是酶原？什么是酶原激活？举例说明酶原激活的生理意义。 ①有些酶在细胞内刚合成时没有生物活性，这类无活性的酸前身称为原(2分)。 当酶原分泌出细胞或者在一定状态下，在蛋白酶等的作用下，经过一定的加工剪切，使链重新盘绕，形成活性中心或暴露出活性中心，成为有活性的酸，将这一过程称为酶原激活(3分)。③酸原的激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身不被蛋白酶水解破坏，另一方面保证合成的醉在特定部位和环境中发挥生理作用(3分)，④例一，胰腺合成的蛋白酶原；例二，血液中存在的凝血原(2分)。 42. 何谓黄疸？比较三种黄疸产生的原因及血、尿和粪便检查结果。 体内胆红素积累过多，过量的胆红素扩散进入组织，造成组织黄染，称为黄痕(I分)。①榕血性黄疸，又称为肝前性黄疸。其产生原因是由于红细胞大量破坏，在单核吞噬细胞内生成胆红素过多，超过肝摄取、结合与排泄能力。因此，溶血性黄痘患者血清游离胆红素浓度异常增高，结合胆红素浓度改变不大，尿中胆红素阴性，尿胆素原升高(3分)。②阻塞性黄痘，又称肝后性黄痘。其产生原因是由于胆汁排泄通道受阻，使胆管或毛细胆管内压力增高，胆汁中的结合胆红素逆流入血，因此，阻塞性黄组思血中游离胆红紫变化不大，结合红索依度增高。由于结合胆红素易溶于水故可从肾排出，尿检胆红素阳性。尿胆素原降低(3分)。③肝细胞性黄，又称肝性黄痘。肝细胞受损害时，代谢与排泄胆红素的能力降低。一方面肝摄取游离胆红素障碍或不能将游离胆红素全部转变为结合胆红素，使血中游离胆红素堆积；另一方面也可能因肝细胞肿胀，使毛细胆管堵塞或毛细胆管与肝血窦直接相通，引起结合胆红素返流入血，血中结合胆红素浓度增加。因此，肝细胞性黄痘时，血中游离胆红素和结合胆红素的浓度均升高，但通常以结合胆红素浓度增高为主。尿中胆红素呈阳性，尿胆素原升高或正常，类胆素原正常或减少(3分)， 11.4 三、名词解释题 31．蛋白质变性：在某些物理或化学因素的作用下，使蛋白质的空间构象破坏，导致蛋白质理化性质和生物学性质改变的现象称为蛋白质变性，或蛋白质的变性作用。 32．同工酶：将功能相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶。 33．生物氧化：物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化。 34．半保留复制：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂，两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制。 35．转基因：自外部获得的目的基因导入至细胞和植物、动物的过程称为转基因。 四、简答题 36．简述漏度对酶促反应速度的影响。 要点：自低温开始，逐渐增高温度，酶反应速度随之增加(2分)；到达一定限度后，继续增加温度，酶反应速度反而下降(2分)。这是因为，一方面升高温度可加速反应的进行，但另一方面高温则导致酶变性失活。(2分) 37．简述糖异生作用的生理意义。 要点：1在空腹或饥饿状态下保持血糖浓度的相对恒定(2分)。2有利于乳酸的再利用，并防止乳酸中毒(2分)。3可促进肾小管的泌氨作用，对调节机体酸碱平衡有重要作用(2分)。 38．简述人体内氨的来源与去路。 要点：1氨的来源：消化道吸收；氨基酸、核昔酸等脱氨基作用生成氨；谷氨酰胺分解产生氨(3分)。2合成核酸、非必需氨基酸等重要含氮化合物；合成尿素；合成谷氨酰胺；肾小管泌出(3分)。 39．简述原核生物基因表达与调控的特点。 要点：1原核生物的转录和翻译两个过程紧密偶联(1分)。2原核生物的大多数基因按功能相关性成簇串联，形成操纵子(2分)。3操纵子调节机制中普遍采用阻遏蛋白介导的负性调节(1分)。④原核基因转录合成多顺反子mRNA(1分)。⑤转录起始为最关键的调节机制(1分)。 40．简述激素的作用特点。 40. 要点：①激素是一类生物活性物质，少量即可发挥很大作用，机体对它的需要量很小(2分)。②激素的作用具有特异性，只对靶细胞起作用，引起靶细胞中特定的生物学效应，激素本身并不直接参与代谢反应(2分)。