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章 |
课程内容 |
学时 |
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1 |
糖类 |
4 |
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2 |
脂质 |
3 |
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3 |
氨基酸 |
2 |
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4 |
蛋白质的共价结构 |
3 |
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5 |
蛋白质的三维结构 |
3 |
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6 |
蛋白质结构与功能的关系 |
3 |
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7 |
蛋白质的分离、纯化和表征 |
2 |
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8 |
酶通论 |
2 |
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9 |
酶促反应动力学 |
3 |
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10 |
酶的作用机制和酶的调节 |
2 |
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11 |
维生素与辅酶 |
2 |
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12 |
核酸通论 |
1 |
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13 |
核酸的结构 |
3 |
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14 |
核酸的物理化学性质 |
4 |
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15 |
核酸的研究方法 |
3 |
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16 |
抗生素 |
1 |
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17 |
激素 |
2 |
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18 |
生物膜的组成与结构 |
2 |
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19 |
代谢总论 |
2 |
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20 |
生物能学 |
2 |
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21 |
生物膜与物质运输 |
2 |
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22 |
糖酵解作用 |
2 |
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23 |
柠檬酸循环 |
2 |
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24 |
生物氧化---电子传递和氧化磷酸化作用 |
3 |
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25 |
戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径 |
2 |
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26 |
糖原的分解和生物合成 |
2 |
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27 |
光合作用 |
2 |
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28 |
脂肪酸的分解代谢 |
2 |
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29 |
脂类的生物合成 |
2 |
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30 |
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢 |
2 |
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31 |
氨基酸及其重要衍生物的生物合成 |
2 |
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32 |
核酸的降解和核苷酸代谢 |
2 |
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33 |
细胞代谢的调节 |
1 |
五、教学方式
教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。
六、考核方式
平时作业（20％）：用作业、课堂讨论等方式考查学生的学习状况，提高学生主动学习的积极性。
期末考试（70％）：闭卷考试，考察对知识掌握及综合运用的能力。
七、教材及教学参考书
教材
王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，《生物化学》（第三版，上，下册），高等教育出版社，2002.
参考书
1.沈仁权、顾其敏，生物化学教程，高等教育出版社，1993.
2.郑 集、陈钧辉主编，普通生物化学（第三版），高等教育出版社，1998.
3.Lubert Stryer，Biochemistry，published by W H Freeman，Fifth Edition，2002.
4.Lehninger：Principles of Biochemistry，Fourth Edition，published by W H Freeman，2000.
5.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008.
6.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.
7.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.
8.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.
9.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.
10.陈钧辉等，生物化学习题解析，科学出版社，2002年第2版；
11.张楚富，生物化学解题指导与测验，高等教育出版社出版，2004年第1版；
12.王金发等，分子生物学与基因工程习题集，科学出版社，2002年第1版；
13.杨建雄，生物化学解题指导，陕西师范大学出版社，2005年第1版；
八、教学基本内容及要求
第一章 糖类
1.教学基本要求
掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。熟悉多糖的结构和主要性质。了解糖的分类、构象和杂多糖，为后续动态生物化学中糖类代谢的学习打好基础。
2.教学具体内容
—、引言
糖类的存在与来源；糖类的生物学作用；糖类的元素组成和化学本质；糖的命名与分类。
二、旋光异构
有关旋光异构的几个概念；Fischer投影式；构型的RS表示法。
三、单糖的结构
单糖的链状结构；D系单糖和L系单糖；单糖的环状结构；单糖的构象。
四、单糖的性质
单糖的物理性质；单糖的化学性质。
五、重要的单糖和单糖衍生物
单糖；单糖磷酸酯；糖醇；糖酸；脱氧糖；氨基糖；糖苷。
六、寡糖
结构与性质；常见的二糖；其他简单寡糖；环糊精。
七、多糖
同多糖；杂多糖。
八、细菌杂多糖
细菌细胞壁的化学组成；肽聚糖的结构；磷壁酸；脂多糖；荚膜多糖。
九、糖蛋白及其糖链
糖蛋白的存在和含糖量；糖链结构的多样性；糖肽键的类型；糖链的分类；糖链的生物学功能；糖链参与分子识别和细胞识别；糖链与糖蛋白的生物活性；血型物质；凝集素。
十、糖胺聚糖和蛋白聚糖
糖胺聚糖；蛋白聚糖。
十—、糖链的结构分析
糖链结构分析的一般步骤；用于糖链结构测定的一些方法
在有机化学基础上概述前7节，较详细的讲述后4节。识记糖类的元素组成，化学本质，糖的命名，分类，糖结构中的旋光异构等概念及重要的单糖，多糖；领会单糖，多糖的物理化学性质，糖蛋白及其糖链的多样性、类型、分类和生物学功能；了解糖链结构分析的一般步骤和糖链结构测定的方法。
第二章 脂质
1.教学基本要求
了解脂质的定义，分类与作用，掌握脂肪酸的结构特点与理化性质，熟悉三酰甘油的构型性质，掌握脂质的过氧化作用，熟悉几种代表性脂类。
2.教学具体内容
一、引言
脂质的定义；脂质的分类；脂质的生物学作用。
二、脂肪酸
脂肪酸的种类；天然脂肪酸的结构特点；脂肪酸的物理和化学性质；脂肪酸盐与乳化作用；必需多不饱和脂肪酸；类二十碳烷。
三、三酰甘油和蜡
甘油取代物的构型；三酰甘油的类型及二酰甘油、单酰甘油； 烷醚酰基甘油；三酰甘油的物理和化学性质；蜡。
四、脂质过氧化作用
自由基、活性氧和自由基链反应；脂质过氧化的化学过程；脂质过氧化作用对机体的损伤；抗氧化剂的保护作用。
五、磷脂
甘油磷脂的结构；甘油磷脂的一般性质；几种常见的甘油磷脂；醚甘油磷脂；鞘磷脂。
六、糖脂
鞘糖脂；甘油糖脂；
七、萜和类固醇
萜；类固醇；胆固醇和非动物固醇；固醇衍生物。
八、脂蛋白
血浆脂蛋白的分类；血浆脂蛋白的结构与功能。
九、脂质的提取、分离与分析
脂质的有机溶剂提取；脂质的色谱分离；混合脂肪酸的气；液色谱分析；脂质结构的测定。
在有机化学基础上概述前4节，较详细讲述后5节。识记脂质的定义，分类，作用，脂肪酸的结构特点与理化性质；领会三酰甘油的类型，脂质过氧化作用，磷脂、糖脂、萜和类固醇、脂蛋白的分类，性质及结构，功能。了解脂质的提取、分离与分析的常用方法。
第三章 氨基酸
1.教学基本要求
掌握氨基酸的分类，20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质，熟悉氨基酸化学反应、光吸收、分析分离。
2.教学具体内容
一、氨基酸:蛋白质的构件分子
蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构。
二、氨基酸的分类
常见的蛋白质氨基酸；不常见的蛋白质氨基酸；非蛋白质氨基酸。
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式；氨基酸的解离；氨基酸的等电点；氨基酸的甲醛滴定。
四、氨基酸的化学反应
α-氨基参加的反应；α-羧基参加的反应；α-氨基和α-羧基共同参加的反应；侧链R基参加的反应。
五、氨基酸的光学活性和光谱性质
氨基酸的光学活性和立体化学；氨基酸的光谱性质。
六、氨基酸混合物的分析分离
分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析；气液层析；高效液相层析。
重点讲述三、四、六节，其余内容以学生自学为主。识记20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质；领会氨基酸化学反应，光谱性质及常用氨基酸混合物分析分离的方法及原理；能分析氨基酸在不同pH下的带电性及电场中的迁移率；能综合分析混合氨基酸在限定条件下的分离状况；能够应用所学内容设计氨基酸混合物的分析分离实验。
第四章 蛋白质的共价结构
1.教学基本要求
掌握蛋白质的组成分类，形状大小，掌握肽和肽键的结构、肽的理化性质及蛋白质一级结构的测定方法。
2.教学具体内容
—、蛋白质通论
蛋白质的化学组成和分类；蛋白质的形状和大小；蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；蛋白质功能的多样性
二、肽
肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质；天然存在的活性肽。
三、蛋白质一级结构的测定
蛋白质测序的策略；N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定；二硫桥的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化；肽段氨基酸序列的测定；肽段在多肽链中次序的决定；二硫桥位置的确定；蛋白质测序举例；蛋白质序列数据库。
四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能
同源蛋白质的物种差异与生物进化；同源蛋白质具有共同的进化起源；血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。
五、肽与蛋白质的人工合成
肽的人工合成；胰岛素的人工合成；固相肽合成
重点讲述三、四、五节，一、二节学生自学。识记蛋白质的组成分类，肽和肽键的结构，肽的理化性质；领会蛋白质一级结构的测定方法，蛋白质的氨基酸序列与生物功能；能分析蛋白质的测序图谱，并应用所学知识拼接出完整的蛋白质序列。
第五章 蛋白质的三维结构
1.教学基本要求
掌握维持蛋白质空间构象的作用力，掌握蛋白质分子结构的概念和层次，熟悉蛋白质的变性和复性。
2.教学具体内容
一、研究蛋白质构象的方法
X射线衍射法；研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法。
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
氢键；范德华力(范德华相互作用)；疏水作用(熵效应)；盐键；二硫键。
三、多肽主链折叠的空间限制
酰胺平面与α-碳原于的二面角(φ和ψ)；可允许的φ和ψ值：拉氏构象图
四、二级结构：多肽链折叠的规则方式
α螺旋；β折叠片；β转角和β凸起；无规卷曲。
五、纤维状蛋白质
α-角蛋白；丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质；胶原蛋白：一种三股螺旋；弹性蛋白；肌球蛋白和原肌球蛋白。
六、超二级结构和结构域
超二级结构；结构域。
七、球状蛋白质与三级结构
球状蛋白质的分类；球状蛋白质三维结构的特征。
八、膜蛋白的结构
膜内在蛋白；脂锚定膜蛋白。
九、蛋白质折叠和结构预测
蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质折叠的热力学；蛋白质折叠的动力学；蛋白质结构的预测。
十、亚基缔合和四级结构
有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式；四级结构的对称性；四级缔合在结构和功能上的优越性。
重点讲述各节难点。识记维持蛋白质空间构象的作用力，蛋白质分子结构的概念和层次；领会蛋白质的变性和复性；能对蛋白质溶液在特定环境中出现的现象进行分析；能应用蛋白质变性和复性原理提取，分离，纯化蛋白。
第六章 蛋白质结构与功能的关系
1.教学基本要求
掌握蛋白质结构与功能的关系；理解以蛋白质为基础的一些超分子结构，以及与其结构相关的特征；掌握蛋白质结构与功能间的关系，了解由于蛋白结构改变所导致的疾病或与疾病相关的遗传缺陷。
2.教学具体内容
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；02的结合改变肌红蛋白的构象；肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)。
二、血红蛋白的结构与功能
血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响。
三、血红蛋白分子病
分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病其他血红蛋白病；地中海贫血。
四、免疫系统和免疫球蛋白
免疫系统；免疫系统能识别自我和非我；在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应；免疫球蛋白的结构和类别；基于抗体-抗原相互作用的生化分析方法。
五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
肌纤维的结构；肌原纤维由粗丝和细丝构成；骨骼肌的相关蛋白质；肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型。
六、蛋白质的结构与功能的进化
重点讲述一、二、四、五节难点，其余内容学生自学为主。识记氧合曲线，Bohr效应，变构效应，分子病，免疫系统等基本概念；熟悉肌红蛋白，血红蛋白，免疫球蛋白，肌球蛋白丝、肌动蛋白丝的结构与功能的关系及蛋白质的结构与功能的进化；能分析肌红蛋白与血红蛋白在结构功能上的异同点；能综合分析免疫反应和肌肉收缩的机制。
第七章 蛋白质的分离、纯化和表征
1.教学基本要求
掌握蛋白质的性质和蛋白质分离纯化的一般原则；熟悉蛋白质的分离纯化及含量测定及纯度鉴定的方法。
2.教学具体内容
—、蛋白质的酸碱性质
二、蛋白质分子的大小与形状
根据化学组成测定最低相对分子质量；渗透压法测定相对分子质量；蛋白质的扩散和扩散系数；沉降分析法测定相对分子质量；凝胶过滤法测定相对分子质量；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量；蛋白质分子的形状。
三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀。
四、蛋白质分离纯化的一般原则
五、蛋白质的分离纯化方法
根据分子大小不同的纯化方法；利用溶解度差别的纯化方法；根据电荷不同的纯化方法；利用选择性吸附的纯化方法；利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法；高效液相层析和快速蛋白液相层析。
六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
蛋白质含量测定；蛋白质纯度鉴定。
重点讲述二、五、六节，其余内容学生自学为主。识记蛋白质的性质；领会蛋白质分离纯化的一般原则和方法；能应用不同的蛋白质纯化的方法对蛋白质进行分离纯化；能测定蛋白质含量及纯度。
第八章 酶通论
1.教学基本要求
了解酶的命名与分类，理解酶的专一性；掌握酶的概念、化学本质与组成，酶促反应的特点和核酶，抗体酶等概念；熟练掌握酶活性的测定与酶活性单位概念。
2.教学具体内容
一、酶催化作用的特点
酶和一般催化剂的比较；酶作为生物催化剂的特点。
二、酶的化学本质及其组成
酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合体。
三、酶的命名和分类
习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例。
四、酶的专—性
酶的专一性；关于酶作用专一性的假说。
五、酶的活力测定和分离纯化
酶活力的测定；酶的分离和纯化。
六、核酶
核酶的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景。
七、抗体酶
八、酶工程简介
化学酶工程；生物酶工程。
概述各节重点内容。识记单体酶、寡聚酶、多酶复合体、核酶、抗体酶、酶活力、酶活力单位等概念；领会酶的命名、分类与专一性；能应用有关知识对酶进行初步的提取及活力测定。
第九章 酶促反应动力学
1.教学基本要求
了解酶促化学动力学基础，反应速率及其测定方法。掌握底物浓度对酶促反应的影响及酶的抑制作用。熟悉酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。
2.教学具体内容
—、化学动力学基础
反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应的特征。
二、底物浓度对酶反应速率的影响
中间络合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学。
三、酶的抑制作用
抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂。
四、温度对酶反应的影响
五、pH对酶反应的影响
六、激活剂对酶反应的影响
重点讲述前3节，其余内容学生自学为主。识记不可逆抑制，可逆性抑制，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制等概念；领会米-门氏方程，Km与Vmax值的意义及抑制剂对酶促反应的影响；能分析并掌握不可逆抑制的作用，可逆性抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制)的动力学特征及其生理学意义；能较好掌握一些重要的抑制剂的作用机理。
第十章 酶的作用机制和酶的调节
1.教学基本要求
掌握酶的活性中心，必需基团的分类及影响酶催化效率的有关因素；了解酶催化反应的有关实例；熟练掌握酶活性的调节控制。
2.教学具体内容
一、酶的活性部位
酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法。
二、酶催化反应的独特性质
三、影响酶催化效率的有关因素
底物和酶的邻近效应(approximation，proximity)与定向效应(orientation)；底物的形变(distortion)和诱导契合(induced fit) ；酸碱催化(acid-base catalysis)；共价催化(Covalent catalysis)；金属离子催化；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响。
四、酶催化反应机制的实例
溶菌酶(1ysozyme)；胰核糖核酸酶A(pancreatic ribonucleaseA，RNaseA) ；羧肽酶A(carboxypeptidaseA) ；丝氨酸蛋白酶(serine proteases)；天冬氨酸蛋白酶(aspartic proteases) 。
五、酶活性的调节控制
别构调控(allosc regulationteri；酶原的激活；可逆的共价修饰(reversible covalent modification)。
六、同工酶
重点二、三、四、五节。识记活性中心、别构调控、酶原的激活、可逆的共价修饰等概念；领会酶具有高效催化活性的机制；能分析并掌握酶活性调控的原因。
第十一章 维生素与辅酶
1.教学基本要求
熟悉维生素的概念、分类、各种维生素的作用及缺乏病和各族维生素与酶的辅助因子的关系。了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。
2.教学具体内容
一、维生素概论
维生素的概念；维生素的发现；维生素的分类和辅酶的关系。
二、脂溶性维生素
维生素A；维生素D；维生素E；维生素K。
三、水溶性维生素
维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰, 胺辅酶；维生素B2<,, /, SP, AN, &g, t;和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素Bl2：(氰钴胺素)及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C。
四、作为辅酶的金属离子
概论；金属酶类与金属激活酶类；含铁酶类；含铜酶类；含锌酶类；其他金属酶类。
重点强调维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。识记维生素的概念；领会维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。
第十二章 核酸通论
1.教学基本要求
了解核酸的发现和研究简史；掌握核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
2.教学具体内容
—、核酸的发现和研究简史
核酸的发现；核酸的早期研究；DNA双螺旋结构模型的建立；生物技术的兴起；人类基因组计划开辟了生命科学新纪元。
二、核酸的种类和分布
脱氧核糖核酸(DNA)；核糖核酸(RNA)。
三、核酸的生物功能
DNA是主要的遗传物质；RNA参与蛋白质的生物合成 ；RNA功能的多样性。
概述各节。领会核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
第十三章 核酸的结构
1.教学基本要求
掌握常见核苷酸的结构、符号和性质。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。理解DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位核小体的结构。掌握RNA的种类与功能，信使RNA和转运RNA的结构特点，tRNA二级结构的特点与功能。
