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《生物化学》复习资料(1)

2010-03-15  彩云追竹

《生物化学》复习资料(1)

第二章 核酸化学

1、说明碱基、核苷、核苷酸和核酸之间在结构上的区别。

碱基主要是指嘌呤和嘧啶的衍生物,是核苷、核苷酸和核酸的主要成分;而核苷是在碱基上连一个戊糖而形成;核苷酸是核苷的磷酸酯,是核苷酸结构中戊糖上5号位相连接的羟基被一个磷酸分子酯化的产物;核酸是以核苷酸为基本结构单元所构成的巨大分子。

2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA。

DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构,RNA仅是比DNA小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构;DNA中有胸腺嘧啶(T),但无尿嘧啶(U),但RNA则相反,DNA主要生物的遗传信息的载体,指导蛋白质的合成等,而RNA则在于遗传信息的转录, 翻译与蛋白质的合成等,有时也可以作为一种催化剂在生物的生命活动起一定的作用.DNA主要存在于细胞核与线粒体,RNA主要存在细胞质基质中。

3、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?

(1)、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成,一条的走向为5′-3′,另一条链的走向为3′-5′。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘绕,形成大沟和小沟。

(2)、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧,作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。

(3)、螺旋的直径为2nm,相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。螺旋结构每隔10个碱基重复一次,间距为3.4nm。

(4)、DNA双螺旋结构是十分稳定的。(稳定力量主要有两个:一个是碱基堆积力。一个是碱基配对的氢键。P25)

4、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA和RNA序列:

(1)GATCAA(2)TGGAAC(3)ACGCGT(4)TAGCAT

     CTAGTT     ACCTTG     TGCGCA     ATCGTA(DNA)

     CUAGUU    ACCUUG     UGCGCA    AUCGUA(RNA)

5.从两种不同细菌提取得DNA样品,其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA的4种脱氧核苷酸残基的相对百分组成。两种细菌中有一种是从温泉(64℃)中分离出来的,该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么?

答:第一种细菌腺嘌呤核苷酸占32%,鸟嘌呤核苷酸占18%,胸腺嘧啶核苷酸占32%,胞嘧啶核苷酸占18%;第二种细菌腺嘌呤核苷酸占17%,鸟嘌呤核苷酸占33%,胸腺嘧啶核苷酸占17%,胞嘧啶核苷酸占33%。

该种细菌从温泉中分离出来,说明它的DNA结构非常牢固,也就是说碱基之间形成的化学键较牢固,由此可以推知G≡C(三个氢键)在此细菌的DNA组成中较多。

6、解释名词

(1)、增色效应与减色效应:核酸变性后,对上紫外光的吸收增加,这种效应称为增色效应。反之则为减色效应。

(2)DNA复性与分子杂交:变性DNA的两条单链的碱基可以重新配对,恢复双螺旋结构,这一过程称为DNA的复性;

如果把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理,或把单链DNA与RNA放在一起,只要有某些区域(即链的一部分)有碱基配对的可能,它们之间就可以开成局部的双链,这一过程则称为DNA的分子杂交。

(3)Tm值:称熔解温度(melting temperature),指消光值A260达到最大值一半(即最大增色效应的50%)时的温度。

第三章    蛋白质化学

1、什么是氨基酸、蛋白质的等电点?其大小与什么有关?

在某一特定的PH条件下,氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等,即氨基酸分子内部所带净电荷为零,在电场中既不向阴极也不向阳极移动,这时氨基酸所处的溶液的PH即为该氨基酸的等电点,其大小与氨基酸的种类有关,种类不同,等电点也有所不同。

当溶液在某一特定的PH时,使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等,即净电荷为零,这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点;蛋白质等电点的大小与它所含氨其酸的种类和数量有关。(氨基酸较多,等电点偏高,反之偏低)

2、蛋白质分子的构象可以是无限的吗?为什么?P63

根据研究,多肽链真正能够存在的构象为数很有限的。因为在二面角(     )的某些取值时,主链上的原子之间或主链上的原子与侧链R基团之间会发生空间相撞,也就是说这时非键合原子不符合标准接触距离。这样的构象也就不可能存在。

3、已知:(1)卵清蛋白PI为4.6;(2)B乳球蛋白PI为5.2;(3)糜蛋白酶原PI为9.1。问:在PH5.2时上列蛋白质在电场中向阳极移动还是向阴极移动或者不移动?