3激素在体内的寿命很短，大多数的半寿期仅为数分钟(2分)。 五、论述题 41．试述DNA双螺旋结构要点。 41.要点：1DNA分子由两条相互平行但走向相反(一条链为5’→3’，另一条链为3→5)的脱氧多核昔酸链组成；两条链以脱氧核糖和磷酸形成的长链为基本骨架，以右手螺旋方式绕同一中心轴盘绕为双螺旋结构(3分)。②在这两条DNA链中，脱氧核糖和磷酸是亲水的，位于螺旋的外侧，而碱基是疏水的，处于螺旋内部；链间形成氢键，使两条链的碱基相互配对，从而起到稳定螺旋的作用。碱基是瞟吟对密绽，即A-T，G-C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键(3分)。③每个碱基对的两碱基处于同一平面，该平面垂直于双螺旋的中心轴。各碱基对平面彼此平行，互相重叠，碱基对之间借纵向范德华力使双螺旋结构更加稳定(2分)。④螺旋每螺转一圈经过10个碱基对，螺距为3.4nm(1分)。5碱基可以在多核昔酸链中以任何排列顺序存在(1分)。 42．大多数多肽链要经过加工才具有生物活性，试述常见的加工方式。 42.要点：1去除多肽链N端的蛋氨酸或甲酰蛋氨酸。在多肽链合成后或延长过程中，作为起始蛋氨酸或甲酰蛋氨酸在氨肽酶作用下被水解脱去(2分)。②形成二硫键。多肽链合成后，通过两个半胱氨酸残基的硫基脱氢形成二硫键(1分)。3水解修剪。一些多肽链合成后，在特异蛋白酶作用下，去除其中某些肽段或氨基酸残基。例如，分泌性蛋白质切除N信号肽，酶原等激活切除部分肽段(2分)。④氨基酸残基侧链的修饰。有些多肽链合成后，其中的某些氨基酸需要修饰。例如，丝氨酸残基的磷酸化等(1分)。5辅基的结合。结合蛋白在合成过程中，翻译生成的多肽链需要进一步与辅基结合。例如，血红蛋白在肽链合成后再与血红素结合成为结合蛋白(2分)。⑥亚基聚合。具有两个或两个以上亚基的蛋白质，在各肽链合成后，再通过非共价键将各个亚基聚合成多聚体(2分)。 13.4 三、名词解释题 31. 同工酶：将生物体内具有相同催化功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶。 32.耐糖现象： 33.转氨基作用： 34.分子病： 35.胆汁酸的肠肝循环： 四、简答题 36. 简述RNA的种类及其生物学功能。 37.酶的可逆性抑制作用分为哪三类？比较他们的动力学特点。 38. 简述人体内氨的来源与去路。 39.逆转录酶具有哪些酶活性？ 40.简述清蛋白的主要功能。 五、论述题 41.总结三羧酸循环的反应特点，并说明其生理意义。 42.新生多肽链折叠后往往没有生理活性，需要多种方式的加工修饰方可成为有活性的蛋白质，试述常见的加工修饰方式。 14.4 三、名词解释题 31.蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏，导致蛋白质理化性质和生物学活性改变，这种现象称为蛋白质变性。 32.米氏常数：米氏常数是指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 33. 耐糖量试验：给患者口服或静脉注射一个负荷剂量的葡萄糖后，每隔一定时间测定血糖和尿糖含量，观察血糖浓度变化和有无尿糖出现，以判断人体对血糖的调节能力和诊断糖尿病。 34. 必需氨基酸：人体不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为必需氨基酸。 35. 半保留复制：DNA 复制时首先两条链之间的氢键断裂，两条链分开，然后以每一条链分别做模板合成一条新的DNA链，这样新合成的子代 DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条是新合成的，这种复制方式称为半保留复制 四、简答题。 36. 简述tRNA分子的二级和三级结构特征。 ①tRNA分子的二级结构类似于三叶草，含有4个环和4个臂(2分)。其中，氨基酸臂是由tRNA的5’-端和3’-端构成双螺旋杆状区及3’-端的4个未配对核昔酸单链区组成，3’一端的保守序列CCA-OH可结合氨基酸；反密码环上有3个碱基组成的反密码子。