2.教学具体内容
一、核苷酸
碱基；核苷；核苷酸。
二、核酸的共价结构
核酸中核苷酸的连接方式；DNA的一级结构；RNA的一级结构。
三、DNA的高级结构
DNA碱基组成的Chargaff规则；DNA的二级结构；DNA的三级结构；DNA与蛋白质复合物的结构。
四、RNA的高级结构
tRNA的高级结构；rRNA的高级结构；其他RNA的高级结构。
讲述各节重点难点。识记常见核苷酸的结构、符号和性质、核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法；领会DNA,RNA的各级结构和特点；能分析原核生物DNA和真核生物DNA的异同点。
第十四章 核酸的物理化学性质
1.教学基本要求
掌握核酸的理化性质、紫外吸收、核酸变性和复性的概念和特点；熟悉核酸分子杂交的原理。
2.教学具体内容
一、核酸的水解
酸水解；碱水解；酶水解。
二、核酸的酸碱性质
三、核酸的紫外吸收
四、核酸的变性，复性及杂交。
变性；复性；核酸的杂交。
重点讲述三、四节。识记核酸的紫外吸收、核酸变性、复性及杂交等概念；领会核酸的酸碱性质，紫外吸收性质，核酸的变性，复性及杂交原理。
第十五章 核酸的研究方法
1.教学基本要求
了解核酸常用的研究方法及相关原理；掌握核酸的序列测定原则；熟练掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理。
2.教学具体内容
一、核酸的分离、提纯和定量测定
DNA的分离；RNA的分离；核酸含量的测定法。
二、核酸的超速离心
三、核酸的凝胶电泳
琼脂糖凝胶电泳；聚丙烯酰胺凝胶电泳。
四、核酸的核苷酸序列测定
DNA的酶法测序；DNA的化学法测序；RNA的测序。
五、DNA聚合酶链反应(PCR)
六、DNA的化学合成
重点讲述各节重点难点。识记DNA聚合酶链反应(PCR)的概念；领会核酸分离、提纯的原则，核酸的超速离心、凝胶电泳、序列测定的基本原理；掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理并能结合实验熟练应用。
第十六章 抗生素
1.教学基本要求
了解抗生素的概念，常见的种类，抗菌性能及在医疗，农业中的应用；掌握抗生素的抗菌作用机制和细菌耐药性的生化机制。
2.教学具体内容
一、抗生素的概况
抗生素的定义；拮抗作用与抗生素的发现；抗生素的抗菌性能；新抗生素的寻找。
二、一些重要抗生素的化学和医疗特性
青霉素；链霉素；氨基环醇类抗生素；氯霉素；四环素族抗生素；红霉素；多肽类抗生素；创新霉素；利福霉素类抗生素；灰黄霉素；制霉菌素。
三、抗肿瘤抗生素的探索
自力霉素；放线菌素K；争光霉素；光辉霉素。
四、抗生素在农业中的应用
灭瘟素；春雷霉素；放线酮；多氧菌素；日光霉素；四抗生素；有效霉素；奥弗麦菌素。
五、抗生素的抗菌作用机制
抑制核酸的合成；抑制蛋白质的合成；改变细胞膜的通透性；干扰细胞壁的形成；作用于能量代谢系统或作为抗代谢物。
六、细菌对抗生素耐药性的生物化学机制
耐药菌产生导致抗生素失效的酶；耐药菌改变对抗生素敏感的部位；耐药菌降低细胞透过抗生素的能力。
重点讲述一、五、六节，其余内容学生自学为主。识记抗生素的概念；了解一些重要抗生素的化学和医疗特性；领会抗生素的抗菌作用机制和细菌耐药性的生化机制。
第十七章 激素
1.教学基本要求
了解激素的化学本质，激素的合成、分泌及人体内一些重要的激素；掌握激素的作用机制和一些常见的信号转导通路；了解植物激素和昆虫激素。
2.教学具体内容
一、概述
激素的分泌；激素的化学本质。
二、激素的合成与分泌
多肽激素合成后储存于分泌囊中；甲状腺激素和肾上腺激素是氨基酸衍生物；固醇类激素源自胆固醇；脂肪族激素——前列腺素。
三、重要激素举例
氨基酸衍生物激素；重要多肽类激素；重要固醇类激素；脂肪族激素。
四、激素的作用机制研究
膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径；钙及肌醇三磷酸作用途径；受体的酪氨酸激酶途径；固醇类激素受体调节基因转录速度。
五、激素分泌的调节
上级内分泌腺对下级内分泌腺的调节；神经系统与内分泌的关系；负反馈作用；酶的分步剪裁调控；多元调控。
六、植物激素
植物生长素；赤霉素；细胞分裂素；脱落酸；乙烯。
七、昆虫激素
昆虫的内激素；昆虫的外激素。
重点讲述第四节，概述其余内容。识记激素的概念；领会激素的合成与分泌，人体、植物、昆虫体内重要的激素；理解并掌握激素的作用机制。
第十八章 生物膜的组成与结构
1.教学基本要求
掌握生物膜组成物质的性质与分子结构。
2.教学具体内容
一、生物膜的组成和性质
膜脂；膜蛋白；糖类。
二、生物膜的分子结构
生物膜中分子间作用力；生物膜结构的几个主要特征；生物膜分子结构的模型；膜蛋白的三维结构。
概述各节重点。识记生物膜的组成和性质；领会生物膜结构的几个主要特征；生物膜分子结构的模型；膜蛋白的三维结构。
第十九章 代谢总论
1.教学基本要求
了解代谢的基本概念；掌握常见辅酶、辅基的递能作用；熟悉代谢中常见的有机反应机制。
2.教学具体内容
一、分解代谢与合成代谢
二、能量代谢在新陈代谢中的重要地位
三、辅酶I和辅酶Ⅱ的递能作用
四、FMN和FAD的递能作用
五、辅酶A在能量代谢中的作用
六、新陈代谢的调节
七、代谢中常见的有机反应机制
基团转移反应；(group—transferreaction)；氧化反应和还原反应 (oxidation and reduction) 消除、异构化及重排反应；碳-碳键的形成与断裂反应。
八、新陈代谢的研究方法
使用酶的抑制剂；利用遗传缺欠症研究代谢途径；气体测量法(manometricmethod)；同位素示踪法；核磁共振波谱法。
概述各节主要内容。识记代谢的基本概念；领会辅酶I、辅酶Ⅱ、FMN、 FAD、辅酶A在能量代谢中的作用；熟悉代谢中常见ATP在能量转运中的地位和作用的有机反应机制。
第二十章 生物能学
1.教学基本要求
了解热力学的一些基本概念和化学反应中自由能的变化和意义；掌握高能磷酸化合物的概念，类型及ATP在能量转运中的地位和作用。
2.教学具体内容
一、有关热力学的一些基本概念
体系的概念、性质和状态 ；能的两种形式——热与功；内能和焓的概念；热力学第一定律(first low of thermodynamics) ；化学能的转化；热力学第二定律和熵的概念；自由能的概念。
二、化学反应中自由能的变化和意义
化学反应的自由能变化公式；标准自由能变化和化学平衡的关系；标准生成自由能及其应用；偶联化学反应标准自由能变化的可加性及其意义；化学反应和自由能关系的进一步说明；能量学用于生物化学反应中的一些规定；ΔG0ˊ、ΔG以及平衡常数计算的举例。
三、高能磷酸化合物
高能磷酸化合物的概念；高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型；ATP的结构特性；细胞内影响ATP自由能释放的因素；ATP在能量转运中的地位和作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸及其他贮能物质；ATP断裂形成AMP和焦磷酸的作用；ATP以外的其他核苷三磷酸的递能作用；ATP系统的动态平衡。
概述基本概念，重点解决第二、三节的难点问题。识记高能磷酸化合物的概念；高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型，ATP的结构特性；领会细胞内影响ATP自由能释放的因素；ATP在能量转运中的地位和作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸及其他贮能物质；ATP系统的动态平衡。
第二十一章 生物膜与物质运输
1.教学基本要求
了解物质跨膜运输的方式及类型；掌握生物膜运输的分子机制。
2.教学具体内容
一、被动运输与主动运输
被动运输(passive transport)；主动运送(active transport)。
二、小分子物质的运输
Na+和K+的运输 ；Ca2+的运输；三类驱动离子的ATP酶；阴离子运输(anion transport) ；糖和氨基酸的运送；ATP／ADP交换体(ATP／ADPexchanger)。
三、生物大分子的跨膜运输
胞吐作用；胞吞作用。
四、离子载体(ionophores)
缬氨霉素；A23187载体；尼日利亚菌素；短杆菌肽A。
五、生物膜运输的分子机制
移动性载体模型；孔道或通道模型；构象变化假设。
重点讲述各节的难点问题。识记被动运输，主动运送，胞吐作用，胞吞作用等概念；领会物质跨膜运输的方式，类型和生物膜运输的分子机制。
第二十二章 糖酵解作用
1.教学基本要求
熟练掌握糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义；掌握糖酵解调控。了解其他六碳糖进入糖酵解途径。
2.教学具体内容
一、糖酵解作用的研究历史
二、糖酵解过程概述
三、糖酵解和酒精发酵的全过程图解
四、糖酵解第一阶段的反应机制
葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸。
五、酵解第二阶段：放能阶段的反应机制
甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸并产生一个ATP分子。
六、由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算
七、丙酮酸的去路
生成乳酸；生成乙醇。
八、糖酵解作用的调节
磷酸果糖激酶是关键酶；果糖-2，6-二磷酸对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用。
九、其他六碳糖进入糖酵解途径
果糖；半乳糖；甘露糖。
重点讲述化学过程及调控。识记糖酵解的概念，糖酵解的反应过程，ATP生成及细胞内的作用部位；领会磷酸果糖激酶是关键酶；果糖-2，6-二磷酸对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用；能熟练计算，分析糖酵解的产能状况。
第二十三章 柠檬酸循环
1.教学基本要求
熟练掌握糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。熟悉糖的有氧氧化的调控；了解柠檬酸循环的发现历史。
2.教学具体内容
一、丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段——形成乙酰-CoA
催化丙酮酸转变为乙酰-CoA的反应步骤；对丙酮酸脱氢酶复合体结构和装配的深入探讨；丙酮酸脱氢酶复合体催化反应的简单图解；砷化物对硫辛酰胺的毒害作用；丙酮酸脱氢酶复合体的调控。
二、柠檬酸循环概貌
三、柠檬酸循环的反应机制
草酰乙酸(oxaloacetate)与乙酰-CoA缩合(condense)形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA ；琥珀酰-CoA转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸。
四、柠檬酸循环的化学总结算
五、柠檬酸循环的调控
柠檬酸循环本身制约系统的调节；ATP、ADP和Ca2+对柠檬酸循环的调节。
六、柠檬酸循环的双重作用
七、柠檬酸循环的发现历史
重点讲述化学过程及调控。识记糖的有氧氧化概念，丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程；领会柠檬酸循环的反应机制和调控；能综合分析柠檬酸循环在生物体内的作用和意义。
第二十四章 生物氧化---电子传递和氧化磷酸化作用
1.教学基本要求
掌握生物氧化，呼吸链，氧化磷酸化的概念及生理意义。熟练掌握线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。理解化学渗透假说，ATP合酶的结构，ATP合成的机制和胞液中NADH氧化的两种转运机制。
2.教学具体内容
一、氧化-还原电势
氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系。
二、电子传递和氧化呼吸链
电子传递过程；吸链概念的建立；电子传递链；电子传递链各个成员；电子传递的抑制剂。
三、氧化磷酸化作用
线粒体的结构；氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形式；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；葡萄糖彻底氧化的总结算；氧的不完全还原。