(注:当某蛋白质处在PH小于它的等电点的溶液时,带正电荷,在电场中向负极移动;当其处在PH大于它的等电点的溶液时,带负电荷,在电场中向正极移动;相等时则不移动。)

根据注解,卵清蛋白PI〈PH,带负电,向正极移动;B乳球蛋白PI=PH,不移动;糜蛋白酶原PI〉PH,带正电,在电场向负极移动。

4、什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起蛋白质变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?

天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响,由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏,分子空间结构发生改变,致使其物理性质、化学性质、生物活性改变的作用称为蛋白质的变性作用。

引起蛋白质变性的化学因素有:强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、三氯已酸、磷钨酸、浓乙醇等;物理因素有:加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌等。

蛋白质变性后,其物理性质改变,如溶解度减少、渗透压和扩散速度降低,不易结晶等;结构改变,由于二级结构以上的高级结构破坏,由有序的紧密结构变成无序的松散结构;化学性质改变,容易被酶水解;生物活性改变,活性降低或完全丧失。

实际应用:利用蛋白质变性原理,将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐;医疗上的消毒杀菌也是利用此原理,还有在急救重金属盐中毒患者时,可给患者饮用大量牛乳或蛋清解毒。(蛋白质变性在实际生活中有害也有利)

5、试解释蛋白质的盐溶和盐析机制。

盐溶:低浓度的中性盐增加蛋白质的溶解度称盐溶。

盐析:高浓度的中性盐所致蛋白质沉淀叫盐析。

机制:任何物质的溶解度都取决于溶质分子间及溶质分子对溶剂分子对溶剂分子的相对亲和力。在低浓度盐溶液中,蛋白质分子表面的带电基团吸附盐离子,使蛋白质颗粒带同种电荷而相互排斥。此外还由于盐的水合能力比蛋白质强,使吸附了盐离子的蛋白质加强了与水分子的相互作用,从而使蛋白质的溶解度增高。||当中性盐浓度增大到半饱和或饱和浓度时,盐离子一方面与蛋白质争夺水分,破坏蛋白质颗粒表面的水膜;另一方面,高浓度的盐离子可大量中和蛋白质颗粒上的电荷,这样既破坏了蛋白质分子上的水膜又中和了蛋白质颗粒上的电荷,蛋白质颗粒便易于沉淀下来。

6、蛋白质的两性解离、沉淀特性有何应用?

    利用蛋白质的两性解离、沉淀特性可以通过电泳,盐析与盐容分离和提纯蛋白质用于蛋白质的研究

7、名词解释:

(1)蛋白质的一级结构:指多肽链的氨基酸序列。(肽键和二硫键)

(2)二级结构:指多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠片段。

(3)三级结构:指多肽链借助各种非共价键(或非共价力)弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。

(4)四级结构:指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

(5)超二级结构:指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近,彼此相互作用,开成规则的二级结构聚合体。

(6)结构域:在较大的蛋白质分子或亚基中,其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域,这种相对独立的三维实体称为结构域。

(7)酰胺平面:双键的重要特征之一是不能自由旋转,这就使得多肽链中围绕C-N键的6个原子构成一个平面,称为酰胺平面,也称肽平面。

(8)肽单元:肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

 

第四章  

1、名词解释

(1)酶的活性中心:酶分子上直接参与底物结合和起催化作用的氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构组成的区域,称为酶的活性中心或活性部位。

(2)酶的别构效应:调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,合酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应。

(3)同工酶:存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应,但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性(Km、电泳行为等)存在明显差异的一组酶。

(4)酶活力单位:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

(5)比活力:代表酶制剂的纯度。(比活力=活力单位数(U)\酶蛋白(mg)).

(6)酶的最适温度:酶显示出最大活力时所处的温度。

(7)辅酶和辅基:全酶中的辅因子。(辅因子包括金属离子和小分子的有机化合物,根据它们与酶分子的结合牢固程度不同,分为辅酶和辅基)

2、酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?

相似点:

(1)能加快化学反应的速度而本身在反应前后没有结构和性质的改变;

(2)只能缩短反应达到平衡所需要的时间而不能改变反应的平衡点。

酶自身特点:酶催化效率高、具有高度专一性、易失活、催化活性可被调节控制等。

3、影响酶促反应速度的因素有哪些?

在酶促反应过程中,其速度受底物浓度、PH值、温度、激活剂、抑制剂等因素的影响。

4、米氏方程的实际意义和用途是什么?