(2分)；2tRNA分子的三级结构是倒L形，一端是3’-端的CCA-OH末端，是结合氨基酸的部位，另一端是反密码环(2分)。 37. 简述维生素D的生理功能及缺乏病。 ①维生素D首先活化为125-(OH)2D3；，后者作用于小肠黏膜、骨骼和肾小管，主要生理功能是促进钙和磷的吸收，有利于新骨的生成与钙化，并与甲状腺素、降钙素共同调节钙磷平衡(4分)。②维生素D缺乏时，儿童引起佝偻病，成人引起软骨病(2分)。 38.简述四类血浆脂蛋白的主要功能。 ①乳糜微粒(CM)，转运外源性甘油三酯；2极低密度脂蛋白(VLDL)，转运内源性甘油三酯；(3分)③低密度脂蛋白(LDL)，将肝脏合成的内源性胆固醇转运到肝外组织；④高密度脂蛋白(HDL)，将肝外组织中的胆固醇转运到肝脏。(3分) 39.试解释发生“肝昏迷”的机理。 正常情况下，血氨的来源和去路保持动态平衡，氮在肝胜中合成民素是重持这种平衡的关键。当肝功能损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高氨血症(3分)。②氨进入脑组织，与脑中的α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，谷氨酸进一步与氨结合生成谷氨酰胺，使三酸循环中的α-酮戊二酸减少，三发酸循环减弱，ATP供应减少，引起大脑功能障碍，严重时发生昏迷(3分)。 40.简述肝在脂类代谢中的作用。 ①肝细胞分泌的胆汁酸盐有助于脂类的消化和吸收；2肝是脂肪酸合成、分解和酮体生成的主要场所；(3分)③肝是胆固醇代谢的主要器官；4肝是合成脂蛋白的主要场所。(3分) 五、论述题。 41.酶与化学催化剂相比，有哪些相似之处？酶有何作用特点？ (1)相似之处：①只能促进热力学上允许进行的反应；2只能促进自由能从高到低的反应，而不能反其道而行之，除非外加能量；3只能加速反应到达平衡点，而不能改变平衡点；4反应前后质和量不变。(4分) (2)作用特点：1酶的催化效率极高。酶的催化效率比一般催化剂高10°～10”。(2分)2酶具有高度的特异性。一种酶只作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反应，以得到一定结构的产物。各种酶的特异性严格程度不同，有的酶只作用于特定结构的作用物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称之为绝对特异性。有些酶可作用于结构类同的一类化合物或化学键，称为相对特异性。有些酶则具有立体异构特异性，它只能催化一种立体异构体进行反应，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。(4分) 42.试比较RNA转录和DNA复制的异同。 .(1)相似点：1模板均为DNA，合成前均需解旋成单链；2前体(底物)都是四种核昔三磷酸，延长机理都是形成磷酸二酯键，都是从它们的焦磷 酸键获得能量；3链的延长方向均为5’→3’。(4分) (2)不同之处：1转录的模板是DNA的一条链，复制的模板是DNA的两条链；2转录的前体是四种NTP(ATP、GTP、CTP和UTP)，复制的前体是四种 dNTP(dATP、dGTP、dCTP和dTTP)；3转录不需要引物，复制需要RNA引物；4转录过程中的碱基配对有A-U、T-A和G-C配对，复制中只有A-T和G-C配对；(3分)⑤催化转录的酶是RNA聚合酶，催化复制的酶是DNA聚合酶；⑥转录是连续性合成，复制是半不连续性合成，合成的冈崎片段由DNA连接酶连接成完整的链；⑦转录的产物是RNA，且大多数需要加工成熟，复制的产物是DNA，不需要加工；⑧转录酶无校对功能，保真性低，复制酶有校对功能，保真性高。(3分) 15.4 三、名词解释题。 31.蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质不解离，或解离成阳性离子和阴性离子的趋势相等，即成兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 32.酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶前身称为酶原。 33.氧化磷酸化 ：代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 34.管家基因：有些基因产物在整个生命过程中都是需要的或是必不可少的，这类产物的编码基因在生物个体几乎所有细胞都持续表达，这类基因称为管家基因。 35. 受体：靶细胞膜或细胞内能够识别并结合激素等信号物质的特殊化学物质称为 四、简答题。 36. 简述蛋白质的α-螺旋结构。 ①多肽链主链绕中心轴盘绕成螺旋状，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈；(2分)2每个肽平面的炭基氧与第三个肽平面上的亚氨基氢形成氢键；(2分)3侧链R基伸向螺旋的外侧；(1分)④根据多肽链主链的旋转方向，分为右手α-螺旋和左手α-螺旋，右手α-螺旋比较稳定。(1分) 37.简述底物浓度与酶促反应速度之间的关系。 ①底物浓度(S])与酶促反应速度之间的关系呈双曲线形。(2分)2当底物浓度很低时，反应速度(v)随底物浓度的增高，呈直线比例上升；而当底物浓度继续增高时，反应速度增高的趋势逐渐缓和；一旦底物浓度达到相当高时，反应速度不再随底物浓度增高面增高，即达到了酶的最大反应速度()。(4分) 38. 简述脂肪酸β-氧化的特点。 ①脂肪酸先在胞液中活化为脂酰CoA，这是一个耗能过程；2脂酰CoA需要由肉毒碱转运到线粒体基质中进行氧化；(3分)③脂酰CoA的氧化反应是脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应的循环，产生的乙酰CoA再经三酸循环进一步氧化；④氧化反应中产生的NADH和FADH：经呼吸链氧化为水，并产生ATP。(3分) 39.试解释发生“酮症酸中毒”的机理。 ①在饥饿、高脂低糖膳食和糖尿病等，葡萄糖利用减少，脂肪动员加强，脂肪酸分解增多，乙酰CoA大量堆积，造成肝中酮体生成过多，超过肝外组织利用酮体的能力，就会引起血液中酮体含量升高。(4分)2酮体中绝大部分是酸性较强的右机酸在休内堆和过多就会导致代谢性酸中毒，即发生酮症酸中毒。(2分) 40.简述真核生物RNA转录后加工修饰的主要类型。 ①剪切及剪接：剪切是剪去部分序列，剪接是剪切后将某些片段再连接起来；②末端添加核昔酸；(3分) ③修饰：在碱基及核糖分子上发生化学修饰反应；④RNA编辑：某些RNA，特别是mRNA自DNA模板上所获得的遗传信息，在转录后又发生了改变。(3分) 五、论述题。 41.人体内的ATP是以什么方式产生的？有什么生理功能？ 41.(1)ATP的生成方式：1底物水平磷酸化。高能化合物直接将其高能键中贮存的能量传递给ADP，使ADP磷酸化形成ATP。(2分)2氧化磷酸化。代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP。(3分) (2)生理功能：①ATP是机体各种生理、生化活动的主要供能物质。ATP是生命活动的直接供能物质，ATP水解生成ADP和Pi时，释放出能量供机体需要，如肌肉收缩、神经冲动传导、生物合成，以及物质的吸收、分泌及转运等。(3分)2转变成其它高能磷酸化合物，作为间接供能物质。体内的某些生物合成反应不直接利用ATP供能，ATP首先需要将高能磷酸基转移给UDP、CDP及GDP，生成相应的UTP、CTP和GTP，分别用于糖原合成、磷脂合成和蛋白质合成过程。另外，ATP还可以将高能磷酸基转移给肌酸生成磷酸肌酸，后者是肌肉及脑组织中的能量贮存形式。(2分) 42.什么是黄痘？分析比较三种黄痘产生的原因及主要的临床生化指标变化。 (1)ATP的生成方式：1底物水平磷酸化。高能化合物直接将其高能键中贮存的能量传递给ADP，使ADP磷酸化形成ATP。(2分)2氧化磷酸化。代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP。(3分) (2)生理功能：①ATP是机体各种生理、生化活动的主要供能物质。ATP是生命活动的直接供能物质，ATP水解生成ADP和Pi时，释放出能量供机体需要，如肌肉收缩、神经冲动传导、生物合成，以及物质的吸收、分泌及转运等。