重点讲述传递过程及氧化磷酸化的机制。识记生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化等概念；领会线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序，氧化磷酸化作用机制和ATP合成机制；能分析氧化磷酸化解偶联和抑制剂的作用部位及作用机制；能熟练计算和分析糖的有氧氧化的产能状况。
第二十五章 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
1.教学基本要求
掌握磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能及糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义；熟悉磷酸戊糖途径的主要反应过程，调节和糖异生途径的调节；了解糖的其他代谢途径。
2.教学具体内容
一、戊糖磷酸途径
戊糖磷酸途径的发现；戊糖磷酸途径的主要反应；戊糖磷酸途径反应速度的调控；戊糖磷酸途径的生物学意义。
二、糖的其他代谢途径
葡糖异生作用。
三、葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构
四、乙醛酸途径
五、寡糖类的生物合成和分解
概论；乳糖的生物合成和分解；糖蛋白的生物合成；糖蛋白糖链的分解代谢。
重点讲述化学过程及调控。识记戊糖磷酸途径，糖异生的概念；领会戊糖磷酸途径的主要反应过程、生物学意义，糖异生作用和乙醛酸途径的生理意义。
第二十六章 糖原的分解和生物合成
1.教学基本要求
掌握糖原合成与分解的途径；理解糖原代谢的调控及激素对糖原合成与分解的调节作用；了解糖原累积症。
2.教学具体内容
一、糖原的生物学意义
糖原磷酸化酶；糖原脱支酶(glycogen debranching enzyme)(包括糖基转移酶)；磷酸葡萄糖变位酶(phosphoglucomutase)的作用；葡萄糖-6-磷酸酶。
三、糖原的生物合成
糖原生物合成的研究经历了缓慢的历程；催化糖原合成的三种酶。
四、糖原代谢的调控
糖原磷酸化酶的调控机制；对糖原合酶的调控；肝脏中糖原代谢调控的特殊性；激素对糖原代谢的调节和激素效应的级联放大系统；G蛋白及其对激素信号的传递作用；糖原累积症。
概述化学过程，重点讲述调控。领会糖原合成与分解的途径；能结合激素效应分析糖原磷酸化酶、糖原合酶的调控机制；掌握肝脏中糖原代谢调控的特殊性。
第二十七章 光合作用
1.教学基本要求
掌握光合作用的概念和机理；理解光合磷酸化和暗反应；了解光呼吸和C4途径。
2.教学具体内容
一、光合作用的概况
光合作用的发现；光合作用的场所——叶绿体；光合作用的总过程；光的本性。
二、叶绿素的光反应性：光吸收
叶绿素吸收光能；辅助色素扩展光吸收的范围；叶绿素在膜上被组织成光合单位；叶绿素通过激子传递把吸收的能量汇集到作用中心。
三、光驱动电子流：中心光化学事件
光合细菌只有一个光化学作用中心；高等植物和藻类具有两个光系统；放氧光合生物中光作用中心的结构；真核光合电子传递的Z图式；水的光解与放氧；PSI和PSⅡ在类囊体膜上的定位。
四、光驱动的ATP合成：光合磷酸化
电子传递与光合磷酸化相偶联；光合磷酸化的机制——化学渗透；循环和非循环光合磷酸化；盐细菌的光合磷酸化；光合作用中能量的利用效率。
五、暗反应：C02固定
C02固定与核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶／加氧酶；Calvin循环；C02固定的调节。
六、光呼吸和C4途径
核酮糖二磷酸加氧酶反应：光呼吸；C02固定的C4途径；景天酸代谢。
概述各节重点和难点。识记光合作用、光合磷酸化、光呼吸、C4途径等概念；领会光合磷酸化机制和暗反应过程；了解C4途径，景天酸代谢的意义。
第二十八章 脂肪酸的分解代谢
1.教学基本要求
掌握脂肪动员和脂肪酸的β－氧化的概念及过程。掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。掌握酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。理解磷脂的分类、组成和结构。了解磷脂、鞘脂和甾醇的代谢。掌握脂肪酸代谢的调节。
2.教学具体内容
一、脂质的消化、吸收和传送
脂肪的消化发生在脂质—水的界面处；胆汁盐促进脂类在小肠中被吸收。
二、脂肪酸的氧化
脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度的放能过程。
三、不饱和脂肪酸的氧化
不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化。
四、酮体
乙酰-CoA的代谢结局；肝脏中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料。
五、磷脂的代谢
膜结构脂类——磷脂和糖脂；磷酸甘油酯是磷脂酸的衍生物；磷脂的代谢。
六、鞘脂类的代谢
鞘磷脂；鞘糖脂。
七、甾醇的代谢
概论；胆固醇的代谢。
八、脂肪酸代谢的调节
脂肪酸进入线粒体的调控；心脏中脂肪酸氧化的调节；激素对脂肪酸代谢的调；根据机体代谢需要的调控；长时间膳食的改变导致相关酶水平的调整。
讲述各节重点和难点。识记脂肪动员，脂肪酸的β－氧化，酮体等的概念及过程；领会脂质的消化、吸收，和传送，不饱和脂肪酸的氧化和酮体生成的生理意义；领会磷脂、鞘脂和甾醇的代谢和脂肪酸代谢的调节。
第二十九章 脂类的生物合成
1.教学基本要求
掌握脂肪酸的合成部位和过程，熟悉脂肪酸合成酶的特点；了解其他脂类的生物合成；掌握血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。
2.教学具体内容
一、贮存脂肪
贮存脂肪；脂肪肝。
二、脂类的合成
脂肪酸的生物合成 ；其他脂类的生物合成。
领会脂肪酸的合成部位和过程；领会其他脂类的生物合成；能分析脂肪酸分解与合成的异同点。识记血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。
第三十章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
1.教学基本要求
了解小肠中氨基酸和肽的吸收机制。掌握氨基酸的脱氨基作用，氨基酸的脱羧基作用。理解α-酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。熟练掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制，尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。
2.教学具体内容
一、蛋白质的降解
蛋白质降解的特性；蛋白质降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用。
二、氨基酸分解代谢
氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶；其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用(transdeamination)；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运。
三、尿素的形成
尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节。
四、氨基酸碳骨架的氧化途径
形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径。
五、生糖氨基酸和生酮氨基酸
六、由氨基酸衍生的其他重要物质
氨基酸与一碳单位； 氨基酸与生物活性物质。
七、氨基酸代谢缺陷症
重点讲述二、三、六节，概述其余内容的重点和难点。识记生糖氨基酸和生酮氨基酸等概念，谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环及尿素循环的途径和意义。领会基酸的脱氨基作用，脱羧基作用和α—酮酸的代谢去路。了解氨基酸代谢缺陷症。
第三十一章 氨基酸及其重要衍生物的生物合成
1.教学基本要求
掌握生物固氮的作用、类型，固氮酶的结构与功能；理解生物固氮的基因工程。掌握脂肪族氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢和终端产物及激素对蛋白质代谢的调节。了解氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物。
2.教学具体内容
一、概论
二、生物固氮
生物固氮作用及固氮生物类型:根瘤菌与豆科植物根的共生；自生固氮微生物；固氮酶的结构与功能研究；固氮的基因表达调控:自身固氮；共生固氮；生物固氮的基因工程:使非豆科植物转变为固氮作物 ；提高现有固氮作物的固氮能力。
三、脂肪族氨基酸的生物合成
谷氨酸族氨基酸的生物合成：L-谷氨酸，L-谷氨酰胺，L-脯氨酸；天冬氨酸族的生物合成：L-天冬氨酸，L-天冬酰胺，L-甲硫氨酸，L-苏氨酸；丙酮酸族的生物合成：L-丙氨酸，L-缬氨酸，L-亮氨酸；丝氨酸族的生物合成：L-丝氨酸，L-甘氨酸，L-半胱氨酸的生物合成及固硫作用。
四、芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成
苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的生物合成；组氨酸的生物合成。
五、氨基酸生物合成的调节
通过终端产物对氨基酸生物合成的抑制；通过酶生成量的改变调节氨基酸的生物合成。
六、氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物
氧化氮的形成；谷胱甘肽(glutathion)；肌酸(creatine)的生物合成；卟啉、血红素(Heme)的生物合成；短杆菌肽S(gramicidinS)；D-氨基酸的形成。
重点讲述二，三，四，五节，概述其余内容。识记生物固氮的概念；领会生物固氮的作用、类型，固氮酶的结构与功能及相关的基因工程；领会脂肪族氨基酸的生物合成，芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成和氨基酸生物合成的调节。
第三十二章 核酸的降解和核苷酸代谢
1.教学基本要求
掌握嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。理解嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。理解嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。掌握辅酶核苷酸的生物合成和功能。
2.教学具体内容
一、核酸和核苷酸的分解代谢
核酸的解聚作用；核苷酸的降解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解。
二、核苷酸的生物合成
嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；脱氧核糖核苷酸的合成。
三、辅酶核苷酸的生物合成
烟酰胺核苷酸的合成；黄素核苷酸的合成；辅酶A的合成。
讲述各节重点和难点。领会嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。领会嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸合成的两种途径的原料、主要步骤及特点。领会辅酶核苷酸的生物合成。
第三十三章 细胞代谢的调节
1.教学基本要求
了解细胞信息传递途径的交互联系；掌握酶活性调节的不同方式；理解细胞结构对代谢途径的分隔控制；了解细胞信号传递系统的方式及特点。
2.教学具体内容
一、细胞代谢的调节网络
代谢途径交叉形成网络；分解代谢和合成代谢的单向性；ATP是通用的能量载体；NADPH以还原力形式携带能量；代谢的基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元以用于生物合成。
二、酶活性的调节
酶促反应的前馈和反馈；产能反应与需能反应的调节；酶活性的特异激活剂和抑制剂；蛋白酶解对酶活性的影响；酶的共价修饰与连续激活。
三、细胞结构对代谢途径的分隔控制
细胞结构和酶的空间分布；细胞膜结构对代谢的调节和控制作用；蛋白质的定位控制。
四、细胞信号传递系统
门控离子通道和神经信号的传导；激素和递质受体的信号转导系统；细胞增殖的调节。
重点讲述基本的调控过程。领会细胞信息传递途径的交互联系；识记酶活性调节的不同方式；领会细胞结构对代谢途径的分隔控制和细胞信号传递系统的方式及特点。
, , , t; mso-bidi-font: 10.5pt">4.Lehninger：Principles of Biochemistry，Fourth Edition，published by W H Freeman，2000.
