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Worthington 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶 (G6PD) 是一种调节酶，催化戊糖磷酸途径的步：使用 NADP +和/或 NAD +氧化葡萄糖-6-磷酸。 背景： 细菌属明串珠菌在 1920 年代末和 1930 年代初首次引起人们的兴趣，作为研究乳酸发酵的一种手段。Pederson 确定葡萄糖发酵产生等量的乳酸、乙醇和 CO 2，这后来被 Friedemann 证实（Pederson 1929 和 Friedemann 1939）。 1951 年，德莫斯等人。首先从肠系膜乳杆菌中分离出葡萄糖-6-磷酸脱氢酶。德莫斯等人。1953 年还证明了其双核苷酸特异性，1955 年表明肠系膜乳杆菌的发酵通过不同于经典的 Embden-Meyerhof 糖酵解方案的机制进行。 在 1960 年代，Kemp 和 Rose 证明这两种还原型辅酶产物在体内具有不同的代谢作用：NADPH 用于生物合成反应，NADH 用于乙醇和乳酸生产中的 ATP 生成反应（Kemp 和 Rose 1964，以及怀特和利维 1987）。 在 1980 年代后期和 1990 年代，确定了关键的氨基酸残基，并且表明 NAD 和 NADP 相关反应的动力学机制不同（Levy 1989）。1991 年，李等人。发表了单体的完整氨基酸序列。 目前的研究表明，对于肠系膜乳杆菌的 G6PD，该酶作为同二聚体和单体均具有活性，而来自酵母的酶仅在天然的同二聚体形式中具有活性（Ravera等人，2010）。G6PD 还与其他酶促反应偶联，其中它的作用是再生辅酶 (NADH) (Ohno et al . 2008)。最近还研究了酶的稳定性及其与底物结合时的失活抗性（Duggleby 2007）。Asp177 稳定产生的正电荷 (Cosgrove et al . 1998)。 Worthington 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的特异性： NAD 或 NADP 都可以作为辅酶，NAD 的内在反应速度大约是 NADP 的 1.8 倍（Olive 和 Levy 1967）。D-葡萄糖-6-磷酸被认为是天然底物，尽管 D-葡萄糖反应缓慢 (Metzger et al . 1972)。 Asp177 和 His240 形成 G6PD 的催化二元组。His240 作为从 6-磷酸葡萄糖中提取 C-1 质子的碱基；Asp177 稳定产生的正电荷 (Cosgrove et al . 1998)。 Worthington 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的分子特征： L. mesenteroides G6PD 基因编码 485 个氨基酸的多肽。G6PD 的独特之处在于它不含半胱氨酸残基。已经确定了在生理条件下仅使用NADP +的人和大肠杆菌的序列。Z. mobili的序列与L. mesenteroides一样可以使用 NADP +或 NAD +，也已确定。这些物种中的任何两个之间大约有 30-36% 的序列同一性。一个保守的序列从 Arg175 开始，并含有一个赖氨酸残基，被认为在葡萄糖-6-磷酸结合中起作用 (Lee et al . 1991)。 Worthington 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的应用： 测量 NADPH 或 NADH 的系统（Bhattacharya 和 Ali 1988） 葡萄糖和 ATP（与 HK 偶联时）、果糖、6-磷酸葡萄糖、NAD(P) +和 CK的测定 |
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