(3分)2转变成其它高能磷酸化合物，作为间接供能物质。体内的某些生物合成反应不直接利用ATP供能，ATP首先需要将高能磷酸基转移给UDP、CDP及GDP，生成相应的UTP、CTP和GTP，分别用于糖原合成、磷脂合成和蛋白质合成过程。另外，ATP还可以将高能磷酸基转移给肌酸生成磷酸肌酸，后者是肌肉及脑组织中的能量贮存形式。(2分) 16.4 三、名词解释题。 31.核酸杂交：不同来源的核酸变性后，合并在一起，只要这些核酸分子含有可以形成碱基互补配对的序列，复性也可以发生在不同来源的核酸链之间，形成杂化双链，这个过程称为核酸杂交。 32.酶活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。 33.变构调节：某些小分子物质可与酶蛋白的特殊部位结合，引起酶构象变化，从而改变酶的催化活性 34.脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经一系列脂肪酶催化，逐步水解释放出甘油和游离脂肪酸，运送到全身各组织利用，此过程称为脂肪动员。 35.溶骨作用：骨在不断的新旧更替之中，原有旧骨的溶解和消失称为骨的吸收或溶骨作用，包括基质水解和骨盐溶解。 四、简答题。 36.简述蛋白质的β-折叠结构。 ①多肽链充分伸展，各个肽平面之间折叠成锯齿状结构，侧链R基交错分布于锯齿状结构的上下方(2分)；2两条肽链或一条肽链的若干段平行排列，它们之间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键(2分)；③相邻两条(或两段)肽链走向相同为平行β-折叠，走向相反为反平行β-折叠(2分)。 37.按照酶促反应的性质，酶可分为哪六大类？ 1氧化还原酶类(1分)；2转移酶类(1分)；3水解酶类(1分)；4裂解酶类(裂合酶类)(1分)；⑤异构酶类(1分)；⑥合成酶类(连接酶类)(1分)。 38.简述生物氧化的特点。 ①生物氧化是在细胞内由酶催化进行的氧化反应，需要温和的条件，在体温及近中性的pH环境中进行(3分)；2生物氧化是逐步进行、逐步完成、逐步释学能量的。释放出的能量中有相当大的一部分可使ADP 磷酸化生成ATP.从而储存于ATP中，以供机体生理生化活动之需（3分）。 39.简述镰刃型贫发生的机理。 ①镰刀型细胞贫血症是由于基因突变，引起血红蛋白分子中个别氨基酸改变导致的一种分子病。(2分)2这是由于患者血红蛋白β-链结构基因中的一个密码子由CTT转变为CAT，使其血红蛋白β-链中N端第6位氨基酸残基由正常的谷氨酸转变成氨酸所致，这种血红蛋白的结构与功能异常，表现为镰刀型红细胞，细胞脆性增加，容易破裂产生溶血。(4分) 40.简述血液的基本功能。 40.①运输功能：血液具有运输氧气、二氧化碳、营养物质、代谢产物及代谢调节物的功能；②平衡功能：血液具有调节体液酸球平衡、体温恒定等的作用；(3分)③功能血是机体交统的重要组 预防感的 ④血与执凝血功能：血液中的凝血与抗凝血因子参与了血液的凝血过程和抗凝血作用。(3分) 五、论述题。 41. 试述Watson和Crick的DNA双螺旋结构特点。 42.什么是代谢性酸中毒?试述代谢性酸中毒的代偿机制。 42.(1)代谢性酸中毒：由于血浆中NaHCO：原发性减少引起的酸碱平衡失调，称为代谢性酸中毒。(2分)(2)代偿机制：血浆中NaHCO，原发性减少时由于红细胞内血红蛋白参与缓冲过程，可减轻血浆中NaHCO，浓度的下降程度。(2分)血浆中H”浓度继续升高还可刺激颈动脉窦和主动脉弓的化学感受器与延髓呼吸中枢，使呼吸频率及深度增加，加强COz的排出，降低血浆H，CO，浓度以纠正NaHCO，/H，CO：比值。(2分)但肺的代偿不够完全，最终肾脏通过增加肾小管细胞分泌H”、NH排出固定酸，重吸收NaHCO，。与此同时，H和Na′由细胞外进入细胞，而K’由细胞内逸出，通过这些代偿过程，NaHCO/HCOs比值如能接近20:1，血浆pH值可以在正常范围之内，称为代偿性代谢性酸中毒。如果NaHCO：/H：CO，比值仍然不能纠正，则称为失代偿性代谢性酸中毒。(4分) 17.4 三、名词解释题。 31.