5.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008.
6.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.
7.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.
8.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.
9.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.
10.陈钧辉等，生物化学习题解析，科学出版社，2002年第2版；
11.张楚富，生物化学解题指导与测验，高等教育出版社出版，2004年第1版；
12.王金发等，分子生物学与基因工程习题集，科学出版社，2002年第1版；
13.杨建雄，生物化学解题指导，陕西师范大学出版社，2005年第1版；
八、教学基本内容及要求
第一章 糖类
1.教学基本要求
掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。熟悉多糖的结构和主要性质。了解糖的分类、构象和杂多糖，为后续动态生物化学中糖类代谢的学习打好基础。
2.教学具体内容
—、引言
糖类的存在与来源；糖类的生物学作用；糖类的元素组成和化学本质；糖的命名与分类。
二、旋光异构
有关旋光异构的几个概念；Fischer投影式；构型的RS表示法。
三、单糖的结构
单糖的链状结构；D系单糖和L系单糖；单糖的环状结构；单糖的构象。
四、单糖的性质
单糖的物理性质；单糖的化学性质。
五、重要的单糖和单糖衍生物
单糖；单糖磷酸酯；糖醇；糖酸；脱氧糖；氨基糖；糖苷。
六、寡糖
结构与性质；常见的二糖；其他简单寡糖；环糊精。
七、多糖
同多糖；杂多糖。
八、细菌杂多糖
细菌细胞壁的化学组成；肽聚糖的结构；磷壁酸；脂多糖；荚膜多糖。
九、糖蛋白及其糖链
糖蛋白的存在和含糖量；糖链结构的多样性；糖肽键的类型；糖链的分类；糖链的生物学功能；糖链参与分子识别和细胞识别；糖链与糖蛋白的生物活性；血型物质；凝集素。
十、糖胺聚糖和蛋白聚糖
糖胺聚糖；蛋白聚糖。
十—、糖链的结构分析
糖链结构分析的一般步骤；用于糖链结构测定的一些方法
在有机化学基础上概述前7节，较详细的讲述后4节。识记糖类的元素组成，化学本质，糖的命名，分类，糖结构中的旋光异构等概念及重要的单糖，多糖；领会单糖，多糖的物理化学性质，糖蛋白及其糖链的多样性、类型、分类和生物学功能；了解糖链结构分析的一般步骤和糖链结构测定的方法。
第二章 脂质
1.教学基本要求
了解脂质的定义，分类与作用，掌握脂肪酸的结构特点与理化性质，熟悉三酰甘油的构型性质，掌握脂质的过氧化作用，熟悉几种代表性脂类。
2.教学具体内容
一、引言
脂质的定义；脂质的分类；脂质的生物学作用。
二、脂肪酸
脂肪酸的种类；天然脂肪酸的结构特点；脂肪酸的物理和化学性质；脂肪酸盐与乳化作用；必需多不饱和脂肪酸；类二十碳烷。
三、三酰甘油和蜡
甘油取代物的构型；三酰甘油的类型及二酰甘油、单酰甘油； 烷醚酰基甘油；三酰甘油的物理和化学性质；蜡。
四、脂质过氧化作用
自由基、活性氧和自由基链反应；脂质过氧化的化学过程；脂质过氧化作用对机体的损伤；抗氧化剂的保护作用。
五、磷脂
甘油磷脂的结构；甘油磷脂的一般性质；几种常见的甘油磷脂；醚甘油磷脂；鞘磷脂。
六、糖脂
鞘糖脂；甘油糖脂；
七、萜和类固醇
萜；类固醇；胆固醇和非动物固醇；固醇衍生物。
八、脂蛋白
血浆脂蛋白的分类；血浆脂蛋白的结构与功能。
九、脂质的提取、分离与分析
脂质的有机溶剂提取；脂质的色谱分离；混合脂肪酸的气；液色谱分析；脂质结构的测定。
在有机化学基础上概述前4节，较详细讲述后5节。识记脂质的定义，分类，作用，脂肪酸的结构特点与理化性质；领会三酰甘油的类型，脂质过氧化作用，磷脂、糖脂、萜和类固醇、脂蛋白的分类，性质及结构，功能。了解脂质的提取、分离与分析的常用方法。
第三章 氨基酸
1.教学基本要求
掌握氨基酸的分类，20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质，熟悉氨基酸化学反应、光吸收、分析分离。
2.教学具体内容
一、氨基酸:蛋白质的构件分子
蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构。
二、氨基酸的分类
常见的蛋白质氨基酸；不常见的蛋白质氨基酸；非蛋白质氨基酸。
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式；氨基酸的解离；氨基酸的等电点；氨基酸的甲醛滴定。
四、氨基酸的化学反应
α-氨基参加的反应；α-羧基参加的反应；α-氨基和α-羧基共同参加的反应；侧链R基参加的反应。
五、氨基酸的光学活性和光谱性质
氨基酸的光学活性和立体化学；氨基酸的光谱性质。
六、氨基酸混合物的分析分离
分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析；气液层析；高效液相层析。
重点讲述三、四、六节，其余内容以学生自学为主。识记20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质；领会氨基酸化学反应，光谱性质及常用氨基酸混合物分析分离的方法及原理；能分析氨基酸在不同pH下的带电性及电场中的迁移率；能综合分析混合氨基酸在限定条件下的分离状况；能够应用所学内容设计氨基酸混合物的分析分离实验。
第四章 蛋白质的共价结构
1.教学基本要求
掌握蛋白质的组成分类，形状大小，掌握肽和肽键的结构、肽的理化性质及蛋白质一级结构的测定方法。
2.教学具体内容
—、蛋白质通论
蛋白质的化学组成和分类；蛋白质的形状和大小；蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；蛋白质功能的多样性
二、肽
肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质；天然存在的活性肽。
三、蛋白质一级结构的测定
蛋白质测序的策略；N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定；二硫桥的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化；肽段氨基酸序列的测定；肽段在多肽链中次序的决定；二硫桥位置的确定；蛋白质测序举例；蛋白质序列数据库。
四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能
同源蛋白质的物种差异与生物进化；同源蛋白质具有共同的进化起源；血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。
五、肽与蛋白质的人工合成
肽的人工合成；胰岛素的人工合成；固相肽合成
重点讲述三、四、五节，一、二节学生自学。识记蛋白质的组成分类，肽和肽键的结构，肽的理化性质；领会蛋白质一级结构的测定方法，蛋白质的氨基酸序列与生物功能；能分析蛋白质的测序图谱，并应用所学知识拼接出完整的蛋白质序列。
第五章 蛋白质的三维结构
1.教学基本要求
掌握维持蛋白质空间构象的作用力，掌握蛋白质分子结构的概念和层次，熟悉蛋白, 质的变性和复性。
2.教学具体内容
一、研究蛋白质构象的方法
X射线衍射法；研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法。
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
氢键；范德华力(范德华相互作用)；疏水作用(熵效应)；盐键；二硫键。
三、多肽主链折叠的空间限制
酰胺平面与α-碳原于的二面角(φ和ψ)；可允许的φ和ψ值：拉氏构象图
四、二级结构：多肽链折叠的规则方式
α螺旋；β折叠片；β转角和β凸起；无规卷曲。
五、纤维状蛋白质
α-角蛋白；丝心蛋白和其他β-角蛋白：β折叠片蛋白质；胶原蛋白：一种三股螺旋；弹性蛋白；肌球蛋白和原肌球蛋白。
六、超二级结构和结构域
超二级结构；结构域。
七、球状蛋白质与三级结构
球状蛋白质的分类；球状蛋白质三维结构的特征。
八、膜蛋白的结构
膜内在蛋白；脂锚定膜蛋白。
九、蛋白质折叠和结构预测
蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质折叠的热力学；蛋白质折叠的动力学；蛋白质结构的预测。
十、亚基缔合和四级结构
有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式；四级结构的对称性；四级缔合在结构和功能上的优越性。
重点讲述各节难点。识记维持蛋白质空间构象的作用力，蛋白质分子结构的概念和层次；领会蛋白质的变性和复性；能对蛋白质溶液在特定环境中出现的现象进行分析；能应用蛋白质变性和复性原理提取，分离，纯化蛋白。
第六章 蛋白质结构与功能的关系
1.教学基本要求
掌握蛋白质结构与功能的关系；理解以蛋白质为基础的一些超分子结构，以及与其结构相关的特征；掌握蛋白质结构与功能间的关系，了解由于蛋白结构改变所导致的疾病或与疾病相关的遗传缺陷。
2.教学具体内容
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；02的结合改变肌红蛋白的构象；肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)。
二、血红蛋白的结构与功能
血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响。
三、血红蛋白分子病
分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病其他血红蛋白病；地中海贫血。
四、免疫系统和免疫球蛋白
免疫系统；免疫系统能识别自我和非我；在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应；免疫球蛋白的结构和类别；基于抗体-抗原相互作用的生化分析方法。
五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
肌纤维的结构；肌原纤维由粗丝和细丝构成；骨骼肌的相关蛋白质；肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型。
六、蛋白质的结构与功能的进化
重点讲述一、二、四、五节难点，其余内容学生自学为主。识记氧合曲线，Bohr效应，变构效应，分子病，免疫系统等基本概念；熟悉肌红蛋白，血红蛋白，免疫球蛋白，肌球蛋白丝、肌动蛋白丝的结构与功能的关系及蛋白质的结构与功能的进化；能分析肌红蛋白与血红蛋白在结构功能上的异同点；能综合分析免疫反应和肌肉收缩的机制。
第七章 蛋白质的分离、纯化和表征
1.教学基本要求
掌握蛋白质的性质和蛋白质分离纯化的一般原则；熟悉蛋白质的分离纯化及含量测定及纯度鉴定的方法。
2.教学具体内容