米氏方程:V=Vmax[S]/Km+[S]

           式中  V---酶促反应速度;

                 Vmax---酶完全被底物饱和时的最大反应速度;

                 [S]---底物浓度;

                 Km ---米氏常数(Km的涵义是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km的大小依赖于特殊的底物和环境条件。不同的酶有不同的Km,一个酶对一个底物有一定的Km,当一个酶有多个底物时则对应于每一个底物的Km也不相同,其中Km最小的底物为酶的最适底物)测定Km最常见的方法是双倒数作图法,详见P111。

5、磺胺类药物能抑制细菌的生长,其作用原理是什么?

对磺胺药敏感的细菌不能直接利用周围环境中的叶酸,只能利用PABA和二氢喋啶,在细菌体内经二氢叶酸合成酶的催化合成二氢叶酸,再与PABA竞争二氢叶酸合成酶,阻碍二氢叶酸的合成,从而影响核酸的生成,抑制细菌生长繁殖。

6、有机磷农药毒性的机理是什么?

有机磷化合物能与胰蛋白酶或乙酰胆碱酯酶活性中心的Ser残基反应,形成稳定的共价键而使酶丧失活性。乙酰胆碱是昆虫和脊椎动物体内传导神经冲动和刺激的化学介质。乙酰胆碱酯酶催化乙酰胆碱水解为乙酸和胆碱。苦乙酰胆碱酯酶被抑制,则会导致乙酰胆碱的积累,因而引起一系列神经中毒症状,神经过度兴奋导致功能失调,最终导致死亡。这就是有机磷化合物的毒性原理。

 

第五章 维生素与辅酶

1、1g淀粉酶定容到1000ml取1ml测酶活力,5min水解0.25g淀粉,计算每克酶制剂所含淀粉酶活力单位数。(在最适条件下每小时分解1g淀粉的酶量为一个活力单位)

解:根据题目可知,该酶制剂为1/1000g,5min水解0.25g淀粉,则一小时60min应水解(60/5)*0.25=3.0g,则1g 酶制剂水解的淀粉量应该为1000*3.0=3000(g),所以每克酶制剂所含淀粉酶活力单位数为3000。

2、CoA(辅酶A)的组成及功能?

在体内,泛酸与巯基乙胺、3′-磷酸-AMP缩合形成辅酶A。辅酶A主要起传递酰基的作用,是各种酰基转移酶的辅酶;通过亲核攻击转移活化的酰基;吸取一个质子活化酰基的a-氢。被广泛用做各种疾病的重要辅助药物。

 

第六章 生物膜的结构与功能

1、名词解释:

(1)外周蛋白:也称周缘蛋白,一般占膜蛋白总量的20%-30%,易溶于水,与膜脂的亲水部分靠近而分布于脂双层的内表面和外表面。

(2)内在蛋白:也称整合蛋白,占膜蛋白总量的70%-80%。这类蛋白含有较多的疏水性氨基酸或者亲脂性基团,它们分布于分子表面,因此,能与膜脂的疏水部分接近,并结合十分牢固,只有用较剧烈的条件才能将它们溶解下来。

2、生物膜的重要组成成分是什么?这些组分的化学特征是什么?

生物腊主要由蛋白质和脂质构成,有的还含有1%-10%的多糖,多糖与脂质和蛋白质结合分别生成糖脂和糖蛋白(统称为膜糖)

膜蛋白:生物膜的功能成分,它们除了起结构作用外,都具有生物功能,如作为催化作用的酶、作为运输载体或泵、作为能量转化的氢或电子递体、作为信息传递的受体蛋白等。

膜脂:包括磷脂、糖脂、硫脂、固醇等。

3、膜的脂质双分子层是根据哪些证据提出的?

膜组分的不对称分布和生物膜的流动性。

   膜质单层分子在水面的铺展面积它为细胞表面积的二倍

   磷脂分子分亲水端与疏水端构成

4、液态镶嵌模型的主要内容是什么?

流动镶嵌模型突出了膜的流动性和不对称性,认为细胞膜由流动的脂双层和嵌在其中的蛋白质组成。磷脂分子以疏水性尾部相对,极性头部朝向水相组成生物膜骨架,蛋白质或嵌在脂双层表面,或嵌在其内部,或横跨整个脂双层,表现出分布的不对称性。

 

 

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