血红蛋白的协同效应：血红蛋白是四聚体裁，可结合4个O2。当第一个Oz与血红蛋白结合后，使血红蛋白发生构象改变，导致亚基很快与Oz结合。这种带O2的亚基协助不带O2的亚基结合O2的现象称为协同效应。 32. DNA的碱基互补：DNA双螺旋结构中，碱基是嘌呤对嘧啶，即A对T，G对C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键。这种碱基配对规律称为碱基互补。 33.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三酯经一系列脂肪酶依次催化，逐步水解释放出甘油和游离脂肪酸，运送到全身各组织利用，此过程称为脂肪动员。 34.基因表达调控：基因表达调控是指细胞生物在环境信号或营养环境发生变化后在基因表达水平上作出应答反应的分子机制。 35.基因诊断：基因诊断就是利用现代分子生物学和分子遗传学的技术方法，直接检测基因结构服役期珍达水平是否正常，从而对疾病作出诊断的方法。 四、简答题。 36.简述蛋白质a-螺旋结构的特点。 要点：1多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。(2分)2第一个肽键平面翔基上的氧与第四个肽键平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。(2分)3侧链R基团伸向螺旋的外侧。(1分)④a-螺旋有右手螺旋和左手螺旋两种类型。(1分) 37.简述机体对血糖浓度的调节。 要点：①肝脏、肌肉等器官的调节：血糖浓度升高，肝糖原和肌糖合成加快；血糖浓度降低肝糖原分解加快，肝脏的糖异生作用加快。(2分)2激素调节：降低血糖的激素有胰岛素；升高血糖的激素有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质素等(2分） ③神经调节。交感神经兴奋。血糖浓度升高，迷走神经兴奋，血糖水平降低。(2分 38. 丙氨酸如何转变为葡萄糖和脂肪酸？ 要点：1丙氨酸脱氨基转变为丙酮酸。(2分)2丙酮酸是糖异生作用的原料，能过糖异生作用转变了葡萄糖。(2分)3丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA是脂肪酸合成的原料，通过脂肪酸合成途径转变为脂肪酸。(2分) 39.逆转录酶有哪些生物活性？ 要点：①RNA指导的DNA聚合酶活性，催化RNA指导的DNA合成过程。(2分）②RINA酶H活性，催化 DNA与模板RNA形成的杂交分子中RNA的水解反应。(2分)3DMA指导的DNA聚合酶活性催化DNA指导的DNA合成反应。(2分) 40. 简述胆汁酸肠肝循环的生理意义。 要点：胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸最大限度的发挥乳化作用，从而满足了人体脂类消化吸收对胆汁酸的生理需要。(3分)2胆汁酸重吸收也有利于胆汁分泌，使胆汁中的胆汁酸盐与胆固醇比例恒定，不易形成胆结石。(3分) 五、论述题。 41.酶与一般催化 比较，有何显著特点 。 要点：1酶的催化效率极高。酶的催化效率比一般催化剂高106～1012。(2分) 2酶具有高度的特异性。一种酶只作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反应，以得到一定结构的产物。(2分)各种酶的特异性严格程度不同，有的酶只作用于特定结构的作用物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称之为绝对特异性。(2分)有些酶可作用于结构类同的一类化合物或化学键，称为相对特异性。(2分)有些酶则具有立体异构特异性，它只能催化一种立体异构体进行反应，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。(2分) 42.真核生物成熟 mRNA是由其前体hnRNA 加工而成，试述加工过程。 |
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