—、蛋白质的酸碱性质
二、蛋白质分子的大小与形状
根据化学组成测定最低相对分子质量；渗透压法测定相对分子质量；蛋白质的扩散和扩散系数；沉降分析法测定相对分子质量；凝胶过滤法测定相对分子质量；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量；蛋白质分子的形状。
三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀。
四、蛋白质分离纯化的一般原则
五、蛋白质的分离纯化方法
根据分子大小不同的纯化方法；利用溶解度差别的纯化方法；根据电荷不同的纯化方法；利用选择性吸附的纯化方法；利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法；高效液相层析和快速蛋白液相层析。
六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
蛋白质含量测定；蛋白质纯度鉴定。
重点讲述二、五、六节，其余内容学生自学为主。识记蛋白质的性质；领会蛋白质分离纯化的一般原则和方法；能应用不同的蛋白质纯化的方法对蛋白质进行分离纯化；能测定蛋白质含量及纯度。
第八章 酶通论
1.教学基本要求
了解酶的命名与分类，理解酶的专一性；掌握酶的概念、化学本质与组成，酶促反应的特点和核酶，抗体酶等概念；熟练掌握酶活性的测定与酶活性单位概念。
2.教学具体内容
一、酶催化作用的特点
酶和一般催化剂的比较；酶作为生物催化剂的特点。
二、酶的化学本质及其组成
酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合体。
三、酶的命名和分类
习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例。
四、酶的专—性
酶的专一性；关于酶作用专一性的假说。
五、酶的活力测定和分离纯化
酶活力的测定；酶的分离和纯化。
六、核酶
核酶的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景。
七、抗体酶
八、酶工程简介
化学酶工程；生物酶工程。
概述各节重点内容。识记单体酶、寡聚酶、多酶复合体、核酶、抗体酶、酶活力、酶活力单位等概念；领会酶的命名、分类与专一性；能应用有关知识对酶进行初步的提取及活力测定。
第九章 酶促反应动力学
1.教学基本要求
了解酶促化学动力学基础，反应速率及其测定方法。掌握底物浓度对酶促反应的影响及酶的抑制作用。熟悉酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。
2.教学具体内容
—、化学动力学基础
反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应的特征。
二、底物浓度对酶反应速率的影响
中间络合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学。
三、酶的抑制作用
抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂。
四、温度对酶反应的影响
五、pH对酶反应的影响
六、激活剂对酶反应的影响
重点讲述前3节，其余内容学生自学为主。识记不可逆抑制，可逆性抑制，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制等概念；领会米-门氏方程，Km与Vmax值的意义及抑制剂对酶促反应的影响；能分析并掌握不可逆抑制的作用，可逆性抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制)的动力学特征及其生理学意义；能较好掌握一些重要的抑制剂的作用机理。
第十章 酶的作用机制和酶的调节
1.教学基本要求
掌握酶的活性中心，必需基团的分类及影响酶催化效率的有关因素；了解酶催化反应的有关实例；熟练掌握酶活性的调节控制。
2.教学具体内容
一、酶的活性部位
酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法。
二、酶催化反应的独特性质
三、影响酶催化效率的有关因素
底物和酶的邻近效应(approximation，proximity)与定向效应(orientation)；底物的形变(distortion)和诱导契合(induced fit) ；酸碱催化(acid-base catalysis)；共价催化(Covalent catalysis)；金属离子催化；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响。
四、酶催化反应机制的实例
溶菌酶(1ysozyme)；胰核糖核酸酶A(pancreatic ribonucleaseA，RNaseA) ；羧肽酶A(carboxypeptidaseA) ；丝氨酸蛋白酶(serine proteases)；天冬氨酸蛋白酶(aspartic proteases) 。
五、酶活性的调节控制
别构调控(allosc regulationteri；酶原的激活；可逆的共价修饰(reversible covalent modification)。
六、同工酶
重点二、三、四、五节。识记活性中心、别构调控、酶原的激活、可逆的共价修饰等概念；领会酶具有高效催化活性的机制；能分析并掌握酶活性调控的原因。
第十一章 维生素与辅酶
1.教学基本要求
熟悉维生素的概念、分类、各种维生素的作用及缺乏病和各族维生素与酶的辅助因子的关系。了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。
2.教学具体内容
一、维生素概论
维生素的概念；维生素的发现；维生素的分类和辅酶的关系。
二、脂溶性维生素
维生素A；维生素D；维生素E；维生素K。
三、水溶性维生素
维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2<, /SP, AN, &g, t;和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素Bl2：(氰钴胺素)及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C。
四、作为辅酶的金属离子
概论；金属酶类与金属激活酶类；含铁酶类；含铜酶类；含锌酶类；其他金属酶类。
重点强调维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。识记维生素的概念；领会维生素与辅酶的关系及主要功能和缺乏病。
第十二章 核酸通论
1.教学基本要求
了解核酸的发现和研究简史；掌握核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
2.教学具体内容
—、核酸的发现和研究简史
核酸的发现；核酸的早期研究；DNA双螺旋结构模型的建立；生物技术的兴起；人类基因组计划开辟了生命科学新纪元。
二、核酸的种类和分布
脱氧核糖核酸(DNA)；核糖核酸(RNA)。
三、核酸的生物功能
DNA是主要的遗传物质；RNA参与蛋白质的生物合成 ；RNA功能的多样性。
概述各节。领会核酸的种类、分布和核酸的生物学功能。
第十三章 核酸的结构
1.教学基本要求
掌握常见核苷酸的结构、符号和性质。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。理解DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位核小体的结构。掌握RNA的种类与功能，信使RNA和转运RNA的结构特点，tRNA二级结构的特点与功能。
2.教学具体内容
一、核苷酸
碱基；核苷；核苷酸。
二、核酸的共价结构
核酸中核苷酸的连接方式；DNA的一级结构；RNA的一级结构。
三、DNA的高级结构
DNA碱基组成的Chargaff规则；DNA的二级结构；DNA的三级结构；DNA与蛋白质复合物的结构。
四、RNA的高级结构
tRNA的高级结构；rRNA的高级结构；其他RNA的高级结构。
讲述各节重点难点。识记常见核苷酸的结构、符号和性质、核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法；领会DNA,RNA的各级结构和特点；能分析原核生物DNA和真核生物DNA的异同点。
第十四章 核酸的物理化学性质
1.教学基本要求
掌握核酸的理化性质、紫外吸收、核酸变性和复性的概念和特点；熟悉核酸分子杂交的原理。
2.教学具体内容
一、核酸的水解
酸水解；碱水解；酶水解。
二、核酸的酸碱性质
三、核酸的紫外吸收
四、核酸的变性，复性及杂交。
变性；复性；核酸的杂交。
重点讲述三、四节。识记核酸的紫外吸收、核酸变性、复性及杂交等概念；领会核酸的酸碱性质，紫外吸收性质，核酸的变性，复性及杂交原理。
第十五章 核酸的研究方法
1.教学基本要求
了解核酸常用的研究方法及相关原理；掌握核酸的序列测定原则；熟练掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理。
2.教学具体内容
一、核酸的分离、提纯和定量测定
DNA的分离；RNA的分离；核酸含量的测定法。
二、核酸的超速离心
三、核酸的凝胶电泳
琼脂糖凝胶电泳；聚丙烯酰胺凝胶电泳。
四、核酸的核苷酸序列测定
DNA的酶法测序；DNA的化学法测序；RNA的测序。
五、DNA聚合酶链反应(PCR)
六、DNA的化学合成
重点讲述各节重点难点。识记DNA聚合酶链反应(PCR)的概念；领会核酸分离、提纯的原则，核酸的超速离心、凝胶电泳、序列测定的基本原理；掌握DNA聚合酶链反应的概念及原理并能结合实验熟练应用。
第十六章 抗生素
1.教学基本要求
了解抗生素的概念，常见的种类，抗菌性能及在医疗，农业中的应用；掌握抗生素的抗菌作用机制和细菌耐药性的生化机制。
2.教学具体内容
一、抗生素的概况
抗生素的定义；拮抗作用与抗生素的发现；抗生素的抗菌性能；新抗生素的寻找。
二、一些重要抗生素的化学和医疗特性
青霉素；链霉素；氨基环醇类抗生素；氯霉素；四环素族抗生素；红霉素；多肽类抗生素；创新霉素；利福霉素类抗生素；灰黄霉素；制霉菌素。
三、抗肿瘤抗生素的探索
自力霉素；放线菌素K；争光霉素；光辉霉素。
四、抗生素在农业中的应用
灭瘟素；春雷霉素；放线酮；多氧菌素；日光霉素；四抗生素；有效霉素；奥弗麦菌素。
五、抗生素的抗菌作用机制
抑制核酸的合成；抑制蛋白质的合成；改变细胞膜的通透性；干扰细胞壁的形成；作用于能量代谢系统或作为抗代谢物。
六、细菌对抗生素耐药性的生物化学机制
耐药菌产生导致抗生素失效的酶；耐药菌改变对抗生素敏感的部位；耐药菌降低细胞透过抗生素的能力。
重点讲述一、五、六节，其余内容学生自学为主。识记抗生素的概念；了解一些重要抗生素的化学和医疗特性；领会抗生素的抗菌作用机制和细菌耐药性的生化机制。
第十七章 激素
1.教学基本要求
了解激素的化学本质，激素的合成、分泌及人体内一些重要的激素；掌握激素的作用机制和一些常见的信号转导通路；了解植物激素和昆虫激素。
2.教学具体内容
一、概述
激素的分泌；激素的化学本质。
二、激素的合成与分泌
多肽激素合成后储存于分泌囊中；甲状腺激素和肾上腺激素是氨基酸衍生物；固醇类激素源自胆固醇；脂肪族激素——前列腺素。
三、重要激素举例
氨基酸衍生物激素；重要多肽类激素；重要固醇类激素；脂肪族激素。
四、激素的作用机制研究
膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径；钙及肌醇三磷酸作用途径；受体的酪氨酸激酶途径；固醇类激素受体调节基因转录速度。
五、激素分泌的调节
上级内分泌腺对下级内分泌腺的调节；神经系统与内分泌的关系；负反馈作用；酶的分步剪裁调控；多元调控。
六、植物激素
植物生长素；赤霉素；细胞分裂素；脱落酸；乙烯。
七、昆虫激素
昆虫的内激素；昆虫的外激素。
重点讲述第四节，概述其余内容。识记激素的概念；领会激素的合成与分泌，人体、植物、昆虫体内重要的激素；理解并掌握激素的作用机制。
第十八章 生物膜的组成与结构
1.教学基本要求
掌握生物膜组成物质的性质与分子结构。
2.教学具体内容
一、生物膜的组成和性质
膜脂；膜蛋白；糖类。
二、生物膜的分子结构
生物膜中分子间作用力；生物膜结构的几个主要特征；生物膜分子结构的模型；膜蛋白的三维结构。
概述各节重点。识记生物膜的组成和性质；领会生物膜结构的几个主, 要, 特征；生物膜分子结, 构的模型；膜蛋白的三维结构。
第十九章 代谢总论
1.教学基本要求
了解代谢的基本概念；掌握常见辅酶、辅基的递能作用；熟悉代谢中常见的有机反应机制。
2.教学具体内容
一、分解代谢与合成代谢
二、能量代谢在新陈代谢中的重要地位
三、辅酶I和辅酶Ⅱ的递能作用
四、FMN和FAD的递能作用
五、辅酶A在能量代谢中的作用
六、新陈代谢的调节
七、代谢中常见的有机反应机制
基团转移反应；(group—transferreaction)；氧化反应和还原反应 (oxidation and reduction) 消除、异构化及重排反应；碳-碳键的形成与断裂反应。
八、新陈代谢的研究方法
使用酶的抑制剂；利用遗传缺欠症研究代谢途径；气体测量法(manometricmethod)；同位素示踪法；核磁共振波谱法。
概述各节主要内容。识记代谢的基本概念；领会辅酶I、辅酶Ⅱ、FMN、 FAD、辅酶A在能量代谢中的作用；熟悉代谢中常见ATP在能量转运中的地位和作用的有机反应机制。
第二十章 生物能学
1.教学基本要求
了解热力学的一些基本概念和化学反应中自由能的变化和意义；掌握高能磷酸化合物的概念，类型及ATP在能量转运中的地位和作用。
2.教学具体内容
一、有关热力学的一些基本概念
体系的概念、性质和状态 ；能的两种形式——热与功；内能和焓的概念；热力学第一定律(first low of thermodynamics) ；化学能的转化；热力学第二定律和熵的概念；自由能的概念。
二、化学反应中自由能的变化和意义
化学反应的自由能变化公式；标准自由能变化和化学平衡的关系；标准生成自由能及其应用；偶联化学反应标准自由能变化的可加性及其意义；化学反应和自由能关系的进一步说明；能量学用于生物化学反应中的一些规定；ΔG0ˊ、ΔG以及平衡常数计算的举例。
三、高能磷酸化合物
高能磷酸化合物的概念；高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型；ATP的结构特性；细胞内影响ATP自由能释放的因素；ATP在能量转运中的地位和作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸及其他贮能物质；ATP断裂形成AMP和焦磷酸的作用；ATP以外的其他核苷三磷酸的递能作用；ATP系统的动态平衡。
概述基本概念，重点解决第二、三节的难点问题。识记高能磷酸化合物的概念；高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型，ATP的结构特性；领会细胞内影响ATP自由能释放的因素；ATP在能量转运中的地位和作用；磷酸肌酸和磷酸精氨酸及其他贮能物质；ATP系统的动态平衡。
第二十一章 生物膜与物质运输
1.教学基本要求
了解物质跨膜运输的方式及类型；掌握生物膜运输的分子机制。
2.教学具体内容
一、被动运输与主动运输
被动运输(passive transport)；主动运送(active transport)。
二、小分子物质的运输
Na+和K+的运输 ；Ca2+的运输；三类驱动离子的ATP酶；阴离子运输(anion transport) ；糖和氨基酸的运送；ATP／ADP交换体(ATP／ADPexchanger)。
三、生物大分子的跨膜运输
胞吐作用；胞吞作用。
四、离子载体(ionophores)
缬氨霉素；A23187载体；尼日利亚菌素；短杆菌肽A。
五、生物膜运输的分子机制
移动性载体模型；孔道或通道模型；构象变化假设。
重点讲述各节的难点问题。识记被动运输，主动运送，胞吐作用，胞吞作用等概念；领会物质跨膜运输的方式，类型和生物膜运输的分子机制。
第二十二章 糖酵解作用
1.教学基本要求
熟练掌握糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义；掌握糖酵解调控。了解其他六碳糖进入糖酵解途径。
2.教学具体内容
一、糖酵解作用的研究历史
二、糖酵解过程概述
三、糖酵解和酒精发酵的全过程图解
四、糖酵解第一阶段的反应机制
葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸。
五、酵解第二阶段：放能阶段的反应机制
甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸并产生一个ATP分子。
六、由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算
七、丙酮酸的去路
生成乳酸；生成乙醇。
八、糖酵解作用的调节
磷酸果糖激酶是关键酶；果糖-2，6-二磷酸对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用。
九、其他六碳糖进入糖酵解途径
果糖；半乳糖；甘露糖。
重点讲述化学过程及调控。识记糖酵解的概念，糖酵解的反应过程，ATP生成及细胞内的作用部位；领会磷酸果糖激酶是关键酶；果糖-2，6-二磷酸对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用；能熟练计算，分析糖酵解的产能状况。
第二十三章 柠檬酸循环
1.教学基本要求
熟练掌握糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。熟悉糖的有氧氧化的调控；了解柠檬酸循环的发现历史。
2.教学具体内容
一、丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段——形成乙酰-CoA
催化丙酮酸转变为乙酰-CoA的反应步骤；对丙酮酸脱氢酶复合体结构和装配的深入探讨；丙酮酸脱氢酶复合体催化反应的简单图解；砷化物对硫辛酰胺的毒害作用；丙酮酸脱氢酶复合体的调控。
二、柠檬酸循环概貌
三、柠檬酸循环的反应机制
草酰乙酸(oxaloacetate)与乙酰-CoA缩合(condense)形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA ；琥珀酰-CoA转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸。
四、柠檬酸循环的化学总结算
五、柠檬酸循环的调控
柠檬酸循环本身制约系统的调节；ATP、ADP和Ca2+对柠檬酸循环的调节。
六、柠檬酸循环的双重作用
七、柠檬酸循环的发现历史
重点讲述化学过程及调控。识记糖的有氧氧化概念，丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程；领会柠檬酸循环的反应机制和调控；能综合分析柠檬酸循环在生物体内的作用和意义。
第二十四章 生物氧化---电子传递和氧化磷酸化作用
1.教学基本要求
掌握生物氧化，呼吸链，氧化磷酸化的概念及生理意义。熟练掌握线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。理解化学渗透假说，ATP合酶的结构，ATP合成的机制和胞液中NADH氧化的两种转运机制。
2.教学具体内容
一、氧化-还原电势
氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系。
二、电子传递和氧化呼吸链
电子传递过程；吸链概念的建立；电子传递链；电子传递链各个成员；电子传递的抑制剂。
三、氧化磷酸化作用
线粒体的结构；氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形式；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；葡萄糖彻底氧化的总结算；氧的不完全还原。
重点讲述传递过程及氧化磷酸化的机制。识记生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化等概念；领会线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序，氧化磷酸化作用机制和ATP合成机制；能分析氧化磷酸化解偶联和抑制剂的作用部位及作用机制；能熟练计算和分析糖的有氧氧化的产能状况。
第二十五章 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
1.教学基本要求
掌握磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能及糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义；熟悉磷酸戊糖途径的主要反应过程，调节和糖异生途径的调节；了解糖的其他代谢途径。
2.教学具体内容
一、戊糖磷酸途径
戊糖磷酸途径的发现；戊糖磷酸途径的主要反应；戊糖磷酸途径反应速度的调控；戊糖磷酸途径的生物学意义。
二、糖的其他代谢途径
葡糖异生作用。
三、葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构
四、乙醛酸途径
五、寡糖类的生物合成和分解
概论；乳糖的生物合成和分解；糖蛋白的生物合成；糖蛋白糖链的分解代谢。
重点讲述化学过程及调控。识记戊糖磷酸途径，糖异生的概念；领会戊糖磷酸途径的主要反应过程、生物学意义，糖异生作用和乙醛酸途径的生理意义。
第二十六章 糖原的分解和生物合成
1.教学基本要求
掌握糖原合成与分解的途径；理解糖原代谢的调控及激素对糖原合成与分解的调节作用；了解糖原累积症。
2.教学具体内容
一、糖原的生物学意义
糖原磷酸化酶；糖原脱支酶(glycogen debranching enzyme)(包括糖基转移酶)；磷酸葡萄糖变位酶(phosphoglucomutase)的作用；葡萄糖-6-磷酸酶。
三、糖原的生物合成
糖原生物合成的研究经历了缓慢的历程；催化糖原合成的三种酶。
四、糖原代谢的调控
糖原磷酸化酶的调控机制；对糖原合酶的调控；肝脏中糖原代谢调控的特殊性；激素对糖原代谢的调节和激素效应的级联放大系统；G蛋白及其对激素信号的传递作用；糖原累积症。
概述化学过程，重点讲述调控。领会糖原合成与分解的途径；能结合激素效应分析糖原磷酸化酶、糖原合酶的调控机制；掌握肝脏中糖原代谢调控的特殊性。
第二十七章 光合作用
1.教学基本要求
掌握光合作用的概念和机理；理解光合磷酸化和暗反应；了解光呼吸和C4途径。
2.教学具体内容
一、光合作用的概况
光合作用的发现；光合作用的场所——叶绿体；光合作用的总过程；光的本性。
二、叶绿素的光反应性：光吸收
叶绿素吸收光能；辅助色素扩展光吸收的范围；叶绿素在膜上被组织成光合单位；叶绿素通过激子传递把吸收的能量汇集到作用中心。
三、光驱动电子流：中心光化学事件
光合细菌只有一个光化学作用中心；高等植物和藻类具有两个光系统；放氧光合生物中光作用中心的结构；真核光合电子传递的Z图式；水的光解与放氧；PSI和PSⅡ在类囊体膜上的定位。
四、光驱动的ATP合成：光合磷酸化
电子传递与光合磷酸化相偶联；光合磷酸化的机制——化学渗透；循环和非循环光合磷酸化；盐细菌的光合磷酸化；光合作用中能量的利用效率。
五、暗反应：C02固定
C02固定与核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶／加氧酶；Calvin循环；C02固定的调节。
六、光呼吸和C4途径
核酮糖二磷酸加氧酶反应：光呼吸；C02固定的C4途径；景天酸代谢。
概述各节重点和难点。识记光合作用、光合磷酸化、光呼吸、C4途径等概念；领会光合磷酸化机制和暗反应过程；了解C4途径，景天酸代谢的意义。
第二十八章 脂肪酸的分解代谢
1.教学基本要求
掌握脂肪动员和脂肪酸的β－氧化的概念及过程。掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。掌握酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。理解磷脂的分类、组成和结构。了解磷脂、鞘脂和甾醇的代谢。掌握脂肪酸代谢的调节。
2.教学具体内容
一、脂质的消化、吸收和传送
脂肪的消化发生在脂质—水的界面处；胆汁盐促进脂类在小肠中被吸收。
二、脂肪酸的氧化
脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度的放能过程。
三、不饱和脂肪酸的氧化
不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化。
四、酮体
乙酰-CoA的代谢结局；肝脏中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料。
五、磷脂的代谢
膜结构脂类——磷脂和糖脂；磷酸甘油酯是磷脂酸的衍生物；磷脂的代谢。
六、鞘脂类的代谢
鞘磷脂；鞘糖脂。
七、甾醇的代谢
概论；胆固醇的代谢。
八、脂肪酸代谢的调节
脂肪酸进入线粒体的调控；心脏中脂肪酸氧化的调节；激素对脂肪酸代谢的调；根据机体代谢需要的调控；长时间膳食的改变导致相关酶水平的调整。
讲述各节重点和难点。识记脂肪动员，脂肪酸的β－氧化，酮体等的概念及过程；领会脂质的消化、吸收，和传送，不饱和脂肪酸的氧化和酮体生成的生理意义；领会磷脂、鞘脂和甾醇的代谢和脂肪酸代谢的调节。
第二十九章 脂类的生物合成
1.教学基本要求
掌握脂肪酸的合成部位和过程，熟悉脂肪酸合成酶的特点；了解其他脂类的生物合成；掌握血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。
2.教学具体内容
一、贮存脂肪
贮存脂肪；脂肪肝。
二、脂类的合成
脂肪酸的生物合成 ；其他脂类的生物合成。
领会脂肪酸的合成部位和过程；领会其他脂类的生物合成；能分析脂肪酸分解与合成的异同点。识记血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。
第三十章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
1.教学基本要求
了解小肠中氨基酸和肽的吸收机制。掌握氨基酸的脱氨基作用，氨基酸的脱羧基作用。理解α-酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。熟练掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制，尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。
2.教学具体内容
一、蛋白质的降解
蛋白质降解的特性；蛋白质降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用。
二、氨基酸分解代谢
氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶；其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用(transdeamination)；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运。
三、尿素的形成
尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节。
四、氨基酸碳骨架的氧化途径
形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径。
五、生糖氨基酸和生酮氨基酸
六、由氨基酸衍生的其他重要物质
氨基酸与一碳单位； 氨基酸与生物活性物质。
七、氨基酸代谢缺陷症
重点讲述二、三、六节，概述其余内容的重点和难点。识记生糖氨基酸和生酮氨基酸等概念，谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环及尿素循环的途径和意义。领会基酸的脱氨基作用，脱羧基作用和α—酮酸的代谢去路。了解氨基酸代谢缺陷症。
第三十一章 氨基酸及其重要衍生物的生物合成
1.教学基本要求
掌握生物固氮的作用、类型，固氮酶的结构与功能；理解生物固氮的基因工程。掌握脂肪族氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢和终端产物及激素对蛋白质代谢的调节。了解氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物。
2.教学具体内容
一、概论
二、生物固氮
生物固氮作用及固氮生物类型:根瘤菌与豆科植物根的共生；自生固氮微生物；固氮酶的结构与功能研究；固氮的基因表达调控:自身固氮；共生固氮；生物固氮的基因工程:使非豆科植物转变为固氮作物 ；提高现有固氮作物的固氮能力。
三、脂肪族氨基酸的生物合成
谷氨酸族氨基酸的生物合成：L-谷氨酸，L-谷氨酰胺，L-脯氨酸；天冬氨酸族的生物合成：L-天冬氨酸，L-天冬酰胺，L-甲硫氨酸，L-苏氨酸；丙酮酸族的生物合成：L-丙氨酸，L-缬氨酸，L-亮氨酸；丝氨酸族的生物合成：L-丝氨酸，L-甘氨酸，L-半胱氨酸的生物合成及固硫作用。
四、芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成
苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的生物合成；组氨酸的生物合成。
五、氨基酸生物合成的调节
通过终端产物对氨基酸生物合成的抑制；通过酶生成量的改变调节氨基酸的生物合成。
六、氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物
氧化氮的形成；谷胱甘肽(glutathion)；肌酸(creatine)的生物合成；卟啉、血红素(Heme)的生物合成；短杆菌肽S(gramicidinS)；D-氨基酸的形成。
重点讲述二，三，四，五节，概述其余内容。识记生物固氮的概念；领会生物固氮的作用、类型，固氮酶的结构与功能及相关的基因工程；领会脂肪族氨基酸的生物合成，芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成和氨基酸生物合成的调节。
第三十二章 核酸的降解和核苷酸代谢
1.教学基本要求
掌握嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。理解嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。理解嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。掌握辅酶核苷酸的生物合成和功能。
2.教学具体内容
一、核酸和核苷酸的分解代谢
核酸的解聚作用；核苷酸的降解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解。
二、核苷酸的生物合成
嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；脱氧核糖核苷酸的合成。
三、辅酶核苷酸的生物合成
烟酰胺核苷酸的合成；黄素核苷酸的合成；辅酶A的合成。
讲述各节重点和难点。领会嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。领会嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸合成的两种途径的原料、主要步骤及特点。领会辅酶核苷酸的生物合成。
第三十三章 细胞代谢的调节
了解细胞信息传递途径的交互联系；掌握酶活性调节的不同方式；理解细胞结, 构对代谢途径的分隔控制；了解细胞信号传递系统的方式及特点。
2.教学具体内容
一、细胞代谢的调节网络
代谢途径交叉形成网络；分解代谢和合成代谢的单向性；ATP是通用的能量载体；NADPH以还原力形式携带能量；代谢的基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元以用于生物合成。
二、酶活性的调节
酶促反应的前馈和反馈；产能反应与需能反应的调节；酶活性的特异激活剂和抑制剂；蛋白酶解对酶活性的影响；酶的共价修饰与连续激活。
三、细胞结构对代谢途径的分隔控制
细胞结构和酶的空间分布；细胞膜结构对代谢的调节和控制作用；蛋白质的定位控制。
四、细胞信号传递系统
门控离子通道和神经信号的传导；激素和递质受体的信号转导系统；细胞增殖的调节。
重点讲述基本的调控过程。领会细胞信息传递途径的交互联系；识记酶活性调节的不同方式；领会细胞结构对代谢途径的分隔控制和细胞信号传递系统的方式及特点。
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